С-конец (также известный как карбоксильный конец , карбоксите-конец , С-концевой хвост , С-конец , или СООН-конец ) представляет собой конец целых аминокислотной цепи ( белок или полипептид ), завершается свободным карбоксильная группа (-COOH). Когда белок транслируется с информационной РНК, он создается от N-конца к C-концу. При записи пептидных последовательностей принято помещать C-конец справа и записывать последовательность от N- до C-конца.
Химия [ править ]
Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу и аминогруппу . Аминокислоты соединяются друг с другом, образуя цепь посредством реакции дегидратации, которая соединяет аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой следующей. Таким образом, полипептидные цепи имеют конец с несвязанной карбоксильной группой, C-концом, и конец с несвязанной аминогруппой, N-концом . Белки синтезируются естественным образом, начиная с N-конца и заканчивая C-концом.
Функция [ править ]
Сигналы удержания C-терминала [ править ]
В то время как N-конец белка часто содержит сигналы нацеливания, C-конец может содержать сигналы удерживания для сортировки белка. Наиболее распространенным сигналом удерживания ER является аминокислотная последовательность -KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) или -HDEL (His-Asp-Glu-Leu) на С-конце. Это удерживает белок в эндоплазматическом ретикулуме и предотвращает его попадание в секреторный путь .
Модификации C-терминала [ править ]
С-конец белков может быть модифицирован посттрансляционно , чаще всего путем добавления липидного якоря к С-концу, который позволяет белку встраиваться в мембрану без наличия трансмембранного домена .
Пренилирование [ править ]
Одной из форм С-концевой модификации является пренилирование . Во время пренилирования фарнезил- или геранилгеранил- изопреноидный мембранный якорь добавляется к остатку цистеина рядом с С-концом. Таким образом часто модифицируются небольшие мембраносвязанные G-белки .
Якоря GPI [ править ]
Другой формой модификации С-конца является добавление фосфогликана, гликозилфосфатидилинозитола (GPI), в качестве якоря мембраны. Якорь GPI прикрепляется к С-концу после протеолитического расщепления С-концевого пропептида. Наиболее ярким примером этого типа модификации является прионный белок.
С-концевой домен [ править ]
С-концевой домен некоторых белков выполняет специализированные функции. У человека CTD РНК-полимеразы II обычно состоит из 52 повторов последовательности Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser. [1] Это позволяет другим белкам связываться с С-концевым доменом РНК-полимеразы, чтобы активировать полимеразную активность. Эти домены затем участвуют в инициации транскрипции ДНК, в укупорки из РНК - транскрипта , и прикрепления к сплайсосома для сплайсинга РНК . [2]
См. Также [ править ]
- N-конец
- TopFIND , научная база данных, охватывающая протеазы , специфичность их сайтов расщепления, субстраты, ингибиторы и концевые белки, возникающие в результате их активности
Ссылки [ править ]
- ^ Meinhart A, Крамер P (июль 2004). «Распознавание карбоксиконцевого домена РНК-полимеразы II факторами процессинга 3'-РНК». Природа . 430 (6996): 223–6. Bibcode : 2004Natur.430..223M . DOI : 10,1038 / природа02679 . PMID 15241417 . S2CID 4418258 .
- ^ Брики WJ, Greenleaf AL (июнь 1995). «Функциональные исследования карбоксиконцевого повторяющегося домена РНК-полимеразы II дрозофилы in vivo» . Генетика . 140 (2): 599–613. PMC 1206638 . PMID 7498740 .
