 | Эта статья требует дополнительных ссылок для проверки . ( январь 2017 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить это сообщение-шаблон ) |
N-конец (также известный как амино-конца , NH 2 -terminus , N-концевой или амин-конец ) является началом белка или полипептида со ссылкой на свободный амин группы (-NH 2 ) , расположенной в конце полипептида. Внутри пептида аминогруппа связана с другой карбоксильной группой в белке, образуя цепь, но поскольку конечная аминокислота белка связана только на карбокси-конце, оставшаяся свободная аминогруппа называется N- конечная остановка. По соглашению, пептидные последовательности пишутся с N-конца на C-конец., слева направо (в системах письма LTR ). [1] Это коррелирует направление трансляции с направлением текста (потому что, когда белок транслируется с матричной РНК , он создается от N-конца к C-концу - аминокислоты добавляются к карбоксильному концу).
Химия [ править ]
Каждая аминокислота имеет аминогруппу и карбоксильную группу . Аминокислоты соединяются друг с другом пептидными связями, которые образуются в результате реакции дегидратации, которая соединяет карбоксильную группу одной аминокислоты с аминогруппой следующей последовательно с образованием полипептидной цепи. Цепь имеет два конца - аминогруппу, N-конец, и несвязанную карбоксильную группу, C-конец . [2]
Когда белок транслируется с информационной РНК , он создается от N-конца до C-конца. Амино-конец аминокислоты (на заряженной тРНК ) на стадии удлинения трансляции присоединяется к карбоксильному концу растущей цепи. Так как стартовый кодон из генетического кода кодов для аминокислоты метионина , большинство последовательностей белка начинаются с метионина (или, в бактерии, митохондрии и хлоропласты , модифицированная версия N -formylmethionine , fMet). Однако некоторые белки модифицируются посттрансляционно., например, отщеплением от предшественника белка , и, следовательно, может иметь разные аминокислоты на своем N-конце.
Функция [ править ]
N-концевые нацеленные сигналы [ править ]
N-конец - это первая часть белка, которая выходит из рибосомы во время биосинтеза белка . Он часто содержит последовательности сигнальных пептидов , «внутриклеточные почтовые индексы », которые направляют доставку белка к нужной органелле . Сигнальный пептид обычно удаляется в месте назначения сигнальной пептидазой . N-концевая аминокислота белка является важной детерминантой его периода полужизни (вероятности разложения). Это называется правилом N-конца .
Сигнальный пептид [ править ]
N-концевой сигнальный пептид распознается частицей распознавания сигнала (SRP) и приводит к нацеливанию белка на секреторный путь . В эукариотических клетках эти белки синтезируются в грубой эндоплазматической сети . В прокариотических клетках белки транспортируются через клеточную мембрану . В хлоропластах сигнальные пептиды нацелены на белки тилакоидов .
Пептид нацеливания на митохондрии [ править ]
N-концевой митохондриальный нацеливающий пептид (mtTP) позволяет белку импортироваться в митохондрии .
Пептид, направленный на хлоропласт [ править ]
Пептид нацеливания на N-концевой хлоропласт (cpTP) позволяет белку импортироваться в хлоропласт .
N-терминальные модификации [ править ]
N-концы белка могут быть модифицированы ко- или посттрансляционно. Модификации включают удаление инициатора метионина (iMet) аминопептидазами , присоединение небольших химических групп, таких как ацетил , пропионил и метил , и добавление мембранных якорей, таких как пальмитоильная и миристоильная группы [3]
N-концевое ацетилирование
N-концевое ацетилирование - это форма модификации белка, которая может происходить как у прокариот, так и у эукариот . Было высказано предположение, что N-концевое ацетилирование может помешать белку следовать секреторному пути. [4]
N-миристоилирование [ править ]
N-конец можно модифицировать добавлением миристоильного якоря. Модифицированные таким образом белки содержат согласованный мотив на своем N-конце в качестве сигнала модификации.
N-ацилирование [ править ]
N-конец также можно модифицировать путем добавления якоря жирной кислоты с образованием N-ацилированных белков. Наиболее распространенной формой такой модификации является добавление пальмитоильной группы.
См. Также [ править ]
- C-конец
- TopFIND , научная база данных, охватывающая протеазы , специфичность их сайтов расщепления, субстраты, ингибиторы и концевые белки, возникающие в результате их активности
Ссылки [ править ]
- ^ Ройш, Уильям (5 мая 2013). «Пептиды и белки» . Химический факультет Мичиганского государственного университета .
- ^ Воет, Дональд; Voet, Judith G .; Пратт, Шарлотта В. (2013). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. ISBN 978-0470547847.
- ^ Varland (21 апреля 2015). «N-концевые модификации клеточных белков: вовлеченные ферменты, их субстратная специфичность и биологические эффекты» . Протеомика . 15 (14): 2385–401. DOI : 10.1002 / pmic.201400619 . PMC 4692089 . PMID 25914051 .
- ^ Арнесен, Томас (31 мая 2011). «К функциональному пониманию N-концевого ацетилирования белка» . PLOS Биология . 9 (5): e1001074. DOI : 10.1371 / journal.pbio.1001074 . PMC 3104970 . PMID 21655309 .
