Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

В химии , А дисульфид относится к функциональной группе со структурой R - S-S -R '. Связь также называется SS-связью или иногда дисульфидным мостиком и обычно образуется в результате сочетания двух тиоловых групп. В биологии дисульфидные мостики, образованные между тиоловыми группами в двух остатках цистеина, являются важным компонентом вторичной и третичной структуры белков . Соединение является persulfide , по аналогии с его конгенера , пероксид (R-O-O-R '), но эта терминология используется редко, за исключением ссылки на hydrodisulfides (R-S-S-H соединения).

В неорганической химии дисульфидом обычно называют соответствующий анион S2-
2( - S − S - ).

Органические дисульфиды [ править ]

Подборка дисульфидов
S 2 Cl 2 , обычный промышленный химикат
цистин , сшивающий агент во многих белках
липоевая кислота , витамин
Ph 2 S 2 , обычный органический дисульфид

Симметричные дисульфиды представляют собой соединения формулы R 2 S 2 . Большинство дисульфидов, встречающихся в химии сероорганических соединений, являются симметричными дисульфидами. Несимметричные дисульфиды (также называемые гетеродисульфидами ) представляют собой соединения формулы RSSR '. Они реже встречаются в органической химии, но большинство дисульфидов в природе несимметричны.

Свойства [ править ]

Дисульфидные связи прочные, с типичной энергией диссоциации связи 60 ккал / моль (251 кДж моль -1 ). Однако, будучи примерно на 40% слабее, чем связи C-C и C-H , дисульфидная связь часто является «слабым звеном» во многих молекулах. Более того, отражая поляризуемость двухвалентной серы, связь S-S подвержена разрыву полярными реагентами, как электрофилами, так и особенно нуклеофилами (Nu): [1]

RS − SR + Nu - → RS − Nu + RS -

Дисульфидная связь имеет длину около 2,05  Å , что примерно на 0,5 Å длиннее, чем связь C-C. Вращение вокруг оси S − S имеет низкий барьер. Дисульфиды явно предпочитают двугранные углы, приближающиеся к 90 °. Когда угол приближается к 0 ° или 180 °, дисульфид является значительно лучшим окислителем.

Дисульфиды, в которых две группы R одинаковы, называются симметричными, например, дифенилдисульфид и диметилдисульфид . Когда две группы R не идентичны, соединение считается асимметричным или смешанным дисульфидом. [2]

Хотя гидрирование дисульфидов обычно нецелесообразно, константа равновесия для реакции обеспечивает меру стандартного окислительно-восстановительного потенциала дисульфидов:

RSSR + H 2 → 2 RSH

Это значение составляет около -250 мВ по сравнению со стандартным водородным электродом (pH = 7). Для сравнения: стандартный восстановительный потенциал ферродоксинов составляет около -430 мВ.

Синтез [ править ]

Дисульфидные связи, как правило , формируется из окисления от сульфгидрильных (-SH) групп , особенно в биологических контекстах. [3] Преобразование изображено следующим образом:

2 RSH ⇌ RS − SR + 2 H + + 2 e -

В этой реакции участвует множество окислителей, включая кислород и перекись водорода . Считается, что такие реакции протекают через промежуточные соединения сульфеновой кислоты . В лаборатории йод в присутствии основания обычно используется для окисления тиолов до дисульфидов. Несколько металлы, такие как медь (II) и железа (III) комплексы влияют на эту реакцию. [ необходима цитата ] В качестве альтернативы, дисульфидные связи в белках часто образуются в результате тиол-дисульфидного обмена :

RS-SR + R'SH ⇌ R'S-SR + RSH

Такие реакции в некоторых случаях опосредуются ферментами, а в других случаях находятся под контролем равновесия, особенно в присутствии каталитического количества основания.

Алкилирование ди- щелочного металла и полисульфидов дает дисульфиды. Полимеры «тиокол» возникают, когда полисульфид натрия обрабатывают дигалогенидом алкила. В обратной реакции карбанионные реагенты реагируют с элементарной серой с образованием смесей тиоэфира, дисульфида и высших полисульфидов. Эти реакции часто неселективны, но могут быть оптимизированы для конкретных приложений.

Синтез несимметричных дисульфидов (гетеродисульфидов) [ править ]

Для образования несимметричных дисульфидов разработано множество специализированных методов. Реагенты, доставляющие эквивалент «RS + », реагируют с тиолами с образованием асимметричных дисульфидов: [3]

RSH + R′SNR ″ 2 → RS − SR ′ + HNR ″ 2

где R ″ 2 N - фталимидная группа. Соли Бунте , производные типа RSSO 3 - Na + , также используются для образования несимметричных дисульфидов: [4] Na [O 3 S 2 R] + NaSR '→ RSSR' + Na 2 SO 3

Реакции [ править ]

Наиболее важным аспектом дисульфидных связей является их разрыв, который происходит за счет восстановления. Могут использоваться самые разные восстановители. В биохимии тиолы, такие как β- меркаптоэтанол (β-ME) или дитиотреитол (DTT), служат восстановителями; тиоловые реагенты используются в избытке, чтобы сместить равновесие вправо:

RS − SR + 2 HOCH 2 CH 2 SH ⇌ HOCH 2 CH 2 S − SCH 2 CH 2 OH + 2 RSH

Восстановитель трис (2-карбоксиэтил) фосфин (TCEP) полезен, помимо того, что он не имеет запаха по сравнению с β-ME и DTT, потому что он селективен, работает как в щелочных, так и в кислых условиях (в отличие от DTT), более гидрофилен и более устойчив к окисление на воздухе. Более того, часто нет необходимости удалять TCEP перед модификацией тиолов белка. [5]

В органическом синтезе для разрыва дисульфидов обычно используются гидридные агенты, такие как боргидрид натрия . На эту реакцию будут влиять более агрессивные щелочные металлы:

RS − SR + 2 Na → 2 NaSR

Эти реакции часто сопровождаются протонированием образующегося тиолата металла:

NaSR + HCl → HSR + NaCl

Тиол-дисульфидный обмен - это химическая реакция, в которой тиолатная группа -S - атакует атом серы дисульфидной связи -S-S-. Первоначальная дисульфидная связь разрывается, и другой атом серы выделяется в виде нового тиолата, уносящего отрицательный заряд. Между тем между атакующим тиолатом и исходным атомом серы образуется новая дисульфидная связь. [6] [7]

Тиол-дисульфидный обмен, показывающий линейный промежуточный продукт, в котором заряд разделяется между тремя атомами серы. Тиолатная группа (показанная красным) атакует атом серы (показанный синим) дисульфидной связи, вытесняя другой атом серы (показанный зеленым) и образуя новую дисульфидную связь.

Тиолаты, а не тиолы, разрушают дисульфидные связи. Следовательно, тиол-дисульфидный обмен ингибируется при низких значениях pH (обычно ниже 8), где протонированная тиоловая форма предпочтительна по сравнению с депротонированной тиолатной формой. (The р К типичной тиольной группе примерно 8,3, но может изменяться в зависимости от его окружающей среды.)

Тиол-дисульфидный обмен - основная реакция, посредством которой дисульфидные связи образуются и перегруппировываются в белке . Перестройка дисульфидных связей в белке обычно происходит посредством реакций внутрибелкового тиол-дисульфидного обмена; тиолатная группа остатка цистеина атакует одну из собственных дисульфидных связей белка. Этот процесс перегруппировки дисульфидных (известный как дисульфид перетасовки ) не изменяет число дисульфидных связей внутри белка, а лишь их расположение (т.е., который цистеина присоединенную). Перетасовка дисульфидов обычно происходит намного быстрее, чем реакции окисления / восстановления, которые изменяют количество дисульфидных связей в белке. Окисление и восстановление дисульфидных связей белков in vitroтакже обычно происходит через реакции тиол-дисульфидного обмена. Обычно тиолат окислительно-восстановительного реагента, такого как глутатион или дитиотреитол, атакует дисульфидную связь на белке, образуя смешанную дисульфидную связь между белком и реагентом. Эта смешанная дисульфидная связь при атаке другим тиолатом из реагента оставляет цистеин окисленным. Фактически, дисульфидная связь передается от белка к реагенту в две стадии, обе реакции тиол-дисульфидного обмена.

В естественных условиях окисления и восстановления дисульфидных связей белка путем тиол-дисульфидного обмена облегчается за счет белка , названного тиоредоксин . Этот небольшой белок, необходимый для всех известных организмов, содержит два аминокислотных остатка цистеина в вицинальном расположении (т. Е. Рядом друг с другом), что позволяет ему образовывать внутреннюю дисульфидную связь или дисульфидные связи с другими белками. Как таковой, его можно использовать в качестве хранилища восстановленных или окисленных фрагментов дисульфидной связи.

Для дисульфидов было разработано множество специализированных органических реакций , опять же в основном связанных с разрывом связи S-S, которая обычно является самой слабой связью в молекуле. В реакциях расщепления дисульфидов Цинке дисульфиды расщепляются галогенами. Эта реакция дает сульфенилгалогенид : [8] [9]

ArSSAr + Cl 2 → 2 ArSCl

Появление в биологии [ править ]

Схема дисульфидных связей, сшивающих области белка

Встречаемость в белках [ править ]

Дисульфидные связи могут образовываться в окислительных условиях и играть важную роль в укладке и стабильности некоторых белков, обычно белков, секретируемых во внеклеточную среду. [2] Поскольку большинство клеточных компартментов представляют собой восстанавливающую среду , в целом дисульфидные связи в цитозоле нестабильны , за некоторыми исключениями, как указано ниже, если только не присутствует сульфгидрилоксидаза . [10]

Цистин состоит из двух цистеинов, связанных дисульфидной связью (показаны здесь в нейтральной форме).

Дисульфидные связи в белках образуются между тиоловыми группами остатков цистеина в процессе окислительного сворачивания . Другая серосодержащая аминокислота, метионин , не может образовывать дисульфидные связи. Дисульфидная связь обычно обозначается переносом аббревиатур цистеина через дефис, например, когда речь идет о рибонуклеазе A, «дисульфидная связь Cys26 – Cys84» или «дисульфидная связь 26–84», или проще всего «C26 – C84» [11 ], где подразумевается дисульфидная связь, и в ее упоминании нет необходимости. Прототипом белковой дисульфидной связи является пептидный цистин из двух аминокислот , состоящий из двух цистеинов.аминокислоты, соединенные дисульфидной связью. Структуру дисульфидной связи можно описать ее двугранным углом χ ss между атомами C β −S γ −S γ −C β , который обычно близок к ± 90 °.

Дисульфидная связь стабилизирует свернутую форму белка несколькими способами:

  1. Он удерживает две части белка вместе, смещая белок в сторону складчатой ​​топологии. То есть дисульфидная связь дестабилизирует развернутую форму белка, понижая его энтропию .
  2. Дисульфидная связь может образовывать ядро гидрофобного ядра свернутого белка, то есть локальные гидрофобные остатки могут конденсироваться вокруг дисульфидной связи и друг на друга посредством гидрофобных взаимодействий .
  3. Связанная с 1 и 2, дисульфидная связь связывает два сегмента белковой цепи, дисульфидная связь увеличивает эффективную локальную концентрацию белковых остатков и снижает эффективную локальную концентрацию молекул воды. Поскольку молекулы воды атакуют амидно-амидные водородные связи и разрушают вторичную структуру , дисульфидная связь стабилизирует вторичную структуру в непосредственной близости от нее. Например, исследователи идентифицировали несколько пар пептидов, которые не имеют структуры изолированно, но принимают стабильную вторичную и третичную структуру при образовании дисульфидной связи между ними.

А вид дисульфидный является частным спаривания цистеина в дисульфидной связи белка и обычно изображаются перечислением дисульфидных связей в круглых скобках, например, «(26-84, 58-110) видов дисульфидные». Дисульфид ансамбль представляет собой группировку из всех видов дисульфидных с таким же числом дисульфидных связей, и обычно обозначается как совокупность 1S, 2S ансамбль, и т.д. для дисульфидных видов , имеющих одну, две, и т.д. дисульфидных связи. Таким образом, дисульфидная форма (26–84) принадлежит к ансамблю 1S, а форма (26–84, 58–110) - к ансамблю 2S. Отдельные частицы без дисульфидных связей обычно обозначают как R для «полностью восстановленного». В типичных условиях перетасовка дисульфидовпроисходит намного быстрее, чем образование новых дисульфидных связей или их восстановление; следовательно, дисульфидные частицы в ансамбле уравновешиваются быстрее, чем между ансамблями.

Нативная форма белка обычно представляет собой один вид дисульфида, хотя некоторые белки могут циклически меняться между несколькими дисульфидными состояниями как часть своей функции, например тиоредоксин . В белках с более чем двумя цистеинами могут образовываться неместные дисульфидные формы, которые почти всегда неправильно свернуты. По мере увеличения количества цистеинов количество неместных видов увеличивается факториально.

У бактерий и архей [ править ]

Дисульфидные связи играют важную защитную роль для бактерий в качестве обратимого переключателя, который включает или выключает белок, когда бактериальные клетки подвергаются реакциям окисления . В частности, перекись водорода ( H 2 O 2 ) могла серьезно повредить ДНК и убить бактерии при низких концентрациях, если бы не защитное действие SS-связи. Археи обычно содержат меньше дисульфидов, чем высшие организмы. [12]

У эукариот [ править ]

В эукариотических клетках, как правило, стабильные дисульфидные связи образуются в просвете RER (грубый эндоплазматический ретикулум) и митохондриальном межмембранном пространстве, но не в цитозоле . Это связано с более окислительной средой вышеупомянутых компартментов и более восстановительной средой цитозоля (см. Глутатион ). Таким образом, дисульфидные связи в основном обнаруживаются в секреторных белках, лизосомальных белках и экзоплазматических доменах мембранных белков.

Из этого правила есть заметные исключения. Например, многие ядерные и цитозольные белки могут сшиваться дисульфидом во время некротической гибели клеток. [13] Точно так же ряд цитозольных белков, которые имеют близкие друг к другу остатки цистеина, которые действуют как сенсоры окисления или окислительно-восстановительные катализаторы; когда восстановительный потенциал клетки не работает, они окисляются и запускают механизмы клеточного ответа. Вирус осповакцины также продуцирует цитозольные белки и пептиды, которые имеют множество дисульфидных связей; хотя причина этого неизвестна, по-видимому, они обладают защитным действием против аппарата внутриклеточного протеолиза.

Дисульфидные связи также образуются внутри и между протаминами в хроматине сперматозоидов многих видов млекопитающих .

Дисульфиды в регуляторных белках [ править ]

Поскольку дисульфидные связи могут быть обратимо восстановлены и повторно окислены, окислительно-восстановительное состояние этих связей превратилось в сигнальный элемент. В хлоропластах , например, ферментативное восстановление дисульфидных связей было связано с контролем множества метаболических путей, а также экспрессии генов. До сих пор было показано, что восстановительная сигнальная активность осуществляется системой ферредоксина тиоредоксина , направляя электроны из световых реакций фотосистемы I для каталитического восстановления дисульфидов в регулируемых белках светозависимым образом. Таким образом, хлоропласты регулируют активность ключевых процессов, таких как цикл Кальвина – Бенсона , деградация крахмала , АТФ. продукция и экспрессия генов в зависимости от интенсивности света.

В волосах и перьях [ править ]

Более 90% сухого веса волос составляют белки, называемые кератинами , которые имеют высокое содержание дисульфидов из аминокислоты цистеина. Прочность, отчасти обеспечиваемая дисульфидными связями, иллюстрируется восстановлением практически неповрежденных волос из древних египетских гробниц. Перья имеют аналогичные кератины и чрезвычайно устойчивы к пищеварительным ферментам. Жесткость волос и пера определяется содержанием дисульфидов. Манипулирование дисульфидными связями в волосах - это основа перманентной завивки в прическе. Реагенты, которые влияют на образование и разрыв S-S-связей, являются ключевыми, например, тиогликолят аммония.. Высокое содержание дисульфидов в перьях обусловливает высокое содержание серы в птичьих яйцах. Высокое содержание серы в волосах и перьях способствует появлению неприятного запаха, возникающего при их сжигании.

Неорганические дисульфиды [ править ]

Дисульфид анион является S2-
2, или - S − S - . В дисульфиде сера существует в восстановленном состоянии со степенью окисления -1. Его электронная конфигурация тогда напоминает конфигурацию атома хлора . Таким образом, он имеет тенденцию образовывать ковалентную связь с другим S - центром с образованием S2-
2группа, подобная элементарному хлору, существующему в виде двухатомного Cl 2 . Кислород также может вести себя аналогичным образом, например, в пероксидах, таких как H 2 O 2 . Примеры:

  • Дисульфид водорода (S 2 H 2 ), простейший неорганический дисульфид
  • Дихлорид дисеры (S 2 Cl 2 ), перегонная жидкость.
  • Железный дисульфид (FeS 2 ), или пирит .

В промышленности [ править ]

Дисульфид и (полисульфидные) связи являются сшивающими группами , которые возникают в результате вулканизации из каучука . По аналогии с ролью дисульфидов в белках, связи S-S в каучуке являются сшивающими агентами и сильно влияют на реологию материала.

Родственные соединения [ править ]

CS 2
МоС 2

Тиосульфоксиды ортогонально изомерны дисульфидам, имея второе разветвление серы от первого и не участвующее в непрерывной цепи, т.е.> S = S, а не -S-S-.

Дисульфидные связи аналогичны, но более распространены, чем родственные пероксидные , тиоселенидные и диселенидные связи. Также существуют их промежуточные соединения, например тиопероксиды (также известные как оксасульфиды), такие как тиопероксид водорода , имеют формулу R 1 OSR 2 (эквивалентно R 2 SOR 1 ). Они изомеры сульфоксидов аналогично вышеуказанному; т.е.> S = O, а не −S − O−.

Дисульфиды тиурама с формулой (R 2 NCSS) 2 являются дисульфидами, но они ведут себя отчетливо из-за тиокарбонильной группы.

Соединения с тремя атомами серы, такие как CH 3 S-S-SCH 3 , называются трисульфидами или трисульфидными связями.

Неправильные названия [ править ]

Дисульфид также используется для обозначения соединений, которые содержат два сульфидных (S 2- ) центра. Соединение сероуглерода CS 2 описывается структурной формулой, т. Е. S = C = S. Эта молекула не является дисульфидом в том смысле, что у нее отсутствует связь SS. Точно так же дисульфид молибдена , MoS 2 , не является дисульфидом в том смысле, что его атомы серы не связаны.

Ссылки [ править ]

  1. ^ Cremlyn, RJ (1996). Введение в химию сероорганических соединений . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. ISBN 0-471-95512-4.
  2. ^ а б Севье, CS; Кайзер, Калифорния (2002). «Образование и перенос дисульфидных связей в живых клетках». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология . 3 (11): 836–847. DOI : 10.1038 / nrm954 . PMID 12415301 . S2CID 2885059 .  
  3. ^ a b Витт, Д. (2008). «Последние разработки в образовании дисульфидной связи». Синтез . 2008 (16): 2491–2509. DOI : 10,1055 / с-2008-1067188 .
  4. ^ ME Алонсо и Х. Арагона (1978). «Сульфидный синтез в получении несимметричных диалкилдисульфидов: втор-бутил-изопропилдисульфид». Орг. Synth . 58 : 147. DOI : 10,15227 / orgsyn.058.0147 .CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  5. ^ Техническая информация TCEP , от Interchim
  6. Перейти ↑ Gilbert, HF (1990). «Молекулярные и клеточные аспекты тиол-дисульфидного обмена». Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии . Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. 63 . С. 69–172. DOI : 10.1002 / 9780470123096.ch2 . ISBN 9780470123096. PMID  2407068 .
  7. Перейти ↑ Gilbert, HF (1995). «Равновесие обмена тиол / дисульфид и стабильность дисульфидной связи». Биотиолы, часть A: монотиолы и дитиолы, протеиновые тиолы и тииловые радикалы . Методы в энзимологии . 251 . С. 8–28. DOI : 10.1016 / 0076-6879 (95) 51107-5 . ISBN 9780121821524. PMID  7651233 .
  8. ^ Например, превращение ди- о- нитрофенилдисульфида в о- нитрофенилхлорид серы Hubacher, Max H. (1935). « о- Нитрофенилсера хлорид». Органический синтез . 15 : 45. DOI : 10,15227 / orgsyn.015.00452 .
  9. ^ Метилсульфенилхлорид: Douglass, Irwin B .; Нортон, Ричард В. (1960). «Метансульфинилхлорид». Органический синтез . 40 : 62. DOI : 10,15227 / orgsyn.040.0062 .
  10. ^ Hatahet, F .; Nguyen, VD; Сало, К.Е .; Раддок, LW (2010). «Нарушение восстановительных путей не является существенным для эффективного образования дисульфидной связи в цитоплазме E. coli » . Фабрики микробных клеток . 9 (67): 67. DOI : 10,1186 / 1475-2859-9-67 . PMC 2946281 . PMID 20836848 .  
  11. ^ Ruoppolo, M .; Винчи, Ф .; Клинк, ТА; Рейнс, RT; Марино, Г. (2000). «Вклад отдельных дисульфидных связей в окислительную укладку рибонуклеазы А». Биохимия . 39 (39): 12033–12042. DOI : 10.1021 / bi001044n . PMID 11009618 . 
  12. ^ Ladenstein, R .; Рен, Б. (2008). «Пересмотр ранней догмы о том, что« нет доказательств наличия дисульфидных связей в белках из архей » ». Экстремофилы . 12 (1): 29–38. DOI : 10.1007 / s00792-007-0076-Z . PMID 17508126 . S2CID 11491989 .  
  13. ^ Самсон, Андре Л .; Knaupp, Anja S .; Сашиндранатх, Майтхили; Борг, Рэйчел Дж .; Au, Amanda E.-L .; Копы, Элиза Дж .; Сондерс, Хелен М .; Коди, Стивен Х .; Маклин, Катриона А. (2012-10-25). «Нуклеоцитоплазматическая коагуляция: событие агрегации, вызванное повреждением, при котором дисульфид сшивает белки и облегчает их удаление плазмином» . Сотовые отчеты . 2 (4): 889–901. DOI : 10.1016 / j.celrep.2012.08.026 . ISSN 2211-1247 . PMID 23041318 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Sela, M .; Лифсон, С. (1959). «Реформирование дисульфидных мостиков в белках». Biochimica et Biophysica Acta . 36 (2): 471–478. DOI : 10.1016 / 0006-3002 (59) 90188-X . PMID  14444674 .
  • Старк, ГР; Стерн, К .; Атала, А .; Ю, Дж. (1977). «Расщепление цистеина после цианилирования». Методы в энзимологии . 47 (2): 129–132. DOI : 10.1016 / j.ymeth.2008.09.005 . PMID  927170 .
  • Торнтон, Дж. М. (1981). «Дисульфидные мостики в глобулярных белках». Журнал молекулярной биологии . 151 (2): 261–287. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (81) 90515-5 . PMID  7338898 .
  • Thannhauser, TW; Konishi, Y .; Scheraga, HA (1984). «Чувствительный количественный анализ дисульфидных связей в полипептидах и белках». Аналитическая биохимия . 138 (1): 181–188. DOI : 10.1016 / 0003-2697 (84) 90786-3 . PMID  6547275 .
  • Wu, J .; Уотсон, Дж. Т. (1998). «Оптимизация реакции расщепления цианилированных цистеиниловых белков для эффективного и упрощенного массового картирования». Аналитическая биохимия . 258 (2): 268–276. DOI : 10.1006 / abio.1998.2596 . PMID  9570840 .
  • Futami, J .; Tada, H .; Сено, М .; Ishikami, S .; Ямада, Х. (2000). «Стабилизация РНКазы 1 человека путем введения дисульфидной связи между остатками 4 и 118». Журнал биохимии . 128 (2): 245–250. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a022747 . PMID  10920260 .
  • Виттенберг, G .; Данон, А. (2008). «Образование дисульфидной связи в хлоропластах: образование дисульфидных связей в сигнальных белках хлоропластов». Растениеводство . 175 (4): 459–466. DOI : 10.1016 / j.plantsci.2008.05.011 .
  • Кадокура, Хироши; Катцен, Федерико; Беквит, Джон (2003). «Формирование белковой дисульфидной связи у прокариот». Ежегодный обзор биохимии . 72 (1): 111–135. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.72.121801.161459 . PMID  12524212 .
  • Вт, БП; Вайсман, Дж.С. (2004). «Окислительный фолдинг белков у эукариот: механизмы и последствия» . Журнал клеточной биологии . 164 (3): 341–346. DOI : 10,1083 / jcb.200311055 . PMC  2172237 . PMID  14757749 .
  • Элльгаард, Ларс; Раддок, Ллойд В. (2005). «Семейство протеин дисульфид изомеразы человека: взаимодействия субстратов и функциональные свойства» . EMBO Reports . 6 (1): 28–32. DOI : 10.1038 / sj.embor.7400311 . PMC  1299221 . PMID  15643448 .

Внешние ссылки [ править ]

  • СМИ, связанные с дисульфидами, на Викискладе?