Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Гладкие мышечные ткани
Illu esophageal sizes.jpg
Подробности
Идентификаторы
латинскийtextus muscularis levis; textus muscularis nonstriatus
MeSHD009130
THH2.00.05.1.00001
FMA14070
Анатомическая терминология
гладкая мышечная ткань
Гладкая мышечная ткань, выделяющая внутренний круговой слой (ядра, затем остальные клетки розовым цветом), внешний продольный слой (ядра, затем остальные клетки), затем серозную оболочку, обращенную к просвету брюшной полости.

Гладкая мышца - это непроизвольная мышца без поперечно-полосатой линии . Он разделен на две подгруппы; одной единиц (унитарный) и многоместные гладкие мышцы. Внутри одноэлементных ячеек весь пучок или лист сжимается как синцитий .

Клетки гладкой мускулатуры находятся в стенках полых органов , включая желудок , кишечник , мочевой пузырь и матку , а также в стенках проходов, таких как артерии и вены системы кровообращения , а также дыхательные пути , мочевыводящие пути и др. и репродуктивные системы. В глазах , то цилиарная мышца , тип гладких мышц, расширяется , и контракт на радужной оболочки глаза и изменить форму линзы . В кожегладкомышечные клетки заставляют волосы встать дыбом в ответ на холод или страх . [1]

Структура [ править ]

Плотные тела и промежуточные филаменты связаны через саркоплазму, что заставляет мышечные волокна сокращаться.
Серия аксоноподобных опухолей, называемых варикозными расширениями или «бутонами», из-за вегетативных нейронов, образующих двигательные единицы через гладкие мышцы.

Большая часть гладких мышц состоит из отдельных единиц, то есть либо сокращается вся мышца, либо вся мышца расслабляется, но в трахее , крупных эластичных артериях и радужной оболочке глаза имеются многосоставные гладкие мышцы . Однако единичная гладкая мышца является наиболее распространенной и выстилает кровеносные сосуды (за исключением крупных эластичных артерий), мочевыводящие пути и пищеварительный тракт .

Однако термины «гладкая мышца с одним и несколькими единицами» представляют собой чрезмерное упрощение . Это связано с тем, что гладкие мышцы по большей части контролируются и находятся под влиянием комбинации различных нервных элементов. Кроме того, было замечено, что большую часть времени будет происходить некоторая межклеточная коммуникация и активаторы / ингибиторы вырабатываются локально. Это приводит к несколько скоординированной реакции даже в гладких мышцах, состоящих из нескольких единиц. [2]

Гладкая мышца принципиально отличается от скелетных мышц и сердечной мышцы с точки зрения структуры, функции, регуляции сокращения и связи возбуждения-сокращения .

Клетки гладкой мускулатуры, известные как миоциты , имеют веретенообразную форму и, подобно поперечно-полосатым мышцам , могут напрягаться и расслабляться . Однако гладкая мышечная ткань имеет тенденцию демонстрировать большую эластичность и функцию в пределах большей кривой длины-напряжения, чем поперечно-полосатая мышца. Эта способность растягиваться и при этом сохранять сократимость важна для таких органов, как кишечник и мочевой пузырь. В расслабленном состоянии каждая ячейка имеет веретенообразную форму длиной 20–500 мкм.

Молекулярная структура [ править ]

Значительная часть объема цитоплазмы клеток гладких мышц поглощаются молекул миозина и актина , [3] , которые вместе имеют возможность контракта, а также , через цепочку структур растяжения, чтобы весь контракт ткани гладкой мускулатуры с ними.

Миозин [ править ]

Миозин в первую очередь относится к классу II гладких мышц. [4]

  • Миозин II содержит две тяжелые цепи (MHC), которые составляют головной и хвостовой домены. Каждая из этих тяжелых цепей содержит N-концевой головной домен, в то время как С-концевые хвосты приобретают морфологию спиральной спирали , удерживая две тяжелые цепи вместе (представьте себе двух змей, обернутых друг вокруг друга, как в кадуцею ). Таким образом, миозин II имеет две головки. В гладких мышцах есть единственный ген ( MYH11 [5] ), который кодирует миозин II тяжелых цепей, но есть варианты сплайсинга этого гена, которые приводят к четырем различным изоформам. [4]Кроме того, гладкие мышцы могут содержать MHC, которые не участвуют в сокращении и могут возникать из нескольких генов. [4]
  • Миозин II также содержит 4 легкие цепи (MLC), в результате чего по 2 на голову, весом 20 (MLC 20 ) и 17 (MLC 17 ) кДа . [4] Они связывают тяжелые цепи в области «шеи» между головой и хвостом.
    • MLC 20 также известен как регуляторная легкая цепь и активно участвует в сокращении мышц . [4] Две изоформы MLC 20 обнаружены в гладких мышцах, и они кодируются разными генами, но только одна изоформа участвует в сокращении.
    • MLC 17 также известен как основная легкая цепь . [4] Его точная функция неясна, но считается, что он способствует структурной стабильности миозиновой головки вместе с MLC 20 . [4] Два варианта MLC 17 (MLC 17a / b ) существуют в результате альтернативного сплайсинга в гене MLC 17 . [4]

Различные комбинации тяжелых и легких цепей позволяют создавать до сотен различных типов структур миозина, но маловероятно, что более чем несколько таких комбинаций действительно используются или разрешаются в конкретном гладкомышечном ложе. [4] Было высказано предположение, что в матке сдвиг в экспрессии миозина способствует изменениям направления сокращений матки , которые наблюдаются во время менструального цикла. [4]

Актин [ править ]

Тонкие нити, которые являются частью сократительного аппарата, преимущественно состоят из α- и γ-актина. [4] α-актин гладких мышц (альфа-актин) является преобладающей изоформой в гладких мышцах. Также имеется много актина (в основном β-актина), который не участвует в сокращении, но полимеризуется чуть ниже плазматической мембраны в присутствии стимулятора сократимости и, таким образом, может способствовать механическому напряжению. [4] Альфа-актин также экспрессируется в виде различных генетических изоформ, таких как специфические изоформы альфа-актина для гладкой мускулатуры, сердечной мышцы и скелетных мышц. [6]

Отношение актина к миозину составляет от 2: 1 [4] до 10: 1 [4] в гладких мышцах. Напротив, с точки зрения массового отношения (в отличие от молярного отношения) миозин является доминирующим белком в поперечно-полосатых скелетных мышцах, причем соотношение актина к миозину находится в диапазоне от 1: 2 до 1: 3. Типичное значение для здоровых молодых людей составляет 1: 2,2. [7] [8] [9] [10]

Другие белки сократительного аппарата [ править ]

Гладкая мускулатура не содержит протеин тропонин ; вместо этого кальмодулин (который играет регулирующую роль в гладких мышцах), кальдесмон и кальпонин являются важными белками, экспрессируемыми в гладких мышцах.

  • Тропомиозин присутствует в гладких мышцах, охватывая семь мономеров актина, и расположен встык по всей длине тонких нитей. В поперечно-полосатых мышцах тропомиозин блокирует актин-миозиновые взаимодействия до тех пор, пока не появится кальций, но в гладких мышцах его функция неизвестна. [4]
  • Молекулы кальпонина могут существовать в том же количестве, что и актин, и было предложено быть несущим нагрузку белком. [4]
  • Было высказано предположение, что кальдесмон участвует в связывании актина, миозина и тропомиозина и тем самым усиливает способность гладких мышц поддерживать напряжение. [4]

Кроме того, все три из этих белков могут играть роль в ингибировании активности АТФазы миозинового комплекса, который в противном случае обеспечивает энергию для сокращения мышечных сокращений. [4]

Прочие натяжные конструкции [ править ]

Миозин и актин являются сократительными частями непрерывных цепочек растягивающих структур, которые растягиваются как поперек, так и между гладкомышечными клетками.

Актиновые нити сократительных единиц прикреплены к плотным телам . Плотные тела богаты α-актинином [4], а также прикрепляют промежуточные филаменты (состоящие в основном из виментина и десмина ) и, таким образом, по-видимому, служат якорями, с которых тонкие филаменты могут оказывать силу. [4] Плотные тела также связаны с β-актином, который находится в цитоскелете, что позволяет предположить, что плотные тела могут координировать напряжения как от сократительного аппарата, так и от цитоскелета. [4] Плотные тела кажутся более темными под электронным микроскопом, поэтому их иногда называют электронно-плотными. [11]

Промежуточные филаменты соединяются с другими промежуточными филаментами через плотные тела, которые в конечном итоге прикрепляются к слипчивым соединениям (также называемым фокальными адгезиями) в клеточной мембране гладкомышечной клетки, называемой сарколеммой . Адгезивные соединения состоят из большого количества белков, включая α-актинин, винкулин и актин цитоскелета. [4] Адгезивные соединения разбросаны вокруг плотных полос , которые окружают гладкомышечные клетки в виде ребер. [3] Области плотной полосы (или плотных бляшек) чередуются с участками мембраны, содержащими многочисленные кавеолы.. Когда комплексы актина и миозина сокращаются, сила передается к сарколемме через промежуточные нити, прикрепляющиеся к таким плотным полосам.

Во время сокращения происходит пространственная реорганизация сократительного механизма для оптимизации развития силы. [4] часть этой реорганизации состоит из виментины будучи фосфорилируются на Ser 56 с помощью p21 активируемой киназы , в результате чего некоторых разборок виментиновых полимеров. [4]

Кроме того, количество миозиновых нитей в некоторых тканях изменяется между расслабленным и сокращенным состоянием, поскольку изменяется соотношение актина и миозина, а также изменяется длина и количество миозиновых нитей.

Изолированные единичные гладкомышечные клетки сокращаются по спирали, а изолированные проницаемые гладкомышечные клетки, прикрепленные к стеклу (таким образом, чтобы сократительные белки сокращались изнутри), демонстрируют зоны взаимодействия сократительных белков вдоль длинной оси при сокращении клетки.

Ткань, содержащую гладкие мышцы, необходимо часто растягивать, поэтому эластичность является важным атрибутом гладких мышц. Гладкомышечные клетки могут секретировать сложный внеклеточный матрикс, содержащий коллаген (преимущественно типы I и III), эластин , гликопротеины и протеогликаны . Гладкая мышца также имеет специфические рецепторы эластина и коллагена для взаимодействия с этими белками внеклеточного матрикса. Эти волокна с их внеклеточными матрицами способствуют вязкоупругости этих тканей. Например, магистральные артерии представляют собой вязкопластические сосуды, которые действуют как сосуды Виндкесселя., распространяя сокращение желудочков и сглаживая пульсирующий поток, и гладкие мышцы в средней оболочке способствуют этому свойству.

Кавеолы [ править ]

Сарколемма также содержит кавеолы , которые представляют собой микродомены липидных рафтов, специализирующиеся на событиях передачи сигналов клеток и ионных каналах . Эти инвагинации в саркоплазме содержит множество рецепторов ( простациклин , эндотелиной , серотонин , мускариновые рецепторы , адренергические рецепторы ), второй мессенджеров генераторов ( аденилатциклазов , фосфолипазы С ), G белки (RHOA, G альфа), киназы ( Rho - киназа -Rock , протеинкиназа C ,протеинкиназа A ), ионные каналы ( кальциевые каналы L-типа , чувствительные к АТФ калиевые каналы, чувствительные к кальцию калиевые каналы ) в непосредственной близости. Кавеолы ​​часто находятся рядом с саркоплазматическим ретикулумом или митохондриями, и было предложено организовать сигнальные молекулы в мембране.

Связь возбуждения-сжатия [ править ]

Гладкая мышца возбуждается внешними раздражителями, что вызывает сокращение. Каждый шаг подробно описан ниже.

Вызывающие стимулы и факторы [ править ]

Гладкая мышца может сокращаться спонтанно (через динамику ионных каналов ) или, как в кишечнике, специальные клетки- водители ритма, интерстициальные клетки Кахаля производят ритмические сокращения. Кроме того, сокращение, а также расслабление могут быть вызваны рядом физико-химических агентов (например, гормонов, лекарств, нейротрансмиттеров - особенно из вегетативной нервной системы ).

Гладкие мышцы в различных областях сосудистого дерева, дыхательных путей и легких, почек и влагалища различаются по экспрессии ионных каналов, рецепторов гормонов, сигнальных путей клеток и других белков, определяющих функцию.

Внешние вещества [ править ]

Например, кровеносные сосуды кожи, желудочно-кишечного тракта, почек и головного мозга реагируют на норадреналин и адреналин (от симпатической стимуляции или мозгового вещества надпочечников), вызывая сужение сосудов (этот ответ опосредуется через адренергические рецепторы альфа-1 ). Однако кровеносные сосуды в скелетных и сердечных мышцах реагируют на эти катехоламины, вызывая расширение сосудов, поскольку они обладают бета- адренорецепторами.. Таким образом, существует разница в распределении различных адренергических рецепторов, которая объясняет разницу в том, почему кровеносные сосуды из разных областей по-разному реагируют на один и тот же агент норадреналин / адреналин, а также различия из-за разного количества этих высвобождаемых катехоламинов и чувствительности различные рецепторы к концентрациям.

Как правило, гладкие мышцы артерий реагируют на углекислый газ, вызывая расширение сосудов, а на кислород - сужением сосудов. Легочные кровеносные сосуды в легком уникальны, поскольку они расширяют сосуды до высокого давления кислорода и сужают сосуды при его падении. Бронхиолы, гладкие мышцы, выстилающие дыхательные пути легких, реагируют на высокий уровень углекислого газа, вызывая расширение сосудов и сужают сосуды при низком уровне углекислого газа. Эти реакции на углекислый газ и кислород легочными кровеносными сосудами и гладкими мышцами дыхательных путей бронхиол помогают согласовать перфузию и вентиляцию в легких. Кроме того, различные гладкомышечные ткани демонстрируют крайние значения от обильного до небольшого саркоплазматического ретикулума, поэтому связь возбуждения-сокращения варьируется в зависимости от внутриклеточного или внеклеточного кальция. [ необходима цитата]

Недавние исследования показывают, что передача сигналов сфингозин-1-фосфата (S1P) является важным регулятором сокращения гладких мышц сосудов . Когда трансмуральное давление увеличивается, сфингозинкиназа 1 фосфорилирует сфингозин до S1P, который связывается с рецептором S1P2 в плазматической мембране клеток. Это приводит к временному увеличению внутриклеточного кальция и активирует сигнальные пути Rac и Rhoa. В совокупности они служат для увеличения КЛЦМ.активность и снижение активности MLCP, способствуя сокращению мышц. Это позволяет артериолам увеличивать сопротивление в ответ на повышение артериального давления и, таким образом, поддерживать постоянный кровоток. Rhoa и Rac часть сигнального пути обеспечивает кальций-независимый способ регулирования тонуса резистентной артерии . [12]

Распространение импульса [ править ]

Чтобы сохранить размеры органа против силы, клетки прикреплены друг к другу адгезионными соединениями . Как следствие, клетки механически связаны друг с другом, так что сокращение одной клетки вызывает некоторую степень сжатия в соседней клетке. Щелевые соединения соединяют соседние клетки химически и электрически, облегчая распространение химических веществ (например, кальция) или потенциалов действия между гладкомышечными клетками. Единая гладкая мышца имеет многочисленные щелевые соединения, и эти ткани часто организуются в листы или пучки, которые сокращаются в объеме.

Сокращение [ править ]

Сокращение гладких мышц вызывается скольжением миозиновых и актиновых волокон (механизм скольжения ) друг по другу. Энергии для того чтобы это произошло обеспечивается гидролиза из АТФ. Миозин функционирует как АТФаза, используя АТФ, чтобы производить молекулярные конформационные изменения части миозина и производить движение. Движение нитей друг над другом происходит, когда глобулярные головки, выступающие из миозиновых нитей, прикрепляются и взаимодействуют с актиновыми нитями, образуя поперечные мостики. Головки миозина наклоняются и тянутся вдоль актиновой нити на небольшое расстояние (10–12 нм). Затем головки высвобождают актиновую нить, а затем изменяют угол, чтобы переместиться в другое место на актиновой нити, находящееся дальше (10–12 нм). Затем они могут повторно связываться с молекулой актина и тащить ее дальше. Этот процесс называется езда на велосипеде через мостик и одинаков для всех мышц (см. Сокращение мышц.). В отличие от сердечных и скелетных мышц, гладкие мышцы не содержат кальций-связывающий белок тропонин. Сокращение инициируется регулируемым кальцием фосфорилированием миозина, а не системой тропонина, активируемой кальцием.

Велоспорт с поперечным мостом вызывает сокращение комплексов миозина и актина, что, в свою очередь, вызывает повышенное напряжение по всем цепочкам растягивающих структур, что в конечном итоге приводит к сокращению всей гладкой мышечной ткани.

Фазик или тоник [ править ]

Гладкая мышца может сокращаться поэтапно с быстрым сокращением и расслаблением или тонически с медленным и продолжительным сокращением. Репродуктивные, пищеварительные, дыхательные и мочевыводящие пути, кожа, глаза и сосудистая сеть содержат этот тип тонизирующих мышц. Этот тип гладкой мускулатуры может сохранять силу в течение длительного времени с минимальным использованием энергии. Существуют различия в тяжелой и легкой цепях миозина, которые также коррелируют с этими различиями в паттернах сокращения и кинетике сокращения между тоническими и фазовыми гладкими мышцами.

Активация миозиновых головок [ править ]

Перекрестные мостики не могут происходить до тех пор, пока миозиновые головки не будут активированы, чтобы образовались поперечные мосты. Когда легкие цепи фосфорилируются, они становятся активными и позволяют сокращаться. Фермент, который фосфорилирует легкие цепи, называется киназой легких цепей миозина (MLCK), также называемой киназой MLC 20 . [4] Чтобы контролировать сокращение, MLCK будет работать только тогда, когда мышца стимулируется сокращаться. Стимуляция увеличит внутриклеточную концентрацию ионов кальция. Они связываются с молекулой, называемой кальмодулином , и образуют комплекс кальций-кальмодулин. Именно этот комплекс будет связываться с КЛЦМ, чтобы активировать его, позволяя произойти цепочке реакций сокращения.

Активация заключается в фосфорилировании серина в положении 19 (Ser19) легкой цепи MLC 20 , что вызывает конформационные изменения, которые увеличивают угол в шейном домене тяжелой цепи миозина [4], что соответствует части перекрестной -мостовой цикл, при котором миозиновая головка не прикрепляется к актиновой нити и перемещается в другое место на ней. После прикрепления миозиновой головки к актиновой нити это фосфорилирование серина также активирует АТФазную активность области миозиновой головки, чтобы обеспечить энергию для подпитки последующего сокращения. [4] Фосфорилирование треонина в положении 18 (Thr18) на MLC20 также возможно и может дополнительно увеличить АТФазную активность миозинового комплекса. [4]

Постоянное обслуживание [ править ]

Фосфорилирование легких цепей миозина MLC 20 хорошо коррелирует со скоростью укорачивания гладких мышц. В этот период наблюдается быстрый всплеск использования энергии, измеряемый по потреблению кислорода. В течение нескольких минут после начала уровень кальция заметно снижается, фосфорилирование легких цепей миозина MLC 20 снижается, уменьшается использование энергии и мышцы могут расслабляться. Тем не менее, гладкие мышцы также обладают способностью поддерживать силу в этой ситуации. Эту устойчивую фазу приписывают определенным перекрестным мостикам миозина, называемым мостами-защелками, которые циклически меняются очень медленно, в частности, замедляя прогрессию до стадии цикла, когда дефосфорилированный миозин отделяется от актина, тем самым поддерживая силу при низких затратах энергии. [4]Это явление имеет большое значение, особенно для тонически активных гладких мышц. [4]

Изолированные препараты сосудистой и висцеральной гладкой мускулатуры сокращаются с деполяризующим сбалансированным солевым раствором с высоким содержанием калия, генерируя определенную сократительную силу. Тот же самый препарат, стимулированный в нормальном сбалансированном физиологическом растворе агонистом, таким как эндотелин или серотонин, будет генерировать большую сократительную силу. Это увеличение силы называется сенсибилизацией к кальцию. Фосфатаза легкой цепи миозина ингибируется, чтобы увеличить усиление или чувствительность киназы легкой цепи миозина к кальцию. Существует ряд клеточных сигнальных путей, которые, как полагают, регулируют это снижение фосфатазы легкой цепи миозина: путь киназы RhoA-Rock, белок- ингибитор потенцирования протеинкиназы C-протеинкиназы C.17 (CPI-17) путь, телокин и путь киназы Zip. Кроме того, Rock-киназа и Zip-киназа были вовлечены в непосредственное фосфорилирование легких цепей миозина 20 кДа.

Другие сократительные механизмы [ править ]

Другие сигнальные пути клеток и протеинкиназы ( протеинкиназа C , Rho-киназа, Zip kinase, Focal adhesion kinases), а динамика полимеризации актина играет роль в поддержании силы. В то время как фосфорилирование легкой цепи миозина хорошо коррелирует со скоростью укорачивания, другие сигнальные пути клетки участвуют в развитии силы и поддержании силы. Примечательно, что фосфорилирование специфических тирозиновых остатков на адаптере фокальной адгезии белок-паксиллин специфическими тирозинкиназами, как было показано, важно для форсированного развития и поддержания. Например, циклические нуклеотиды могут расслаблять гладкие мышцы артерий без снижения фосфорилирования поперечных мостиков, процесс, называемый подавлением силы. Этот процесс опосредуется фосфорилированием небольшого белка теплового шока, hsp20.и может препятствовать взаимодействию фосфорилированных головок миозина с актином.

Расслабление [ править ]

Фосфорилированию легких цепей с помощью MLCK противодействует фосфатаза легких цепей миозина , которая дефосфорилирует легкие цепи миозина MLC 20 и тем самым ингибирует сокращение. [4] Другие сигнальные пути также участвуют в регуляции динамики актина и миозина. В общем, расслабление гладкой мускулатуры происходит с помощью клеточных сигнальных путей, которые увеличивают активность миозинфосфатазы, снижают уровень внутриклеточного кальция, гиперполяризуют гладкую мускулатуру и / или регулируют актин и миозин в мышцах, могут опосредоваться производным от эндотелия релаксирующим фактором. -оксид азота, эндотелиальный гиперполяризующий фактор (либо эндогенный каннабиноид, метаболит цитохрома P450, либо перекись водорода) или простациклин(PGI2). Оксид азота и PGI2 стимулируют растворимую гуанилатциклазу и мембраносвязанную аденилатциклазу соответственно. Циклические нуклеотиды (цГМФ и цАМФ), продуцируемые этими циклазами, активируют протеинкиназу G и протеинкиназу A и фосфорилируют ряд белков. События фосфорилирования приводят к снижению внутриклеточного кальция (ингибируют кальциевые каналы L-типа, ингибируют каналы рецепторов IP3 , стимулируют саркоплазматический ретикулум АТФазу кальциевого насоса), снижение фосфорилирования легкой цепи миозина на 20 кДа за счет изменения сенсибилизации к кальцию и увеличения активности фосфатазы легкой цепи миозина, стимуляции кальций-чувствительных калиевых каналов, которые гиперполяризуют клетку, и фосфорилирования аминокислотного остатка серина 16 на небольшом белке теплового шока. (hsp20) протеинкиназами A и G. Фосфорилирование hsp20, по-видимому, изменяет актин, динамику фокальной адгезии и взаимодействие актин-миозин, и недавние данные показывают, что связывание hsp20 с белком 14-3-3 участвует в этом процессе. Альтернативная гипотеза состоит в том, что фосфорилированный Hsp20может также изменять сродство фосфорилированного миозина к актину и ингибировать сократительную способность, препятствуя образованию поперечных мостиков. Гиперполяризующий фактор эндотелия стимулирует чувствительные к кальцию калиевые каналы и / или чувствительные к АТФ калиевые каналы и стимулирует отток калия, который гиперполяризует клетку и вызывает расслабление.

Гладкие мышцы беспозвоночных [ править ]

В гладких мышцах беспозвоночных сокращение начинается со связывания кальция непосредственно с миозином, а затем быстро меняются поперечные мостики, генерируя силу. Подобно механизму гладкой мускулатуры позвоночных, существует фаза захвата с низким содержанием кальция и низким потреблением энергии. Эта длительная фаза или фаза улавливания была приписана белку улавливания, который имеет сходство с киназой легкой цепи миозина и эластичным белком-тайтином, называемым твичином. Моллюски и другие двустворчатые моллюски используют эту фазу захвата гладкой мускулатуры, чтобы держать свою раковину закрытой в течение длительных периодов времени с минимальным потреблением энергии.

Особые эффекты [ править ]

Хотя структура и функция гладкомышечных клеток в разных органах в основном одинаковы, их конкретные эффекты или конечные функции различаются.

Сократительная функция гладких мышц сосудов регулирует диаметр просвета мелких артерий-артериол, называемых сосудами сопротивления, тем самым внося значительный вклад в установление уровня кровяного давления и кровотока в сосудистых руслах. Гладкие мышцы сокращаются медленно и могут поддерживать сокращение (тоническое) в течение длительных периодов времени в кровеносных сосудах, бронхиолах и некоторых сфинктерах. Активация гладкой мускулатуры артериолы может уменьшить диаметр просвета на 1/3 от состояния покоя, что резко изменит кровоток и сопротивление. Активация гладкой мускулатуры аорты не приводит к значительному изменению диаметра просвета, но способствует увеличению вязкоупругости сосудистой стенки.

В пищеварительном тракте гладкие мышцы сокращаются ритмично, перистальтически , ритмично проталкивая пищу через пищеварительный тракт в результате фазового сокращения.

Несократительная функция наблюдается в специализированных гладких мышцах в афферентной артериоле юкстагломерулярного аппарата, которые секретируют ренин в ответ на осмотические изменения и изменения давления, а также, как полагают, секретирует АТФ в тубулогломерулярной регуляции скорости клубочковой фильтрации. Ренин, в свою очередь, активирует ренин-ангиотензиновую систему, регулирующую кровяное давление.

Рост и перестановка [ править ]

Механизм, в котором внешние факторы стимулируют рост и перестройку, еще полностью не изучен. Ряд факторов роста и нейрогуморальных агентов влияют на рост и дифференциацию гладких мышц. Рецептор Notch и путь передачи сигналов клеток, как было показано, важны для васкулогенеза и образования артерий и вен. Размножение участвует в патогенезе атеросклероза и ингибируется оксидом азота.

Эмбриологическое происхождение гладких мышц обычно имеет мезодермальное происхождение после образования мышечных волокон в процессе, известном как миогенез . Однако гладкие мышцы аорты и легочных артерий (Великие артерии сердца) происходят из эктомезенхимы, происходящей от нервного гребня , хотя гладкие мышцы коронарных артерий имеют мезодермальное происхождение.

Связанные заболевания [ править ]

«Состояние гладких мышц» - это состояние, при котором тело развивающегося эмбриона не создает достаточно гладких мышц для желудочно-кишечной системы . Это состояние фатально.

Антитела против гладких мышц (ASMA) могут быть симптомом аутоиммунного заболевания, такого как гепатит , цирроз или волчанка .

Опухоли гладкой мускулатуры чаще всего доброкачественные, их тогда называют лейомиомами . Они могут возникать в любом органе, но наиболее часто встречаются в матке , тонком кишечнике и пищеводе . Злокачественные опухоли гладких мышц называются лейомиосаркомами . Лейомиосаркомы - один из наиболее распространенных типов сарком мягких тканей . Опухоли гладких мышц сосудов встречаются очень редко. Они могут быть злокачественными или доброкачественными , и заболеваемость может быть значительной при любом из этих типов. Внутрисосудистый лейомиоматоз - доброкачественное новообразование , распространяющееся по венам ; ангиолейомиомадоброкачественное новообразование конечностей; сосудистая лейомиосаркома - злокачественное новообразование, которое может быть обнаружено в нижней полой вене , легочных артериях и венах , а также других периферических сосудах . См. Атеросклероз .

См. Также [ править ]

  • Было показано, что атроментин является стимулятором гладкой мускулатуры . [13]
  • Скелетные мышцы
  • Сердечная мышца

Ссылки [ править ]

  1. ^ «10.8 Гладкие мышцы - анатомия и физиология» . opentextbc.ca . Архивировано 1 февраля 2018 года . Проверено 28 апреля 2018 .
  2. ^ Берн и Леви. Физиология , 6-е издание
  3. ^ а б р. 174 в: Гладкомышечные клетки сосудов: молекулярные и биологические ответы на внеклеточный матрикс . Авторы: Стивен М. Шварц, Роберт П. Мешам. Редакторы: Стивен М. Шварц, Роберт П. Мешам. Авторы: Стивен М. Шварц, Роберт П. Мешам. Издательство: Academic Press, 1995. ISBN 0-12-632310-0 , 978-0-12-632310-8 
  4. ^ Б с д е е г ч я J к л м п о р Q R сек т у V ш х у г аа аб переменного объявления ае Агилар HN, Mitchell BF (2010). «Физиологические пути и молекулярные механизмы, регулирующие сократимость матки» . Гм. Репродукция. Обновить . 16 (6): 725–44. DOI : 10.1093 / humupd / dmq016 . PMID 20551073 . 
  5. Перейти ↑ Matsuoka R, Yoshida MC, Furutani Y, Imamura S, Kanda N, Yanagisawa M, Masaki T, Takao A (1993). «Ген тяжелой цепи миозина гладких мышц человека, картированный в хромосомной области 16q12». Являюсь. J. Med. Genet . 46 (1): 61–67. DOI : 10.1002 / ajmg.1320460110 . PMID 7684189 . 
  6. ^ Перрин BJ, Ervasti JM (2010). «Семейство генов актина: функция следует изоформе» . Цитоскелет . 67 (10): 630–34. DOI : 10.1002 / cm.20475 . PMC 2949686 . PMID 20737541 .  
  7. ^ Aguilar_2010 (ссылка выше) «В скелетных или поперечно-полосатых мышцах миозина в 3 раза больше, чем актина».
  8. ^ Trappe S, Gallagher P, et al. Сократительные свойства отдельных мышечных волокон у молодых и пожилых мужчин и женщин. J Physiol (2003), 552.1, стр. 47–58, таблица 8
  9. ^ Грегер R, Виндхорст U; Комплексная физиология человека, Vol. II. Берлин, Springer, 1996 г .; Глава 46, Таблица 46.1, Миозин 45%, Актин 22% миофибриллярных белков скелетных мышц, с. 937
  10. ^ Наука о мясе Лори, Лори Р.А., Ледвард, Д; 2014; Глава 4, Таблица 4.1, Химический состав типичных взрослых мышц млекопитающих, процент сырого веса скелетных мышц; миозин 5,5%, актин 2,5%, п. 76
  11. ^ Ультраструктура гладких мышц , Том 8 электронной микроскопии в биологии и медицине, редактор П. Мотта, Springer Science & Business Media, 2012, ISBN 1461306833 , 9781461306832 . ( стр.163, Архивировано 10 мая 2017 г., Wayback Machine ) 
  12. ↑ Scherer EQ, Lidington D, Oestreicher E, Arnold W, Pohl U, Bolz SS (2006). «Сфингозин-1-фосфат модулирует тонус спиральной модиолярной артерии: потенциальная роль в сосудистых патологиях внутреннего уха?» . Кардиоваск. Res . 70 (1): 79–87. DOI : 10.1016 / j.cardiores.2006.01.011 . PMID 16533504 . 
  13. Перейти ↑ Sullivan G, Guess WL (1969). «Атроментин: стимулятор гладкой мускулатуры Clitocybe subilludens». Ллойдия . 32 (1): 72–75. PMID 5815216 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • BBC - ребенку, рожденному с состоянием гладкой мускулатуры, пересажено 8 органов
  • Гладкомышечные антитела
  • Гладкие мышцы желудка, идентифицированные с помощью антител
  • Гистологический объект UIUC 265
  • Гистология в КУМК мышечно-мышечной08 «Гладкая мышца».
  • Изображение гистологии: 21701ooa  - Система обучения гистологии в Бостонском университете
  • Микрофотографии гистологии гладких мышц
  • Где в теле находится гладкая мышечная ткань (medlineplus.gov)