Из Википедии, свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Гликопротеин с переменной поверхностью
Идентификаторы
ОрганизмTrypanosoma brucei
Условное обозначениеTb927.5.4730
Альт. символыTb05.26C7.380
Entrez3657576
Прочие данные
Хромосома5: 1.41 - 1.41 Мб
Вариант поверхностного гликопротеина MITAT 1.2
Идентификаторы
ОрганизмTrypanosoma brucei
Условное обозначениеN / A
Альт. символыVSG 221
UniProtP26332
Искать
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

Вариант поверхность гликопротеин ( ВСГ ) представляет собой белка \ 60kDa , который плотно упаковывает поверхность клеток от протозойных паразитов , принадлежащих к роду Trypanosoma . Этот род отличается белками клеточной поверхности. Впервые они были изолированы от Trypanosoma brucei в 1975 году Джорджем Крестом . [1] VSG позволяет паразитам-трипаносоматидам уклоняться от иммунной системы млекопитающего-хозяина за счет обширных антигенных вариаций.. Они образуют поверхностное покрытие толщиной 12–15 нм. Димеры VSG, ~ 90% всего белка клеточной поверхности. Он также составляет ~ 10% от общего клеточного белка. По этой причине эти белки обладают высокой иммуногенностью, и иммунный ответ, вызванный против специфической оболочки VSG, быстро убивает трипаносомы, экспрессирующие этот вариант. Однако с каждым делением клетки есть вероятность, что потомство переключит экспрессию, чтобы изменить экспрессируемый VSG. VSG не имеет предписанной биохимической активности.

Trypanosoma brucei клеточная мембрана плотно упакованы с VSG димеров, которые составляют ~ 90% своей клеточной поверхности белка, и который позволяет паразита , чтобы уйти от системы иммунитета и установить хроническую инфекцию.

Паразит имеет большой клеточный репертуар антигенно различных VSG (~ 1500/2000 [ необходима ссылка ] полные и частичные ( псевдогены )), расположенных в теломерных и субтеломерных массивах (на мегабазных хромосомах или минихромосомах ). VSG экспрессируются из сайта экспрессии кровотока (BES, ES) в полицистроне с помощью РНК-полимеразы I (рекрутируемой на промотор рибосомного типа ) с другими ES-связанными генами (ESAG), из которых рецептор трансферрина(Tfr: ESAG6, ESAG7) один. Одновременно экспрессируется только один ген VSG, так как в клетке активен только один из ~ 15 ES. Экспрессия VSG «переключается» посредством гомологичной рекомбинации гена молчащей основной копии из массива (направляемого гомологией) в активный теломерно расположенный сайт экспрессии. [2]Во время этого перехода трипаносомы одновременно отображают VSG до и после переключения на своей поверхности. Этот процесс замены оболочки является критическим для выживания недавно переключившихся клеток, потому что исходные VSG остаются мишенями для нарастающего ответа хозяина Ab. Мозаичные гены VSG могут быть созданы путем гомологичной рекомбинации частичного гена VSG из массива. Этот частичный ген может заменить любую часть постоянного гена VSG, создавая новый мозаичный VSG. Измерения периода полужизни VSG предполагают, что исходные VSG могут сохраняться на поверхности генетически измененных трипаносом в течение нескольких дней. Остается неясным, является ли регулирование переключения VSG чисто стохастическим или внешние воздействия влияют на частоту переключения. Тот факт, что переключение происходит in vitro, предполагает, что существует, по крайней мере, некоторая независимая от хозяина,стохастический элемент процесса.

Антигенная вариация вызывает циклические волны паразитемии, которая является одной из характеристик африканского трипаносомоза человека . Циклический процесс занимает 5-8 дней. Это происходит потому, что разнообразие покровов, выраженных популяцией трипаносом, означает, что иммунная система всегда на шаг отстает: для развития иммунного ответа против данного VSG требуется несколько дней, что дает популяции время для диверсификации по мере того, как отдельные люди подвергаются дальнейшему переключению. События. Повторение этого процесса предотвращает исчезновение инфицированной популяции трипаносом, обеспечивая хроническое сохранение паразитов в организме хозяина и увеличивая возможности для передачи.

In Trypanosoma brucei [ править ]

У Trypanosoma brucei клеточная поверхность покрыта плотным слоем из ~ 5 x 10 6 димеров VSG , [3] ~ 90% всего белка клеточной поверхности. Он также составляет ~ 10% от общего клеточного белка.

Свойства покрытия VSG, обеспечивающие уклонение от иммунитета, следующие:

  • Экранирование - плотная природа оболочки VSG (белки VSG упаковываются плечом к плечу) предотвращает доступ иммунной системы млекопитающего к плазматической мембране или любым другим паразитическим инвариантным поверхностным эпитопам (таким как ионные каналы , переносчики , рецепторы и т. Д.) ). Покрытие однородное, состоит из миллионов копий одной и той же молекулы; следовательно, VSG - единственная часть трипаносомы, которую может распознать иммунная система. [4]
  • Периодические антигенные изменения - оболочка VSG подвергается частым стохастическим генетическим модификациям - «переключениям», что позволяет вариантам, экспрессирующим новую оболочку VSG, избежать специфического иммунного ответа, вызванного против предыдущей шерсти. Эта антигенная вариация создает циклические волны паразитемии, характерные для африканского трипаносомоза человека. [5]
  • «Очистка» антигена и рециркуляция VSG - VSG эффективно рециркулируется через жгутиковый карман трипаносомы, позволяя антителам «очищаться» от VSG перед повторным включением обратно в клеточную мембрану. Важно отметить, что VSGs, распознаваемые и связываемые антителами, выборочно проталкиваются к карману жгутика с большей скоростью, чем неидентифицированные VSG; в этом сценарии антитело действует как «парус», который ускоряет процесс доставки VSG в зону переработки. [6]

VSG из T. brucei прикрепляются к плазматической мембране посредством ковалентного присоединения к двум якорям гликозил-фосфатидилинозитола (GPI) (по одному на мономер ) [7], который направляет его прямую транспортировку из ER в карман жгутика для включения в мембрана, как предсказывает гипотеза валентности GPI. [8] [9]

VSG заменяются столь же плотным слоем проциклинов, когда паразит дифференцируется в проциклическую форму в средней кишке мухи цеце . При понижении температуры происходит очень быстрое подавление транскрипции гена VSG. [10]

Выражение [ править ]

Источником изменчивости VSG во время заражения является большой «архив» генов VSG, присутствующих в геноме T. brucei . Некоторые из них представляют собой неповрежденные гены полной длины ; другие являются псевдогенами (обычно с мутациями сдвига рамки считывания , преждевременными стоп-кодонами или фрагментацией). [11] Экспрессия антигенно отличного VSG может происходить путем простого переключения на другой полноразмерный ген VSG путем переключения сайта экспрессии (переключение того, какой ES активен). Кроме того, химерные или «мозаичные» гены VSG могут быть сгенерированы путем объединения сегментов из более чем одного молчащего VSG.ген. Формирование мозаичных VSG обеспечивает (частичную) экспрессию псевдогена VSG , который может составлять основную часть архива VSG и может непосредственно способствовать антигенной изменчивости, значительно увеличивая способность трипаносомы к уклонению от иммунитета и создавая серьезную проблему для разработка вакцины . [12]

Гены VSG можно замолчать и включить в любой момент. Экспрессируемый VSG всегда находится в сайте экспрессии (ES), который представляет собой специализированные локусы экспрессии, обнаруженные в теломерах некоторых больших и промежуточных хромосом. Каждый ES представляет собой полицистронную единицу, содержащую ряд генов, ассоциированных с сайтом экспрессии (ESAG), все экспрессируемые вместе с активным VSG. Хотя существует несколько ES, единовременно может быть активна только одна. В этом процессе, по-видимому, участвует ряд механизмов, но точная природа молчания все еще неясна. [13]

Экспрессированный VSG можно переключить либо путем активации другого сайта экспрессии (и, таким образом, изменения для экспрессии VSG в этом сайте), либо путем изменения гена VSG в активном сайте на другой вариант. Геном содержит множество копий генов VSG как на минихромосомах, так и на повторяющихся участках внутри хромосом. Обычно они молчащие, обычно с пропущенными секциями или преждевременными стоп-кодонами, но они важны для эволюции новых генов VSG. По оценкам, до 10% генома T.brucei может состоять из генов VSG или псевдогенов . Любой из этих генов можно переместить в активный сайт путем рекомбинации.для выражения. Опять же, точные механизмы, которые контролируют это, неясны, но, похоже, этот процесс зависит от механизма репарации ДНК и процесса гомологичной рекомбинации . [14]

Сайт экспрессии кровотока (BES), или сайт экспрессии теломера, используется для обмена вариантов поверхностных гликопротеинов в кровотоке хозяина, чтобы избежать системы комплемента . BES полиморфны по размеру и структуре, но обнаруживают удивительно консервативную архитектуру в контексте обширной рекомбинации. Существуют очень маленькие BES, и многие функционирующие BES не содержат полного набора генов, ассоциированных с сайтом экспрессии (ESAG). [15] Существует около 20-30 сайтов, каждый из которых активен одновременно. [16] Активные сайты экспрессии VSG лишены нуклеосом . [17]

Репертуары генов T. brucei разошлись и стали специфичными для штаммов. [18]

Вариантные гены поверхностных гликопротеинов T. brucei были разделены на две группы в зависимости от того, наблюдается ли дупликация генов при их экспрессии. [19]

Секретная торговля [ править ]

У трипаносомы есть простая поляризованная мембранная транспортная система, состоящая из одного ER , лизосомы и аппарата Гольджи .

VSG сначала транскрибируется как полицистрон, а затем подвергается трипаносоматид-специфическому полиаденилированию и транс-сплайсингу, направляемому полипиримидиновыми трактами . Поскольку нет транскрипционного контроля, VSG 3'UTR важен для стабильности его РНК (наиболее важно, 8-мерного и 14-мерного). Затем VSG транскрибируется на мембраносвязанных полисомах , и появление N-концевой сигнальной последовательности направляет VSG в ER. Таким образом, VSG ко-трансляционно транспортируется в просвет ER, быстро N-гликозилируется (на сайтах asn-x-ser / thr) и GPI закрепляется на сайте ω посредством трансаминирования.реакция (удаление С-члена гидрофобной 17- или 23-аминокислотной закрепляющей последовательности GPI). Сайт ω всегда представляет собой Ser (обычно в пептидах сигнальной последовательности из 17 аминокислот), Asp (обычно в пептидах сигнальной последовательности из 23 аминокислот) или Asn. Кроме того, количество сайтов N-гликозилирования на VSG может варьироваться (обычно 1-3 N-гликана). VSG MITat.1.5 гликозилирован по всем трем потенциальным сайтам N-гликозилирования. [20]

Затем VSG проходит цикл сворачивания кальретикулин / калнексин (калнексин отсутствует в Trypanosoma brucei ), где он временно моноглюкозилируется и деглюкозилируется, и взаимодействует с различными белками-шаперонами ER, такими как BiP, для правильного сворачивания. VSG эффективно сворачивается и димеризуется (что указывает на благоприятное сворачивание) и транспортируется через Гольджи в карман жгутика для встраивания в клеточную мембрану.

Важно отметить, что после включения в клеточную мембрану VSG может позже рециклироваться через карман жгутика и сортироваться обратно на поверхность клетки. VSG не превращается лизосомными или протеасомными путями канонической деградации [21], а вместо этого теряется из клетки в результате специфического расщепления ее GPI-якоря GPI-специфическим PLC .

Структура [ править ]

Гены VSG очень вариабельны на уровне последовательностей (первичных), но считается, что варианты имеют строго консервативные структурные (третичные) особенности, основанные на двух определенных трехмерных структурах [22] и сохранении двумерных мотивов последовательностей (нисходящих и восходящих). альфа-спирали, составляющие интерфейс димеризации), что позволяет им выполнять аналогичную функцию экранирования. [23] VSG состоят из N-концевого домена примерно из 300-350 аминокислот с низкой гомологией последовательностей (13-30% идентичности) и более консервативного C-концевого домена.домен из ~ 100 аминокислот. N-концевые домены сгруппированы в классы AC в зависимости от их цистеиновых паттернов. C-термовы домены сгруппированы по гомологии последовательностей в классы I-III, без каких-либо ограничений на то, с какими N-термовыми классами они могут соединяться для формирования полного VSG. Чтобы димеризоваться, N-концевые домены VSG образуют пучок из четырех альфа-спиралей, управляемых гидрофобными взаимодействиями, вокруг которых висят более мелкие структурные особенности (пять меньших спиралей и три бета-листа).

VSG прикреплен к клеточной мембране через якорь гликофосфатидилинозитола (GPI) - нековалентную связь от С-конца, которая направляет его прямой транспорт от ER к мембране. Этот GPI-якорь специфически расщепляется GPI-фосфолипазой C, расщепляя VSG в виде мембраны и позволяя белку VSG и части GPI-якоря теряться во внеклеточной среде в виде растворимого VSG (sVSG, который можно распознать как перекрестно реагирующий). Детерминант, или CRD), при сохранении двух цепей 1,2-димиристолглицерина в мембране.

Состав одного из N-концевых вариантов VSG. Гены VSG имеют в значительной степени консервативную N-концевую вторичную и третичную структуру (состоящую из двух альфа-спиралей, которые образуют интерфейс димеризации и которые соединяются в пучок из четырех спиралей), но при этом допускают вариабельную первичную последовательность. Эта вариабельная первичная последовательность позволяет VSG антигенно отличаться друг от друга, что составляет основу антигенной вариации.

Антигенная вариация [ править ]

VSG обладает высокой иммуногенностью , и иммунный ответ, вызванный против специфической оболочки VSG, быстро убивает трипаносомы, экспрессирующие этот вариант. Опосредованное антителами уничтожение трипаносом также можно наблюдать in vitro с помощью анализа лизиса, опосредованного комплементом . Однако с каждым делением клетки существует вероятность того, что одно или оба потомства переключат экспрессию, чтобы изменить экспрессируемый VSG. Частота переключения VSG составляет примерно 0,1% на деление [24], хотя частота переключения действительно различается в культуре и in vivo . Как T. brucei популяции могут достигать максимума в размере 10-11 в пределах одного хозяина [25], такая быстрая скорость переключения гарантирует, что популяция паразитов постоянно разнообразна. Разнообразный спектр покровов, выраженных популяцией трипаносом, означает, что иммунная система всегда на шаг отстает: для развития иммунного ответа против данного VSG требуется несколько дней, что дает популяции время для диверсификации по мере того, как люди подвергаются дальнейшим событиям переключения. Повторение этого процесса предотвращает исчезновение инфицированной популяции трипаносом, обеспечивая хроническое сохранение паразитов в организме хозяина, увеличивая возможности для передачи. Клинический эффект этого цикла - последовательные «волны» паразитемии (трипаносомы в крови). [3]

В других трипаносомах [ править ]

Гликопротеины с переменной поверхностью также обнаружены у других видов трипаносом ,

У Trypanosoma equiperdum , паразита, вызывающего покровную болезнь у лошадей, эти белки позволяют паразиту эффективно уклоняться от иммунной системы животного-хозяина. [26] Эти VSG позволяют организму постоянно манипулировать и изменять структуру поверхности своих белков, что означает, что он постоянно представляется иммунной системе как новый чужеродный организм, и это не позволяет организму выработать достаточно сильный иммунный ответ для искоренения болезнь. [26] В этом смысле Trypanosoma equiperdum - очень эффективный организм; он может инфицировать меньшее количество видов, чем другие болезни, но он заражает и выживает очень эффективно в пределах своих определенных хозяев. Белки VSG у T. equiperdumтакже фосфорилируются . [27]

Ген VSG от Trypanosoma evansi , паразита, вызывающего у животных форму сурры , был клонирован в Escherichia coli . Экспрессированный белок иммунореактивен со всеми комбинациями сывороток. Животные, иммунизированные цельноклеточным лизатом или рекомбинантным белком, показывают аналогичные реакции антител в ELISA (иммуноферментный анализ) и CATT ( тест агглютинации на трипаносомоз ). [28] ПЦР с переменным поверхностным гликопротеином RoTat 1.2 может использоваться в качестве специального диагностического инструмента для выявления инфекций T. evansi . [29]

Наименьший на сегодняшний день (1996 г.) белок VSG (размером 40 кДа) был обнаружен у Trypanosoma vivax , которая содержит мало углеводов. [30]

В Trypanosoma congolense , в пробирке анализов включены сахара после гидролиза гликопротеина показал , что глюкозамин и манноз используется в биосинтезе углеводного фрагмента непосредственно , тогда как галактоза , возможно , была преобразована в другие промежуточные перед внесением изменений в антиген. Негликозилированный VSG с молекулярной массой 47 кДа полностью утратил свою размерную гетерогенность. [31]

См. Также [ править ]

  • Белок оболочки (значения)
  • Гликокаликс
  • Список кодов MeSH (D23)
  • Список кодов MeSH (D12.776.395)
  • Список кодов MeSH (D12.776.543)
  • Амастин , другой поверхностный (трансмембранный) гликопротеин у трипаносоматидных паразитов [32]

Ссылки [ править ]

  1. Перейти ↑ Cross GA (1975). «Идентификация, очистка и свойства клон-специфичных гликопротеиновых антигенов, составляющих поверхностную оболочку Trypanosoma brucei». Паразитология . 71 (3): 393–417. DOI : 10,1017 / s003118200004717x . PMID  645 .
  2. ^ Бак GA, Jacquemot C, Baltz T, Eisen H (декабрь 1984). «Повторная экспрессия гена инактивированного вариабельного поверхностного гликопротеина в Trypanosoma equiperdum». Джин . 32 (3): 329–36. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (84) 90008-8 . PMID 6530143 . 
  3. ^ a b Барри Дж. Д., Маккаллох Р. (2001). Антигенная изменчивость в трипаносомах: усиление фенотипической изменчивости у эукариотических паразитов . Успехи паразитологии . 49 . С. 1–70. DOI : 10.1016 / S0065-308X (01) 49037-3 . ISBN 978-0-12-031749-3. PMID  11461029 .
  4. ^ Оверат Р, Чаудри М, Steverding Д, Ziegelbauer К (февраль 1994 г.). «Инвариантные поверхностные белки в формах кровотока Trypanosoma brucei». Паразитология сегодня . 10 (2): 53–8. DOI : 10.1016 / 0169-4758 (94) 90393-X . PMID 15275499 . 
  5. ↑ Росс Р., Томсон Д. (июнь 1910 г.). «Случай сонной болезни, показывающий регулярное периодическое увеличение числа выявленных паразитов» . Британский медицинский журнал . 1 (2582): 1544–5. DOI : 10.1136 / bmj.1.2582.1544 . PMC 2331906 . PMID 20765166 .  
  6. ^ Руденко Г (2011-10-24). «Африканские трипаносомы: геном и приспособления для уклонения от иммунитета». Очерки биохимии . 51 : 47–62. DOI : 10,1042 / bse0510047 . PMID 22023441 . 
  7. ^ Grab DJ, Verjee Y. "Локализация переменной поверхности гликопротеина фосфатидилинозитол-специфической фосфолипазы-C в Trypanosoma brucei brucei" . Депозитарий корпоративных документов ФАО . Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций.
  8. ^ Triggs В.П., Стучит JD (февраль 2003). «Гликозилфосфатидилинозитол-зависимый транспорт белков в стадии кровотока Trypanosoma brucei» . Эукариотическая клетка . 2 (1): 76–83. DOI : 10.1128 / ec.2.1.76-83.2003 . PMC 141176 . PMID 12582124 .  
  9. ^ Schwartz KJ, Пек РФ, Tazeh Н.Н., Стучит JD (декабрь 2005). «Валентность GPI и судьба белков секреторной мембраны в африканских трипаносомах» . Журнал клеточной науки . 118 (Pt 23): 5499–511. DOI : 10,1242 / jcs.02667 . PMID 16291721 . 
  10. ^ Pays Е, Coquelet Н, платит, Tebabi P, Steinert M (сентябрь 1989). «Trypanosoma brucei: посттранскрипционный контроль сайта экспрессии гена вариабельного поверхностного гликопротеина» . Молекулярная и клеточная биология . 9 (9): 4018–21. DOI : 10.1128 / mcb.9.9.4018 . PMC 362464 . PMID 2779574 .  
  11. Перейти ↑ Marcello L, Barry JD (сентябрь 2007 г.). «Анализ архива молчания гена VSG у Trypanosoma brucei показывает, что мозаичная экспрессия генов является важной в антигенной вариации и поддерживается архивной субструктурой» . Геномные исследования . 17 (9): 1344–52. DOI : 10.1101 / gr.6421207 . PMC 1950903 . PMID 17652423 .  
  12. Перейти ↑ Barbour AG, Restrepo BI (2000). «Антигенная изменчивость трансмиссивных патогенов» . Возникающие инфекционные заболевания . 6 (5): 449–57. DOI : 10.3201 / eid0605.000502 . PMC 2627965 . PMID 10998374 .  
  13. ↑ Pays E (ноябрь 2005 г.). «Регулирование экспрессии гена антигена в Trypanosoma brucei». Тенденции паразитологии . 21 (11): 517–20. DOI : 10.1016 / j.pt.2005.08.016 . PMID 16126458 . 
  14. ^ Morrison LJ, Марчелло L, McCulloch R (декабрь 2009). «Антигенная изменчивость в африканской трипаносоме: молекулярные механизмы и фенотипическая сложность» (PDF) . Клеточная микробиология . 11 (12): 1724–34. DOI : 10.1111 / j.1462-5822.2009.01383.x . PMID 19751359 .  
  15. ↑ Герц-Фаулер C, Фигейредо Л.М., Перепел М.А., Беккер М., Джексон А., Бейсон Н., Брукс К., Черчер С., Фахкро С., Гудхед I, Хит П., Картвелишвили М., Мунгалл К., Харрис Д., Хаузер Н., Сандерс М. , Сондерс Д., Сигер К., Шарп С., Тейлор Дж., Уокер Д., Уайт Б., Янг Р., Кросс Г. А., Руденко Г., Барри Дж. Д., Луи Э. Дж., Берриман М. (2008). «Сайты теломерной экспрессии высоко консервативны у Trypanosoma brucei» . PLOS One . 3 (10): e3527. Bibcode : 2008PLoSO ... 3.3527H . DOI : 10.1371 / journal.pone.0003527 . PMC 2567434 . PMID 18953401 .  
  16. ^ Vanhamme L, L Lecordier, Pays E (май 2001). «Контроль и функция участков экспрессии поверхностных гликопротеинов вариантов кровотока в Trypanosoma brucei». Международный журнал паразитологии . 31 (5–6): 523–31. DOI : 10.1016 / S0020-7519 (01) 00143-6 . PMID 11334937 . 
  17. ^ Stanne TM, Руденко G (январь 2010). «Активные сайты экспрессии VSG в Trypanosoma brucei лишены нуклеосом» . Эукариотическая клетка . 9 (1): 136–47. DOI : 10.1128 / EC.00281-09 . PMC 2805301 . PMID 19915073 .  
  18. ^ Хатчинсон OC, Picozzi К, Джонс Н.Г., Мотт Н, R Шарма, Уэлберн СК, Керрингтон М (июль 2007 г.). «Репертуар вариантов гена поверхностного гликопротеина у Trypanosoma brucei разошелся, чтобы стать штамм-специфичным» . BMC Genomics . 8 : 234. DOI : 10.1186 / 1471-2164-8-234 . PMC 1934917 . PMID 17629915 .  
  19. Перейти ↑ Young JR, Turner MJ, Williams RO (1984). «Роль дупликации в экспрессии гена вариабельного поверхностного гликопротеина Trypanosoma brucei». Журнал клеточной биохимии . 24 (3): 287–95. DOI : 10.1002 / jcb.240240309 . PMID 6736139 . 
  20. ^ Mehlert A, Бонд CS, Фергюсон MA (октябрь 2002). «Гликоформы поверхностного гликопротеина варианта Trypanosoma brucei и молекулярное моделирование гликозилированной поверхностной оболочки» . Гликобиология . 12 (10): 607–12. DOI : 10.1093 / glycob / cwf079 . PMID 12244073 . 
  21. ^ Tiengwe C, Muratore К.А., Стучит JD (ноябрь 2016). «Поверхностные белки, ERAD и антигенная изменчивость Trypanosoma brucei» . Клеточная микробиология . 18 (11): 1673–1688. DOI : 10.1111 / cmi.12605 . PMC 5575760 . PMID 27110662 .  
  22. Перейти ↑ Freymann D, Down J, Carrington M, Roditi I, Turner M, Wiley D (1990). «Структура разрешения 2,9 Å N-концевого домена варианта поверхностного гликопротеина из Trypanosoma brucei». Журнал молекулярной биологии . 216 (1): 141–60. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (05) 80066-X . PMID 2231728 . 
  23. ^ Blum ML, вниз JA, Gurnett AM, Carrington M, Turner MJ, Wiley DC (апрель 1993). «Структурный мотив в варианте поверхностных гликопротеинов Trypanosoma brucei». Природа . 362 (6421): 603–9. Bibcode : 1993Natur.362..603B . DOI : 10.1038 / 362603a0 . PMID 8464512 . 
  24. ^ Тернер CM (август 1997). «Скорость антигенной изменчивости при инфекциях, передаваемых мухами и передаваемых через шприц, Trypanosoma brucei». Письма о микробиологии FEMS . 153 (1): 227–31. DOI : 10.1111 / j.1574-6968.1997.tb10486.x . PMID 9252591 . 
  25. ^ Барри JD, зал JP, Плендерлейт L (сентябрь 2012). «Гиперэволюция генома и успех паразита» . Летопись Нью-Йоркской академии наук . 1267 (1): 11–7. Bibcode : 2012NYASA1267 ... 11B . DOI : 10.1111 / j.1749-6632.2012.06654.x . PMC 3467770 . PMID 22954210 .  
  26. ^ a b Raibaud A, Gaillard C, Longacre S, Hibner U, Buck G, Bernardi G, Eisen H (июль 1983 г.). «Геномное окружение вариантных генов поверхностного антигена Trypanosoma equiperdum» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 80 (14): 4306–10. Bibcode : 1983PNAS ... 80.4306R . DOI : 10.1073 / pnas.80.14.4306 . PMC 384026 . PMID 6308614 .  
  27. ^ Baltz Т, Жиру С, Baltz D, G Duvillier, Degand Р, Demaille Дж, Pautrizel R (1982). «Гликопротеины с переменной поверхностью Trypanosoma equiperdum фосфорилированы» . Журнал EMBO . 1 (11): 1393–8. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1982.tb01328.x . PMC 553222 . PMID 6821334 .  
  28. ^ Сенгупту PP, Balumahendiran M, Balamurugan V, Rudramurthy GR, Prabhudas K (июнь 2012). «Экспрессированный усеченный N-концевой гликопротеин вариабельной поверхности (VSG) Trypanosoma evansi в E. coli проявляет иммунореактивность». Ветеринарная паразитология . 187 (1–2): 1–8. DOI : 10.1016 / j.vetpar.2012.01.012 . PMID 22277627 . 
  29. ^ Клас F, Радванска M, Urakawa T, Majiwa PA, Goddeeris B, Büscher P (сентябрь 2004). «ПЦР с переменным поверхностным гликопротеином RoTat 1.2 как специальный диагностический инструмент для обнаружения инфекций Trypanosoma evansi» . Кинетопластическая биология и болезнь . 3 (1): 3. DOI : 10,1186 / 1475-9292-3-3 . PMC 521498 . PMID 15377385 .  
  30. ^ Гардинер PR, Нене В, Барри М., Thatthi R, Берли Б, Кларк МВт (ноябрь 1996 года). «Характеристика небольшого гликопротеина с переменной поверхностью из Trypanosoma vivax». Молекулярная и биохимическая паразитология . 82 (1): 1–11. DOI : 10.1016 / 0166-6851 (96) 02687-4 . PMID 8943146 . 
  31. ^ Reinwald E, Гейдрих C, Risse HJ (май 1984 г.). «Исследования in vitro биосинтеза поверхностного гликопротеина Trypanosoma congolense». Журнал протозоологии . 31 (2): 300–6. DOI : 10.1111 / j.1550-7408.1984.tb02966.x . PMID 6470988 . 
  32. ^ Джексон AP (январь 2010). «Эволюция поверхностных гликопротеинов амастина у трипаносоматидных паразитов» . Молекулярная биология и эволюция . 27 (1): 33–45. DOI : 10.1093 / molbev / msp214 . PMC 2794310 . PMID 19748930 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Вариант поверхностных гликопротеинов, трипаносома в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • www.icp.ucl.ac.be