Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
TCAP
Белок TCAP PDB 1ya5.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1Я5 , 2Ф8В

Идентификаторы
ПсевдонимыTCAP , CMD1N, LGMD2G, T-cap, TELE, telethonin, CMH25, титин-крышка, LGMDR7
Внешние идентификаторыOMIM : 604488 MGI : 1330233 HomoloGene : 2724 GeneCards : TCAP
Расположение гена ( человек )
Хромосома 17 (человек)
Chr.Хромосома 17 (человека) [1]
Хромосома 17 (человек)
Геномное расположение TCAP
Геномное расположение TCAP
Группа17q12Начинать39 665 349 п.н. [1]
Конец39 666 554 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 11 (мышь)
Chr.Хромосома 11 (мышь) [2]
Хромосома 11 (мышь)
Геномное расположение TCAP
Геномное расположение TCAP
Группа11 | 11 ДНачинать98 383 811 п.н. [2]
Конец98 384 953 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE TCAP 205766 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• связывание с белком, мостик
• связывание с ионным каналом
• связывание с Z-доменом тайтина • связывание с тайтином
• связывание с BMP • связывание с белком GO: 0001948 • связывание с FATZ • структурная составляющая мышцы




Сотовый компонент• цитоплазма
• цитозоль
• I полоса
• саркомер
• Z диск
Биологический процесс• сомитогенез
• реакция на мышцы растяжение
• sarcomerogenesis
• сокращение сердечной мышцы
• Развитие взрослого сердца
• формирование слухового пузырька
• скелетных мышцы
• гипертрофия сердце мышц
• сердечного морфогенез мышечной ткани
• скелетной мышцы тонкой нить в сборе
• Обнаружение мышц растяжения
• развитие сердечной мышцы волокна
• узел сердечной миофибриллы
• гипертрофия сердечной мышцы в ответ на стресс
• обнаружение механического раздражителя
• скольжение мышечных волокон
• организация саркомеров
• сборка толстых волокон миозина скелетных мышц
• сборка макромолекулярных комплексов
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

8557

21393

Ансамбль

ENSG00000173991

ENSMUSG00000007877

UniProt

O15273

O70548

RefSeq (мРНК)

NM_003673

NM_011540

RefSeq (белок)

NP_003664
NP_003664.1

NP_035670

Расположение (UCSC)Chr 17: 39.67 - 39.67 МбChr 11: 98.38 - 98.38 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Telethonin , также известный как TCAP , является белком , который в организме человека кодируется TCAP гена . [5] [6] [7] Телетонин экспрессируется в сердечных и скелетных мышцах на Z-дисках и функционирует, регулируя сборку саркомеров, функцию Т-канальцев и апоптоз . Телетонин участвует в нескольких заболеваниях, включая мышечную дистрофию конечностей , гипертрофическую кардиомиопатию , дилатационную кардиомиопатию и идиопатическую кардиомиопатию .

Структура [ править ]

Телетонин - это белок массой 19,0 кДа, состоящий из 167 аминокислот. [8] Телетонин имеет уникальную структуру β-складок, которая обеспечивает антипараллельную ассоциацию с доменами титина Z1-Z2 в сердечных и скелетных мышцах . [9] Структурный анализ телетонина полной длины с N-концевой областью титина показывает, что C-конец телетонина является критическим для димеризации двух комплексов телетонин / титин в более высокую олигомерную структуру. [10]

Функция [ править ]

Экспрессия телетонина в процессе развития регулируется как в сердечных, так и в скелетных мышцах и считается критически важной для сборки саркомеров. [11] Телетонин оказался поздним сборочным белком, присутствующим только в зрелых миофибриллах на Z-дисках . [12]

Телетонин образует комплекс с MLP на Z-дисках , который составляет часть сенсорного механизма растяжения кардиомиоцитов . [13] Также было показано, что телетонин связывается с бета-субъединицей медленно активирующего компонента калиевого канала замедленного выпрямления , MinK, в областях, локализованных на мембранах Т-канальцев, окружающих Z-линии во внутреннем миокарде . [14] Кроме того, телетонин взаимодействует с натриевым каналом Na (v) 1.5 и изменяет кинетику активации, удваивая ток окна. [15]Эти данные предполагают, что телетонин может представлять собой механо-электрические связи между Z-линиями и Т-канальцами . Дальнейшие функциональные доказательства этого были получены в исследованиях с использованием мыши, нокаутированной по телетонину (КО), которые показали, что телетонин участвует в структуре и функции Т-канальцев , а также в апоптозе сердца. Животные с телетонином KO показали сохраненное закрепление титина на исходном уровне, а вместо этого продемонстрировали глубокий дефицит во время ядерного биомеханического стресса в модуляции обмена проапоптотического белка p53 . [16] У животных с телетонином KO также наблюдалась транзиторная кальциевая дисинхрония, Т-канальцыпотеря и снижение функции кальциевых каналов L-типа . [17]

Телетонин является субстратом тайтинкиназы, [18] протеинкиназы D (PKD) и CaM-киназы II . [19] Телетонин, а также TNNI3 , MYBPC3 и MYOM2 фосфорилируются с помощью PKD в кардиомиоцитах , и это приводит к снижению чувствительности миофиламентов к кальцию , а также к ускорению кинетики кросс-мостика . [20] Бис-фосфорилирование телетонина, специфически по сайтам серин- 157 и серин- 161, как было показано, важно для нормальной организации Т-канальцев и внутриклеточногопереходная кинетика кальция . [19]

Внутриклеточная деградация Telethonin регулируются MDM2 в протеосомном -зависимых пока убиквитине -независимых образом. [21] Телетонин специфически взаимодействует с проапоптотическим белком Siva , что позволяет предположить, что телетонин может участвовать в механизме, лежащем в основе инфицирования вирусом Коксаки В3 при остром и хроническом миокардите [22]

Было также установлено , что телетонин является мишенью и регулируется активаторами транскрипции CLOCK и BMAL1 , что демонстрирует, что TCAP является циркадным регулируемым геном. [23]

Клиническое значение [ править ]

Мутации в этом гене связаны с лимбом-пояском мышечной дистрофии типа 2G, [24] гипертрофическая кардиомиопатия , [25] [26] [27] дилатационная кардиомиопатия , [28] [29] идиопатическая кардиомиопатия , [30] и желудочно - кишечным гладкие мышечно сопутствующие заболевания. [15]

Две мутации в Telethonin, Thr 137 Ile и Арг 153 Его были связаны с гипертрофической кардиомиопатией , которые усиливают связывание Telethonin с Titin и MYOZ2 . Гл 132 Gln мутация была связана с дилатационной кардиомиопатией , которая имеет противоположный эффект в том , что это ухудшает связывание Telethonin с Titin и MYOZ2 . [31] Мутации в титине, связанные с дилатационной кардиомиопатией , включая Val 54Met , как было показано, специально нарушает связывание титина с телетонином. [32] На мышиной модели дилатационной кардиомиопатии , воспроизводящей мутацию дилатационной кардиомиопатии человека в MLP , Trp 4 Arg , исследования показали, что эта мутация нарушает нормальное связывание и локализацию MLP с телетонином. [13] На крысиной модели кардиомиопатии , вызванной гипертензией , человеческий вариант BMP10 , Thr 326 Ile , показал пониженное связывание с телетонином и повышенную внеклеточную секрецию. [33]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что телетонин взаимодействует с:

  • АНКРД2 , [34]
  • BMP10 , [35]
  • MLP , [13]
  • МинК , [14]
  • МДМ2 , [36]
  • MSTN , [37]
  • MYOZ1 , [38] [39]
  • MYOZ2 , [38]
  • ПРКД1 , [40]
  • SCN5A , [15]
  • SIVA , [41] и
  • Титин , [6] [18] [42] [43]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000173991 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000007877 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ↑ Valle G, Faulkner G, De Antoni A, Pacchioni B, Pallavicini A, Pandolfo D, Tiso N, Toppo S, Trevisan S, Lanfranchi G (сентябрь 1997 г.). «Телетонин, новый саркомерный белок сердца и скелетных мышц» . Письма FEBS . 415 (2): 163–8. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (97) 01108-3 . PMID 9350988 . S2CID 1482856 .  
  6. ^ a b Грегорио С.К., Тромбитас К., Центнер Т., Колмерер Б., Стир Г., Кунке К., Сузуки К., Обермайр Ф., Херрманн Б., Гранзье Н., Соримачи Н., Лабейт С. (ноябрь 1998 г.). «NH2-конец тайтина охватывает Z-диск: его взаимодействие с новым лигандом массой 19 кДа (T-cap) необходимо для целостности саркомера» . Журнал клеточной биологии . 143 (4): 1013–27. DOI : 10.1083 / jcb.143.4.1013 . PMC 2132961 . PMID 9817758 .  
  7. ^ "Entrez Gene: TCAP titin-cap (телетонин)" .
  8. ^ «Информация о белке человеческого гена TCAP (Uniprot ID: O15273)» . COPaKB: Атлас кардиоорганических белков . Проверено 20 июня 2015 года .
  9. ↑ Zou P, Pinotsis N, Lange S, Song YH, Popov A, Mavridis I, Mayans OM, Gautel M, Wilmanns M (январь 2006 г.). «Палиндромная сборка гигантского мышечного белка тайтина в саркомерном Z-диске» . Природа . 439 (7073): 229–33. DOI : 10,1038 / природа04343 . PMID 16407954 . S2CID 7509846 .  
  10. ^ Pinotsis N, Петухов M, Lange S, D Свергун, Цзоу P, Gautel M, Wilmanns M (август 2006). «Доказательства димерной сборки двух комплексов тайтин / телетонин, индуцированной C-концом телетонина». Журнал структурной биологии . 155 (2): 239–50. DOI : 10.1016 / j.jsb.2006.03.028 . PMID 16713295 . 
  11. ^ Мейсон Р, S Bayol, Loughna ПТ (апрель 1999 г.). «Новый саркомерный белок телетонин регулирует развитие и функционирует». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 257 (3): 699–703. DOI : 10.1006 / bbrc.1999.0531 . PMID 10208846 . 
  12. ↑ White J, Barro MV, Makarenkova HP, Sanger JW, Sanger JM (сентябрь 2014 г.). «Локализация саркомерных белков во время сборки миофибрилл в первичных скелетных мышечных трубках культивируемых мышей» . Анатомическая запись . 297 (9): 1571–84. DOI : 10.1002 / ar.22981 . PMC 4145531 . PMID 25125171 .  
  13. ^ a b c Knöll R, Hoshijima M, Hoffman HM, Person V, Lorenzen-Schmidt I, Bang ML, Hayashi T, Shiga N, Yasukawa H, Schaper W, McKenna W, Yokoyama M, Schork NJ, Omens JH, McCulloch AD , Кимура А., Грегорио С.К., Поллер В., Шапер Дж., Шультейсс HP, Чиен К.Р. (декабрь 2002 г.). «Механизм сердечного механического датчика растяжения включает в себя комплекс Z-диска, который является дефектным в подмножестве дилатационной кардиомиопатии человека». Cell . 111 (7): 943–55. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (02) 01226-6 . PMID 12507422 . S2CID 15082967 .  
  14. ^ а б Фурукава Т., Оно Й, Цутия Х, Катаяма Й, Банг М.Л., Лабейт Д., Лабейт С., Инагаки Н., Грегорио С.К. (ноябрь 2001 г.). «Специфическое взаимодействие бета-субъединицы minK калиевого канала с саркомерным белком T-cap предполагает систему связывания Т-канальца с миофибриллами». Журнал молекулярной биологии . 313 (4): 775–84. DOI : 10.1006 / jmbi.2001.5053 . PMID 11697903 . 
  15. ^ a b c Mazzone A, Strege PR, Tester DJ, Bernard CE, Faulkner G, De Giorgio R, Makielski JC, Stanghellini V, Gibbons SJ, Ackerman MJ, Farrugia G (июнь 2008 г.). «Мутация в телетонине изменяет функцию Nav1.5» . Журнал биологической химии . 283 (24): 16537–44. DOI : 10.1074 / jbc.M801744200 . PMC 2423252 . PMID 18408010 .  
  16. ^ Knöll R, Linke WA, Zou P, Miocic S, Kostin S, Buyandelger B, Ku CH, Neef S, Bug M, Schäfer K, Knöll G, Felkin LE, Wessels J, Toischer K, Hagn F, Kessler H, Didié M, Quentin T, Maier LS, Teucher N, Unsöld B, Schmidt A, Birks EJ, Gunkel S, Lang P, Granzier H, Zimmermann WH, Field LJ, Faulkner G, Dobbelstein M, Barton PJ, Sattler M, Wilmanns M, Chien KR (сентябрь 2011 г.). «Дефицит телетонина связан с дезадаптацией сердца млекопитающих к биомеханическому стрессу» . Циркуляционные исследования . 109 (7): 758–69. DOI : 10,1161 / CIRCRESAHA.111.245787 . PMC 3664427 . PMID 21799151 .  
  17. ↑ Ibrahim M, Siedlecka U, Buyandelger B, Harada M, Rao C, Moshkov A, Bhargava A, Schneider M, Yacoub MH, Gorelik J, Knöll R, Terracciano CM (январь 2013 г.). «Важнейшая роль телетонина в регуляции структуры и функции t-канальцев в сердце млекопитающих» . Молекулярная генетика человека . 22 (2): 372–83. DOI : 10,1093 / HMG / dds434 . PMC 3526164 . PMID 23100327 .  
  18. ^ a b Mayans O, van der Ven PF, Wilm M, Mues A, Young P, Fürst DO, Wilmanns M, Gautel M (октябрь 1998 г.). «Структурная основа активации домена тайтинкиназы во время миофибриллогенеза». Природа . 395 (6705): 863–9. DOI : 10.1038 / 27603 . PMID 9804419 . S2CID 4426977 .  
  19. ^ a b Candasamy AJ, Haworth RS, Cuello F, Ibrahim M, Aravamudhan S, Krüger M, Holt MR, Terracciano CM, Mayr M, Gautel M, Avkiran M (январь 2014 г.). «Фосфорегуляция телетонина белка captin-cap в сердечных миоцитах» . Журнал биологической химии . 289 (3): 1282–93. DOI : 10.1074 / jbc.M113.479030 . PMC 3894314 . PMID 24280220 .  
  20. ↑ Haworth RS, Cuello F, Herron TJ, Franzen G, Kentish JC, Gautel M, Avkiran M (ноябрь 2004 г.). «Протеинкиназа D представляет собой новый медиатор фосфорилирования сердечного тропонина I и регулирует функцию миофиламентов» . Циркуляционные исследования . 95 (11): 1091–9. DOI : 10.1161 / 01.RES.0000149299.34793.3c . PMID 15514163 . 
  21. ↑ Tian LF, Li HY, Jin BF, Pan X, Man JH, Zhang PJ, Li WH, Liang B, Liu H, Zhao J, Gong WL, Zhou T, Zhang XM (июнь 2006 г.). «MDM2 взаимодействует с саркомерным белком, TCAP, и подавляет его регуляцию». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 345 (1): 355–61. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2006.04.108 . PMID 16678796 . .
  22. ^ Mihatsch K, M Нестлер, Saluz HP, Хенке A, Munder T (январь 2009). «Проапоптотический белок Siva связывается с мышечным белком телетонином в кардиомиоцитах во время заражения вирусом Коксаки» . Сердечно-сосудистые исследования . 81 (1): 108–15. DOI : 10.1093 / CVR / cvn276 . PMID 18849585 . 
  23. ^ Подобед PS, Алибхай FJ, Чоу CW, Мартино Т.А. (2014). «Циркадная регуляция миокардиального саркомера Titin-cap (Tcap, telethonin): идентификация генов, контролируемых сердечными часами, с использованием данных биоинформатики открытого доступа» . PLOS ONE . 9 (8): e104907. DOI : 10.1371 / journal.pone.0104907 . PMC 4133362 . PMID 25121604 .  
  24. ^ Vainzof МЫ, Морейра Е.С., Сузуки ОТ, Фолкнер О, Валле О, Beggs АГИ, Carpen О, Рибейро А.Ф., Zanoteli Е, Гуржели-Gianneti Дж, Tsanaclis А.М., Сильва НС, Пассос-Буэ МР, Zatz М (октябрь 2002) . «Экспрессия белка телетонина при нервно-мышечных расстройствах» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни . 1588 (1): 33–40. DOI : 10.1016 / s0925-4439 (02) 00113-8 . PMID 12379311 . 
  25. ^ Андерсен П.С., Havndrup О, Hougs л, Соренсен К., Йенсен М, Ларсен Л.А., Хедли Р, Томсен А.Р., Moolman-Smook Дж, Кристиэнсен М, Bundgaard Н (март 2009). «Диагностические возможности, интерпретация и клиническая полезность скрининга мутаций генов, кодирующих саркомеры, у датских пациентов с гипертрофической кардиомиопатией и их родственников». Мутация человека . 30 (3): 363–70. DOI : 10.1002 / humu.20862 . PMID 19035361 . S2CID 30898294 .  
  26. ↑ Bos JM, Poley RN, Ny M, Tester DJ, Xu X, Vatta M, Towbin JA, Gersh BJ, Ommen SR, Ackerman MJ (май 2006 г.). «Отношения генотип-фенотип, включающие связанные с гипертрофической кардиомиопатией мутации в тайтине, мышечном белке LIM и телетонине» . Молекулярная генетика и метаболизм . 88 (1): 78–85. DOI : 10.1016 / j.ymgme.2005.10.008 . PMC 2756511 . PMID 16352453 .  
  27. ^ Тайс JL, Bos JM, Bartleson В.Б., Will ML, Binder J, M Vatta, Towbin JA, Герш BJ, Ommen SR, Аккерман MJ (декабрь 2006). «Эхокардиографически определенная морфология перегородки при гипертрофической кардиомиопатии Z-диска». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 351 (4): 896–902. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2006.10.119 . PMID 17097056 . 
  28. ^ Rampersaud E, Зигфрид JD, Нортон N, Li D, E Martin, Хершбергер RE (январь 2011). «Редкие вариантные мутации, выявленные у педиатрических пациентов с дилатационной кардиомиопатией» . Прогресс детской кардиологии . 31 (1): 39–47. DOI : 10.1016 / j.ppedcard.2010.11.008 . PMC 3072577 . PMID 21483645 .  
  29. ^ Hirtle-Льюис М, Desbiens К, Рюэль я, Rudzicz N, Genest Дж, Энгерт JC, Джианетти N (октябрь 2013 г. ). «Генетика дилатационной кардиомиопатии: приоритетное исследование генов-кандидатов LMNA, TNNT2, TCAP и PLN» . Клиническая кардиология . 36 (10): 628–33. DOI : 10.1002 / clc.22193 . PMC 6649360 . PMID 24037902 .  
  30. ^ Хершбергер RE, парки СО, Кушнер JD, Ли D, Ludwigsen S, Якобс Р, Науман D, D Берджесс, Партейн Дж, Litt М (май 2008 г.). «Мутации кодирующей последовательности, идентифицированные в MYH7, TNNT2, SCN5A, CSRP3, LBD3 и TCAP у 313 пациентов с семейной или идиопатической дилатационной кардиомиопатией» . Клиническая и трансляционная наука . 1 (1): 21–6. DOI : 10.1111 / j.1752-8062.2008.00017.x . PMC 2633921 . PMID 19412328 .  
  31. ↑ Хаяси Т., Аримура Т., Ито-Сато М., Уэда К., Хохда С., Инагаки Н., Такахаши М., Хори Х, Ясунами М., Ниши Х, Кога Й, Накамура Х, Мацузаки М., Чой BY, Бэ SW, Ю CW. , Хан К. Х., Пак Дж. Э., Кнолл Р., Хошидзима М., Чиен К. Р., Кимура А. (декабрь 2004 г.). «Мутации гена Tcap при гипертрофической кардиомиопатии и дилатационной кардиомиопатии». Журнал Американского колледжа кардиологии . 44 (11): 2192–201. DOI : 10.1016 / j.jacc.2004.08.058 . PMID 15582318 . 
  32. ^ Ито-Сато М, Hayashi Т, Нись Н, Ког Y, Arimura Т, Койанаги Т, Такахаш М, Hohda S, Уед К, Nouchi Т, Hiroe М, Marumo Ж, Имайдзуй Т, Yasunami М, Кимура А (февраль 2002 ). «Мутации тайтина как молекулярная основа дилатационной кардиомиопатии». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 291 (2): 385–93. DOI : 10.1006 / bbrc.2002.6448 . PMID 11846417 . S2CID 1824336 .  
  33. ^ Накано Н, Хори Х, Абе М, Шибата Х, Аримура Т, Сасаока Т, Савабе М, Чида К., Араи Т, Накахара К., Кубо Т, Сугимото К., Кацуя Т, Огихара Т, Дой Й, Изуми Т, Кимура A (декабрь 2007 г.). «Взаимодействие BMP10 с Tcap может модулировать течение гипертонической гипертрофии сердца». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения . 293 (6): H3396–403. DOI : 10.1152 / ajpheart.00311.2007 . PMID 17921333 . 
  34. ^ Kojic S, Medeot E, Guccione E, Krmac H, Zara I, Martinelli V, Valle G, Faulkner G (май 2004 г.). «Белок Ankrd2, связующее звено между саркомером и ядром скелетных мышц». Журнал молекулярной биологии . 339 (2): 313–25. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.03.071 . PMID 15136035 . 
  35. ^ Накано Н, Хори Х, Абе М, Шибата Х, Аримура Т, Сасаока Т, Савабе М, Чида К., Араи Т, Накахара К., Кубо Т, Сугимото К., Кацуя Т, Огихара Т, Дой Й, Изуми Т, Кимура A (декабрь 2007 г.). «Взаимодействие BMP10 с Tcap может модулировать течение гипертонической гипертрофии сердца». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения . 293 (6): H3396–403. DOI : 10.1152 / ajpheart.00311.2007 . PMID 17921333 . 
  36. ↑ Tian LF, Li HY, Jin BF, Pan X, Man JH, Zhang PJ, Li WH, Liang B, Liu H, Zhao J, Gong WL, Zhou T, Zhang XM (июнь 2006 г.). «MDM2 взаимодействует с саркомерным белком, TCAP, и подавляет его регуляцию». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 345 (1): 355–61. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2006.04.108 . PMID 16678796 . 
  37. ^ Николас G, Thomas M, Лэнгли B, Somers W, Patel K, Кемп CF, Шарма M, Kambadur R (октябрь 2002). «Титин-кап связывается с миостатином и регулирует его секрецию». Журнал клеточной физиологии . 193 (1): 120–31. DOI : 10.1002 / jcp.10158 . PMID 12209887 . S2CID 8866409 .  
  38. ^ a b Frey N, Olson EN (апрель 2002 г.). «Кальсарцин-3, новый специфический для скелетных мышц член семейства кальсарцинов, взаимодействует с множеством белков Z-диска» . Журнал биологической химии . 277 (16): 13998–4004. DOI : 10.1074 / jbc.M200712200 . PMID 11842093 . 
  39. ^ Фолкнер G, Pallavicini А, Comelli А, Сэлэмон М, Bortoletto G, Ievolella С, Тревисан S, Койевая»S, Далла Веккия Р, Р Laveder, Валле G, G Lanfranchi (декабрь 2000). «FATZ, филамин-, актинин- и телетонин-связывающий белок Z-диска скелетных мышц» . Журнал биологической химии . 275 (52): 41234–42. DOI : 10.1074 / jbc.M007493200 . PMID 10984498 . 
  40. ↑ Haworth RS, Cuello F, Herron TJ, Franzen G, Kentish JC, Gautel M, Avkiran M (ноябрь 2004 г.). «Протеинкиназа D представляет собой новый медиатор фосфорилирования сердечного тропонина I и регулирует функцию миофиламентов» . Циркуляционные исследования . 95 (11): 1091–9. DOI : 10.1161 / 01.RES.0000149299.34793.3c . PMID 15514163 . 
  41. ^ Mihatsch K, M Нестлер, Saluz HP, Хенке A, Munder T (январь 2009). «Проапоптотический белок Siva связывается с мышечным белком телетонином в кардиомиоцитах во время заражения вирусом Коксаки» . Сердечно-сосудистые исследования . 81 (1): 108–15. DOI : 10.1093 / CVR / cvn276 . PMID 18849585 . 
  42. ^ Цзоу P, Gautel M, Geerlof A, Wilmanns M, Koch MH, Свергун DI (январь 2003). «Рассеивание раствора предполагает сшивающую функцию телетонина в комплексе с тайтином» . Журнал биологической химии . 278 (4): 2636–44. DOI : 10.1074 / jbc.M210217200 . PMID 12446666 . 
  43. ^ Mues А, ван дер Вен PF, Young P, Fürst DO, Gautel M (май 1998 г.). «Два иммуноглобулиноподобных домена Z-дисковой части тайтина взаимодействуют конформационно-зависимым образом с телетонином» . Письма FEBS . 428 (1–2): 111–4. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (98) 00501-8 . PMID 9645487 . S2CID 11786578 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Фолкнер Дж., Ланфранки Дж., Валле Дж. (Май 2001 г.). «Телетонин и другие новые белки Z-диска скелетных мышц» . IUBMB Life . 51 (5): 275–82. DOI : 10.1080 / 152165401317190761 . PMID  11699871 . S2CID  23688131 .
  • Морейра Е.С., Вайнзоф М., Мари С.К., Сертье А.Л., Зац М., Пассос-Буэно М.Р. (июль 1997 г.). «Седьмая форма аутосомно-рецессивной мышечной дистрофии конечностей-пояса сопоставлена ​​с 17q11-12» . Американский журнал генетики человека . 61 (1): 151–9. DOI : 10.1086 / 513889 . PMC  1715843 . PMID  9245996 .
  • Mues A, van der Ven PF, Young P, Fürst DO, Gautel M (май 1998 г.). «Два иммуноглобулиноподобных домена Z-дисковой части тайтина взаимодействуют конформационно-зависимым образом с телетонином» . Письма FEBS . 428 (1–2): 111–4. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (98) 00501-8 . PMID  9645487 . S2CID  11786578 .
  • Mayans O, van der Ven PF, Wilm M, Mues A, Young P, Fürst DO, Wilmanns M, Gautel M (октябрь 1998 г.). «Структурная основа активации домена тайтинкиназы во время миофибриллогенеза». Природа . 395 (6705): 863–9. DOI : 10.1038 / 27603 . PMID  9804419 . S2CID  4426977 .
  • Moreira ES, Wiltshire TJ, Faulkner G, Nilforoushan A, Vainzof M, Suzuki OT, Valle G, Reeves R, Zatz M, Passos-Bueno MR, Jenne DE (февраль 2000 г.). «Конечностно-поясная мышечная дистрофия типа 2G вызвана мутациями в гене, кодирующем саркомерный белок телетонин». Генетика природы . 24 (2): 163–6. DOI : 10.1038 / 72822 . PMID  10655062 . S2CID  8698402 .
  • Faulkner G, Pallavicini A, Comelli A, Salamon M, Bortoletto G, Ievolella C, Trevisan S, Kojic 'S, Dalla Vecchia F, Laveder P, Valle G, Lanfranchi G (декабрь 2000 г.). «FATZ, филамин-, актинин- и телетонин-связывающий белок Z-диска скелетных мышц» . Журнал биологической химии . 275 (52): 41234–42. DOI : 10.1074 / jbc.M007493200 . PMID  10984498 .
  • Шредер Р., Рейман Дж., Яковенко А., Муес А., Беннеманн К. Г., Маттен Дж., Гаутель М. (2002). «Раннее и избирательное исчезновение белка телетонина из саркомера при нейрогенной атрофии». Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 22 (3): 259–64. DOI : 10,1023 / A: 1012242011109 . PMID  11763198 . S2CID  22553971 .
  • Фрей Н., Олсон Э. Н. (апрель 2002 г.). «Кальсарцин-3, новый специфический для скелетных мышц член семейства кальсарцинов, взаимодействует с множеством белков Z-диска» . Журнал биологической химии . 277 (16): 13998–4004. DOI : 10.1074 / jbc.M200712200 . PMID  11842093 .
  • Николас Г., Томас М., Лэнгли Б., Сомерс В., Патель К., Кемп С.Ф., Шарма М., Камбадур Р. (октябрь 2002 г.). «Титин-кап связывается с миостатином и регулирует его секрецию». Журнал клеточной физиологии . 193 (1): 120–31. DOI : 10.1002 / jcp.10158 . PMID  12209887 . S2CID  8866409 .
  • Zou P, Gautel M, Geerlof A, Wilmanns M, Koch MH, Svergun DI (январь 2003 г.). «Рассеивание раствора предполагает сшивающую функцию телетонина в комплексе с тайтином» . Журнал биологической химии . 278 (4): 2636–44. DOI : 10.1074 / jbc.M210217200 . PMID  12446666 .
  • Knöll R, Hoshijima M, Hoffman HM, Person V, Lorenzen-Schmidt I, Bang ML, Hayashi T, Shiga N, Yasukawa H, Schaper W, McKenna W, Yokoyama M, Schork NJ, Omens JH, McCulloch AD, Kimura A, Грегорио К.С., Поллер В., Шапер Дж., Schultheiss HP, Chien KR (декабрь 2002 г.). «Механизм сердечного механического датчика растяжения включает в себя комплекс Z-диска, который является дефектным в подмножестве дилатационной кардиомиопатии человека». Cell . 111 (7): 943–55. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (02) 01226-6 . PMID  12507422 . S2CID  15082967 .
  • Като М., Като М. (апрель 2004 г.). «Горячая точка эволюционной рекомбинации вокруг локуса GSDML-GSDM тесно связана с горячей точкой онкогеномной рекомбинации вокруг ампликона PPP1R1B-ERBB2-GRB7». Международный журнал онкологии . 24 (4): 757–63. DOI : 10.3892 / ijo.24.4.757 . PMID  15010812 .
  • Kojic S, Medeot E, Guccione E, Krmac H, Zara I, Martinelli V, Valle G, Faulkner G (май 2004 г.). «Белок Ankrd2, связующее звено между саркомером и ядром скелетных мышц». Журнал молекулярной биологии . 339 (2): 313–25. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.03.071 . PMID  15136035 .
  • Хаяси Т., Аримура Т., Ито-Сато М., Уэда К., Хохда С., Инагаки Н., Такахаши М., Хори Х, Ясунами М., Ниси Х., Кога Й, Накамура Х, Мацузаки М., Чой Б., Бэ СВ, Ю CW, Хан К. Х., Пак Дж. Э., Кнолл Р., Хосидзима М., Чиен К. Р., Кимура А. (декабрь 2004 г.). «Мутации гена Tcap при гипертрофической кардиомиопатии и дилатационной кардиомиопатии». Журнал Американского колледжа кардиологии . 44 (11): 2192–201. DOI : 10.1016 / j.jacc.2004.08.058 . PMID  15582318 .

Внешние ссылки [ править ]

  • GeneReviews / NIH / NCBI / UW запись об обзоре семейной гипертрофической кардиомиопатии