В молекулярной биологии тримерные аутотранспортерные адгезины ( ТАА ) представляют собой белки, обнаруженные на внешней мембране грамотрицательных бактерий . Бактерии используют TAA для заражения своих клеток -хозяев посредством процесса, называемого клеточной адгезией . [1] ТАА также носят другое название, олигомерные спирально-спиральные адгезины , которое сокращено до ОСА. По сути, они являются факторами вирулентности , факторами, которые делают бактерии вредными и заразными для организма -хозяина . [2]
ТАА являются лишь одним из многих методов, используемых бактериями для заражения своих хозяев, инфекция приводит к таким заболеваниям, как пневмония , сепсис и менингит . Большинство бактерий заражают своего хозяина с помощью метода, называемого путем секреции . ТАА являются частью пути секреции , точнее, системы секреции типа Vc . [3]
Тримерные автотранспортные адгезины имеют уникальную структуру. Структура, которую они держат, имеет решающее значение для их функции. Все они имеют структуру «голова-стебель-якорь». Каждая ТАА состоит из трех идентичных белков, отсюда и название тримерная . Как только мембранный якорь вставлен во внешнюю мембрану, домен-пассажир проходит через него во внеклеточную среду хозяина автономно, отсюда и описание аутотранспортера. Головной домен после сборки прикрепляется к элементу внеклеточного матрикса хозяина , например, к коллагену , фибронектину и т. д. [2]
Большинство ТАА имеют сходную белковую структуру. При наблюдении с помощью электронной микроскопии структура была описана как форма «леденец», состоящая из N-концевого головного домена, стебельчатого домена и С-концевого якорного домена мембраны. [2] Часто в литературе их называют Пассажирским доменом , содержащим N-конец, головку, шейку и спиральную спиральную ножку, и Транслокационным доменом , относящимся к С-концевому якорю мембраны. Хотя все TAA несут общий мембранный якорь, не все они могут также содержать и ножку, и головку. Кроме того, все мембранные якорные домены относятся к типу левых параллельных бета-роллов .[4]
Расширенная область сигнальных пептидов (ESPR) находится на N- конце сигнальных пептидов белков, принадлежащих к системам секреции типа V. Функция ESPR заключается в содействии транслокации внутренней мембраны [5] , действуя как временная привязь. Это предотвращает накопление неправильно свернутых белков. [6] ESPR можно разделить на отдельные области, а именно: домены N1 (заряженные), H1 ( гидрофобные ), N2, H2 и C ( сайт расщепления ). N1 и H1 образуют ESPR и имеют сильную консервацию . [7]
Функция : считается, что область расширенного сигнального пептида выполняет несколько функций. Во-первых, биогенез белков в системе секреции типа V (T5SS). Во-вторых, считается, что белок нацеливается на внутреннюю мембрану для перемещения либо посредством сигнального пути распознавания частиц (SRP), либо с помощью транслоцированного двойного аргинина (TAT). В-третьих, наблюдалось и считалось, что он регулирует скорость миграции белков в периплазму . [7]