• трансформирующей активности рецептора фактора роста бета-активированный • активность киназы • АТФ связывания • Тип III трансформирующий фактор роста бета - рецептор связывания • активности протеинкиназы • трансформирующей активности бета - рецептора фактора роста, тип II • связывание иона металла • белка серин / треонин киназы • трансферазной активности • типа I. трансформирующий фактор роста бета связывания рецептора • митоген-активированной протеинкиназы киназа киназы связывания • ГО: связывание белка 0001948 • связывание СМАД • связывание нуклеотида • связывание гликозаминогликанов • связывание трансформирующего фактора роста бета • активность трансмембранного рецепторного белка серин / треонинкиназы • активность сигнального рецептора • связывание фактора роста
Сотовый компонент
• цитоплазма • цитозоль • мембрана • кавеола • поверхность клетки • мембранный плот • неотъемлемый компонент мембраны • рецепторный комплекс • клеточная мембрана • неотъемлемый компонент плазматической мембраны • внешняя сторона плазматической мембраны
Биологический процесс
• развитие хряща пластинки роста • реакция на холестерин • процесс апоптоза волокон хрусталика • ответ на стероидный гормон • положительная регуляция индукции толерантности Т-клеток • опосредованный рецепторами эндоцитоз • ответ на органическое вещество • васкулогенез • фосфорилирование белков • положительная регуляция толерантности к В-клеткам индукция • положительное регулирование метаболического процесса активных форм кислорода • развитие кровеносных сосудов • положительное регулирование пролиферации мезенхимальных клеток • регенерация органов животных • морфогенез органов животных • сигнальный путь бета-рецептора трансформирующего фактора роста • имплантация эмбриона • негативная регуляция пролиферации клеток • апоптотический процесс • ограниченное пути фосфорилирование белка SMAD • фосфорилирование белка SMAD общего партнера • морфогенез бронхов • развитие легких • ответ на механический стимул • положительная регуляция миграции эпителиальных клеток • внутриутробное эмбриональное развитие • негативная регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • развитие сердца • развитие хряща • позитивная регуляция индукции толерантности к аутоантигену • ветвление, участвующее в морфогенезе кровеносных сосудов • позитивная регуляция регенерации ткани скелетных мышц • сглаживание сигнального пути • негативная регуляция пролиферации клеток сердечной мышцы • сигнальный путь Notch • дифференцировка клеток • фосфорилирование • реакция на питательные вещества • морфогенез молочной железы • заживление ран • ответ на глюкозу • положительная регуляция перехода эпителия в мезенхиму • позитивная регуляция ангиогенеза • реакция на эстроген • гаструляция • регуляция экспрессии генов • морфогенез эмбрионального черепного скелета • фосфорилирование пептидил-треонина • образование трахеи • морфогенез доли легкого • позитивная регуляция пролиферации гладкомышечных клеток • легкое морфогенез • ответ на органическое циклическое соединение • морфогенез трахеи • старение • дифференцировка миелоидных дендритных клеток • развитие бронхов • развитие мозга • сигнальный путь трансмембранного рецепторного белка серин / треонинкиназы • развитие хрусталика в глазу камерного типа • регуляция пролиферации клеток • фосфорилирование пептидилсерина • положительная регуляция клеточной пролиферации • эмбриональный гемопоэз • рост хрящевой пластинки хондроцитов • регуляция роста • положительная регуляция дифференцировки NK T-клеток • развитие пищеварительного тракта • активация активности протеинкиназы • ответ на лекарство • ответ на гипоксию • сердечного цикла • путь отток перегородка морфогенез • перепончатой перегородки морфогенез • путь отток морфогенез • атриовентрикулярной клапан морфогенез • трикуспидального клапан морфогенез • сердце левого желудочек морфогенез • эндокард подушка слитого • желудочковой перегородка морфогенез • положительная регуляции эпителиального к мезенхимальному переходу , участвующему в формирование эндокардиальной подушки • пролиферация клеток, участвующих в морфогенезе эндокардиальной подушки • позитивная регуляция пролиферации CD4-положительных, альфа-бета Т-клеток • морфогенез верхней эндокардиальной подушки • морфогенез нижней эндокардиальной подушки • транспорт miRNA • развитие вторичного неба • процесс спецификации паттерна
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
7048
21813
Ансамбль
ENSG00000163513
ENSMUSG00000032440
UniProt
P37173
Q62312
RefSeq (мРНК)
NM_001024847 NM_003242
NM_009371 NM_029575
RefSeq (белок)
NP_001020018 NP_003233
NP_033397 NP_083851
Расположение (UCSC)
Chr 3: 30.61 - 30.69 Мб
н / д
PubMed поиск
[2]
[3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Трансформирующий фактор роста, бета-рецептор II ( 70/80 кДа ) является бета-рецептором TGF . TGFBR2 - это человеческий ген .
Это ген-супрессор опухоли . [4]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Функция
2 взаимодействия
3 Доменная архитектура
4 См. Также
5 ссылки
6 Внешние ссылки
Функция [ править ]
Этот ген кодирует члена семейства серин / треониновых протеинкиназ и подсемейства рецепторов TGFB. Кодируемый белок представляет собой трансмембранный белок, который имеет домен протеинкиназы, образует гетеродимерный комплекс с другим рецепторным белком и связывает TGF-бета. Этот комплекс рецептор / лиганд фосфорилирует белки, которые затем проникают в ядро и регулируют транскрипцию подмножества генов, связанных с пролиферацией клеток. Мутации в этом гене были связаны с синдромом Марфана , синдром Loeys-Deitz аневризмы аорты , синдром Ослера-Вебера-Ослера , а также развитию различных видов опухолей. Были охарактеризованы альтернативно сплайсированные варианты транскриптов, кодирующие разные изоформы. [5]
Взаимодействия [ править ]
Бета-рецептор 2 TGF взаимодействует с:
AP2B1 , [6]
Циклин В2 , [7]
Эндоглин , [8] [9]
Белок теплового шока 90 кДа альфа (цитозольный), член A1 [10]
Трансформирующий эктодомен бета-рецептора 2 фактора роста
кристаллическая структура лиганд-связывающего домена человеческого рецептора tgf-бета типа II
Идентификаторы
Символ
ecTbetaR2
Pfam
PF08917
ИнтерПро
IPR015013
Доступные белковые структуры:
Pfam
структуры / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
краткое изложение структуры
Бета-рецептор 2 TGF состоит из C-концевого домена протеинкиназы и N-концевого эктодомена. Эктодомен состоит из компактной складки, содержащей девять бета-цепей и одной спирали, стабилизированной сетью из шести внутрицепочечных дисульфидных связей . Складная топология включает в себя центральный пять-многожильный антипараллельную бету-лист, восемь остатков длиной в ее центре, покрытых вторым слоем , состоящий из двух отрезков двух скрученных антипараллельных бета-листы (бета1-beta4, бета3-beta9). [16]
См. Также [ править ]
Бета-рецепторы TGF
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000163513 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «TGFBR2 - трансформирующий фактор роста, бета-рецептор II (70/80 кДа) - Домашний справочник по генетике» . Проверено 7 сентября 2008 .
^ «Энтрез Ген: фактор роста трансформирующий TGFBR2, бета-рецептор II (70/80 кДа)» .
^ Яо D, Эрлих M, Henis Ю.И., Leof EB (ноябрь 2002). «Рецепторы трансформирующего фактора роста-бета взаимодействуют с AP2 путем прямого связывания с субъединицей бета2» . Молекулярная биология клетки . 13 (11): 4001–12. DOI : 10.1091 / mbc.02-07-0104 . PMC 133610 . PMID 12429842 .
^ Лю JH, Вэй S, Бернетт PK, Gamero AM, Hutton M, Djeu JY (январь 1999). «Функциональная ассоциация рецептора TGF-бета II с циклином B» . Онкоген . 18 (1): 269–75. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202263 . PMID 9926943 .
^ a b Барбара Н.П., Врана Д.Л., Летарт М. (январь 1999 г.). «Эндоглин является дополнительным белком, который взаимодействует с сигнальным рецепторным комплексом множества членов суперсемейства трансформирующего фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 274 (2): 584–94. DOI : 10.1074 / jbc.274.2.584 . PMID 9872992 .
^ Герреро-Esteo М, Санчес-Элснер Т, Letamendia А, С Бернабеу (август 2002 г.). «Внеклеточные и цитоплазматические домены эндоглина взаимодействуют с рецепторами трансформирующего фактора роста-бета I и II» . Журнал биологической химии . 277 (32): 29197–209. DOI : 10.1074 / jbc.M111991200 . PMID 12015308 .
^ Wrighton KH, Лин X, Фэн XH (июль 2008). «Критическая регуляция передачи сигналов TGFbeta с помощью Hsp90» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (27): 9244–9. DOI : 10.1073 / pnas.0800163105 . PMC 2453700 . PMID 18591668 .
^ Датта PK, Chytil A, Горская А.Е., Моисей HL (декабрь 1998). «Идентификация STRAP, нового белка домена WD в трансформирующей передаче сигналов фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 273 (52): 34671–4. DOI : 10.1074 / jbc.273.52.34671 . PMID 9856985 .
Перейти ↑ Datta PK, Moses HL (май 2000 г.). «STRAP и Smad7 взаимодействуют в ингибировании передачи сигналов трансформирующего фактора роста бета» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (9): 3157–67. DOI : 10.1128 / mcb.20.9.3157-3167.2000 . PMC 85610 . PMID 10757800 .
^ Кавабата M, Chytil A, Moses HL (март 1995). «Клонирование нового рецептора серин / треонинкиназы типа II посредством взаимодействия с рецептором трансформирующего фактора роста-бета типа I» . Журнал биологической химии . 270 (10): 5625–30. DOI : 10.1074 / jbc.270.10.5625 . PMID 7890683 .
^ Razani В, Чжан XL, Бицер М, фон Герсдорф G, Böttinger Е.П., Lisanti МП (март 2001). «Кавеолин-1 регулирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста (TGF) -бета / SMAD посредством взаимодействия с рецептором TGF-бета I типа» . Журнал биологической химии . 276 (9): 6727–38. DOI : 10.1074 / jbc.M008340200 . PMID 11102446 .
Перейти ↑ De Crescenzo G, Pham PL, Durocher Y, O'Connor-McCourt MD (май 2003 г.). «Связывание трансформирующего фактора роста-бета (TGF-бета) с внеклеточным доменом рецептора TGF-бета типа II: захват рецептора на поверхности биосенсора с использованием новой системы захвата спиральной спирали демонстрирует, что авидность вносит значительный вклад в связывание с высоким сродством». Журнал молекулярной биологии . 328 (5): 1173–83. DOI : 10.1016 / s0022-2836 (03) 00360-7 . PMID 12729750 .
^ a b Hart PJ, Deep S, Taylor AB, Shu Z, Hinck CS, Hinck AP (март 2002 г.). «Кристаллическая структура эктодомена TbetaR2 человека - комплекса TGF-beta3». Структурная биология природы . 9 (3): 203–8. DOI : 10.1038 / nsb766 . PMID 11850637 . S2CID 13322593 .
^ Rotzer Д, Рот М, Лутц М, Линдеманн Д, Себалд Вт, Кнаус Р (февраль 2001 г.). «Независимая от рецептора TGF-бета типа III передача сигналов TGF-бета2 через TbetaRII-B, альтернативно сплайсированный рецептор TGF-бета типа II» . Журнал EMBO . 20 (3): 480–90. DOI : 10.1093 / emboj / 20.3.480 . PMC 133482 . PMID 11157754 .
Внешние ссылки [ править ]
GeneReviews / NIH / NCBI / UW запись об аневризмах грудной аорты и расслоениях аорты
vтеPDB галерея
1ktz : Кристаллическая структура внеклеточного домена рецептора человеческого TGF-бета типа II в комплексе с TGF-бета3
1m9z : КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО TGF-BETA ТИПА II РЕЦЕПТОРНАЯ ЛИГАНДА, СВЯЗЫВАЮЩАЯ ДОМЕН
1plo : ТРАНСФОРМИРУЮЩИЙ ФАКТОР РОСТА-БЕТА ТИПА II РЕЦЕПТОР ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ДОМЕН