• Тип II трансформирующий фактор роста бета - рецептор связывания • связывания с рецептором • Тип III трансформирующий фактор роста бета - рецептор связывания • активность цитокинов • трансформации бета - рецептор фактора роста связывания • активность фактора роста • Белок гомодимеризация активность • связывание амилоида-бета • GO: 0001948 связывание белка • активность гетеродимеризации белков
Сотовый компонент
• внеклеточная область • внеклеточный матрикс • просвет альфа-гранул тромбоцитов • внеклеточный • аксон • тело нервной клетки • внеклеточный матрикс, содержащий коллаген
Биологический процесс
• развитие глаз • регуляция продукции трансформирующего фактора роста бета2 • реакция на прогестерон • гибель клеток • дифференцировка кардиобластов • позитивная регуляция процесса биосинтеза интегрина • фосфорилирование белков • позитивная регуляция сердечного сокращения • позитивная регуляция апоптотического процесса нейронов • ангиогенез • негативная регуляция пролиферация эпителиальных клеток • разрушение стенки матки • негативная регуляция активности щелочной фосфатазы • отрицательная регуляция выработки цитокинов макрофагами • позитивная регуляция клеточной адгезии, опосредованная интегрином • клеточная пролиферация • сигнальный путь бета-рецептора трансформирующего фактора роста • негативная регуляция клеточной пролиферации • позитивная регуляция стресс-активируемого каскада MAPK • организация межклеточного соединения • внешний апоптоз сигнальный путь • организация коллагеновых фибрилл • позитивная регуляция миграции эпителиальных клеток • хемотаксис нейтрофилов • позитивная регуляция роста клеток • реакция на ранение • негативная регуляция роста клеток • позитивная регуляция дифференцировки кардиобластов • миграция глиальных клеток • заживление ран • позитивная регуляция окостенения • пролиферация клеток сердечной мышцы • позитивная регуляция перехода эпителия в мезенхиму • одонтогенез • позитивная регуляция времени катагена • позитивная регуляция иммунитета ответ • регуляция комплемент-зависимой цитотоксичности • положительная регуляция секреции белка • эпителиально-мезенхимальный переход • эмбриональное развитие пищеварительного тракта • ответ на гипоксию • передача сигналов между клетками • позитивная регуляция ограниченного путями фосфорилирования белка SMAD • морфогенез сердца • дегрануляция тромбоцитов • морфогенез слюнных желез • генерация нейронов • негативная регуляция иммунного ответа • остановка клеточного цикла • клеточный морфогенез • позитивная регуляция пролиферация клеток • положительная регуляция передачи сигналов фосфатидилинозитол-3-киназы • миграция клеток • активация активности протеинкиназы • положительная регуляция клеточного деления • ответ на лекарства • сердечная эпителиальные к мезенхимальных перехода • BMP сигнального пути • развитие клеток • развитие костной системы • развитие почек • закрытие нервной трубки • волосяной фолликул развития • пути оттока Перегородка морфогенез • перепончатые перегородки морфогенез • Сердечный клапан морфогенеза • морфогенез атриовентрикулярного клапана • морфогенез клапана легочной артерии • морфогенез эндокардиальной подушки • сердца правый желудочек морфогенез • желудочковая трабекулы миокард морфогенез • эндокарда подушки фьюжн • межпредсердной перегородки Primum морфогенез • нейронная сетчатка развитие • развитие сердца • развитие мужской гонады • гемопоэз • эмбриональных конечностей морфогенез • волосяной фолликул морфогенез • восходящая аорта морфогенез • допамина биосинтетических процесс • положительное регулирование клеточного цикла • негативная регуляция передачи сигнала Ras-белка • деление соматических стволовых клеток • развитие нейронов • развитие внутреннего уха • развитие матки • ограниченное путями фосфорилирование белка SMAD • морфогенез межжелудочковой перегородки • морфогенез межпредсердной перегородки • морфогенез артерии глоточной дуги • регуляция апоптотического процесса, участвующего в морфогенезе тракта оттока • развитие собственной субстанции системы роговицы • развитие краниального скелета • отрицательная регуляция перехода эпителия в мезенхиму, участвующая в формировании эндокардиальной подушки ; • позитивная регуляция перехода эпителия в мезенхиму, участвующую в формировании эндокардиальной подушки. • регуляция активности рецептора • негативная регуляция экспрессии генов • негативная регуляция ангиогенеза • позитивная регуляция сигнального пути Notch • сигнальная трансдукция белка SMAD • позитивная регуляция транскрипции pri-miRNA с промотора РНК-полимеразы II • развитие эмбриона заканчивается рождением или вылуплением яйца • регуляция времени катагена • вторичное развитие неба • регуляция пролиферации клеток • регуляция апоптотического процесса • регуляция каскада MAPK
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
7042
21808
Ансамбль
ENSG00000092969
ENSMUSG00000039239
UniProt
P61812
P27090
RefSeq (мРНК)
NM_003238 NM_001135599
NM_009367 NM_001329107
RefSeq (белок)
NP_001129071 NP_003229
NP_001316036 NP_033393
Расположение (UCSC)
Chr 1: 218.35 - 218.44 Мб
Chr 1: 186,62 - 186,71 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Трансформирующий фактор роста-бета 2 (TGF-β2) представляет собой секретируемый белок, известный как цитокин, который выполняет многие клеточные функции и играет жизненно важную роль во время эмбрионального развития (альтернативные названия: фактор подавления Т-клеток, происходящий из глиобластомы, G-TSF, BSC -1 ингибитор роста клеток, Полиэргин, Цетермин ). Это внеклеточный гликозилированный белок. Известно, что он подавляет эффекты интерлейкин- зависимых Т-клеточных опухолей . Есть две названные изоформы этого белка, созданные путем альтернативного сплайсинга одного и того же гена .
Дальнейшее чтение [ править ]
Кларк Д.А., Кокер Р. (1998). «Трансформирующий фактор роста-бета (TGF-бета)». Int. J. Biochem. Cell Biol . 30 (3): 293–8. DOI : 10.1016 / S1357-2725 (97) 00128-3 . PMID 9611771 .
Вик В., Платтен М., Веллер М. (2002). «Инвазия клеток глиомы: регуляция активности металлопротеиназы с помощью TGF-бета». J. Neurooncol . 53 (2): 177–85. DOI : 10,1023 / A: 1012209518843 . PMID 11716069 . S2CID 21461718 .
Бисселл Д.М. (2002). «Хроническое повреждение печени, TGF-бета и рак» . Экспериментальная и молекулярная медицина . 33 (4): 179–90. DOI : 10.1038 / emm.2001.31 . PMID 11795478 .
Каллури Р., Нилсон Э. Г. (2004). «Эпителиально-мезенхимальный переход и его значение для фиброза» . J. Clin. Инвестируйте . 112 (12): 1776–84. DOI : 10.1172 / JCI20530 . PMC 297008 . PMID 14679171 .
Даопин С., Пьез К.А., Огава И., Дэвис Д.Р. (1992). «Кристаллическая структура трансформирующего фактора роста-бета 2: необычная складка для суперсемейства» . Наука . 257 (5068): 369–73. Bibcode : 1992Sci ... 257..369D . DOI : 10.1126 / science.1631557 . PMID 1631557 .
Шлунеггер MP, Grütter MG (1992). «Необычная особенность проявляется кристаллической структурой при разрешении 2,2 A человеческого трансформирующего фактора роста бета 2». Природа . 358 (6385): 430–4. DOI : 10.1038 / 358430a0 . PMID 1641027 . S2CID 4239431 .
Нома Т., Глик А.Б., Гейзер АГ и др. (1992). «Молекулярное клонирование и структура промотора гена трансформирующего фактора роста бета 2 человека». Факторы роста . 4 (4): 247–55. DOI : 10.3109 / 08977199109043910 . PMID 1764261 .
Бодмер С., Подлисный М.Б., Селькое Д.Д. и др. (1990). «Трансформирующий фактор роста-бета, связанный с растворимыми производными бета-амилоидного белка-предшественника болезни Альцгеймера». Biochem. Биофиз. Res. Commun . 171 (2): 890–7. DOI : 10.1016 / 0006-291X (90) 91229-L . PMID 2119582 .
Уэбб Н.Р., Мадисен Л., Роуз TM, Пурчио А.Ф. (1989). «Структурный анализ и анализ последовательности клонов кДНК TGF-бета 2 предсказывает два разных белка-предшественника, продуцируемых альтернативным сплайсингом мРНК». ДНК . 7 (7): 493–7. DOI : 10.1089 / dna.1.1988.7.493 . PMID 2850146 .
Мадисен Л., Уэбб Н.Р., Роуз Т.М. и др. (1988). «Трансформирующий фактор роста бета 2: клонирование кДНК и анализ последовательности». ДНК . 7 (1): 1–8. DOI : 10.1089 / dna.1988.7.1 . PMID 3162414 .
Barton DE, Foellmer BE, Du J, et al. (1989). «Хромосомное картирование генов для трансформации факторов роста бета 2 и бета 3 у человека и мыши: дисперсия семейства генов TGF-бета». Онкоген Res . 3 (4): 323–31. PMID 3226728 .
де Мартин Р., Хендлер Б., Хофер-Варбинек Р. и др. (1988). «Комплементарная ДНК для фактора подавления Т-клеток, происходящего из глиобластомы человека, нового члена семейства генов трансформирующего фактора роста бета» . EMBO J . 6 (12): 3673–7. PMC 553836 . PMID 3322813 .
Marquardt H, Lioubin MN, Ikeda T (1987). «Полная аминокислотная последовательность человеческого трансформирующего фактора роста бета 2 типа». J. Biol. Chem . 262 (25): 12127–31. PMID 3476488 .
Филип А., Бостедт Л., Стигбранд Т., О'Коннор-Маккорт, доктор медицины (1994). «Связывание трансформирующего фактора роста-бета (TGF-бета) с белком зоны беременности (PZP). Сравнение с взаимодействием TGF-бета-альфа 2-макроглобулина». Евро. J. Biochem . 221 (2): 687–93. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18781.x . PMID 7513640 .
Лин Х.Й., Мустакас А., Кнаус П. и др. (1995). «Растворимый экзоплазматический домен рецептора трансформирующего фактора роста типа II (TGF) -бета. Гетерогенно гликозилированный белок с высоким сродством и селективностью в отношении лигандов TGF-бета» . J. Biol. Chem . 270 (6): 2747–54. DOI : 10.1074 / jbc.270.6.2747 . PMID 7852346 .
Хильдебранд А., Ромарис М., Расмуссен Л.М. и др. (1994). «Взаимодействие малых интерстициальных протеогликанов бигликана, декорина и фибромодулина с трансформирующим фактором роста бета» . Biochem. Дж . 302. (Pt 2) (2): 527–34. DOI : 10.1042 / bj3020527 . PMC 1137259 . PMID 8093006 .
Лопес-Касильяс Ф, Пейн Х.М., Андрес Дж. Л., Массаге Дж. (1994). «Бетагликан может действовать как двойной модулятор доступа TGF-бета к сигнальным рецепторам: картирование сайтов связывания лиганда и связывания GAG» . J. Cell Biol . 124 (4): 557–68. DOI : 10,1083 / jcb.124.4.557 . PMC 2119924 . PMID 8106553 .
Fromigué O, Marie PJ, Lomri A (1998). «Костный морфогенетический белок-2 и трансформирующий фактор роста-бета2 взаимодействуют, чтобы модулировать пролиферацию и дифференцировку стромальных клеток костного мозга человека». J. Cell. Biochem . 68 (4): 411–26. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-4644 (19980315) 68: 4 <411 :: AID-JCB2> 3.0.CO; 2-Т . PMID 9493905 .
Мори Т., Кавара С., Шинозаки М. и др. (1999). «Роль и взаимодействие фактора роста соединительной ткани с трансформирующим фактором роста бета в стойком фиброзе: модель фиброза мыши». J. Cell. Physiol . 181 (1): 153–9. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-4652 (199910) 181: 1 <153 :: AID-JCP16> 3.0.CO; 2-K . PMID 10457363 .
vтеPDB галерея
1tfg : НЕОБЫЧНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА, ВЫЯВЛЕННАЯ КРИСТАЛЛИЧЕСКОЙ СТРУКТУРОЙ В РАЗРЕШЕНИИ УГЛОВ 2.2 ЧЕЛОВЕКА, ТРАНСФОРМИРУЮЩИЙ ФАКТОР РОСТА-БЕТА
2tgi : КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ТРАНСФОРМИРУЮЩЕГОСЯ ФАКТОРА РОСТА-BETA2: НЕОБЫЧНАЯ СКЛАДКА ДЛЯ СУПЕРСЕМЬИ
vтеПередача сигналов клеток : путь передачи сигналов TGFβ