Киназа рецептора тропомиозина B ( TrkB ) [5], также известная как киназа рецептора тирозина B , [5] или рецептор факторов роста BDNF / NT-3, или рецептор нейротрофической тирозинкиназы, тип 2 - это белок, который у человека кодируется Ген NTRK2 . [5] [6] TrkB является рецептором нейротрофического фактора головного мозга (BDNF). Стандартное произношение - «следовая пчела».
СОДЕРЖАНИЕ
1 Функция
2 члена семьи
3 СПГФР
4 Роль в раке
4.1 В качестве мишени для лекарственного средства
5 лигандов
5.1 Агонисты
5.2 Антагонисты
5.3 Другое
6 взаимодействий
7 См. Также
8 ссылки
9 Дальнейшее чтение
10 Внешние ссылки
Функция [ править ]
Киназа B рецептора тропомиозина представляет собой каталитический рецептор с высоким сродством для нескольких « нейротрофинов », которые представляют собой небольшие белковые факторы роста, которые вызывают выживание и дифференциацию отдельных популяций клеток. Нейротрофины, активирующие TrkB, включают: BDNF ( нейротрофический фактор мозга), нейротрофин-4 (NT-4) и нейротрофин-3 (NT-3). [5] Таким образом, TrkB опосредует множественные эффекты этих нейротрофических факторов, включая дифференцировку и выживание нейронов. Исследования показали, что активация рецептора TrkB может привести к подавлению регуляции транспортера хлорида KCC2 в клетках ЦНС. [7]
Рецептор TrkB является частью большого семейства рецепторных тирозинкиназ. А «тирозин киназы » представляет собой фермент , который способен добавлять фосфатную группу к определенным тирозинов на белки - мишени, или «субстратов». Рецепторная тирозинкиназа представляет собой «тирозинкиназу», которая расположена на клеточной мембране и активируется связыванием лиганда с внеклеточным доменом рецептора. Другие примеры рецепторов тирозинкиназы включают рецептор инсулина, рецептор IGF1, рецептор белка MuSK, рецептор фактора роста эндотелия сосудов (или VEGF) и т. Д.
Сигнализация TrkB
В настоящее время существует три изоформы TrkB в ЦНС млекопитающих. Полноразмерная изоформа (TK +) является типичным рецептором тирозинкиназы и передает сигнал BDNF через Ras-ERK, PI3K и PLCγ. Напротив, две усеченные изоформы (TK-: T1 и T2) обладают тем же внеклеточным доменом, трансмембранным доменом и первыми 12 внутриклеточными аминокислотными последовательностями, что и TK +. Однако С-концевые последовательности являются изоформ-специфичными (11 и 9 аминокислот соответственно). T1 имеет оригинальный сигнальный каскад, который участвует в регуляции морфологии клеток и притока кальция.
Члены семьи [ править ]
TrkB является частью подсемейства протеинкиназ, которое также включает TrkA и TrkC . Существуют и другие нейротрофические факторы, структурно связанные с BDNF : NGF (для фактора роста нервов ), NT-3 (для нейротрофина-3) и NT-4 (для нейротрофина-4). В то время как TrkB опосредует эффекты BDNF, NT-4 и NT-3, TrkA связывается и, таким образом, активируется только NGF. Кроме того, TrkC связывается и активируется NT-3.
TrkB связывает BDNF и NT-4 сильнее, чем NT-3. TrkC связывает NT-3 сильнее, чем TrkB.
ЛНГФР [ править ]
Помимо TrkB существует еще один рецептор BDNF, называемый «LNGFR» (от « рецептора фактора роста нервов с низким сродством »). В отличие от TrkB, LNGFR играет несколько менее ясную роль в биологии BDNF. Некоторые исследователи показали, что LNGFR связывается и служит «стоком» для нейротрофинов. Следовательно, клетки, которые экспрессируют рецепторы LNGFR и Trk, могут обладать большей активностью, поскольку в них более высокая «микроконцентрация» нейротрофина. Однако также было показано, что LNGFR может сигнализировать клетке о смерти посредством апоптоза - поэтому клетки, экспрессирующие LNGFR в отсутствие рецепторов Trk, могут скорее погибнуть, чем жить в присутствии нейротрофина.
Роль в раке [ править ]
Хотя первоначально он был идентифицирован как онкогенное слияние в 1982 г. [8], только недавно возобновился интерес к семейству Trk, поскольку оно связано с его ролью в раковых заболеваниях человека из-за идентификации NTRK1 (TrkA), NTRK2 (TrkB) и NTRK3 (TrkC) слияния генов и другие онкогенные изменения в ряде типов опухолей. Ряд ингибиторов Trk (в 2015 г.) проходит клинические испытания и уже на раннем этапе показал перспективу в уменьшении опухолей человека. [9]
В качестве мишени для наркотиков [ править ]
Энтректиниб (ранее RXDX-101) - исследуемый препарат, разработанный Ignyta, Inc., который обладает потенциальной противоопухолевой активностью. Это селективный ингибитор тирозинкиназы рецептора pan-trk (TKI), нацеленный на слияние генов в trkA , trkB (этот ген) и trkC (соответственно, кодируемый генами NTRK1 , NTRK2 и NTRK3 ), который в настоящее время проходит фазу 2 клинических испытаний. [10]
Нейротрофический фактор головного мозга (BDNF), [19] [20]
FYN , [21]
NCK2 , [22]
PLCG1 , [22] [23]
Секвестосома 1 , [24] и
SHC3 . [22] [25]
См. Также [ править ]
Рецептор Trk
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000148053 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000055254 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ a b c d Malenka RC, Nestler EJ, Hyman SE (2009). «Глава 8: Атипичные нейротрансмиттеры». В Sydor A, Brown RY (ред.). Молекулярная нейрофармакология: Фонд клинической неврологии (2-е изд.). Нью-Йорк: McGraw-Hill Medical. ISBN 9780071481274. Другой общей особенностью нейротрофинов является то, что они оказывают свое физиологическое действие посредством семейства рецепторов рецепторной киназы тропомиозина (Trk) (также известного как семейство рецепторных киназ тирозина). ... Рецепторы Trk Все нейротрофины связываются с классом высокогомологичных рецепторных тирозинкиназ, известных как рецепторы Trk, из которых известны три типа: TrkA, TrkB и TrkC. Эти трансмембранные рецепторы представляют собой гликопротеины с молекулярными массами от 140 до 145 кДа. Каждый тип рецептора Trk имеет тенденцию связывать определенные нейротрофины: TrkA является рецептором для NGF, TrkB является рецептором для BDNF и NT-4, а TrkC является рецептором для NT-3. Однако было отмечено некоторое совпадение специфичности этих рецепторов. .
^ Nakagawara А, Лю XG, Ikegaki N, White PS, Yamashiro DJ, Nycum Л.М., Бигель JA, Бродо GM (январь 1995). «Клонирование и хромосомная локализация гена рецептора тирозинкиназы человека TRK-B (NTRK2)». Геномика . 25 (2): 538–46. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (95) 80055-Q . PMID 7789988 .
^ «BDNF-индуцированная активация TrkB подавляет K + -Cl- котранспортер KCC2 и нарушает экструзию нейронов Cl-». PMC 2173387 .
^ Pulciani S, E Santos, Lauver А.В., Long LK, Аронсон SA, Barbacid M (декабрь 1982). «Онкогены в солидных опухолях человека». Природа . 300 (5892): 539–42. Bibcode : 1982Natur.300..539P . DOI : 10.1038 / 300539a0 . PMID 7144906 . S2CID 30179526 .
^ Doebele RC, Дэвис Л., Vaishnavi А, Ле А.Т., Эстрада-Бернал А, Keysar S, Джименно А, Varella-Гарсиа М, Aisner Д.Л., Li Y, Стивенс PJ, Морозиньте D, Tuch ВВ, Фернандиш М, Нанд N, Низкий JA (октябрь 2015 г.). «Онкогенное слияние NTRK у пациента с саркомой мягких тканей с ответом на ингибитор тропомиозин-родственной киназы LOXO-101» . Открытие рака . 5 (10): 1049–57. DOI : 10.1158 / 2159-8290.CD-15-0443 . PMC 4635026 . PMID 26216294 .
^ «Многообещающие данные клинических испытаний энтректиниба» . ScienceDaily . 18 апреля 2016 г.
^ Лю X, Чан CB, Jang SW, Pradoldej S, Huang J, He K, Phun LH, France S, Xiao G, Jia Y, Luo HR, Ye K (ноябрь 2010 г.). «Синтетическое производное 7,8-дигидроксифлавона способствует нейрогенезу и проявляет мощный антидепрессивный эффект» . J. Med. Chem . 53 (23): 8274–86. DOI : 10.1021 / jm101206p . PMC 3150605 . PMID 21073191 .
^ Jang SW, Лю X, Chan CB, Weinshenker D, зал RA, Сяо G, Е. К. (2009). «Амитриптилин является агонистом рецепторов TrkA и TrkB, который способствует гетеродимеризации TrkA / TrkB и обладает сильной нейротрофической активностью» . Chem. Биол . 16 (6): 644–56. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2009.05.010 . PMC 2844702 . PMID 19549602 .
^ Lazaridis I, Charalampopoulos I, Alexaki VI, Avlonitis N, Pediaditakis I, Efstathopoulos P, Calogeropoulou T, Castanas E, Gravanis A (2011). «Нейростероид дегидроэпиандростерон взаимодействует с рецепторами фактора роста нервов (NGF), предотвращая апоптоз нейронов» . PLOS Biol . 9 (4): e1001051. DOI : 10.1371 / journal.pbio.1001051 . PMC 3082517 . PMID 21541365 .
↑ Jang SW, Liu X, Chan CB, France SA, Sayeed I, Tang W, Lin X, Xiao G, Andero R, Chang Q, Ressler KJ, Ye K (2010). «Дезоксигедунин, натуральный продукт с сильной нейротрофической активностью у мышей» . PLOS ONE . 5 (7): e11528. Bibcode : 2010PLoSO ... 511528J . DOI : 10.1371 / journal.pone.0011528 . PMC 2903477 . PMID 20644624 .
Перейти ↑ Liu C, Chan CB, Ye K (2016). «7,8-дигидроксифлавон, низкомолекулярный агонист TrkB, применим для лечения различных заболеваний человека, связанных с BDNF» . Перевод Neurodegener . 5 : 2. дои : 10,1186 / s40035-015-0048-7 . PMC 4702337 . PMID 26740873 .
↑ Chen C, Wang Z, Zhang Z, Liu X, Kang SS, Zhang Y, Ye K (январь 2018). «Развитие пролекарства 7,8-дигидроксифлавона и терапевтическая эффективность для лечения болезни Альцгеймера» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 115 (3): 578–583. DOI : 10.1073 / pnas.1718683115 . PMC 5777001 . PMID 29295929 .
^ Prough Р.А., Кларк ЛЮ, Klinge CM (2016). «Новые механизмы действия ДГЭА» . J. Mol. Эндокринол . 56 (3): R139–55. DOI : 10.1530 / JME-16-0013 . PMID 26908835 .
^ Haniu М, Montestruque S, Бурес Е.Ю., Talvenheimo Дж, Toso R, Льюис-S Sandy, Welcher А.А., Роде МФ (октябрь 1997 г.). «Взаимодействие между нейротрофическим фактором мозга и рецептором TRKB. Идентификация двух лигандсвязывающих доменов в растворимом TRKB путем разделения аффинности и химического перекрестного связывания» . J. Biol. Chem . 272 (40): 25296–303. DOI : 10.1074 / jbc.272.40.25296 . PMID 9312147 .
^ Нейлор Р.Л., Робертсон А.Г., Аллен С.Дж., Сессии РБ, Кларк А.Р., Мейсон Г.Г., Бёрстон Дж.Дж., Тайлер С.Дж., Уилкок Г.К., Доубарн Д. (март 2002). «Дискретный домен рецептора TrkB человека определяет сайты связывания для BDNF и NT-4». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 291 (3): 501–7. DOI : 10.1006 / bbrc.2002.6468 . PMID 11855816 .
Перейти ↑ Iwasaki Y, Gay B, Wada K, Koizumi S (июль 1998 г.). «Ассоциация тирозинкиназы Fyn семейства Src с TrkB». J. Neurochem . 71 (1): 106–11. DOI : 10.1046 / j.1471-4159.1998.71010106.x . PMID 9648856 . S2CID 9012343 .
^ a b c Suzuki S, Mizutani M, Suzuki K, Yamada M, Kojima M, Hatanaka H, Koizumi S (июнь 2002 г.). «Нейротрофический фактор головного мозга способствует взаимодействию адапторного белка Nck2 с рецептором тирозинкиназы TrkB». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 294 (5): 1087–92. DOI : 10.1016 / S0006-291X (02) 00606-X . PMID 12074588 .
^ Микин SO, MacDonald СО, Gryz Е.А., Kubu CJ, Verdi JM (апрель 1999). «Адаптер передачи сигналов FRS-2 конкурирует с Shc за связывание с рецептором фактора роста нервов TrkA. Модель для различения пролиферации и дифференцировки» . J. Biol. Chem . 274 (14): 9861–70. DOI : 10.1074 / jbc.274.14.9861 . PMID 10092678 .
^ Гита T, Wooten МВт (февраль 2003). «Ассоциация атипичного белка p62 / ZIP, взаимодействующего с протеинкиназой С, с рецептором фактора роста нервов TrkA регулирует перенос рецепторов и передачу сигналов Erk5» . J. Biol. Chem . 278 (7): 4730–9. DOI : 10.1074 / jbc.M208468200 . PMID 12471037 .
^ Накамура Т, Мураока S, Sanokawa R, Мори N (март 1998 г.). «N-Shc и Sck, два нейронально экспрессируемых гомолога адаптера Shc. Их дифференциальная региональная экспрессия в головном мозге и роль в передаче сигналов нейротрофина и Src» . J. Biol. Chem . 273 (12): 6960–7. DOI : 10.1074 / jbc.273.12.6960 . PMID 9507002 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Кляйн Р., Конвей Д., Парада Л. Ф., Барбакид М. (май 1990 г.). «Ген тирозинкиназы trkB кодирует второй нейрогенный рецептор, в котором отсутствует каталитический домен киназы». Cell . 61 (4): 647–56. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (90) 90476-U . PMID 2160854 . S2CID 205020147 .
Squinto SP, Stitt TN, Aldrich TH, Davis S, Bianco SM, Radziejewski C, Glass DJ, Masiakowski P, Furth ME, Valenzuela DM (май 1991 г.). «trkB кодирует функциональный рецептор нейротрофического фактора мозга и нейротрофина-3, но не фактор роста нервов». Cell . 65 (5): 885–93. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (91) 90395-F . PMID 1710174 . S2CID 28853455 .
Роуз С.Р., Блюм Р., Пихлер Б., Лепье А., Кафиц К.В., Коннерт А. (ноябрь 2003 г.). «Усеченный TrkB-T1 опосредует вызванную нейротрофином передачу сигналов кальция в глиальных клетках». Природа . 426 (6962): 74–8. Bibcode : 2003Natur.426 ... 74R . DOI : 10,1038 / природа01983 . PMID 14603320 . S2CID 4432074 .
Охира К., Куманого Х., Сахара Й., Хомма К.Дж., Хираи Х., Накамура С., Хаяши М. (февраль 2005 г.). «Усеченный тропомиозин-родственный рецептор киназы B, T1, регулирует морфологию глиальных клеток через ингибитор 1 диссоциации Rho GDP» . J. Neurosci . 25 (6): 1343–53. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.4436-04.2005 . PMC 6725989 . PMID 15703388 .
Ямада К., Набешима Т. (2003). «Мозговой нейротрофический фактор / передача сигналов TrkB в процессах памяти» . J. Pharmacol. Sci . 91 (4): 267–70. DOI : 10,1254 / jphs.91.267 . PMID 12719654 .
Соппет Д., Эскандон Э, Марагос Дж., Миддлмас Д.С., Рид С.В., Блэр Дж., Бертон Л.Э., Стэнтон Б.Р., Каплан Д.Р., Хантер Т., Николикс К., Парада Л.Ф. (1991). «Нейротрофические факторы, нейротрофический фактор головного мозга и нейротрофин-3 являются лигандами для рецептора тирозинкиназы trkB». Cell . 65 (5): 895–903. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (91) 90396-G . PMID 1645620 . S2CID 37843818 .
Squinto SP, Stitt TN, Aldrich TH, Davis S, Bianco SM, Radziejewski C, Glass DJ, Masiakowski P, Furth ME, Valenzuela DM (1991). «trkB кодирует функциональный рецептор нейротрофического фактора мозга и нейротрофина-3, но не фактор роста нервов». Cell . 65 (5): 885–93. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (91) 90395-F . PMID 1710174 . S2CID 28853455 .
Ханиу М., Тальвенхеймо Дж., Ле Дж., Катта В., Велчер А., Роде М. Ф. (1995). «Внеклеточный домен рецептора нейротрофина trkB: дисульфидная структура, сайты N-гликозилирования и связывание лиганда». Arch. Биохим. Биофиз . 322 (1): 256–64. DOI : 10.1006 / abbi.1995.1460 . PMID 7574684 .
Ip NY, Ститт TN, Tapley P, Klein R, Glass DJ, Fandl J, Greene LA, Barbacid M, Yancopoulos GD (1993). «Сходства и различия в способе взаимодействия нейротрофинов с рецепторами Trk в нейрональных и ненейрональных клетках». Нейрон . 10 (2): 137–49. DOI : 10.1016 / 0896-6273 (93) 90306-C . PMID 7679912 . S2CID 46072027 .
Slaugenhaupt SA, Блюменфельд A, Либерт CB, Mull J, Lucente DE, Monahan M, Breakefield XO, Maayan C, Parada L, Axelrod FB (1995). «Человеческий ген нейротрофического рецептора тирозинкиназы типа 2 (NTRK2) расположен на хромосоме 9, но не является геном семейной дизавтономии». Геномика . 25 (3): 730–2. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (95) 80019-I . PMID 7759111 .
Аллен SJ, Dawbarn D, Eckford SD, Wilcock GK, Ashcroft M, Colebrook SM, Feeney R, MacGowan SH (1994). «Клонирование некаталитической формы человеческого trkB и распространение матричной РНК для trkB в человеческом мозге». Неврология . 60 (3): 825–34. DOI : 10.1016 / 0306-4522 (94) 90507-X . PMID 7936202 . S2CID 29288978 .
Риден М., Ибаньес CF (1996). «Связывание нейротрофина-3 с p75LNGFR, TrkA и TrkB опосредовано одним функциональным эпитопом, отличным от эпитопа, распознаваемого trkC» . J. Biol. Chem . 271 (10): 5623–7. DOI : 10.1074 / jbc.271.10.5623 . PMID 8621424 .
Ямамото М., Собуэ Г., Ямамото К., Терао С., Мицума Т. (1996). «Экспрессия мРНК нейротрофических факторов (NGF, BDNF, NT-3 и GDNF) и их рецепторов (p75NGFR, trkA, trkB и trkC) в периферической нервной системе взрослого человека и неневральных тканях». Neurochem. Res . 21 (8): 929–38. DOI : 10.1007 / BF02532343 . PMID 8895847 . S2CID 20559271 .
Валент А, Данглот Дж, Бернхейм А (1997). «Картирование рецепторов тирозинкиназы trkA (NTRK1), trkB (NTRK2) и trkC (NTRK3) на человеческие хромосомы 1q22, 9q22 и 15q25 путем флуоресцентной гибридизации in situ». Евро. J. Hum. Genet . 5 (2): 102–4. DOI : 10.1159 / 000484742 . PMID 9195161 .
Ханиу М., Монтеструк С., Буреш Э.Дж., Тальвенхеймо Дж., Тосо Р., Льюис-Сэнди С., Велчер А.А., Роде М.Ф. (1997). «Взаимодействие между нейротрофическим фактором мозга и рецептором TRKB. Идентификация двух лигандсвязывающих доменов в растворимом TRKB путем разделения аффинности и химического перекрестного связывания» . J. Biol. Chem . 272 (40): 25296–303. DOI : 10.1074 / jbc.272.40.25296 . PMID 9312147 .
Накамура Т., Мураока С., Санокава Р., Мори Н. (1998). «N-Shc и Sck, два нейронально экспрессируемых гомолога адаптера Shc. Их дифференциальная региональная экспрессия в головном мозге и роль в передаче сигналов нейротрофина и Src» . J. Biol. Chem . 273 (12): 6960–7. DOI : 10.1074 / jbc.273.12.6960 . PMID 9507002 .
Hackett SF, Friedman Z, Freund J, Schoenfeld C, Curtis R, DiStefano PS, Campochiaro PA (1998). «Вариант сплайсинга trkB и нейротрофического фактора головного мозга коэкспрессируются в пигментированных эпителиальных клетках сетчатки и способствуют дифференцированным характеристикам». Brain Res . 789 (2): 201–12. DOI : 10.1016 / S0006-8993 (97) 01440-6 . PMID 9573364 . S2CID 1814445 .
Ивасаки Ю., Гей Б., Вада К., Коидзуми С. (1998). «Ассоциация тирозинкиназы Fyn семейства Src с TrkB». J. Neurochem . 71 (1): 106–11. DOI : 10.1046 / j.1471-4159.1998.71010106.x . PMID 9648856 . S2CID 9012343 .
Цянь X, Риччио А., Чжан И, Гинти Д.Д. (1998). «Идентификация и характеристика новых субстратов рецепторов Trk в развивающихся нейронах». Нейрон . 21 (5): 1017–29. DOI : 10.1016 / S0896-6273 (00) 80620-0 . PMID 9856458 . S2CID 12354383 .
Бибель М, Хоппе Э, Барде Я. (1999). «Биохимические и функциональные взаимодействия между рецепторами нейротрофина trk и p75NTR» . EMBO J . 18 (3): 616–22. DOI : 10.1093 / emboj / 18.3.616 . PMC 1171154 . PMID 9927421 .
Ямада М., Охниши Х., Сано С., Араки Т., Накатани А., Икеучи Т., Хатанака Х (1999). «Нейротрофический фактор головного мозга стимулирует взаимодействия Shp2 с фосфатидилинозитол-3-киназой и Grb2 в культивируемых нейронах коры головного мозга». J. Neurochem . 73 (1): 41–9. DOI : 10.1046 / j.1471-4159.1999.0730041.x . PMID 10386953 . S2CID 25333848 .
Ultsch MH, Wiesmann C, Simmons LC, Henrich J, Yang M, Reilly D, Bass SH, de Vos AM (1999). «Кристаллические структуры нейротрофин-связывающего домена TrkA, TrkB и TrkC». J. Mol. Биол . 290 (1): 149–59. DOI : 10.1006 / jmbi.1999.2816 . PMID 10388563 .
Внешние ссылки [ править ]
Об этой молекуле вспоминают - New Scientist, 15 января 2007 г.
vтеPDB галерея
1hcf : КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА TRKB-D5, СВЯЗАННОГО С НЕЙРОТРОФИНОМ-4/5
1wwb : ЛИГАНДНЫЙ ДОМЕН ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО РЕЦЕПТОРА TRKB
vтеРецепторы : рецепторы фактора роста
Цитокиновый рецептор I типа
Факторы роста нервов : Цилиарный нейротрофический фактор.
Эритропоэтин
Рецепторный протеин серин / треонинкиназа
Путь TGF : TGF-бета
1
2
Активин
1
2
Костный морфогенетический белок
1
2
Рецепторная тирозинкиназа
Фактор роста фибробластов
1
2
3
4
Факторы роста нервов : высокое сродство Trk
TrkA
TrkB
TrkC
Фактор роста гепатоцитов
Соматомедин
Инсулиноподобный фактор роста 1
ErbB / эпидермальный фактор роста
VEGF
1
2
3
Рецептор фактора некроза опухоли
Факторы роста нервов : низкое сродство / p75
Надсемейство Ig
Фактор роста тромбоцитов
А
B
Фактор стволовых клеток
Другое / разгруппировано
Соматомедин
Инсулиноподобный фактор роста 2
vтеПротеинкиназы : тирозинкиназы ( EC 2.7.10)
Рецепторные тирозинкиназы (EC 2.7.10.1)
Рецепторы фактора роста
Семейство рецепторов EGF
EGFR
ERBB2
ERBB3
ERBB4
Семейство рецепторов инсулина
IGF1R
INSR
INSRR
Семейство рецепторов PDGF
CSF1R
FLT3
КОМПЛЕКТ
PDGFR ( PDGFRA
PDGFRB )
Семейство рецепторов FGF
FGFR1
FGFR2
FGFR3
FGFR4
Семейство рецепторов VEGF
VEGFR1
VEGFR2
VEGFR3
Семейство рецепторов HGF
ВСТРЕТИЛИСЬ
РОН
Семейство рецепторов Trk
НТРК1
НТРК2
НТРК3
Семейство рецепторов EPH
EPHA1
EPHA2
EPHA3
EPHA4
EPHA5
EPHA6
EPHA7
EPHA8
EPHB1
EPHB2
EPHB3
EPHB4
EPHB5
EPHB6
EPHX
Семейство рецепторов LTK
ЛТК
ALK
Семейство рецепторов TIE
ГАЛСТУК
TEK
Семейство рецепторов ROR
ROR1
ROR2
Семейство рецепторов DDR
DDR1
DDR2
Семейство рецепторов PTK7
PTK7
Рецептора RYK семьи
RYK
Рецептор MuSK семья
МУСКУС
Семейство рецепторов АФК
ROS1
Рецептора AATYK семьи
ААТЫК
ААТЫК2
Семейство рецепторов AXL
AXL
MER
TYRO3
Семейство рецепторов RET
RET
без категории
STYK1
Нерецепторные тирозинкиназы (EC 2.7.10.2)
Семья ABL
ABL1
ARG
Семья ACK
ACK1
ТНК1
Семья ЦСК
ЦСК
MATK
Семья ФАК
ФАК
PYK2
Семья ФЭС
ФЭС
FER
Семья ФРК
FRK
BRK
SRMS
Семья JAK
JAK1
JAK2
JAK3
TYK2
Семейство SRC-A
SRC
FGR
FYN
ДА1
Семейство SRC-B
BLK
HCK
LCK
LYN
Семья ТИК
TEC
BMX
БТК
ITK
TXK
Семья SYK
SYK
ZAP70
vтеФерменты
Мероприятия
Активный сайт
Связывающий сайт
Каталитическая триада
Оксианионная дыра
Ферментная неразборчивость
Каталитически совершенный фермент
Коэнзим
Кофактор
Ферментный катализ
Регулирование
Аллостерическая регуляция
Сотрудничество
Ингибитор ферментов
Активатор ферментов
Классификация
Номер ЕС
Ферментное суперсемейство
Семейство ферментов
Список ферментов
Кинетика
Кинетика ферментов
Диаграмма Иди – Хофсти
Заговор Ханеса – Вульфа
Заговор Лайнуивера – Берка
Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы
EC1 Оксидоредуктазы ( список )
EC2 Трансферазы ( список )
EC3 Гидролазы ( список )
EC4 Lyases ( список )
EC5 Изомеразы ( список )
Лигазы EC6 ( список )
EC7 Translocases ( список )
vте Модуляторы рецепторов факторов роста
Ангиопоэтин
Агонисты: Ангиопоэтин 1
Ангиопоэтин 4
Антагонисты: Ангиопоэтин 2.
Ангиопоэтин 3
Ингибиторы киназ : Алтиратиниб
CE-245677
Ребастиниб
Антитела: Эвинакумаб (против ангиопоэтина 3).
Несвакумаб (против ангиопоэтина 2)
CNTF
Агонисты: Аксокин
CNTF
Дапиклермин
EGF (ErbB)
EGF (ErbB1 / HER1)
Агонисты : Амфирегулин
Бетацеллулин
EGF (урогастрон)
Эпиген
Эпирегулин
Гепарин-связывающий EGF-подобный фактор роста (HB-EGF)