Эта статья была обновлена ​​внешним экспертом в рамках модели двойной публикации. Соответствующая рецензируемая статья опубликована в журнале Gene. Щелкните для просмотра.
Из Википедии, свободной энциклопедии
  (Перенаправлен с коллагена III типа )
Перейти к навигации Перейти к поиску
COL3A1
Белок COL3A1 PDB 2V53.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

2V53 , 3DMW , 4AE2 , 4AEJ , 4AK3 , 4GYX

Идентификаторы
ПсевдонимыCOL3A1 , EDS4A, коллаген типа III альфа 1, коллаген типа III альфа 1 цепь, EDSVASC, PMGEDSV
Внешние идентификаторыOMIM : 120180 MGI : 88453 HomoloGene : 55433 GeneCards : COL3A1
Расположение гена ( человек )
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человека) [1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение COL3A1
Геномное расположение COL3A1
Группа2q32.2Начинать188 974 373 п.н. [1]
Конец189 012 746 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 1 (мышь)
Chr.Хромосома 1 (мышь) [2]
Хромосома 1 (мышь)
Геномное расположение COL3A1
Геномное расположение COL3A1
Группа1 C1.1 | 1 23,67 смНачинать45 311 538 п.н. [2]
Конец45 349 706 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК




Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• связывание иона металла
• интегрин связывания
• GO: 0001948 связывание белка
• тромбоцитарный фактор роста связывания
• Smad связывания
• внеклеточного матрикса структурную составляющую
• Протеаза связывания
• внеклеточного матрикса структурно составляющей придания прочности при растяжении
Сотовый компонент• коллаген
• просвет эндоплазматического ретикулума
• внеклеточный
• тример коллагена III типа
• внеклеточный матрикс
• внеклеточная область
• внеклеточный матрикс, содержащий коллаген
Биологический процесс• позитивная регуляция передачи сигнала белка Rho
• развитие скелетной системы
• негативная регуляция миграции нейронов
• ответ на цитокин
• ответ на механический стимул
• старение
• организация внеклеточного матрикса
• активация тромбоцитов
• развитие сердца
• перекрестное связывание пептидов
• негативная регуляция иммунного ответа
• развитие кровеносных сосудов
• регуляция иммунного ответа
• развитие коры головного мозга
• катаболический процесс коллагена
• клеточный ответ на аминокислотный стимул
• опосредованный интегрином сигнальный путь
• ответ на излучение
• адгезия клеточного матрикса
• развитие пищеварительного тракта
• сигнальный путь бета-рецептора трансформирующего фактора роста
• морфогенез гладкомышечной ткани аорты
• развитие кожи
• организация коллагеновых фибрилл
• заживление ран
• супрамолекулярная организация волокон
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

1281

12825

Ансамбль

ENSG00000168542

ENSMUSG00000026043

UniProt

P02461

P08121

RefSeq (мРНК)

NM_000090
NM_001376916

NM_009930

RefSeq (белок)

NP_000081

NP_034060

Расположение (UCSC)Chr 2: 188.97 - 189.01 МбChr 1: 45.31 - 45.35 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Коллаген III типа представляет собой гомотример или белок, состоящий из трех идентичных пептидных цепей ( мономеров ), каждая из которых называется альфа-1 цепью коллагена III типа . Формально мономеры называются коллаген типа III, альфа-1 цепь и у людей которые кодируются с помощью COL3A1 гена . Коллаген III типа - это один из фибриллярных коллагенов, белки которого имеют длинный негибкий трехспиральный домен. [5]

Структура и функции белков [ править ]

Коллаген III типа синтезируется клетками как пре-проколлаген. [6]

Сигнальный пептид отщепляется получения молекулы проколлагена. Три идентичные цепи проколлагена типа III соединяются на карбоксиконцевых концах, и структура стабилизируется за счет образования дисульфидных связей . Каждая отдельная цепь сворачивается в левую спираль, а затем три цепи сворачиваются вместе в правую суперспираль, тройную спираль. Перед сборкой суперспирали каждый мономер подвергается ряду посттрансляционных модификаций, которые происходят во время трансляции мономера . Во-первых, порядка 145 пролиловостатки 239 в трехспиральном домене гидроксилированы до 4-гидроксипролина под действием пролил-4-гидроксилазы. Во-вторых, некоторые остатки лизина гидроксилированы или гликозилированы , а некоторые остатки лизина, а также гидроксилизин подвергаются окислительному дезаминированию, катализируемому лизилоксидазой . Другие посттрансляционные модификации происходят после образования тройной спирали. Большие глобулярные домены с обоих концов молекулы удаляются C- и амино (N) -концевыми протеиназами с образованием трехспиральных мономеров коллагена типа III, называемых тропоколлагеном.. Кроме того, между некоторыми остатками лизина и гидроксилизина образуются поперечные связи. Во внеклеточном пространстве тканей мономеры коллагена III типа собираются в макромолекулярные фибриллы, которые объединяются в волокна, обеспечивая прочную опорную структуру для тканей, требующих прочности на разрыв.

Тройная спиральная конформация, которая является характерной чертой всех фибриллярных коллагенов, возможна из-за присутствия глицина в качестве каждой третьей аминокислоты в последовательности примерно из 1000 аминокислот. Когда образуется правая суперспираль, остатки глицина каждого из мономеров располагаются в центре суперспирали (где три мономера «соприкасаются»). Каждая левая спираль характеризуется полным витком примерно из 3,3 аминокислот. Периодичность, индуцированная глицинами при нецелочисленном интервале, приводит к суперспирали, которая завершает один виток примерно из 20 аминокислот. Эта последовательность (Gly-XY) n повторяется 343 раза в молекуле коллагена III типа. Пролин или гидроксипролин часто находятся в положениях X и Y, что придает стабильность тройной спирали.

Помимо того, что он является неотъемлемым структурным компонентом многих органов, коллаген III типа также является важным регулятором диаметра коллагеновых фибрилл I и II типа. Коллаген типа III также способствует агрегации тромбоцитов за счет связывания с тромбоцитами и, следовательно, играет важную роль в свертывании крови.

Распределение тканей [ править ]

Коллаген III типа находится в качестве основного структурного компонента в полых органах, таких как крупные кровеносные сосуды, матка и кишечник. Он также содержится во многих других тканях вместе с коллагеном I типа.

Джин [ править ]

Ген COL3A1 расположен на длинном (q) плече хромосомы 2 в точке 2q32.2, между положениями 188 974 372 и 189 012 745. Ген имеет 51 экзон и имеет длину примерно 40 т.п.н. [7] Ген COL3A1 находится в ориентации «хвост к хвосту» с геном другого фибриллярного коллагена, а именно COL5A2. [7]

Два транскрипта генерируются из гена с использованием разных сайтов полиаденилирования.[8] Хотя для этого гена были обнаружены транскрипты с альтернативным сплайсингом, они являются результатом мутаций; эти мутации изменяют сплайсинг РНК, часто приводя к исключению экзона или использованию скрытых сайтов сплайсинга. [9] [10] [11] Образующийся дефектный белок является причиной тяжелого, редкого заболевания, сосудистого типа синдрома Элерса-Данлоса (vEDS). Эти исследования также предоставили важную информацию о механизмах сплайсинга РНК в мультиэкзонных генах. [11] [9]

Клиническое значение [ править ]

Мутации в гене COL3A1 вызывают синдром Элерса-Данлоса сосудистого типа (vEDS; также известный как EDS тип IV; OMIM 130050). Это наиболее тяжелая форма EDS, поскольку пациенты часто умирают внезапно из-за разрыва крупных артерий или других полых органов. [12]

У нескольких пациентов с артериальными аневризмами без явных признаков EDS также были обнаружены мутации COL3A1. [13] [14] [15]

Совсем недавно мутации в COL3A1 были идентифицированы у пациентов с тяжелыми аномалиями головного мозга, что позволяет предположить, что коллаген III типа важен для нормального развития мозга во время эмбриогенеза. [16] [17] [18] [19] Это заболевание похоже на болезнь, вызываемую мутациями в GRP56 (OMIM 606854). Коллаген III типа является известным лигандом рецептора GRP56.

Первая одноосновная мутация в гене COL3A1 была описана в 1989 году у пациента с vEDS, который изменил аминокислоту глицина на серин [20]. С тех пор в гене COL3A1 было охарактеризовано более 600 различных мутаций. [21] Около 2/3 этих мутаций заменяют аминокислоту глицин на другую аминокислоту в трехспиральной области белковой цепи. [12] Также было идентифицировано большое количество мутаций сплайсинга РНК. [11] [9] Интересно, что большинство этих мутаций приводят к пропуску экзонов и продуцированию более короткого полипептида , в котором триплеты Gly-Xaa-Yaa остаются в рамке считывания и отсутствуют кодоны преждевременной терминации.

Функциональные последствия мутаций COL3A1 могут быть изучены в системе культивирования клеток. У пациента получают биопсию небольшого пучка кожи, которую используют для начала культивирования фибробластов кожи, которые экспрессируют коллаген III типа. [13] Белок коллагена типа III, синтезируемый этими клетками, может быть изучен на предмет его термостабильности. Другими словами, коллагены могут подвергаться непродолжительному перевариванию протеиназами, называемыми трипсином и химотрипсином, при повышении температуры. Неповрежденные молекулы коллагена III типа, которые образовали стабильную тройную спираль, могут выдерживать такую ​​обработку примерно до 41 ° C, тогда как молекулы с мутациями, приводящими к заменам глицина, распадаются при гораздо более низкой температуре.

Трудно предсказать клиническую тяжесть на основании типа и локализации мутации COL3A1. [22] [23] Другим важным клиническим следствием является то, что несколько исследований сообщили о мозаицизме. [12] [24] Это относится к ситуации, когда один из родителей несет мутацию в некоторых, но не во всех ее или его клетках, и выглядит фенотипически здоровым, но имеет более одного пораженного потомства. В такой ситуации риск для другого пораженного ребенка выше, чем у генотипически нормального родителя. [25]

Коллаген III типа также может иметь важное значение при некоторых других заболеваниях человека. Повышенное количество коллагена типа III обнаруживается при многих фиброзных состояниях, таких как фиброз печени и почек и системный склероз. [26] [27] [28] [29] [30] [31] Это привело к поиску сывороточных биомаркеров, которые можно было бы использовать для диагностики этих состояний без необходимости проведения биопсии ткани. Наиболее широко используемым биомаркером является N-концевой пропептид проколлагена III типа, который отщепляется во время биосинтеза коллагена III типа. [32]

Модели животных [ править ]

Сообщалось о четырех различных моделях мышей с дефектами Col3a1. [33] [34] [35] [36]Инактивация мышиного гена Col3a1 с использованием метода гомологичной рекомбинации привела к сокращению продолжительности жизни у гомозиготных мутантных мышей. Мыши умерли преждевременно из-за разрыва крупных артерий, имитирующих человеческий фенотип vEDS. У этих мышей также была серьезная деформация мозга. Другое исследование обнаружило мышей с большой естественной делецией гена Col3a1. Эти мыши умерли внезапно из-за расслоения грудной аорты. Третий тип мутантных мышей - трансгенные мыши с мутацией Gly182Ser. У этих мышей развились тяжелые кожные раны, они продемонстрировали хрупкость сосудов в виде пониженной прочности на разрыв и преждевременно умерли в возрасте 13-14 недель. Четвертая модель мышей с дефектным геном Col3a1 - это мышь с плотной кожей (Tsk2 / +), которая напоминает системный склероз человека.

См. Также [ править ]

  • Коллаген
  • Синдром Элерса-Данлоса

Заметки [ править ]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000168542 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026043 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Kuivaniemi H, Тромп G (июль 2019). «Коллаген III типа (COL3A1): структура генов и белков, распределение в тканях и связанные с ними заболевания» . Джин . 707 : 151–171. DOI : 10.1016 / j.gene.2019.05.003 . PMC 6579750 . PMID 31075413 .  
  6. Перейти ↑ Kühn K (1989). «Глава 1: Классические коллагены: типы I, II и III». В Mayne R, Burgeson RE (ред.). Структура и функция типов коллагена . Орландо, Флорида: Academic Press. С. 1–39. ISBN 978-012-481280-2.
  7. ^ a b Välkkilä M, Melkoniemi M, Kvist L, Kuivaniemi H, Tromp G, Ala-Kokko L (сентябрь 2001 г.). «Геномная организация человеческих генов COL3A1 и COL5A2: COL5A2 эволюционировала иначе, чем другие второстепенные гены фибриллярного коллагена». Матричная биология . 20 (5–6): 357–66. DOI : 10.1016 / s0945-053x (01) 00145-7 . PMID 11566270 . 
  8. ^ Ала-Kokko L, Kontusaari S, Baldwin CT, Kuivaniemi H, Prockop DJ (июнь 1989). «Структура клонов кДНК, кодирующих всю цепь препроальфа 1 (III) проколлагена человека III типа. Отличия в структуре белка от проколлагена I типа и сохранение предпочтений кодонов» . Биохимический журнал . 260 (2): 509–16. DOI : 10.1042 / bj2600509 . PMC 1138697 . PMID 2764886 .  
  9. ^ a b c Kuivaniemi H, Kontusaari S, Tromp G, Zhao MJ, Sabol C, Prockop DJ (июль 1990 г.). «Идентичные мутации G + 1 и A в трех разных интронах гена проколлагена типа III (COL3A1) приводят к различным паттернам сплайсинга РНК в трех вариантах синдрома Элерса-Данлоса. IV. Объяснение того, что одни мутации пропускаются экзоном, а другие нет». Журнал биологической химии . 265 (20): 12067–74. PMID 2365710 . 
  10. ^ Kontusaari S, G Тромп, Kuivaniemi Н, Ladda RL, Prockop ди - джей (июль 1990 года). «Наследование мутации сплайсинга РНК (G + 1 IVS20) в гене проколлагена III типа (COL3A1) в семье, имеющей аневризмы аорты и легкую ушибаемость: фенотипическое перекрытие между семейными артериальными аневризмами и синдромом Элерса-Данлоса типа IV» . Американский журнал генетики человека . 47 (1): 112–20. PMC 1683756 . PMID 2349939 .  
  11. ^ a b c Schwarze U, Goldstein JA, Byers PH (декабрь 1997 г.). «Дефекты сплайсинга в гене COL3A1: выраженное предпочтение 5 '(донорских) мутаций spice-site у пациентов с мутациями пропуска экзона и синдромом Элерса-Данлоса типа IV» . Американский журнал генетики человека . 61 (6): 1276–86. DOI : 10.1086 / 301641 . PMC 1716081 . PMID 9399899 .  
  12. ^ a b c Пепин М.Г., Мюррей М.Л., Байерс PH (ноябрь 2015 г.). Адам М.П., ​​Ардингер Х.Х., Пагон Р.А., Уоллес С.Е., Бин Л.Дж., Стивенс К., Амемия А., Пепин М.Г., Мюррей М.Л., Байерс PH (ред.). «Сосудистый синдром Элерса-Данлоса» . GeneReviews . PMID 20301667 . 
  13. ^ a b Kontusaari S, Tromp G, Kuivaniemi H, Romanic AM, Prockop DJ (ноябрь 1990 г.). «Мутация гена проколлагена III типа (COL3A1) в семье с аневризмами аорты» . Журнал клинических исследований . 86 (5): 1465–73. DOI : 10.1172 / JCI114863 . PMC 296891 . PMID 2243125 .  
  14. ^ Андерсон DW, Edwards TK, Ricketts MH, Kuivaniemi H, Тромп G, Stolle CA, Деака SB, Boyd CD (ноябрь 1996). «Множественные дефекты синтеза коллагена III типа связаны с патогенезом аневризм брюшной аорты». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 800 : 216–28. DOI : 10.1111 / j.1749-6632.1996.tb33312.x . PMID 8958996 . S2CID 27075556 .  
  15. ^ Тромп О, У У, Prockop ди - джей, Madhatheri SL, Клейнерт С, Эрли JJ, и др. (Июнь 1993 г.). «Секвенирование кДНК от 50 неродственных пациентов показывает, что мутации в трехспиральном домене проколлагена типа III являются нечастой причиной аневризм аорты» . Журнал клинических исследований . 91 (6): 2539–45. DOI : 10.1172 / JCI116490 . PMC 443315 . PMID 8514866 .  
  16. ^ Plancke А, держатель-Espinasse М, Rigau В, Manouvrier S, Claustres МЫ, Khau Ван Киен Р (ноябрь 2009 г.). «Гомозиготность по нулевому аллелю COL3A1 приводит к рецессивному синдрому Элерса-Данлоса» . Европейский журнал генетики человека . 17 (11): 1411–6. DOI : 10.1038 / ejhg.2009.76 . PMC 2986673 . PMID 19455184 .  
  17. ^ Йоргенсен А, Fagerheim Т-Rand Хендриксен S, Лунд П.И., Vorren К, Пепин М., и др. (Июнь 2015 г.). «Сосудистый синдром Элерса-Данлоса у братьев и сестер с двуаллельными вариантами последовательности COL3A1 и выраженной клинической вариабельностью в расширенной семье» . Европейский журнал генетики человека . 23 (6): 796–802. DOI : 10.1038 / ejhg.2014.181 . PMC 4795069 . PMID 25205403 .  
  18. ↑ Horn D, Siebert E, Seidel U, Rost I, Mayer K, Abou Jamra R, Mitter D, Kornak U (сентябрь 2017 г.). «Двуаллельные мутации COL3A1 приводят к клиническому спектру специфических структурных аномалий мозга и аномалий соединительной ткани». Американский журнал медицинской генетики. Часть A . 173 (9): 2534–2538. DOI : 10.1002 / ajmg.a.38345 . PMID 28742248 . S2CID 615043 .  
  19. ^ Vandervore л, Stouffs К, Tanyalçin я, Vanderhasselt Т, Р Roelens, держатель-Espinasse М., и др. (Июнь 2017 г.). «COL3A1, кодирующий лиганд GPR56, связан с брусчаткой корковой мальформацией, изменениями белого вещества и кистами мозжечка». Журнал медицинской генетики . 54 (6): 432–440. DOI : 10.1136 / jmedgenet-2016-104421 . PMID 28258187 . S2CID 3763403 .  
  20. ^ Тромп G, H Kuivaniemi, Шиката H, Prockop DJ (январь 1989). «Мутация с одним основанием, которая заменяет серин на глицин 790 альфа-1 (III) цепи проколлагена типа III, раскрывает аргинин и вызывает синдром Элерса-Данлоса IV». Журнал биологической химии . 264 (3): 1349–52. PMID 2492273 . 
  21. ^ Далглиш Р. "COL3A1" . База данных вариантов синдрома Элерса-Данлоса .
  22. Перейти ↑ Pepin MG, Schwarze U, Rice KM, Liu M, Leistritz D, Byers PH (декабрь 2014 г.). «На выживаемость влияет тип мутации и молекулярный механизм сосудистого синдрома Элерса-Данлоса (тип IV EDS)» . Генетика в медицине . 16 (12): 881–8. DOI : 10.1038 / gim.2014.72 . PMID 24922459 . 
  23. ^ Франк М, Альбуиссон Дж., Ранк Б., Голмард Л., Маццелла Дж. М., Бал-Теолейр Л., Форе А. Л., Миро Т, Денари Н., Муссо Е, Бутуайри П., Фиссингер Дж. Н., Эммерих Дж., Мессас Е, Женеметр X (декабрь 2015 г. ). «Тип вариантов гена COL3A1 связан с фенотипом и тяжестью сосудистого синдрома Элерса-Данлоса» . Европейский журнал генетики человека . 23 (12): 1657–64. DOI : 10.1038 / ejhg.2015.32 . PMC 4795191 . PMID 25758994 .  
  24. ^ Ричардс AJ, Уорд PN, Narcisi P, Николс AC, Ллойд JC, папа FM (июнь 1992). «Одноосновная мутация в гене коллагена типа III (COL3A1) превращает глицин 847 в глутаминовую кислоту в семье с синдромом Элерса-Данлоса типа IV. Неповрежденный член семьи представляет собой мозаику для мутации». Генетика человека . 89 (4): 414–8. DOI : 10.1007 / bf00194313 . PMID 1352273 . S2CID 2968076 .  
  25. ^ Kontusaari S, Тромп G, H Kuivaniemi, Stolle C, папа FM, Prockop DJ (сентябрь 1992). «Замена аспартата на глицин 1018 в гене проколлагена III типа (COL3A1) вызывает синдром Элерса-Данлоса IV типа: мутированный аллель присутствует в большинстве лейкоцитов крови бессимптомной и мозаичной матери» . Американский журнал генетики человека . 51 (3): 497–507. PMC 1682722 . PMID 1496983 .  
  26. ^ Krieg T, Langer I, Gerstmeier H, Keller J, Mensing H, Goerz G, Timpl R (декабрь 1986). «Уровни аминопропептида коллагена III типа в сыворотке крови пациентов с прогрессирующей системной склеродермией». Журнал следственной дерматологии . 87 (6): 788–91. DOI : 10.1111 / 1523-1747.ep12459865 . PMID 3782862 . 
  27. ^ Jimenez SA, Фельдман G, Bashey RI, Bienkowski R, Розенблюм J (август 1986). «Координировать увеличение экспрессии генов коллагена типа I и типа III в фибробластах прогрессирующего системного склероза» . Биохимический журнал . 237 (3): 837–43. DOI : 10.1042 / bj2370837 . PMC 1147064 . PMID 3800922 .  
  28. ^ Розенблюм Дж, Рен S, Macarak Е (апрель 2016). «Новые рубежи в лечении фиброзных заболеваний: в центре внимания Центра фиброзных заболеваний Джоан и Джоэла Розенблумов в Университете Томаса Джефферсона». Матричная биология . 51 : 14–25. DOI : 10.1016 / j.matbio.2016.01.011 . PMID 26807756 . 
  29. ^ Fogo AB, Lusco MA, Najafian B, Alpers CE (июнь 2017). "Атлас почечной патологии AJKD: коллагеновая гломерулопатия III типа" . Американский журнал болезней почек . 69 (6): e25 – e26. DOI : 10,1053 / j.ajkd.2017.04.004 . PMID 28532638 . 
  30. ^ Karsdal М.А., Нильсен SH, Лееминг ди - джей, Langholm Л.Л., Нильсен МДж, Манон-Йенсен Т, Siebuhr А, Gudmann Н.С., Rønnow S, песок JM, Дэнилс SJ, Мортенсен JH, Schuppan D (ноябрь 2017 г.). «Хорошие и плохие коллагены фиброза - их роль в передаче сигналов и функции органов». Расширенные обзоры доставки лекарств . 121 : 43–56. DOI : 10.1016 / j.addr.2017.07.014 . PMID 28736303 . S2CID 23625197 .  
  31. Перейти ↑ Ricard-Blum S, Baffet G, Théret N (август 2018). «Молекулярные и тканевые изменения коллагенов при фиброзе» (PDF) . Матричная биология . 68–69: 122–149. DOI : 10.1016 / j.matbio.2018.02.004 . PMID 29458139 .  
  32. ^ Ристели Дж., Ниеми С., Триведи П., Мяентауста О., Моват А. П., Ристели Л. (апрель 1988 г.). «Быстрый равновесный радиоиммуноанализ амино-концевого пропептида проколлагена человека III типа». Клиническая химия . 34 (4): 715–8. DOI : 10.1093 / clinchem / 34.4.715 . PMID 3359606 . 
  33. Перейти ↑ Liu X, Wu H, Byrne M, Krane S, Jaenisch R (март 1997 г.). «Коллаген III типа имеет решающее значение для фибриллогенеза коллагена I и нормального развития сердечно-сосудистой системы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (5): 1852–6. DOI : 10.1073 / pnas.94.5.1852 . PMC 20006 . PMID 9050868 .  
  34. ^ Смит LB, Hadoke PW, Dyer E, Denvir MA, Brownstein D, Miller E, et al. (Апрель 2011 г.). «Гаплонедостаточность мышиного локуса Col3a1 вызывает расслоение аорты: новая модель сосудистого типа синдрома Элерса-Данлоса» . Сердечно-сосудистые исследования . 90 (1): 182–90. DOI : 10.1093 / CVR / cvq356 . PMC 3058731 . PMID 21071432 .  
  35. ^ D'hondt S, Guillemyn B, Syx D, Symoens S, De Rycke R, Vanhoutte L, Toussaint W, Lambrecht BN, De Paepe A, Keene DR, Ishikawa Y, Bächinger HP, Janssens S, Bertrand MJ, Malfait F ( Сентябрь 2018 г.). «Коллаген типа III влияет на фибриллогенез кожного и сосудистого коллагена и целостность ткани в модели мутантных трансгенных мышей Col3a1». Матричная биология . 70 : 72–83. DOI : 10.1016 / j.matbio.2018.03.008 . PMID 29551664 . 
  36. ^ Long KB, Li Z, Burgwin CM, Чхве SG, Мартьянов V, Сасси-Гаха S, граф ДП, Eutsey Р.А., Ахмед A, Эрлих GD, Artlett см, Уитфилд ML, Бланкенхорн EP (март 2015). «Фиброзный фенотип у мышей Tsk2 / + обусловлен мутацией с усилением функции в сегменте PIIINP гена Col3a1» . Журнал следственной дерматологии . 135 (3): 718–27. DOI : 10.1038 / jid.2014.455 . PMC 4324084 . PMID 25330296 .  


Дальнейшее чтение [ править ]

  • Мальфаит Ф., Франкомано С., Байерс П., Бельмонт Дж., Берглунд Б., Блэк Дж. И др. (Март 2017 г.). «Международная классификация синдромов Элерса-Данлоса 2017 г.» . Американский журнал медицинской генетики. Часть C, Семинары по медицинской генетике . 175 (1): 8–26. DOI : 10.1002 / ajmg.c.31552 . PMID  28306229 .
  • Malfait F (октябрь 2018 г.). «Сосудистые аспекты синдромов Элерса-Данлоса». Матричная биология . 71–72: 380–395. DOI : 10.1016 / j.matbio.2018.04.013 . PMID  29709596 .
  • Kuivaniemi H, Tromp G, Prockop DJ (ноябрь 1991 г.). «Генетические причины аневризмы аорты. По крайней мере, часть того, что говорится в учебниках» . Журнал клинических исследований . 88 (5): 1441–4. DOI : 10.1172 / JCI115452 . PMC  295644 . PMID  1939638 .
  • Kuivaniemi H, Tromp G, Prockop DJ (1997). «Мутации в фибриллярных коллагенах (типы I, II, III и XI), ассоциированном с фибриллами коллагене (тип IX) и сеткообразующем коллагене (тип X) вызывают спектр заболеваний костей, хрящей и кровеносных сосудов». Мутация человека . 9 (4): 300–15. DOI : 10.1002 / (SICI) 1098-1004 (1997) 9: 4 <300 :: AID-HUMU2> 3.0.CO; 2-9 . PMID  9101290 .
  • Kuivaniemi H, Tromp G, Prockop DJ (апрель 1991 г.). «Мутации в генах коллагена: причины редких и некоторых распространенных заболеваний человека». Журнал FASEB . 5 (7): 2052–60. DOI : 10.1096 / fasebj.5.7.2010058 . PMID  2010058 . S2CID  24461341 .
  • Байерс PH, Бельмонт Дж., Блэк Дж., Де Бакер Дж., Фрэнк М., Женеметр X, Джонсон Д., Пепин М., Роберт Л., Сандерс Л., Уилдон Н. (март 2017 г.). «Диагностика, естественная история и лечение сосудистого синдрома Элерса-Данлоса» . Американский журнал медицинской генетики. Часть C, Семинары по медицинской генетике . 175 (1): 40–47. DOI : 10.1002 / ajmg.c.31553 . PMID  28306228 .
  • Боудко С.П., Энгель Дж., Окуяма К., Мизуно К., Бэхингер Х.П., Шумахер М.А. (ноябрь 2008 г.). «Кристаллическая структура пептида, содержащего цистиновый узел Gly991-Gly1032 человеческого коллагена типа III, демонстрирует тройную спиральную симметрию как 7/2, так и 10/3» . Журнал биологической химии . 283 (47): 32580–9. DOI : 10.1074 / jbc.M805394200 . PMID  18805790 .
  • Lamberg A, Helaakoski T., Myllyharju J, Peltonen S, Notbohm H, Pihlajaniemi T, Kivirikko KI (май 1996 г.). «Характеристика человеческого коллагена III типа, экспрессируемого в бакуловирусной системе. Производство белка со стабильной тройной спиралью требует совместной экспрессии с двумя типами субъединицы рекомбинантной пролил-4-гидроксилазы» . Журнал биологической химии . 271 (20): 11988–95. DOI : 10.1074 / jbc.271.20.11988 . PMID  8662631 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Коллаген + тип + III в медицинских предметных рубриках Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • «COL3A1» . База данных вариантов синдрома Элерса-Данлоса .
  • «Отчет для CCDS2297.1» . База данных согласованных кодирующих последовательностей (CDS) . Национальный центр биотехнологической информации (NCBI).
  • «Синдром Элерса-Данлоса типа IV» . GeneReview . NCBI / NIH / UW.