Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
XDH
Белок XDH PDB 1fiq.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

2CKJ , 2E1Q

Идентификаторы
ПсевдонимыXDH , XO, XOR, ксантиндегидрогеназа, XAN1
Внешние идентификаторыOMIM : 607633 MGI : 98973 HomoloGene : 324 GeneCard : XDH
Расположение гена ( человек )
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человека) [1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение XDH
Геномное расположение XDH
Группа2п23.1Начинать31 334 321 п.н. [1]
Конец31 414 742 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 17 (мышь)
Chr.Хромосома 17 (мышь) [2]
Хромосома 17 (мышь)
Геномное расположение XDH
Геномное расположение XDH
Группа17 E2 | 17 45,25 смНачинать73 883 895 п.н. [2]
Конец73 950 196 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE XDH 210301 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• ион железа связывание
• белки гомодимеризация активность
• оксидазы активности ксантина
• флавинадениндинуклеотид связывание
• оксидоредуктазы активность, действующий на СН-ОН группы доноров
• кластера железа-серного связывание
• иона металла связывание
• каталитическую активности
• molybdopterin кофактор связывание
• перенос электрона активность
• ксантин - дегидрогеназе активности
• оксидоредуктаза активность
• 2 железа, 2 серы кластер связывание
• оксидоредуктазы активность, действующий на альдегиде или оксо группу доноров
• FAD связывания
Сотовый компонент• цитоплазма
• цитозоль
• пероксисома
• саркоплазматический ретикулум
• внеклеточная область
• внеклеточная
Биологический процесс• позитивная регуляция каскада p38MAPK
• негативная регуляция фосфорилирования белка
• негативная регуляция передачи сигналов протеинкиназы B
• процесс катаболизма пуриновых нуклеотидов
• негативная регуляция дифференцировки эндотелиальных клеток
• негативная регуляция экспрессии генов
• негативная регуляция пролиферации эндотелиальных клеток
• позитивная регуляция реактивного метаболический процесс кислородных форм
• негативная регуляция васкулогенеза
• негативная регуляция сигнального пути фактора роста эндотелия сосудов
• лактация
• регуляция дифференцировки эпителиальных клеток
• катаболический процесс ксантина
• активация активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе
• окислительно-восстановительный процесс
• цепь переноса электронов
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

7498

22436

Ансамбль

ENSG00000158125

ENSMUSG00000024066

UniProt

P47989

Q00519

RefSeq (мРНК)

NM_000379

NM_011723

RefSeq (белок)

NP_000370

NP_035853

Расположение (UCSC)Chr 2: 31.33 - 31.41 МбChr 17: 73,88 - 73,95 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
ксантиндегидрогеназа
Идентификаторы
Номер ЕС1.17.1.4
Количество CAS9054-84-6
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Ксантин дегидрогеназа , также известный как XDH , является белком , который, в организме человека, кодируется XDH гена . [5] [6]

Функция [ править ]

Ксантиндегидрогеназа принадлежит к группе молибден- содержащих гидроксилаз, участвующих в окислительном метаболизме пуринов . Фермент представляет собой гомодимер. Ксантиндегидрогеназа может быть преобразована в ксантиноксидазу путем обратимого сульфгидрильного окисления или необратимой протеолитической модификации. [5]

Ксантиндегидрогеназа катализирует следующую химическую реакцию :

ксантин + NAD + + H 2 O урат + NADH + H +

Три субстрата этого фермента - ксантин , НАД + и Н 2 О , а три его продукта - ураты , НАДН и Н + .

Этот фермент участвует в метаболизме пуринов .

Номенклатура [ править ]

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , а именно к тем, которые действуют на группы CH или CH 2 с NAD + или NADP + в качестве акцептора. Систематическое название данного фермента класса ксантина: NAD + оксидоредуктаз . Другие широко используемые названия включают НАД + -ксантиндегидрогеназа , ксантин-НАД + оксидоредуктаза , ксантин / НАД + оксидоредуктаза и ксантин-оксидоредуктаза .

Клиническое значение [ править ]

Дефекты ксантиндегидрогеназы вызывают ксантинурию , могут способствовать развитию респираторного стрессового синдрома у взрослых и могут усиливать инфекцию гриппа через механизм, зависящий от кислородного метаболита. [5] Было показано, что пациенты с опухолями аденокарциномы легких, которые имеют высокий уровень экспрессии гена XDH, имеют более низкую выживаемость. [7] [8] Пристрастие к белку XDH использовалось для нацеливания на опухоли и клеточные линии НМРЛ в точной онкологии . [8]

См. Также [ править ]

  • Альдегидоксидаза и ксантиндегидрогеназа, a / b домен головки молотка
  • MOCOS
  • Ксантиноксидаза

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000158125 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024066 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b c «Ген Энтреза: ксантиндегидрогеназа XDH» . Проверено 25 октября 2012 года .
  6. ^ Ichida К, Амайя У, Нода К, Minoshima S, Хосоя Т, Сакаи О, Shimizu N, Нисино Т (ноябрь 1993 года). «Клонирование кДНК, кодирующей ксантиндегидрогеназу (оксидазу) человека: структурный анализ белка и хромосомного расположения гена». Джин . 133 (2): 279–84. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (93) 90652-J . PMID 8224915 . 
  7. ↑ Konno H, Minamiya Y, Saito H, Imai K, Kawaharada Y, Motoyama S, Ogawa J (октябрь 2012 г.). «Приобретенная экспрессия ксантиндегидрогеназы сокращает выживаемость пациентов с резецированной аденокарциномой легкого». Биология опухоли . 33 (5): 1727–32. DOI : 10.1007 / s13277-012-0431-2 . PMID 22678977 . S2CID 13495397 .  
  8. ^ Б Tavassoly I, Ху Y, S, Zhao Mariottini C, Боран A, Y, Chen Li L, Толентино RE, Джаяраман G, J, Гольдфарб Gallo, J Айенгара R (Май 2019). «Геномные сигнатуры, определяющие чувствительность к аллопуринолу и комбинированной терапии рака легких, идентифицированные с помощью системного терапевтического анализа» . Молекулярная онкология . 13 (8): 1725–1743. DOI : 10.1002 / 1878-0261.12521 . PMC 6670022 . PMID 31116490 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Баттелли М.Г., Лоренцони Э. (октябрь 1982 г.). «Очистка и свойства нового глутатион-зависимого тиола: дисульфид оксидоредуктазы из печени крысы» . Биохимический журнал . 207 (1): 133–8. DOI : 10.1042 / bj2070133 . PMC  1153833 . PMID  6960894 .
  • Corte ED, Stirpe F (февраль 1972 г.). «Регулирование ксантиноксидазы печени крысы. Участие тиоловых групп в преобразовании активности фермента из дегидрогеназы (тип D) в оксидазу (тип O) и очистке фермента» . Биохимический журнал . 126 (3): 739–45. DOI : 10.1042 / bj1260739 . PMC  1178433 . PMID  4342395 .
  • Парзен С.Д., Фокс А.С. (декабрь 1964 г.). «Очистка ксантиндегидрогеназы из Drosophila melanogaster». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Специализированная секция по энзимологическим вопросам . 92 (3): 465–71. DOI : 10.1016 / 0926-6569 (64) 90006-9 . PMID  14264879 .
  • Раджагопалан К.В., Хэндлер П. (сентябрь 1967 г.). «Очистка и свойства ксантиндегидрогеназы куриной печени». Журнал биологической химии . 242 (18): 4097–107. PMID  4294045 .
  • Смит С.Т., Раджагопалан К.В., Хэндлер П. (сентябрь 1967 г.). «Очистка и свойства ксантиндегидроганазы из Micrococcus lactilyticus». Журнал биологической химии . 242 (18): 4108–17. PMID  6061702 .
  • Паршат К., Канне С., Хюттерманн Дж., Каппл Р., Фетцнер С. (январь 2001 г.). «Ксантиндегидрогеназа из Pseudomonas putida 86: специфичность, окислительно-восстановительные потенциалы ее окислительно-восстановительных центров и первая характеристика ЭПР». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1544 (1-2): 151–65. DOI : 10.1016 / S0167-4838 (00) 00214-4 . PMID  11341925 .
  • Ичида К., Амая Ю., Нода К., Миношима С., Хосоя Т., Сакаи О, Симидзу Н., Нишино Т. (ноябрь 1993 г.). «Клонирование кДНК, кодирующей ксантиндегидрогеназу (оксидазу) человека: структурный анализ белка и хромосомного расположения гена». Джин . 133 (2): 279–84. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (93) 90652-J . PMID  8224915 .
  • Энрот К., Эгер Б.Т., Окамото К., Нишино Т., Нишино Т., Пай Э.Ф. (сентябрь 2000 г.). «Кристаллические структуры ксантиндегидрогеназы и ксантиноксидазы коровьего молока: структурный механизм преобразования» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (20): 10723–8. Bibcode : 2000PNAS ... 9710723E . DOI : 10.1073 / pnas.97.20.10723 . PMC  27090 . PMID  11005854 .
  • Труглио Дж. Дж., Тайс К., Леймкюлер С., Раппа Р., Раджагопалан К. В., Кискер С. (январь 2002 г.). «Кристаллические структуры активных и аллоксантин-ингибированных форм ксантиндегидрогеназы из Rhodobacter capsulatus». Структура . 10 (1): 115–25. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (01) 00697-9 . PMID  11796116 .
  • Хилле Р. (ноябрь 1996 г.). «Одноядерные ферменты молибдена». Химические обзоры . 96 (7): 2757–2816. DOI : 10.1021 / cr950061t . PMID  11848841 .
  • Менешян А., Балкли Г.Б. (июль 2002 г.). «Физиология эндотелиальной ксантиноксидазы: от катаболизма уратов до реперфузионного повреждения и передачи воспалительного сигнала». Микроциркуляция . 9 (3): 161–75. DOI : 10.1038 / sj.mn.7800136 . PMID  12080414 . S2CID  40739497 .
  • Сюй П., Хьюкстедт Т.П., Харрисон Р., Хойдал-младший (октябрь 1995 г.). «Молекулярное клонирование, тканевая экспрессия ксантиндегидрогеназы человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 215 (1): 429. DOI : 10.1006 / bbrc.1995.2482 . PMID  7575623 .
  • Сюй П, Чжу XL, Хюкстедт Т.П., Бротман А.Р., Хойдал-младший (сентябрь 1994 г.). «Присвоение гена ксантиндегидрогеназы человека хромосоме 2p22». Геномика . 23 (1): 289–91. DOI : 10.1006 / geno.1994.1498 . PMID  7829092 .
  • Миносима С., Ван И, Итида К., Нишино Т., Симидзу Н. (1994). «Картирование гена ксантиндегидрогеназы (оксидазы) человека (XDH) на полосу p23 хромосомы 2». Цитогенетика и клеточная генетика . 68 (1–2): 52–3. DOI : 10.1159 / 000133887 . PMID  7956358 .
  • Ритконен Е.М., Халила Р., Лаан М., Саксела М., Каллиониеми О.П., Палоти А., Райвио К.О. (1994). «Человеческий ген ксантиндегидрогеназы (XDH) локализован на полосе хромосомы 2q22». Цитогенетика и клеточная генетика . 68 (1–2): 61–3. DOI : 10.1159 / 000133890 . PMID  7956361 .
  • Сюй П., Хьюкстедт Т.П., Харрисон Р., Хойдал-младший (март 1994 г.). «Молекулярное клонирование, тканевая экспрессия ксантиндегидрогеназы человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 199 (2): 998–1004. DOI : 10.1006 / bbrc.1994.1328 . PMID  8135849 .
  • Ичида К., Амая Ю., Нода К., Миношима С., Хосоя Т., Сакаи О, Симидзу Н., Нишино Т. (ноябрь 1993 г.). «Клонирование кДНК, кодирующей ксантиндегидрогеназу (оксидазу) человека: структурный анализ белка и хромосомного расположения гена». Джин . 133 (2): 279–84. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (93) 90652-J . PMID  8224915 .
  • Сато А., Сасаго С., Такахаши С., Като Н. (сентябрь 1993 г.). «Регулирование ксантиндегидрогеназы в печени крысы в ​​ответ на пролифераторы пероксисом». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 195 (2): 751–7. DOI : 10.1006 / bbrc.1993.2109 . PMID  8373410 .
  • Сюй П., Хюкстедт Т.П., Хойдал-младший (июнь 1996 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика гена ксантиндегидрогеназы человека (XDH)». Геномика . 34 (2): 173–80. DOI : 10.1006 / geno.1996.0262 . PMID  8661045 .
  • Саксела М., Райвио К.О. (апрель 1996 г.). «Клонирование и экспрессия in vitro ксантиндегидрогеназы / оксидазы человека» . Биохимический журнал . 315 (Pt 1): 235–9. DOI : 10.1042 / bj3150235 . PMC  1217176 . PMID  8670112 .
  • Многие А., Вестерхаузен-Ларсон А., Канбур-Шакир А., Робертс Дж. М. (1996). «Ксантиноксидаза / дегидрогеназа присутствует в плаценте человека». Плацента . 17 (5–6): 361–5. DOI : 10.1016 / S0143-4004 (96) 90061-2 . PMID  8829220 .
  • Hellsten Y, Frandsen U, Orthenblad N, Sjødin B., Richter EA (январь 1997 г.). «Ксантиноксидаза в скелетных мышцах человека после эксцентрических упражнений: роль в воспалении» . Журнал физиологии . 498 (Pt 1): 239–48. DOI : 10.1113 / jphysiol.1997.sp021855 . PMC  1159248 . PMID  9023782 .
  • Ичида К., Амая Ю., Каматани Н., Нишино Т., Хосоя Т., Сакаи О. (май 1997 г.). «Идентификация двух мутаций в гене ксантиндегидрогеназы человека, ответственных за классическую ксантинурию I типа» . Журнал клинических исследований . 99 (10): 2391–7. DOI : 10.1172 / JCI119421 . PMC  508078 . PMID  9153281 .
  • Rouquette M, Stevens C, Blake DR, Harrison R, Whish J, Whish WD (август 1997 г.). «Экспрессия активности ксантиноксидазы в эндотелиальных клетках человека в зависимости от плотности клеток». Труды биохимического общества . 25 (3): 532С. DOI : 10.1042 / bst025532s . PMID  9388748 .
  • Ньюаз М.А., Адиб Н.Н. (март 1998 г.). «Обнаружение ксантиноксидазы в плазме крови человека». Медицинский журнал Малайзии . 53 (1): 70–5. PMID  10968141 .
  • Мартелин Э., Палвимо Дж. Дж., Лапатто Р., Райвио К.О. (сентябрь 2000 г.). «Ядерный фактор Y активирует промотор гена ксантин оксидоредуктазы человека». Письма FEBS . 480 (2–3): 84–8. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (00) 01909-8 . PMID  11034305 . S2CID  34293318 .
  • Стиборова М., Фрей Е., Сопко Б., Висслер М., Шмайзер Х.Х. (апрель 2002 г.). «Канцерогенные аристолоховые кислоты при активации DT-диафоразой образуют аддукты, обнаруженные в ДНК пациентов с нефропатией китайских трав» . Канцерогенез . 23 (4): 617–25. DOI : 10.1093 / carcin / 23.4.617 . PMID  11960915 .
  • Фредерикс WM, Врилинг-Синделарова H (2002). «Ультраструктурная локализация активности ксантин оксидоредуктазы в изолированных клетках печени крысы». Acta Histochemica . 104 (1): 29–37. DOI : 10.1078 / 0065-1281-00629 . PMID  11993848 .
  • Cejková J, Ardan T, Filipec M, Midelfart A (2003). «Ксантин оксидоредуктаза и ксантиноксидаза в роговице человека». Гистология и гистопатология . 17 (3): 755–60. DOI : 10.14670 / HH-17.755 . PMID  12168784 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P47989 (ксантиндегидрогеназа / оксидаза) в PDBe-KB .