• реакция на гипоксию • ответ на ион меди • ответ на окислительный стресс • окислительно-восстановительный процесс • процесс метаболизма супероксида • клеточный ответ на окислительный стресс • удаление супероксидных радикалов • детоксикация клеточного окислителя • GO: 0048554 положительное регулирование каталитической активности
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
6649
20657
Ансамбль
ENSG00000109610
ENSMUSG00000072941
UniProt
P08294
O09164
RefSeq (мРНК)
NM_003102
NM_011435
RefSeq (белок)
NP_003093
NP_035565
Расположение (UCSC)
Chr 4: 24,79 - 24,8 Мб
н / д
PubMed поиск
[2]
[3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Внеклеточные супероксиддисмутазы [Cu-Zn] представляет собой фермент , который в организме человека кодируется супероксиддисмутаз 3 гена .
Этот ген кодирует член семейства белков супероксиддисмутазы (SOD). Содс являются антиокислительными ферментами , которые катализируют в дисмутация двух супероксидных радикалов в перекись водорода и кислород . Считается, что продукт этого гена защищает мозг , легкие и другие ткани от окислительного стресса . Белок секретируется во внеклеточное пространство и образует гликозилированный гомотетрамер, который закреплен на внеклеточном матриксе.(ЕСМ) и клеточные поверхности за счет взаимодействия с гепарансульфат протеогликаном и коллагеном . Фракция белка расщепляется около С-конца перед секрецией с образованием циркулирующих тетрамеров, которые не взаимодействуют с ЕСМ. [4]
У черных садовых муравьев ( Lasius niger ) продолжительность жизни маток на порядок больше, чем у рабочих, несмотря на отсутствие систематических различий в нуклеотидной последовательности между ними. [5] Ген SOD3 оказался наиболее дифференциально сверхэкспрессируемым геном в мозге королевы и рабочих муравьев. Это открытие повышает вероятность того, что антиоксидантная активность SOD3 играет ключевую роль в поразительном долголетии социальных маток насекомых. [5]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000109610 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ a b Lucas ER, Keller L. Повышенная экспрессия генов старения и иммунитета у королев черных садовых муравьев. Exp Gerontol. 15 июля 2018 г .; 108: 92-98. DOI: 10.1016 / j.exger.2018.03.020. Epub 2018 3 апреля. PMID: 29625209
Дальнейшее чтение [ править ]
Зелко И.Н., Мариани Т.Дж., Фольц Р.Дж. (август 2002 г.). «Мультигенное семейство супероксиддисмутазы: сравнение структур, эволюции и экспрессии генов CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2) и EC-SOD (SOD3)». Свободная радикальная биология и медицина . 33 (3): 337–49. DOI : 10.1016 / S0891-5849 (02) 00905-X . PMID 12126755 .
Фарачи FM, Дидион SP (август 2004 г.). «Защита сосудов: изоформы супероксиддисмутазы в стенке сосуда» . Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов . 24 (8): 1367–73. DOI : 10.1161 / 01.ATV.0000133604.20182.cf . PMID 15166009 .
Адачи Т., Охта Х, Ямада Х, Футенма А, Като К., Хирано К. (ноябрь 1992 г.). «Количественный анализ внеклеточной супероксиддисмутазы в сыворотке и моче с помощью ELISA с моноклональными антителами». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 212 (3): 89–102. DOI : 10.1016 / 0009-8981 (92) 90176-Q . PMID 1477980 .
Адачи Т., Охта Х, Хаяши К., Хирано К., Марклунд С.Л. (сентябрь 1992 г.). «Сайт неферментативного гликирования внеклеточной супероксиддисмутазы человека in vitro». Свободная радикальная биология и медицина . 13 (3): 205–10. DOI : 10.1016 / 0891-5849 (92) 90016-A . PMID 1505778 .
Марклунд С.Л. (февраль 1990 г.). «Экспрессия внеклеточной супероксиддисмутазы линиями клеток человека» . Биохимический журнал . 266 (1): 213–9. DOI : 10.1042 / bj2660213 . PMC 1131117 . PMID 2106874 .
Hjalmarsson K, Marklund SL, Engström A, Edlund T (сентябрь 1987 г.). «Выделение и последовательность комплементарной ДНК, кодирующей внеклеточную супероксиддисмутазу человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (18): 6340–4. DOI : 10.1073 / pnas.84.18.6340 . PMC 299071 . PMID 3476950 .
Марклунд С.Л. (октябрь 1984 г.). «Внеклеточная супероксиддисмутаза в тканях человека и линиях клеток человека» . Журнал клинических исследований . 74 (4): 1398–403. DOI : 10.1172 / JCI111550 . PMC 425307 . PMID 6541229 .
Ямада Х., Ямада Й., Адачи Т., Гото Х., Огасавара Н., Футенма А., Китано М., Хирано К., Като К. (июнь 1995 г.). «Молекулярный анализ гена внеклеточной супероксиддисмутазы, связанный с высоким уровнем в сыворотке» . Японский журнал генетики человека . 40 (2): 177–84. DOI : 10.1007 / BF01883574 . PMID 7662997 .
Фольц Р. Дж., Крапо Д. Д. (июль 1994 г.). «Внеклеточная супероксиддисмутаза (SOD3): тканеспецифическая экспрессия, геномная характеристика и компьютерный анализ последовательности гена EC SOD человека». Геномика . 22 (1): 162–71. DOI : 10.1006 / geno.1994.1357 . PMID 7959763 .
Сандстрём Дж., Нильссон П., Карлссон К., Марклунд С.Л. (июль 1994 г.). «10-кратное увеличение содержания внеклеточной супероксиддисмутазы в плазме человека, вызванное мутацией в гепарин-связывающем домене». Журнал биологической химии . 269 (29): 19163–6. PMID 8034674 .
Адачи Т., Ямада Х., Ямада И., Морихара Н., Ямадзаки Н., Мураками Т., Футенма А., Като К., Хирано К. (январь 1996 г.). «Замена глицина на аргинин-213 во внеклеточной супероксиддисмутазе снижает сродство к гепарину и поверхности эндотелиальных клеток» . Биохимический журнал . 313 (Pt 1) (1): 235–9. DOI : 10.1042 / bj3130235 . PMC 1216888 . PMID 8546689 .
Ури Т.Д., Крапо Дж. Д., Вальникова З., Энгильд Дж. Дж. (Июль 1996 г.). «Внеклеточная супероксиддисмутаза человека представляет собой тетрамер, состоящий из двух связанных дисульфидными связями димеров: упрощенная высокопроизводительная очистка внеклеточной супероксиддисмутазы» . Биохимический журнал . 317 (Pt 1) (1): 51–7. DOI : 10.1042 / bj3170051 . PMC 1217485 . PMID 8694786 .
Адачи Т., Морихара Н., Ямазаки Н., Ямада Х., Футенма А., Като К., Хирано К. (июль 1996 г.). «Мутация аргинина-213 в глицин во внеклеточной супероксиддисмутазе человека снижает восприимчивость к трипсиноподобным протеиназам». Журнал биохимии . 120 (1): 184–8. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a021383 . PMID 8864862 .
Боналдо М.Ф., Леннон Г., Соарес МБ (сентябрь 1996 г.). «Нормализация и вычитание: два подхода к облегчению открытия генов» . Геномные исследования . 6 (9): 791–806. DOI : 10.1101 / gr.6.9.791 . PMID 8889548 .
Энгильд Дж. Дж., Тогерсен И. Б., Ури Т. Д., Вальникова З., Хойруп П., Крапо Дж. Д. (май 1999 г.). «Гепарин-связывающий домен внеклеточной супероксиддисмутазы протеолитически процессируется внутриклеточно во время биосинтеза» . Журнал биологической химии . 274 (21): 14818–22. DOI : 10.1074 / jbc.274.21.14818 . PMID 10329680 .
Bowler RP, Nicks M, Olsen DA, Thøgersen IB, Valnickova Z, Højrup P, Franzusoff A, Enghild JJ, Crapo JD (май 2002 г.). «Фурин протеолитически обрабатывает гепарин-связывающую область внеклеточной супероксиддисмутазы» . Журнал биологической химии . 277 (19): 16505–11. DOI : 10.1074 / jbc.M105409200 . PMID 11861638 .
Ямамото М., Хара Х, Адачи Т. (август 2002 г.). «Экспрессия внеклеточной супероксиддисмутазы увеличивается под действием лизофосфатидилхолина в человеческих моноцитарных клетках U937». Атеросклероз . 163 (2): 223–8. DOI : 10.1016 / S0021-9150 (02) 00007-2 . PMID 12052468 .
Серра В., фон Зглиницки Т., Лоренц М., Сарецки Г. (февраль 2003 г.). «Внеклеточная супероксиддисмутаза является основным антиоксидантом в фибробластах человека и замедляет укорочение теломер» . Журнал биологической химии . 278 (9): 6824–30. DOI : 10.1074 / jbc.M207939200 . PMID 12475988 .
vтеДругие оксидоредуктазы ( EC 1.15-1.21)
1.15 : Действие супероксида как акцептора
Супероксиддисмутаза
SOD1
SOD2
SOD3
1.16 : Ионы окисляющих металлов
Церулоплазмин
(Метионинсинтаза) редуктаза
1.17 : Воздействие на группы CH или CH2
Ксантиноксидаза
Рибонуклеотидредуктаза
4-гидрокси-3-метилбут-2-енилдифосфатредуктаза
1.18 : Воздействие на железо-серные белки в качестве доноров
Нитрогеназа
1.19 : Действие на восстановленный флаводоксин в качестве донора
Нитрогеназа (флаводоксин)
1.20 : Воздействие на фосфор или мышьяк у доноров
Глутаредоксин
GLRX
GLRX2
GLRX3
GLRX5
1.21 : Воздействие на XH и YH для образования связи XY
Изопенициллин-N-синтаза
Колумбаминоксидаза
Ретикулиноксидаза
Сулохриноксидаза
(+) - бисдехлоргеодинобразующий
(-) - бисдехлоргеодинобразующий
Ауреузидинсинтаза
Синтаза тетрагидроканнабиноловой кислоты
Синтаза каннабидиоловой кислоты
Дихлорхромопирролатсинтаза
Эта статья о гене в хромосоме 4 человека - незавершенная . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .