Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Сульфид: хинонредуктаза
Идентификаторы
ЕС нет.1.8.5.4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Сульфид: хинонредуктаза ( EC 1.8.5.4 ) - это фермент с систематическим названием сульфид: хиноноксидоредуктаза . [1] [2] [3] [4] [5] [6] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

n HS - + n полисульфид хинона + n хинол

Сульфид: хинонредуктаза содержит FAD . Убихинон , пластохинон или менахинон могут действовать как акцепторы у разных видов.

Номер Комиссии по ферментам для сульфид: хинон оксидоредуктазы - 1.8.5. '. Номер комиссии по ферментам (ЕС) указывает на то, что белок является оксидоредуктазой (обозначено цифрой 1). Оксидоредуктаза реагирует с молекулой серы в данном случае сульфидом, отдавая электроны (обозначено цифрой 8). Пожертвованные электроны принимаются хиноном (обозначено цифрой 5). [7] Существует несколько сульфид-хинон-оксидоредуктаз, которые обнаруживаются у бактерий , архей и эукариот , но их функция отмечена в числах EC 1.8.5. '. все постоянны, за исключением последней цифры, равной 4 у бактерий и 8 в митохондриях эукариот. [8] [7]

Кристаллическая структура

SQR у Aquifex aeolicus состоит из трех субъединиц с отрицательно заряженной гидрофильной стороной, обращенной к периплазматическому пространству, и гидрофобной области, которая интегрируется в плазматическую мембрану клетки. Активный центр белка состоит из кофактора FAD, ковалентно связанного тиоэфирной связью с ферментом. На боковой стороне FAD сульфид реагирует и отдает свои электроны FAD, тогда как обратная сторона FAD связана с дисульфидным мостиком и отдает электроны хинону. 2, 3 Хинон окружен Phe-385 и Ile-346. Обе аминокислоты расположены в гидрофобной области плазматической мембраны и консервативны среди всех сульфид: хинон оксидоредуктаз. [9]


Путь реакции

У Aquifex aeolicus сульфид: хинонредуктаза является интегральным монотопным белком , поэтому белок проникает в гидрофобную область плазматической мембраны. Реакция SQR протекает в виде двух половинных реакций: окисления сульфида и восстановления хинона. Активный центр SQR состоит из области, которая взаимодействует с периплазматическим пространством, и сульфида, соединенного кофактором FAD и трисульфидным мостиком с хиноном. FAD получает два электрона от сульфида и по одному передает электроны хинону. Все аминокислоты, окружающие хинон, гидрофобны. Кроме того, существует высококонсервативная область незаряженных аминокислот, фенилаланина и изолейцина, которые окружают бензольное кольцо хинона. [10]

Сульфид: хинон оксидоредуктаза является членом суперсемейства флавопротеиндисульфидредуктаз (FDR). FDR обычно характеризуются как димерные белки или белки с двумя субъединицами, но сульфидхинон оксидоредуктаза является тримерным белком. Основная цель SQR - детоксикация сульфидов . Сульфид - токсичное химическое вещество, которое подавляет ферментативные реакции, особенно с металлическими кофакторами. В частности, сульфид ингибирует цитохромоксидазу, присутствующую в цепи переноса электронов. SQR окисляет сульфид и производит нетоксичные продукты. [11]

Где сульфид: хинон оксидоредуктаза участвует в метаболизме?

Как упоминалось ранее, сульфид: хинон оксидоредуктаза является интегральным белком, который проникает в плазматическую мембрану (или внутреннюю митохондриальную мембрану) клеток. [12] Плазматическая мембрана является участком цепи переноса электронов при дыхании. [13] Цепь переноса электронов зависит от двух факторов: 1) способности мембраны сохранять ионный градиент 2) способности организма перекачивать ионы водорода против градиента (от низкой до высокой концентрации). [12] Сульфид: хинон оксидоредуктаза усиливает образование ионного градиента, отдавая два электрона хинону. [13] Как только электроны попадают в хинон SQR, они переносятся в хиноновый пул. [12]Пул хинонов расположен внутри гидрофобной области плазматической мембраны и играет роль в транспортировке ионов водорода в периплазму. Из пула хинонов электроны направляются к цитохром-с-оксидазе, где кислород ожидает в качестве последнего акцептора электронов. [12] [13]

Вышеупомянутый путь кажется довольно чуждым, пока вы не поймете, что электроны из источников углерода реагируют аналогично электронам в сульфиде. Есть два основных различия между углеродным путем и серным путем. Во-первых, сера в этом случае сульфид пропускает гликолиз и цикл трикарбоновых кислот (TCA), в то время как углеродный путь требует обоих циклов для хранения электронов в NADH. [10] [14] Второе отличие состоит в том, что электроны сульфида передаются SQR, а электроны NADH передаются NADH: хинон оксидоредуктазе.  [14] В обоих случаях электроны перемещаются в пул хинонов, а затем в цитохром-с-оксидазу.где ждет последний акцептор электронов. [14] Причина, по которой сульфид: хинон оксидоредуктаза является таким консервативным белком, заключается в том, что SQR увеличивает сохранение энергии и синтез АТФ, когда источники углерода истощены, но основным стимулом для сохранения SQR является детоксикация сульфида. [10] [14]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Ариели В, Шахак Y, Taglicht D, G Hauska, Падан Е (февраль 1994 г.). «Очистка и характеристика сульфид-хинонредуктазы, нового фермента, управляющего кислородным фотосинтезом у Oscillatoria limnetica» . Журнал биологической химии . 269 (8): 5705–11. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (17) 37518-X . PMID  8119908 .
  2. ^ Reinartz М, Tschäpe Дж, Brüser Т, Truper HG, Дэхл С (июль 1998 года). «Окисление сульфидов в фототрофной серной бактерии Chromatium vinosum». Архив микробиологии . 170 (1): 59–68. DOI : 10.1007 / s002030050615 . PMID 9639604 . S2CID 38868444 .  
  3. ^ Нюбель Т., Клугаммер С., Хубер Р., Хауска Г., Шютц М. (апрель 2000 г.). «Сульфид: хинон оксидоредуктаза в мембранах гипертермофильной бактерии Aquifex aeolicus (VF5)». Архив микробиологии . 173 (4): 233–44. DOI : 10.1007 / s002030000135 . PMID 10816041 . S2CID 6412823 .  
  4. ^ Брито JA, Соуза FL, Stelter M, Bandeiras TM, Vonrhein C, Тейшейра M, Перейра MM, Арчер M (июнь 2009). «Структурные и функциональные взгляды на сульфид: хинон оксидоредуктаза». Биохимия . 48 (24): 5613–22. DOI : 10.1021 / bi9003827 . PMID 19438211 . 
  5. ^ Cherney М.М., Zhang Y, M Solomonson, Weiner JH, Джеймс М. (апрель 2010). «Кристаллическая структура сульфида: хинон оксидоредуктазы из Acidithiobacillus ferrooxidans: понимание сульфидотрофного дыхания и детоксикации». Журнал молекулярной биологии . 398 (2): 292–305. DOI : 10.1016 / j.jmb.2010.03.018 . PMID 20303979 . 
  6. ^ Марсия M, Лангер JD, Parcej D, Vogel V, Peng G, Michel H (ноябрь 2010 г.). «Характеристика монотопного мембранного фермента. Биохимические, ферментативные и кристаллизационные исследования сульфида Aquifex aeolicus: хинон оксидоредуктаза» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1798 (11): 2114–23. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2010.07.033 . PMID 20691146 . 
  7. ^ a b «BRENDA - Информация по EC 1.8.5.4 - бактериальный сульфид: хинонредуктаза» . www.brenda-enzymes.org . Проверено 17 октября 2020 .
  8. ^ "BRENDA - Информация о EC 1.8.5.8 - эукариотический сульфидхинон оксидоредуктаза" . www.brenda-enzymes.org . Проверено 17 октября 2020 .
  9. ^ Брито, Хосе А .; Sousa, Filipa L .; Стелтер, Мейке; Bandeiras, Tiago M .; Vonrhein, Clemens; Тейшейра, Мигель; Pereira, Manuela M .; Арчер, Маргарида (23.06.2009). «Структурные и функциональные взгляды на сульфид: хиноноксидоредуктаза» . Биохимия . 48 (24): 5613–5622. DOI : 10.1021 / bi9003827 . ISSN 0006-2960 . PMID 19438211 .  
  10. ^ a b c Марсия, Марко; Эрмлер, Ульрих; Пэн, Гохун; Мишель, Хартмут (16.06.2009). «Структура сульфида Aquifex aeolicus: хиноноксидоредуктаза, основа для понимания детоксикации сульфидов и дыхания» . Труды Национальной академии наук . 106 (24): 9625–9630. Bibcode : 2009PNAS..106.9625M . DOI : 10.1073 / pnas.0904165106 . ISSN 0027-8424 . PMC 2689314 . PMID 19487671 .   
  11. ^ Марсия, Марко; Лангер, Джулиан Д .; Парсей, Дэвид; Фогель, Виталий; Пэн, Гохун; Мишель, Хартмут (01.11.2010). «Характеристика монотопного мембранного фермента. Биохимические, ферментативные и кристаллизационные исследования сульфида Aquifex aeolicus: хинон оксидоредуктаза» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1798 (11): 2114–2123. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2010.07.033 . ISSN 0005-2736 . PMID 20691146 .  
  12. ^ a b c d ван дер Стел, Анн-Ксандер; Вёстен, Марк МСМ (30.07.2019). «Регуляция дыхательных путей у Campylobacterota: обзор» . Границы микробиологии . 10 : 1719 DOI : 10,3389 / fmicb.2019.01719 . ISSN 1664-302X . PMC 6682613 . PMID 31417516 .   
  13. ^ a b c Нюбель, Тобиас; Клугаммер, Кристоф; Хубер, Роберт; Хауска, Гюнтер; Шютц, Михаэль (2000-04-01). «Сульфид: хинон оксидоредуктаза в мембранах гипертермофильной бактерии Aquifex aeolicus (VF5)» . Архив микробиологии . 173 (4): 233–244. DOI : 10.1007 / s002030000135 . ISSN 1432-072X . PMID 10816041 . S2CID 6412823 .   
  14. ^ a b c d Kracke, Frauke; Василев, Игорь; Кремер, Йенс О. (11.06.2015). «Микробный перенос электронов и сохранение энергии - основа для оптимизации биоэлектрохимических систем» . Границы микробиологии . 6 : 575. DOI : 10,3389 / fmicb.2015.00575 . ISSN 1664-302X . PMC 4463002 . PMID 26124754 .   

Внешние ссылки [ править ]

  • Сульфид: хинон + редуктаза в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)