TGF бета 1

TGFB1

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
1КЛА , 1КЛК , 1КЛД , 3КФД , 4КВ5

Идентификаторы

Псевдонимы

TGFB1 , CED, DPD1, LAP, TGFB, TGFbeta, трансформирующий фактор роста бета 1, IBDIMDE, TGF-beta1

Внешние идентификаторы

OMIM : 190180 MGI : 98725 HomoloGene : 540 GeneCards : TGFB1

Расположение гена ( человек )

Chr.	Хромосома 19 (человека) ^[1]

Группа	19q13.2	Начинать	41 301 587 п.н. ^[1]
Группа	19q13.2	Конец	41 353 922 п.н. ^[1]

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Хромосома 7 (мышь) ^[2]

Группа	7 A3 \| 7 13,98 см	Начинать	25 687 002 б.п. ^[2]
Группа	7 A3 \| 7 13,98 см	Конец	25 705 077 п.н. ^[2]

Паттерн экспрессии РНК

Дополнительные данные эталонного выражения

Генная онтология
Молекулярная функция	• тип связывания II , трансформирующий фактор роста бета - рецептор • белок N-конец связывания • цитокиновой активности • фермент связывания • активность фактора роста • антигенсвязывающий • типа I. трансформирующий фактор роста бета - рецептор связывания • белок гомодимеризация активности • белка серин / треонин киназа активатора активности • GO: 0001948 связывание с белком • активность гетеродимеризации белка • связывание с бета-рецептором трансформирующего фактора роста типа III • связывание с бета-рецептором трансформирующего фактора роста • идентичное связывание с белком
Сотовый компонент	• цитоплазма • внеклеточная область • ядро клетки • микроворсинки • поверхность клетки • микрочастица крови • клеточная мембрана • секреторная гранула • аксон • тело нейрональной клетки • просвет Гольджи • просвет альфа-гранулы тромбоцитов • внеклеточный матрикс • внеклеточный
Биологический процесс	• позитивная регуляция деацетилирования гистонов • позитивная регуляция связывания ДНК регуляторной области транскрипции • развитие зачатка мочеточника • индукция толерантности к аутоантигену • позитивная регуляция фосфорилирования белка • развитие энтодермы • ответ на холестерин • позитивная регуляция активности киназы MAP • регуляция ионов натрия транспорт • ответ на прогестерон • негативная регуляция клеточного цикла • ответ на органическое вещество • развитие молочной железы • гомеостаз Т-клеток • отрицательная регуляция оссификации • негативная регуляция процесса биосинтеза гиалуронана • фосфорилирование белков • дифференцировка Т-клеток • позитивная регуляция проницаемости сосудов • регенерация органов животных • позитивная регуляция миграции эндотелиальных клеток кровеносных сосудов • негативная регуляция пролиферации эпителиальных клеток • регуляция связывания • внутренняя развитие уха • миелинизация • негативная регуляция выработки цитокинов макрофагами • клеточная пролиферация • сигнальный путь рецептора трансформирующего фактора роста бета • морфогенез лица • негативная регуляция пролиферации клеток • позитивная регуляция кластеризации рецепторов • регуляция апоптотического процесса • защитный ответ на грибок, несовместимое взаимодействие • позитивная регуляция процесса биосинтеза коллагена • клеточный ответ на бета-трансформирующий фактор роста стимул • ограниченное пути фосфорилирования белка SMAD • регуляция связывания ДНК • регуляция реорганизации актинового цитоскелета • негативная регуляция дифференцировки жировых клеток • положительная регуляция клеточного метаболизма белков • организация межклеточного соединения • негативная регуляция дифференцировки миобластов • позитивная регуляция передачи сигналов протеинкиназы B • фосфорилирование белка SMAD общего партнера • позитивная регуляция ветвления, участвующего в морфогенезе зачатка мочеточника • передача сигнала белка SMAD • сигнальный путь рецептора эпидермального фактора роста • дифференцировка пенистых клеток, происходящих из макрофагов • негативная регуляция миграции эндотелиальных клеток кровеносных сосудов • позитивная регуляция дефосфорилирования белка • внешний апоптотический сигнальный путь • негативная регуляция разборки внеклеточного матрикса • контрольная точка митотического клеточного цикла • позитивная регуляция пролиферации фибробластов • негативная регуляция дифференцировки клеток • регуляция ветвления, участвующая в морфогенезе протока молочной железы • позитивная регуляция выхода из митоза • негативная регуляция трансформации сигнальный путь рецептора бета фактора роста • негативная регуляция экспрессии гена • морфогенез ветвящейся структуры • регуляция импорта белка SMAD в ядро • положительная регуляция фосфорилирования пептидил-серина • активация клеток • негативная регуляция пролиферации нейробластов • позитивная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • рост клеток • негативная регуляция пролиферации Т-клеток • реакция на ранение • негативная регуляция роста клеток • позитивная регуляция хемотаксиса • экспорт белка из ядра • регуляция импорта протеина в ядро • позитивная регуляция фосфорилирования пептидил-тирозина • позитивная регуляция импорта протеина в ядро • положительная регуляция дифференцировки клеток сердечной мышцы • развитие олигодендроцитов • позитивная регуляция продукции интерлейкина-17 • воспалительная реакция • негативная регуляция продукции интерлейкина-17 • развитие лимфатических узлов • активация Т-клеток • сигнальный путь Notch • негативная регуляция фосфорилирования белка • регуляция ремоделирование кровеносных сосудов • сборка белкового комплекса SMAD • регуляция развития поперечно-полосатой мышечной ткани • ответ на витамин D • дифференцировка хондроцитов • регуляторная дифференцировка Т-клеток • регуляция развития хряща • удлинение ветвей, участвующих в разветвлении протока молочной железы • позитивная регуляция минерализации костей • позитивная регуляция пролиферации эпителиальных клеток • беременность у женщин • клеточный ответ на органические циклические соединения • позитивная регуляция сборки внеклеточного матрикса • клеточная гомеостаз ионов кальция • заживление ран • отрицательная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • ответ на глюкозу • позитивная регуляция перехода эпителия в мезенхиму • клеточный ответ на стимул дексаметазона • негативная регуляция продукции miRNAs, участвующих в подавлении генов с помощью miRNA • уклонение от защиты хозяина или толерантность к нему вирусом • дифференцировка клеток хрусталикового волокна • позитивная регуляция активности фактора транскрипции NF-kappaB • сборка внеклеточного матрикса • биосинтез АТФ процесс • дифференцировка гемопоэтических клеток-предшественников • регуляция продукции интерлейкина-23 • положительная регуляция секреции белка • морфогенез лобного шва • эпителиально-мезенхимальный переход • метаболический процесс фосфатсодержащих соединений • регуляция экспрессии генов • адаптивный иммунный ответ, основанный на соматической рекомбинации иммунных рецепторов, построенных из доменов суперсемейства иммуноглобулинов • негативная регуляция высвобождения секвестрированного иона кальция в цитозоль • ответ на радиацию • пролиферация мононуклеарных клеток • негативная регуляция транскрипция на основе ДНК • негативная регуляция активации Т-клеток • позитивная регуляция одонтогенеза • сигнальный путь, опосредованный липополисахаридами • позитивная регуляция локализации белка в ядре • ответ на эстрадиол • регуляция миграции клеток • ответ на гипоксию • катаболический процесс гиалуроновой кислоты • негативная регуляция фагоцитоза • ответ на органическое циклическое соединение • позитивная регуляция сборки белкового комплекса • передача сигналов протеинкиназы B • негативная регуляция клеточной адгезии • негативная регуляция подавления генов с помощью miRNA • позитивная регуляция дифференцировки регуляторных Т-клеток • клеточный ответ на стимул фактора роста • позитивная регуляция ограниченного путями фосфорилирования белка SMAD • ветвление молочной железы, участвующее в телархе • реакция на сдвиг ламинарной жидкости • старение • регуляция дифференцировки регуляторных Т-лимфоцитов • дегрануляция тромбоцитов • негативная регуляция репликации ДНК • миелоидная дифференцировка дендритных клеток • морфогенез слюнных желез • катаболический процесс рецептора • каскад MAPK • положительная регуляция ацетилирования гистонов • регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • позитивная регуляция активности фосфатидилинозитол-3-киназы • отрицательная регуляция локализации белка на плазматической мембране • позитивная регуляция активности НАД + АДФ-рибозилтрансферазы • негативная регуляция иммунного ответа • регуляция пролиферации клеток • негативная регуляция развития ткани скелетных мышц • позитивная регуляция фосфорилирования пептидил-треонина • позитивная регуляция гладких мышц дифференцировка клеток • остановка клеточного цикла • позитивная регуляция переключения изотипа на изотипы IgA • замещение соединительной ткани, участвующее в воспалительном ответе, заживление ран • оссификация, участвующая в ремоделировании кости • положительная регуляция апоптотического процесса • позитивная регуляция продукции фактора роста эндотелия сосудов • позитивная регуляция образования супероксид-анионов • развитие пищеварительного тракта • миграция клеток • позитивная регуляция миграции фибробластов • позитивная регуляция деления клеток • реакция на лекарство • миграция зародышевых клеток • позитив регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • негативная регуляция митотического клеточного цикла • позитивная регуляция импорта белка SMAD в ядро • позитивная регуляция остановки клеточного цикла • позитивная регуляция транскрипции pri-miRNA с промотора РНК-полимеразы II • позитивная регуляция экспрессии генов • позитивная регуляция пролиферации клеток • регенерация печени • регуляция перехода эпителия в мезенхиму, участвующего в формировании эндокардиальной подушки • позитивная регуляция миграции мононуклеарных клеток • клеточный ответ на стимул инсулиноподобного фактора роста • положительное регулирование миграции клеток • ответ на иммобилизационный стресс • клеточный ответ на механический стимул • клеточный ответ на ионизирующее излучение • васкулогенез • закрытие нервной трубки • клапана сердца морфогенез • развитие сердца • развитие нервной трубки • мембранный белок внутриклеточный домен протеолиз • миграции лейкоцитов • желудочка сердца мышечной ткани морфогенез • положительное регулирование ERK1 и ERK2 каскада • трансформации бета - рецептор фактора роста сигнального пути участвует в развитии сердца • эмбриональное развитие печени • сигнальный путь BMP • развитие клеток • апоптотический процесс • регуляция транскрипции pri-miRNA с промотора РНК-полимеразы II • положительная регуляция продукции миРНК, участвующих в подавлении генов с помощью миРНК • регуляция активности рецепторов
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


7040


21803

Ансамбль


ENSG00000105329


ENSMUSG00000002603

UniProt


P01137


P04202

RefSeq (мРНК)


NM_000660


NM_011577

RefSeq (белок)


NP_000651


NP_035707

Расположение (UCSC)

Chr 19: 41,3 - 41,35 Мб

Chr 7: 25.69 - 25.71 Мб

PubMed поиск

^[3]

^[4]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Трансформирующий фактор роста бета 1 или TGF- 1 является членом полипептид данного фактора роста бета надсемейства трансформирующего из цитокинов . Это представляет собой секретируемый белок , который выполняет многие клеточные функции, в том числе контроль клеточного роста , пролиферации клеток , дифференциации клеток и апоптоз . У людей, TGF-β1 кодируется TGFB1 гена . ^[5]^[6]

Функция [ править ]

TGF-β - это многофункциональный набор пептидов, который контролирует пролиферацию , дифференцировку и другие функции во многих типах клеток. TGF-β действует синергетически с трансформирующим фактором роста-альфа (TGF-α), индуцируя трансформацию . Он также действует как негативный аутокринный фактор роста . Нарушение регуляции активации и передачи сигналов TGF-β может привести к апоптозу . Многие клетки синтезируют TGF-β, и почти все они имеют специфические рецепторы для этого пептида. TGF-β1, TGF-β2 и TGF-β3 функционируют через одни и те же рецепторные сигнальные системы. ^[7]

TGF-β1 был впервые идентифицирован в тромбоцитах человека как белок с молекулярной массой 25 килодальтон, потенциально играющий роль в заживлении ран . ^[8] Позже он был охарактеризован как большой предшественник белка (содержащий 390 аминокислот ), который был протеолитически обработан с образованием зрелого пептида из 112 аминокислот. ^[9]

TGF-β1 играет важную роль в контроле иммунной системы и проявляет различную активность в отношении разных типов клеток или клеток на разных стадиях развития. Большинство иммунных клеток (или лейкоцитов ) секретируют TGF-β1. ^[10]

Т-клетки [ править ]

Некоторые Т-клетки (например, регуляторные Т-клетки ) высвобождают TGF-β1 для подавления действий других Т-клеток. Интерлейкин-1- и интерлейкин-2- зависимая пролиферация активированных Т-клеток ^[11]^[12], а активация покоящихся хелперных Т-клеток и цитотоксических Т-клеток предотвращается активностью TGF-β1. ^[13]^[14] Точно так же TGF-β1 может ингибировать секрецию и активность многих других цитокинов, включая интерферон-γ , фактор некроза опухоли-альфа (TNF-α) и различные интерлейкины.. Он также может снижать уровни экспрессии рецепторов цитокинов, таких как рецептор IL-2, для подавления активности иммунных клеток. Однако TGF-β1 может также увеличивать экспрессию определенных цитокинов в Т-клетках и способствовать их пролиферации ^[15], особенно если клетки незрелые. ^[10]

B-клетки [ править ]

TGF-β1 оказывает аналогичное действие на В-клетки, которое также варьируется в зависимости от состояния дифференцировки клетки. Он подавляет пролиферацию и стимулирует апоптоз B-клеток ^[16] и играет роль в контроле экспрессии антител , трансферрина и белков класса II MHC на незрелых и зрелых B-клетках. ^[10]^[16]

Миелоидные клетки [ править ]

Эффект TGF-β1 на макрофаги и моноциты преимущественно супрессивный; этот цитокин может ингибировать пролиферацию этих клеток и предотвращать выработку ими реактивного кислорода (например, супероксида (O 2 - ) ) и азота (например, оксида азота (NO) ). Однако, как и в случае с другими типами клеток, TGF-β1 также может оказывать противоположное действие на клетки миелоидного происхождения. Например, TGF-β1 действует как хемоаттрактант , направляя иммунный ответ на некоторые патогены ; макрофаги и моноциты реагируют на низкие уровни TGF-β1 хемотаксическим образом. Кроме того, экспрессия моноцитарных цитокинов (включая интерлейкин-1(IL-1) -альфа, IL-1-бета и TNF-α ), ^[14] и уничтожение фагоцитов макрофагами может быть увеличено действием TGF-β1. ^[10]

TGF-β1 снижает эффективность MHC II в астроцитах и дендритных клетках , что, в свою очередь, снижает активацию соответствующих популяций хелперных Т-клеток . ^[17]^[18]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что TGF beta 1 взаимодействует с:

Декорин , ^[19]^[20]^[21]
EIF3I ^[22]
LTBP1 , ^[23]
Бета-рецептор TGF 1 , ^[24]^[25] и
YWHAE . ^[26]

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000105329 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000002603 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ghadami М, Makita У, Yoshida К, Нисимура G, Y Фукушима, Wakui К, Ikegawa S, Ямада К, Кондо S, Niikawa N, Томита Ха (январь 2000). «Генетическое картирование локуса болезни Камурати-Энгельмана на хромосоме 19q13.1-q13.3» . Являюсь. J. Hum. Genet . 66 (1): 143–7. DOI : 10.1086 / 302728 . PMC 1288319 . PMID 10631145 .
^ Vaughn SP, Бруссар S, зал CR, Скотт A, Blanton SH, Milunsky JM, Хехт JT (май 2000). «Подтверждение отображения локуса Камурати-Энглемана на 19q13.2 и уточнение до области 3,2 сМ». Геномика . 66 (1): 119–21. DOI : 10.1006 / geno.2000.6192 . PMID 10843814 .
^ «Entrez Gene: TGFB1, трансформирующий фактор роста, бета 1» .
^ Assoian RK, Komoriya A, Meyers CA, Миллер Д., Sporn MB (1983). «Трансформирующий фактор роста бета в тромбоцитах человека. Идентификация основного места хранения, очистка и характеристика». J. Biol. Chem . 258 (11): 7155–60. PMID 6602130 .
^ Derynck R, Джарретт JA, Чен EY, Eaton DH, Белл JR, Assoian RK, Робертс AB, Sporn MB, Goeddel DV (1985). «Человеческий трансформирующий фактор роста-бета последовательность комплементарной ДНК и экспрессия в нормальных и трансформированных клетках» . Природа . 316 (6030): 701–5. Bibcode : 1985Natur.316..701D . DOI : 10.1038 / 316701a0 . PMID 3861940 . S2CID 4245501 .
^ a b c d Letterio JJ, Робертс AB (1998). «Регуляция иммунных ответов с помощью TGF-бета» . Анну. Rev. Immunol . 16 : 137–61. DOI : 10.1146 / annurev.immunol.16.1.137 . PMID 9597127 .
↑ Wahl SM, Hunt DA, Wong HL, Dougherty S, McCartney-Francis N, Wahl LM, Ellingsworth L, Schmidt JA, Hall G, Roberts AB (1988). «Трансформирующий фактор роста-бета является мощным иммунодепрессивным агентом, который ингибирует IL-1-зависимую пролиферацию лимфоцитов». J. Immunol . 140 (9): 3026–32. PMID 3129508 .
^ Tiemessen М.М., Кунцманн S, Шмидт-Вебер СВ, Garssen Дж, Bruijnzeel-Koomen СА, Кнол EF, ван Hoffen Е (2003). «Трансформирующий фактор роста-бета подавляет пролиферацию человеческих антиген-специфических CD4 + Т-клеток без модуляции цитокинового ответа» . Int. Иммунол . 15 (12): 1495–504. DOI : 10,1093 / intimm / dxg147 . PMID 14645158 .
^ Гилберт КМ, Thoman М, Bauche К, Т Ф, Вейгло WO (1997). «Трансформирующий фактор роста-бета 1 вызывает антиген-специфическую невосприимчивость к наивным Т-клеткам». Иммунол. Инвестируйте . 26 (4): 459–72. DOI : 10.3109 / 08820139709022702 . PMID 9246566 .
^ a b Wahl SM, Wen J, Moutsopoulos N (2006). «TGF-beta: мобильный поставщик иммунных привилегий» . Иммунол. Ред . 213 : 213–27. DOI : 10.1111 / j.1600-065X.2006.00437.x . PMID 16972906 . S2CID 84309271 .
^ Zhu H, Wang Z, Yu J, Yang X, He F, Liu Z, Che F, Chen X, Ren H, Hong M, Wang J (март 2019). «Роль и механизмы цитокинов при вторичном повреждении головного мозга после внутримозгового кровоизлияния». Прог. Neurobiol . 178 : 101610. дои : 10.1016 / j.pneurobio.2019.03.003 . PMID 30923023 . S2CID 85495400 .
^ a b Лебман Д.А., Эдмистон Дж. С. (1999). «Роль TGF-бета в росте, дифференцировке и созревании В-лимфоцитов». Микробы заражают . 1 (15): 1297–304. DOI : 10.1016 / S1286-4579 (99) 00254-3 . PMID 10611758 .
↑ Родригес LS, Нарваес CF, Рохас О.Л., Франко М.А., Анхель Дж. (01.01.2012). «Миелоидные дендритные клетки человека, обработанные супернатантами инфицированных ротавирусом клеток Caco-2, вызывают слабый ответ Th1». Клеточная иммунология . 272 (2): 154–61. DOI : 10.1016 / j.cellimm.2011.10.017 . PMID 22082567 .
↑ Dong Y, Tang L, Letterio JJ, Benveniste EN (июль 2001 г.). «Белок Smad3 участвует в ингибировании TGF-бета трансактиватора класса II и экспрессии MHC класса II» . Журнал иммунологии . 167 (1): 311–9. DOI : 10.4049 / jimmunol.167.1.311 . PMID 11418665 .
^ Хильдебранд A, M Romaris, Расмуссен Л.М., Heinegård D, Twardzik DR, Border WA, Ruoslahti E (сентябрь 1994). «Взаимодействие малых интерстициальных протеогликанов бигликана, декорина и фибромодулина с трансформирующим фактором роста бета» . Биохим. Дж . 302 (2): 527–34. DOI : 10.1042 / bj3020527 . PMC 1137259 . PMID 8093006 .
^ Schönherr Е, Broszat М, Brandan Е, Р Брукнер, Крессе Н (июль 1998 года). «Фрагмент основного белка декорина Leu155-Val260 взаимодействует с TGF-бета, но не конкурирует за связывание декорина с коллагеном I типа». Arch. Биохим. Биофиз . 355 (2): 241–8. DOI : 10.1006 / abbi.1998.0720 . PMID 9675033 .
Перейти ↑ Takeuchi Y, Kodama Y, Matsumoto T (декабрь 1994 г.). «Декорин костного матрикса связывает трансформирующий фактор роста бета и повышает его биоактивность». J. Biol. Chem . 269 (51): 32634–8. PMID 7798269 .
^ Чой L, Derynck R (ноябрь 1998). «Белок TRIP-1, взаимодействующий с рецептором трансформирующего фактора роста II типа (TGF) -бета, действует как модулятор ответа TGF-бета» . J. Biol. Chem . 273 (47): 31455–62. DOI : 10.1074 / jbc.273.47.31455 . PMID 9813058 .
^ Saharinen J, Keski-Ой J (август 2000). «Мотив специфической последовательности 8-Cys повторов связывающих TGF-бета белков, LTBP, создает поверхность гидрофобного взаимодействия для связывания небольшого латентного TGF-бета» . Мол. Биол. Cell . 11 (8): 2691–704. DOI : 10.1091 / mbc.11.8.2691 . PMC 14949 . PMID 10930463 .
^ Эбнер R, RH Чен, Лолер S, Zioncheck Т, Derynck Р (ноябрь 1993 года). «Определение специфичности рецептора типа I по рецепторам типа II для TGF-бета или активина». Наука . 262 (5135): 900–2. Bibcode : 1993Sci ... 262..900E . DOI : 10.1126 / science.8235612 . PMID 8235612 .
↑ Oh SP, Seki T, Goss KA, Imamura T, Yi Y, Donahoe PK, Li L, Miyazono K, ten Dijke P, Kim S, Li E (март 2000). «Киназа 1, подобная рецептору активина, модулирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста-бета 1 при регуляции ангиогенеза» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 97 (6): 2626–31. Bibcode : 2000PNAS ... 97.2626O . DOI : 10.1073 / pnas.97.6.2626 . PMC 15979 . PMID 10716993 .
^ McGonigle S, Beall MJ, Фини Е.Л., Pearce EJ (февраль 2001). «Консервативная роль 14-3-3 эпсилон ниже рецепторов TGFbeta типа I» . FEBS Lett . 490 (1–2): 65–9. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (01) 02133-0 . PMID 11172812 . S2CID 84710903 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Граница WA, Благородный NA (1994). «Преобразование фактора роста бета в фиброз тканей». N. Engl. J. Med . 331 (19): 1286–92. DOI : 10.1056 / NEJM199411103311907 . PMID 7935686 .
Munger JS, Harpel JG, Gleizes PE, Mazzieri R, Nunes I, Rifkin DB (1997). «Скрытый трансформирующий фактор роста-бета: особенности строения и механизмы активации». Kidney Int . 51 (5): 1376–82. DOI : 10.1038 / ki.1997.188 . PMID 9150447 .
Иоццо Р.В. (1999). «Биология малых протеогликанов, богатых лейцином. Функциональная сеть взаимодействующих белков» . J. Biol. Chem . 274 (27): 18843–6. DOI : 10.1074 / jbc.274.27.18843 . PMID 10383378 .
Рейнхольд Д., Ренджер С., Кене Т., Ансорге С. (1999). «ВИЧ-1 Tat: иммуносупрессия посредством индукции TGF-бета1». Иммунол. Сегодня . 20 (8): 384–5. DOI : 10.1016 / S0167-5699 (99) 01497-8 . PMID 10431160 .
Ямада Y (2001). «Ассоциация полиморфизмов гена трансформирующего фактора роста-бета1 с генетической предрасположенностью к остеопорозу». Фармакогенетика . 11 (9): 765–71. DOI : 10.1097 / 00008571-200112000-00004 . PMID 11740340 .
Чен В., Валь С.М. (2002). «TGF-β: рецепторы, сигнальные пути и аутоиммунитет». TGF-бета: рецепторы, сигнальные пути и аутоиммунитет . Curr. Реж. Аутоиммунный . Текущие направления аутоиммунитета. 5 . С. 62–91. DOI : 10,1159 / 000060548 . ISBN 978-3-8055-7308-5. PMID 11826761 .
Мароне М., Бонанно Дж., Рутелла С., Леоне Дж., Скамбия Дж., Пьерелли Л. (2002). «Выживание и контроль клеточного цикла в раннем гематопоэзе: роль bcl-2 и ингибиторов циклинзависимой киназы P27 и P21». Лейк. Лимфома . 43 (1): 51–7. DOI : 10.1080 / 10428190210195 . PMID 11908736 . S2CID 28490341 .
Шнапер Х.В., Хаяшида Т., Хубчак С.К., Понселе А.С. (2003). «Трансдукция сигнала TGF-бета и фиброгенез мезангиальных клеток» . Являюсь. J. Physiol. Renal Physiol . 284 (2): F243–52. DOI : 10,1152 / ajprenal.00300.2002 . PMID 12529270 . S2CID 17046094 .
Каллури Р., Нейлсон Э. Г. (2003). «Эпителиально-мезенхимальный переход и его значение для фиброза» . J. Clin. Инвестируйте . 112 (12): 1776–84. DOI : 10.1172 / JCI20530 . PMC 297008 . PMID 14679171 .
Грейнджер DJ (2004). «Трансформирующий фактор роста бета и атеросклероз: пока все хорошо для гипотезы защитных цитокинов» . Артериосклер. Тромб. Васк. Биол . 24 (3): 399–404. DOI : 10.1161 / 01.ATV.0000114567.76772.33 . PMID 14699019 .
Аттисано Л., Лаббе Э (2004). «Перекрестная связь между путями TGFbeta и Wnt». Рак Метастазы Rev . 23 (1–2): 53–61. DOI : 10,1023 / A: 1025811012690 . PMID 15000149 . S2CID 41685620 .
Макгоуэн Т.А., Чжу Й., Шарма К. (2004). «Трансформирующий фактор роста-бета: клиническая мишень для лечения диабетической нефропатии». Curr. Диаб. Rep . 4 (6): 447–54. DOI : 10.1007 / s11892-004-0055-Z . PMID 15539010 . S2CID 45122439 .
Шеппард Д. (2005). «Интегрин-опосредованная активация латентного трансформирующего фактора роста бета». Рак Метастазы Rev . 24 (3): 395–402. DOI : 10.1007 / s10555-005-5131-6 . PMID 16258727 . S2CID 1929903 .
Гресснер AM, Weiskirchen R (2006). «Современные патогенетические концепции фиброза печени предполагают, что звездчатые клетки и TGF-бета являются основными участниками и терапевтическими мишенями» . J. Cell. Мол. Med . 10 (1): 76–99. DOI : 10.1111 / j.1582-4934.2006.tb00292.x . PMC 3933103 . PMID 16563223 .
Сеоан Дж. (2006). «Уход от антипролиферативного контроля TGFbeta» . Канцерогенез . 27 (11): 2148–56. DOI : 10.1093 / carcin / bgl068 . PMID 16698802 .
Ли К. Г., Кан Х. Р., Гомер Р. Дж., Чупп Г., Элиас Дж. А. (2006). «Трансгенное моделирование трансформирующего фактора роста-бета (1): роль апоптоза в фиброзе и ремоделировании альвеол» . Proc Am Thorac Soc . 3 (5): 418–23. DOI : 10,1513 / pats.200602-017AW . PMC 2658706 . PMID 16799085 .
Валь С.М. (2007). «Трансформирующий фактор роста-бета: врожденный биполярный» . Curr. Opin. Иммунол . 19 (1): 55–62. DOI : 10.1016 / j.coi.2006.11.008 . PMID 17137775 .
Редондо С., Сантос-Гальего К.Г., Техерина Т. (2007). «TGF-beta1: новая мишень для сердечно-сосудистой фармакологии». Цитокина фактора роста Rev . 18 (3–4): 279–86. DOI : 10.1016 / j.cytogfr.2007.04.005 . PMID 17485238 .
Ren H, Han R, Chen X, Liu X, Wan J, Wang L, Yang X, Wang J (май 2020 г.). «Потенциальные терапевтические цели для воспаления, связанного с внутримозговым кровоизлиянием: обновление» . J Cereb Blood Flow Metab . 40 (9): 1752–1768. DOI : 10.1177 / 0271678X20923551 . PMC 7446569 . PMID 32423330 . S2CID 218689863 .

Внешние ссылки [ править ]

Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P01137 (трансформирующий фактор роста бета-1) в PDBe-KB .

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000105329 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000002603 - Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid10631145-5] Ghadami М, Makita У, Yoshida К, Нисимура G, Y Фукушима, Wakui К, Ikegawa S, Ямада К, Кондо S, Niikawa N, Томита Ха (январь 2000). «Генетическое картирование локуса болезни Камурати-Энгельмана на хромосоме 19q13.1-q13.3» . Являюсь. J. Hum. Genet . 66 (1): 143–7. DOI : 10.1086 / 302728 . PMC 1288319 . PMID 10631145 .

[pmid10843814-6] Vaughn SP, Бруссар S, зал CR, Скотт A, Blanton SH, Milunsky JM, Хехт JT (май 2000). «Подтверждение отображения локуса Камурати-Энглемана на 19q13.2 и уточнение до области 3,2 сМ». Геномика . 66 (1): 119–21. DOI : 10.1006 / geno.2000.6192 . PMID 10843814 .

[7] «Entrez Gene: TGFB1, трансформирующий фактор роста, бета 1» .

[8] Assoian RK, Komoriya A, Meyers CA, Миллер Д., Sporn MB (1983). «Трансформирующий фактор роста бета в тромбоцитах человека. Идентификация основного места хранения, очистка и характеристика». J. Biol. Chem . 258 (11): 7155–60. PMID 6602130 .

[9] Derynck R, Джарретт JA, Чен EY, Eaton DH, Белл JR, Assoian RK, Робертс AB, Sporn MB, Goeddel DV (1985). «Человеческий трансформирующий фактор роста-бета последовательность комплементарной ДНК и экспрессия в нормальных и трансформированных клетках» . Природа . 316 (6030): 701–5. Bibcode : 1985Natur.316..701D . DOI : 10.1038 / 316701a0 . PMID 3861940 . S2CID 4245501 .

[letter-10] Letterio JJ, Робертс AB (1998). «Регуляция иммунных ответов с помощью TGF-бета» . Анну. Rev. Immunol . 16 : 137–61. DOI : 10.1146 / annurev.immunol.16.1.137 . PMID 9597127 .

[11] Wahl SM, Hunt DA, Wong HL, Dougherty S, McCartney-Francis N, Wahl LM, Ellingsworth L, Schmidt JA, Hall G, Roberts AB (1988). «Трансформирующий фактор роста-бета является мощным иммунодепрессивным агентом, который ингибирует IL-1-зависимую пролиферацию лимфоцитов». J. Immunol . 140 (9): 3026–32. PMID 3129508 .

[12] Tiemessen М.М., Кунцманн S, Шмидт-Вебер СВ, Garssen Дж, Bruijnzeel-Koomen СА, Кнол EF, ван Hoffen Е (2003). «Трансформирующий фактор роста-бета подавляет пролиферацию человеческих антиген-специфических CD4 + Т-клеток без модуляции цитокинового ответа» . Int. Иммунол . 15 (12): 1495–504. DOI : 10,1093 / intimm / dxg147 . PMID 14645158 .

[13] Гилберт КМ, Thoman М, Bauche К, Т Ф, Вейгло WO (1997). «Трансформирующий фактор роста-бета 1 вызывает антиген-специфическую невосприимчивость к наивным Т-клеткам». Иммунол. Инвестируйте . 26 (4): 459–72. DOI : 10.3109 / 08820139709022702 . PMID 9246566 .

[Wahl-14] Wahl SM, Wen J, Moutsopoulos N (2006). «TGF-beta: мобильный поставщик иммунных привилегий» . Иммунол. Ред . 213 : 213–27. DOI : 10.1111 / j.1600-065X.2006.00437.x . PMID 16972906 . S2CID 84309271 .

[15] Zhu H, Wang Z, Yu J, Yang X, He F, Liu Z, Che F, Chen X, Ren H, Hong M, Wang J (март 2019). «Роль и механизмы цитокинов при вторичном повреждении головного мозга после внутримозгового кровоизлияния». Прог. Neurobiol . 178 : 101610. дои : 10.1016 / j.pneurobio.2019.03.003 . PMID 30923023 . S2CID 85495400 .

[lebman-16] Лебман Д.А., Эдмистон Дж. С. (1999). «Роль TGF-бета в росте, дифференцировке и созревании В-лимфоцитов». Микробы заражают . 1 (15): 1297–304. DOI : 10.1016 / S1286-4579 (99) 00254-3 . PMID 10611758 .

[17] Родригес LS, Нарваес CF, Рохас О.Л., Франко М.А., Анхель Дж. (01.01.2012). «Миелоидные дендритные клетки человека, обработанные супернатантами инфицированных ротавирусом клеток Caco-2, вызывают слабый ответ Th1». Клеточная иммунология . 272 (2): 154–61. DOI : 10.1016 / j.cellimm.2011.10.017 . PMID 22082567 .

[18] Dong Y, Tang L, Letterio JJ, Benveniste EN (июль 2001 г.). «Белок Smad3 участвует в ингибировании TGF-бета трансактиватора класса II и экспрессии MHC класса II» . Журнал иммунологии . 167 (1): 311–9. DOI : 10.4049 / jimmunol.167.1.311 . PMID 11418665 .

[pmid8093006-19] Хильдебранд A, M Romaris, Расмуссен Л.М., Heinegård D, Twardzik DR, Border WA, Ruoslahti E (сентябрь 1994). «Взаимодействие малых интерстициальных протеогликанов бигликана, декорина и фибромодулина с трансформирующим фактором роста бета» . Биохим. Дж . 302 (2): 527–34. DOI : 10.1042 / bj3020527 . PMC 1137259 . PMID 8093006 .

[pmid9675033-20] Schönherr Е, Broszat М, Brandan Е, Р Брукнер, Крессе Н (июль 1998 года). «Фрагмент основного белка декорина Leu155-Val260 взаимодействует с TGF-бета, но не конкурирует за связывание декорина с коллагеном I типа». Arch. Биохим. Биофиз . 355 (2): 241–8. DOI : 10.1006 / abbi.1998.0720 . PMID 9675033 .

[pmid7798269-21] Перейти ↑ Takeuchi Y, Kodama Y, Matsumoto T (декабрь 1994 г.). «Декорин костного матрикса связывает трансформирующий фактор роста бета и повышает его биоактивность». J. Biol. Chem . 269 (51): 32634–8. PMID 7798269 .

[pmid9813058-22] Чой L, Derynck R (ноябрь 1998). «Белок TRIP-1, взаимодействующий с рецептором трансформирующего фактора роста II типа (TGF) -бета, действует как модулятор ответа TGF-бета» . J. Biol. Chem . 273 (47): 31455–62. DOI : 10.1074 / jbc.273.47.31455 . PMID 9813058 .

[pmid10930463-23] Saharinen J, Keski-Ой J (август 2000). «Мотив специфической последовательности 8-Cys повторов связывающих TGF-бета белков, LTBP, создает поверхность гидрофобного взаимодействия для связывания небольшого латентного TGF-бета» . Мол. Биол. Cell . 11 (8): 2691–704. DOI : 10.1091 / mbc.11.8.2691 . PMC 14949 . PMID 10930463 .

[pmid8235612-24] Эбнер R, RH Чен, Лолер S, Zioncheck Т, Derynck Р (ноябрь 1993 года). «Определение специфичности рецептора типа I по рецепторам типа II для TGF-бета или активина». Наука . 262 (5135): 900–2. Bibcode : 1993Sci ... 262..900E . DOI : 10.1126 / science.8235612 . PMID 8235612 .

[pmid10716993-25] Oh SP, Seki T, Goss KA, Imamura T, Yi Y, Donahoe PK, Li L, Miyazono K, ten Dijke P, Kim S, Li E (март 2000). «Киназа 1, подобная рецептору активина, модулирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста-бета 1 при регуляции ангиогенеза» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 97 (6): 2626–31. Bibcode : 2000PNAS ... 97.2626O . DOI : 10.1073 / pnas.97.6.2626 . PMC 15979 . PMID 10716993 .

[pmid11172812-26] McGonigle S, Beall MJ, Фини Е.Л., Pearce EJ (февраль 2001). «Консервативная роль 14-3-3 эпсилон ниже рецепторов TGFbeta типа I» . FEBS Lett . 490 (1–2): 65–9. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (01) 02133-0 . PMID 11172812 . S2CID 84710903 .

[1]