Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Рецептор AMPA, связанный с антагонистом глутамата, демонстрирующий аминоконцевой, лиганд-связывающий и трансмембранный домен, PDB 3KG2

Α-амин-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазолпропионовая кислота рецептора (также известный как АМРА рецептор , Ампар или квисгулат рецептор ) является ионотропическим трансмембранным рецептором для глутамата , который опосредует быстрые синаптическую передачу в центральной нервной системе (ЦНС ). Он традиционно классифицируется как рецептор не- NMDA- типа наряду с каинатным рецептором . Его название происходит от его способности активироваться искусственным аналогом глутамата AMPA.. Рецептор был впервые назван «рецептором quisqualate» Уоткинсом и его коллегами в честь встречающегося в природе агониста quisqualate и только позже получил название «рецептор AMPA» в честь селективного агониста, разработанного Таге Оноре и его коллегами из Королевской датской фармацевтической школы в Копенгагене. . [1] Кодируемое GRIA2 ядро ​​связывания лиганда рецептора AMPA (см. Ниже) было первым кристаллизованным ионным каналом рецептора глутамата . [2]

Структура и функции [ править ]

Состав подразделения [ править ]

AMPAR состоят из четырех типов субъединиц, кодируемых разными генами, обозначенных как GRIA1 (также называемых GluA1 или GluR1), GRIA2 (также называемых GluA2 или GluR2), GRIA3 (также называемых GluA3 или GluR3) и GRIA4 (также называемых GluA4 или GluRA. -D2), которые объединяются с образованием тетрамеров . [3] [4] [5] Большинство AMPAR являются гетеротетрамерными, состоящими из симметричного «димера димеров» GluA2 и либо GluA1, GluA3, либо GluA4. [6] [7] Димеризация начинается в эндоплазматическом ретикулуме с взаимодействия N-концевых доменов LIVBP, затем «застревает» через лиганд-связывающий домен в трансмембранную ионную пору.[7]

Конформация субъединичного белка в плазматической мембране некоторое время вызывала разногласия. В то время как аминокислотная последовательность субъединицы показывала, что, по-видимому, существует четыре трансмембранных домена (части белка, которые проходят через плазматическую мембрану), белки, взаимодействующие с субъединицей, указывали, что N-конец, по- видимому, был внеклеточным, в то время как C- terminus казался внутриклеточным. Однако, если каждый из четырех трансмембранных доменов прошел весь путьчерез плазматическую мембрану, тогда два конца должны быть на одной стороне мембраны. В конце концов было обнаружено, что второй «трансмембранный» домен на самом деле вообще не пересекает мембрану, а изгибается внутри мембраны и возвращается во внутриклеточную сторону. [8] Когда четыре субъединицы тетрамера объединяются, этот второй мембранный домен образует проницаемую для ионов пору рецептора.

Субъединицы AMPAR больше всего различаются по своей С-концевой последовательности, которая определяет их взаимодействие с каркасными белками. Все AMPAR содержат PDZ-связывающие домены, но с каким доменом PDZ они связываются, отличается. Например, GluA1 связывается с SAP97 через домен PDZ класса I SAP97 [9], тогда как GluA2 связывается с PICK1 [10] и GRIP / ABP . Следует отметить, что AMPAR не могут напрямую связываться с общим синаптическим белком PSD-95 из-за несовместимых доменов PDZ, хотя они действительно взаимодействуют с PSD-95 через старгазин (прототипный член семейства TARP вспомогательных субъединиц AMPAR). [11]

Фосфорилирование AMPAR может регулировать локализацию каналов, проводимость и вероятность открытия. GluA1 имеет четыре известных сайта фосфорилирования по серину 818 (S818), S831, треонину 840 и S845 (другие субъединицы имеют сходные сайты фосфорилирования, но GluR1 изучен наиболее полно). S818 фосфорилируется протеинкиназой C и необходим для долгосрочного потенцирования (LTP; роль GluA1 в LTP см. Ниже). [12] S831 фосфорилируется CaMKII и PKC во БПЛ, который помогает доставить GluA1 содержащие Ампар в синапс , [13] и увеличивает их проводимость одного канала. [14] Сайт T840 был обнаружен совсем недавно и был замешан в LTD. [15] Наконец, S845 фосфорилируется PKA, которая регулирует вероятность его открытия. [16]

Функция ионного канала [ править ]

Каждый AMPAR имеет четыре сайта, с которыми может связываться агонист (например, глутамат), по одному для каждой субъединицы. [6] Предполагается, что сайт связывания образован N-концевым хвостом и внеклеточной петлей между третьим и четвертым трансмембранными доменами. [17] Когда агонист связывается, эти две петли движутся навстречу друг другу, открывая поры. Канал открывается, когда заняты два сайта [18], и увеличивается по мере того, как занято больше сайтов связывания. [19] После открытия канал может подвергнуться быстрой десенсибилизации, останавливая ток. Считается, что механизм десенсибилизации связан с небольшим изменением угла одной из частей сайта связывания, закрывающей поры. [20] AMPAR открываются и закрываются быстро (1 мс) и, таким образом, ответственны за большую часть быстрой возбуждающей синаптической передачи в центральной нервной системе. [18] Проницаемость AMPAR для кальция и других катионов , таких как натрий и калий , регулируется субъединицей GluA2. Если в AMPAR отсутствует субъединица GluA2, то он будет проницаемым для натрия, калия и кальция. Присутствие субъединицы GluA2 почти всегда делает канал непроницаемым для кальция. Это определяется посттранскрипционной модификацией - редактированием РНК - сайта редактирования Q- to- R GluA2.мРНК . Здесь редактирование A → I изменяет незаряженную аминокислоту глутамин (Q) на положительно заряженный аргинин (R) в ионном канале рецептора. Положительно заряженная аминокислота в критической точке делает энергетически невыгодным проникновение кальция в клетку через поры. Почти все субъединицы GluA2 в ЦНС преобразованы в форму GluA2 (R). Это означает, что основными ионами, управляемыми AMPAR, являются натрий и калий, что отличает AMPAR от рецепторов NMDA (других основных ионотропных рецепторов глутамата в головном мозге), которые также допускают приток кальция. Однако рецепторы AMPA и NMDA обладают равновесным потенциалом.около 0 мВ. Предполагается, что предотвращение проникновения кальция в клетку при активации GluA2-содержащих AMPARs предотвращает эксайтотоксичность . [21]

Субъединичный состав AMPAR также важен для модуляции этого рецептора. Если в AMPAR отсутствуют субъединицы GluA2, то он подвержен блокированию в зависимости от напряжения классом молекул, называемых полиаминами . Таким образом, когда нейрон находится под деполяризованным мембранным потенциалом, полиамины будут сильнее блокировать канал AMPAR, предотвращая поток ионов калия через поры канала. Таким образом, считается, что AMPAR без GluA2 имеют внутреннюю выпрямляющую кривую I / V , что означает, что они пропускают меньший внешний ток, чем внутренний ток на эквивалентном расстоянии от реверсивного потенциала. Проницаемые для кальция AMPAR обычно обнаруживаются на ранних этапах постнатального развития, на некоторых интернейронах или в дофаминовых нейронахвентральная тегментальная область после воздействия вызывающего привыкание препарата. [22]

Наряду с редактированием РНК , альтернативный сплайсинг позволяет спектр функциональных субъединиц рецептора АМРА сверх того , что закодирована в геноме . Другими словами, хотя один ген ( GRIA1 - GRIA4 ) кодируется для каждой субъединицы (GluA1 – GluA4), сплайсинг после транскрипции из ДНК позволяет транслировать некоторые экзоны взаимозаменяемо, что приводит к нескольким функционально различным субъединицам из каждого гена.

Последовательность флип / флоп является одним из таких взаимозаменяемых экзонов. Последовательность из 38 аминокислот, обнаруженная перед (то есть перед N-концом ) четвертого мембранного домена во всех четырех субъединицах AMPAR, определяет скорость десенсибилизации [23] рецептора, а также скорость, с которой рецептор ресенсибилизация [24] и скорость закрытия канала. [25] Перевернутая форма присутствует в пренатальных рецепторах AMPA и дает устойчивый ток в ответ на активацию глутамата. [26]

Синаптическая пластичность [ править ]

Рецепторы AMPA (AMPAR) представляют собой как рецепторы глутамата, так и катионные каналы, которые являются неотъемлемой частью пластичности и синаптической передачи на многих постсинаптических мембранах. Одна из наиболее широко и тщательно изученных форм пластичности нервной системы известна как долговременная потенциация , или ДП. Есть два необходимых компонента LTP: пресинаптическое высвобождение глутамата и постсинаптическая деполяризация. Таким образом, ДП может быть вызвана экспериментально при парной электрофизиологической записи.когда пресинаптическая клетка стимулируется высвобождением глутамата на постсинаптической клетке, которая деполяризована. Типичный протокол индукции LTP включает «столбнячную» стимуляцию, то есть стимуляцию 100 Гц в течение 1 секунды. Применив этот протокол к паре клеток, вы увидите устойчивое увеличение амплитуды возбуждающего постсинаптического потенциала (ВПСП) после столбняка. Этот ответ интересен, поскольку считается, что он является физиологическим коррелятом обучения и памяти в клетке. Фактически, было показано, что, следуя парадигме единственного парного избегания у мышей, LTP может регистрироваться в некоторых синапсах гиппокампа in vivo . [27]

Молекулярная основа LTP была тщательно изучена, и было показано, что AMPAR играют важную роль в этом процессе. И GluR1, и GluR2 играют важную роль в синаптической пластичности. Теперь известно, что основной физиологический коррелят для увеличения размера EPSP - это постсинаптическая активация AMPARs на мембране [28], которая достигается за счет взаимодействия AMPARs со многими клеточными белками.

Самое простое объяснение LTP заключается в следующем ( более подробное описание см. В статье о долгосрочном потенцировании ). Глутамат связывается с постсинаптическими AMPAR и другим рецептором глутамата, рецептором NMDA (NMDAR). Связывание лиганда вызывает открытие AMPAR, и Na + проникает в постсинаптическую клетку, что приводит к деполяризации. NMDAR, с другой стороны, не открываются напрямую, потому что их поры закрыты при мембранном потенциале покоя ионами Mg 2+ . NMDAR могут открываться только тогда, когда деполяризация от активации AMPAR приводит к отталкиванию катиона Mg 2+ во внеклеточное пространство, позволяя поре пропускать ток. Однако, в отличие от AMPAR, NMDAR проницаемы как для Na +и Ca 2+ . Ca 2+, который проникает в клетку, запускает активацию AMPAR в мембране, что приводит к длительному увеличению размера EPSP, лежащего в основе LTP. Поступление кальция также фосфорилирует CaMKII , который фосфорилирует AMPAR, увеличивая их одноканальную проводимость.

Торговля рецепторами AMPA [ править ]

Регулирование передачи AMPAR в постсинаптическую плотность в ответ на стимулы, индуцирующие LTP

Молекулярный и сигнальный ответ на стимулы, вызывающие LTP [ править ]

Механизм LTP долгое время был предметом дискуссий, но в последнее время механизмы пришли к определенному консенсусу. AMPAR играют ключевую роль в этом процессе, поскольку одним из ключевых индикаторов индукции LTP является увеличение отношения AMPAR к NMDAR после высокочастотной стимуляции. Идея состоит в том, что AMPAR передаются от дендрита в синапс и включаются через серию сигнальных каскадов.

AMPAR изначально регулируются на уровне транскрипции в своих 5'-промоторных областях. Имеются значительные доказательства, указывающие на транскрипционный контроль рецепторов AMPA в долгосрочной памяти с помощью белка, связывающего элемент ответа цАМФ ( CREB ) и активируемых митогеном протеинкиназ (MAPK). [29] Сообщения переводятся на грубый эндоплазматический ретикулум (грубая ER) и там модифицируются. Состав субъединиц определяется во время модификации на грубом ER. [10] После обработки пост-ER в аппарате Гольджи, AMPARs высвобождаются в перисинаптическую мембрану в качестве резерва, ожидающего запуска процесса LTP.

Первым ключевым шагом в процессе связывания глутамата с NMDAR является приток кальция через рецепторы NMDA и, как следствие, активация Ca 2+ / кальмодулин-зависимой протеинкиназы (CaMKII). [30] Блокирование либо этого притока, либо активация CaMKII предотвращает LTP, показывая, что это необходимые механизмы для LTP. [31] Кроме того, изобилие CaMKII в синапс вызывает LTP, показывая, что это причинный и достаточный механизм. [32]

CaMKII имеет несколько способов активации, чтобы вызвать включение рецепторов AMPA в перисинаптическую мембрану. Фермент CAMKII в конечном итоге отвечает за развитие актинового цитоскелета нейрональных клеток и, в конечном итоге, за развитие дендритов и аксонов (синаптическая пластичность). [33] Первый - это прямое фосфорилирование синаптического белка 97 ( SAP97 ). [34] Во-первых, SAP-97 и миозин-VI, моторный белок, связаны в виде комплекса с С-концом AMPAR. После фосфорилирования CaMKII комплекс перемещается в перисинаптическую мембрану. [35]Второй способ активации - через путь MAPK. CaMKII активирует белки Ras, которые затем активируют p42 / 44 MAPK, что приводит к встраиванию AMPAR непосредственно в перисинаптическую мембрану. [36]

Доставка рецептора AMPA в PSD в ответ на LTP [ править ]

После того как рецепторы AMPA транспортируются в перисинаптическую область посредством фосфорилирования PKA или SAP97, рецепторы затем перемещаются в постсинаптическую плотность (PSD). Однако этот процесс передачи в PSD до сих пор остается спорным. Одна возможность состоит в том, что во время LTP происходит латеральное перемещение рецепторов AMPA от перисинпатических участков непосредственно к PSD. [37] Другая возможность заключается в том, что экзоцитоз внутриклеточных везикул непосредственно отвечает за доставку AMPA в PSD. [38] Недавние данные свидетельствуют о том, что оба эти процесса происходят после стимула LTP; однако только латеральное движение рецепторов AMPA из перисинаптической области увеличивает количество рецепторов AMPA в PSD. [39]Точный механизм, ответственный за латеральное перемещение рецепторов AMPA к PSD, еще предстоит обнаружить; однако исследования открыли несколько важных белков для доставки рецепторов AMPA. Например, сверхэкспрессия SAP97 приводит к увеличению доставки рецептора AMPA в синапсы . [40] Помимо влияния на синаптическую локализацию, SAP97 также влияет на проводимость рецептора AMPA в ответ на глутамат . [41] Миозиновые белки - это чувствительные к кальцию моторные белки, которые, как было установлено, также необходимы для транспортировки рецепторов AMPA. Нарушение взаимодействия миозина Vb с Rab11 и Rab11-FIP2 блокирует рост позвоночника и доставку рецептора AMPA. [42]Следовательно, возможно, что миозин может управлять боковым перемещением рецепторов AMPA в перисинпатической области к PSD. Трансмембранные регуляторные белки рецептора AMPA (TARP) представляют собой семейство белков, которые связываются с рецепторами AMPA и контролируют их транспортировку и проводимость. [43] CACNG2 ( Stargazin ) является одним из таких белков и, как было установлено, связывает рецепторы AMPA в перисинаптических и постсинаптических областях. [44] Роль старгазина в перемещении между перисинаптическим и постсинаптическим регионами остается неясной; однако старгазин необходим для иммобилизации рецепторов AMPA в PSD путем взаимодействия с PSD-95. [45]PSD-95 стабилизирует рецепторы AMPA в синапсе, и нарушение взаимодействия звездгазин-PSD-95 подавляет синаптическую передачу. [46]

Конституционная торговля и изменения в составе подразделений [ править ]

Рецепторы AMPA постоянно перемещаются (эндоцитируются, рециркулируются и повторно вставляются) в плазматическую мембрану и из нее . Вторичные эндосомы в дендритном шипе содержат пулы рецепторов AMPA для такой синаптической реинтеграции. [47] Существуют два различных пути передачи рецепторов AMPA: регулируемый путь и конститутивный путь. [48] [49]

В регулируемом пути GluA1-содержащие рецепторы AMPA доставляются к синапсу зависимым от активности образом, стимулируемым активацией рецептора NMDA . [13] В базовых условиях регулируемый путь по существу неактивен, временно активируясь только после индукции долговременной потенциации . [47] [48] Этот путь отвечает за укрепление синапсов и начальное формирование новых воспоминаний. [50]

В конститутивном пути рецепторы AMPA без GluA1, обычно гетеромерные рецепторы GluR2-GluR3, замещают рецепторы, содержащие GluA1, индивидуально, независимо от активности, [51] [52], сохраняя общее количество рецепторов AMPA. в синапсе. [47] [48] Этот путь отвечает за поддержание новых воспоминаний, поддерживая временные изменения, возникающие в результате регулируемого пути. В базовых условиях этот путь обычно активен, так как он необходим также для замещения поврежденных рецепторов.

Субъединицы GluA1 и GluA4 состоят из длинного карбокси (C) -хвоста, тогда как субъединицы GluA2 и GluA3 состоят из короткого карбокси-хвоста. Эти два пути регулируются взаимодействиями между С-концами субъединиц рецептора AMPA и синаптическими соединениями и белками. Длинные C-хвосты предотвращают вставку рецепторов GluR1 / 4 непосредственно в зону постсинаптической плотности (PSDZ) в отсутствие активности, тогда как короткие C-хвосты рецепторов GluA2 / 3 позволяют им вставляться непосредственно в PSDZ. [37] [53] С-конец GluA2 взаимодействует и связывается с N-этилмалеимид-чувствительным гибридным белком , [54] [55] [56], что позволяет быстро вставлять GluR2-содержащие рецепторы AMPA в синапс. [57]Кроме того, субъединицы GluR2 / 3 более стабильно связаны с синапсом, чем субъединицы GluR1. [58] [59] [60]

LTD-индуцированный эндоцитоз рецепторов AMPA [ править ]

LTD-индуцированный эндоцитоз рецепторов AMPA

Долгосрочная депрессия задействует механизмы снижения плотности рецепторов AMPA в отдельных дендритных шипах, зависящих от клатрина и кальциневрина и отличных от конститутивного трафика AMPAR. Стартовым сигналом для эндоцитоза AMPAR является NMDAR-зависимый приток кальция от низкочастотной стимуляции, который, в свою очередь, активирует протеинфосфатазы PP1 и кальциневрин. Однако эндоцитоз AMPAR также активируется зависимыми от напряжения кальциевыми каналами , агонизмом рецепторов AMPA и введением инсулина , что предполагает общий приток кальция как причину эндоцитоза AMPAR. [61] Блокирование PP1 не предотвращало эндоцитоз AMPAR, но применение антагониста кальциневрина приводило к значительному ингибированию этого процесса. [62]

Кальциневрин взаимодействует с эндоцитотическим комплексом в постсинаптической зоне, объясняя его влияние на LTD. [63] Комплекс, состоящий из покрытой клатрином ямки под частью AMPAR-содержащей плазматической мембраны и взаимодействующих белков, является прямым механизмом восстановления AMPAR, в частности рецепторов, содержащих субъединицу GluR2 / GluR3, в синапсе. Взаимодействие с кальцийнейрина АКТИВИРУЙТЕ динамин ГТФ активности, позволяя клатрину яму акцизной себя от клеточной мембраны и стать цитоплазматическим пузырьком. [64] После отделения клатриновой оболочки другие белки могут напрямую взаимодействовать с AMPAR, используя хвостовые карбоксильные домены PDZ ; например, белок 1, взаимодействующий с глутаматным рецептором ( GRIP1) участвует во внутриклеточной секвестрации AMPAR. [65] Внутриклеточные AMPAR впоследствии сортируются на предмет деградации лизосомами или возврата на клеточную мембрану. [66] Для последнего, PICK1 и PKC могут вытеснять GRIP1, чтобы вернуть AMPAR на поверхность, обращая эффекты эндоцитоза и LTD. при необходимости. [67] Тем не менее, упомянутый выше кальций-зависимый динамин-опосредованный механизм был задействован как ключевой компонент LTD. и как таковые могут иметь приложения для дальнейших поведенческих исследований. [68]

Роль в припадках [ править ]

Рецепторы AMPA играют ключевую роль в возникновении и распространении эпилептических припадков. [69] Каиновая кислота , противосудорожное средство , которое широко используется в исследованиях эпилепсии, вызывает судороги отчасти за счет активации рецепторов AMPA [70]

Молекулярная мишень для терапии эпилепсии [ править ]

Было продемонстрировано, что неконкурентные антагонисты рецепторов AMPA талампанел и перампанел обладают активностью при лечении парциальных припадков у взрослых [71] [72], что указывает на то, что антагонисты рецепторов AMPA представляют собой потенциальную мишень для лечения эпилепсии. [73] [74] Перампанель (торговое название: Fycompa) получил одобрение Европейской комиссией для лечения парциальной эпилепсии 27 июля 2012 года. Препарат был одобрен в США Управлением по контролю за продуктами и лекарствами (FDA). 22 октября 2012 г. Как и в случае последних разработанных ПЭП, включая прегабалин , лакозамид иezogabine , FDA рекомендовало, чтобы перампанел был классифицирован Управлением по борьбе с наркотиками (DEA) в качестве контролируемого препарата. Он был обозначен как контролируемое вещество Списка 3.

Декановая кислота действует как неконкурентный антагонист рецептора AMPA в терапевтически релевантных концентрациях в зависимости от напряжения и субъединицы, и этого достаточно, чтобы объяснить ее противосудорожные эффекты. [75] Это прямое ингибирование возбуждающей нейротрансмиссии декановой кислотой в головном мозге способствует противосудорожному эффекту кетогенной диеты с триглицеридами средней цепи . [75] Декановая кислота и перампанел, антагонист рецепторов AMPA, действуют на разных участках рецептора AMPA, поэтому возможно, что они оказывают совместное действие на рецептор AMPA, что позволяет предположить, что перампанел и кетогенная диета могут иметь синергетический эффект. [75]

Доклинические исследования показывают, что некоторые производные ароматических аминокислот с антиглутаматергическими свойствами, включая антагонизм рецептора AMPA и ингибирование высвобождения глутамата, такие как 3,5-дибром-D-тирозин и 3,5-дибром-L-фенилалнин, проявляют сильный противосудорожный эффект на животных моделях. предполагая использование этих соединений в качестве нового класса противоэпилептических препаратов. [76] [77]

Агонисты [ править ]

Глутамат , эндогенный агонист AMPAR.
AMPA , синтетический агонист AMPAR.
  • 5-Фторвиллардиин - синтетическая модификация виллардиина
  • AMPA - синтетический агонист, в честь которого назван рецептор
  • Домоевая кислота - естественный агонист, вызывающий амнестическое отравление моллюсками.
  • Глутаминовая кислота (глутамат) - эндогенный агонист
  • Иботеновая кислота - агонист природного происхождения, обнаруженный в Amanita muscaria.
  • Квискваловая кислота - агонист природного происхождения, обнаруженный у некоторых видов.
  • Виллардиин - природный агонист

Положительные аллостерические модуляторы [ править ]

Основная статья: положительный аллостерический модулятор рецептора AMPA
  • Анирацетам
  • Циклотиазид
  • CX-516
  • CX-546
  • CX-614
  • CX-717
  • Фарампатор (CX-691, ORG-24448)
  • IDRA-21
  • LY-404187
  • LY-503430 [78] [79]
  • Мибампатор (LY-451395)
  • ORG-26576
  • Оксирацетам
  • PEPA
  • PF-04958242
  • Пирацетам
  • Прамирацетам
  • Тюльрампатор (S-47445, CX-1632)

Антагонисты [ править ]

  • Бекампанель
  • CNQX
  • Дасолампанель
  • DNQX
  • Фанапанель (MPQX)
  • Кайтоцефалин
  • Кинуреновая кислота - эндогенный лиганд
  • L-теанин
  • NBQX
  • 3,5-дибром-L-фенилаланин, встречающееся в природе галогенированное производное L-фенилаланина [80]
  • Селурампанель
  • Тезампанель
  • Zonampanel

Отрицательные аллостерические модуляторы [ править ]

Перампанель , отрицательный аллостерический модулятор AMPAR, используемый для лечения эпилепсии .
  • Барбитураты (например, пентобарбитал , тиопентал натрия ) - неселективный
  • Этанол - неселективный
  • Ингаляционные анестетики (например, циклопропан , энфлуран , галотан , изофлуран , севофлуран ) - неселективный
  • GYKI-52466
  • Ирампанель
  • Перампанель
  • Талампанель
  • PEP1-TGL: аналог пептида С-конца субъединицы GluA1, который ингибирует включение рецептора AMPA в постсинаптическую плотность [81] [82]

См. Также [ править ]

  • Arc / Arg3.1

Ссылки [ править ]

  1. ^ Оноре Т, Лауридсен Дж, Крогсгаард-Ларсен Р (январь 1982). «Связывание [3H] AMPA, структурного аналога глутаминовой кислоты, с мембранами головного мозга крысы». Журнал нейрохимии . 38 (1): 173–8. DOI : 10.1111 / j.1471-4159.1982.tb10868.x . PMID  6125564 .
  2. Перейти ↑ Armstrong N (2000). "Армстронг и Гуо (2000) Механизмы активации и антагонизма AMPA-чувствительного рецептора глутамата: кристаллические структуры ядра связывания лиганда GluR2". Нейрон . 28 (1): 165–181. DOI : 10.1016 / S0896-6273 (00) 00094-5 . PMID 11086992 . S2CID 3128719 .  
  3. ^ "Рецепторы глутамата: структуры и функции. Университет Бристольского центра синаптической пластичности" . Архивировано из оригинального 15 сентября 2007 года . Проверено 2 сентября 2007 .
  4. ^ Ши С.Х., Хаяси Ю., Петралиа Р.С., Заман С.Х., Вентхольд Р.Дж., Свобода К., Малинов Р. (июнь 1999 г.). «Быстрая доставка по позвоночнику и перераспределение рецепторов AMPA после активации синаптического рецептора NMDA». Наука . 284 (5421): 1811–6. CiteSeerX 10.1.1.376.3281 . DOI : 10.1126 / science.284.5421.1811 . PMID 10364548 .  
  5. ^ Песня I, Huganir RL (ноябрь 2002). «Регулирование рецепторов AMPA при синаптической пластичности». Тенденции в неврологии . 25 (11): 578–88. DOI : 10.1016 / S0166-2236 (02) 02270-1 . PMID 12392933 . S2CID 1993509 .  
  6. ^ a b Mayer ML (июнь 2005 г.). «Ионные каналы глутаматных рецепторов» (PDF) . Текущее мнение в нейробиологии . 15 (3): 282–8. DOI : 10.1016 / j.conb.2005.05.004 . PMID 15919192 . S2CID 39812856 .   
  7. ^ a b Greger IH, Ziff EB, Penn AC (август 2007 г.). «Молекулярные детерминанты сборки субъединицы рецептора AMPA». Тенденции в неврологии . 30 (8): 407–16. DOI : 10.1016 / j.tins.2007.06.005 . PMID 17629578 . S2CID 7505830 .  
  8. ^ Холлман M, Марон C, Heinemann S (декабрь 1994). «Маркировка сайта N-гликозилирования предполагает топологию трех трансмембранных доменов для рецептора глутамата GluR1». Нейрон . 13 (6): 1331–43. DOI : 10.1016 / 0896-6273 (94) 90419-7 . PMID 7993626 . S2CID 39682094 .  
  9. ^ Леонард А.С., Davare М.А., Хорн MC, Garner CC, Ад JW (июль 1998). «SAP97 связан с субъединицей GluR1 рецептора альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты» . Журнал биологической химии . 273 (31): 19518–24. DOI : 10.1074 / jbc.273.31.19518 . PMID 9677374 . 
  10. ^ a b Грегер И. Х., Хатри Л., Зифф Е.Б. (май 2002 г.). «Редактирование РНК на arg607 контролирует выход рецептора AMPA из эндоплазматического ретикулума». Нейрон . 34 (5): 759–72. DOI : 10.1016 / S0896-6273 (02) 00693-1 . PMID 12062022 . S2CID 15936250 .  
  11. ^ Летучий C, GROC L, D Шока (март 2007). «Взаимодействие между Stargazin и PSD-95 регулирует поверхностный перенос рецептора AMPA». Нейрон . 53 (5): 719–34. DOI : 10.1016 / j.neuron.2007.01.030 . PMID 17329211 . S2CID 16423733 .  
  12. ^ Бем J, Кан М., Джонсон RC, Esteban J, Huganir RL, Малиноу R (июль 2006). «Синаптическое включение рецепторов AMPA во время LTP контролируется сайтом фосфорилирования PKC на GluR1». Нейрон . 51 (2): 213–25. DOI : 10.1016 / j.neuron.2006.06.013 . PMID 16846856 . S2CID 16208091 .  
  13. ^ a b Хаяши Y, Ши С.Х., Эстебан Дж. А., Пиччини А., Понсер Дж. К., Малинов Р. (март 2000 г.). «Управление рецепторами AMPA в синапсах с помощью LTP и CaMKII: требование для взаимодействия GluR1 и домена PDZ». Наука . 287 (5461): 2262–7. DOI : 10.1126 / science.287.5461.2262 . PMID 10731148 . S2CID 17001488 .  
  14. ↑ Derkach V, Barria A, Soderling TR (март 1999 г.). «Са2 + / кальмодулин-киназа II увеличивает проводимость канала глутаматных рецепторов альфа-амино-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазолепропионата» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (6): 3269–74. DOI : 10.1073 / pnas.96.6.3269 . PMC 15931 . PMID 10077673 .  
  15. ↑ Delgado JY, Coba M, Anderson CN, Thompson KR, Gray EE, Heusner CL и др. (Ноябрь 2007 г.). «Активация рецептора NMDA дефосфорилирует субъединицы рецептора глутамата 1 AMPA по треонину 840» . Журнал неврологии . 27 (48): 13210–21. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.3056-07.2007 . PMC 2851143 . PMID 18045915 .  
  16. ^ Banke TG, Bowie D, Ли H, Huganir RL, Schousboe A, Traynelis SF (январь 2000). «Контроль функции рецептора GluR1 AMPA с помощью цАМФ-зависимой протеинкиназы» . Журнал неврологии . 20 (1): 89–102. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.20-01-00089.2000 . PMC 6774102 . PMID 10627585 .  
  17. ↑ Armstrong N, Sun Y, Chen GQ, Gouaux E (октябрь 1998 г.). «Структура ядра, связывающего лиганд глутаматного рецептора в комплексе с каинатом». Природа . 395 (6705): 913–7. DOI : 10.1038 / 27692 . PMID 9804426 . S2CID 4405926 .  
  18. ^ a b Platt SR (март 2007 г.). «Роль глутамата в здоровье и болезнях центральной нервной системы - обзор». Ветеринарный журнал . 173 (2): 278–86. DOI : 10.1016 / j.tvjl.2005.11.007 . PMID 16376594 . 
  19. ^ Rosenmund C, Stern-Bach Y, Stevens CF (июнь 1998). «Тетрамерная структура канала рецептора глутамата». Наука . 280 (5369): 1596–9. DOI : 10.1126 / science.280.5369.1596 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0012-FDD8-B . PMID 9616121 . 
  20. ^ Armstrong N, Jasti J, Beich-Frandsen M, Gouaux E (октябрь 2006). «Измерение конформационных изменений, сопровождающих десенсибилизацию в ионотропном рецепторе глутамата». Cell . 127 (1): 85–97. DOI : 10.1016 / j.cell.2006.08.037 . PMID 17018279 . S2CID 16564029 .  
  21. ↑ Kim DY, Kim SH, Choi HB, Min C, Gwag BJ (июнь 2001 г.). «Высокое содержание мРНК GluR1 и сниженное Q / R редактирование мРНК GluR2 в отдельных нейронах NADPH-диафоразы». Молекулярная и клеточная нейронауки . 17 (6): 1025–33. DOI : 10.1006 / mcne.2001.0988 . PMID 11414791 . S2CID 15351461 .  
  22. ^ Люшера C, Malenka RC (февраль 2011). «Синаптическая пластичность, вызванная лекарствами при зависимости: от молекулярных изменений до ремоделирования цепей» . Нейрон . 69 (4): 650–63. DOI : 10.1016 / j.neuron.2011.01.017 . PMC 4046255 . PMID 21338877 .  
  23. ^ Mosbacher Дж, Schoepfer R, Monyer Н, Н Бурнашев, Seeburg PH, Ruppersberg JP (ноябрь 1994 года). «Молекулярный детерминант субмиллисекундной десенсибилизации в рецепторах глутамата». Наука . 266 (5187): 1059–62. DOI : 10.1126 / science.7973663 . PMID 7973663 . 
  24. ^ Sommer B, Keinänen K, Verdoorn TA, Wisden W, Burnashev N, Herb A и др. (Сентябрь 1990 г.). «Flip and flop: клеточно-специфический функциональный переключатель в глутаматных каналах ЦНС». Наука . 249 (4976): 1580–5. DOI : 10.1126 / science.1699275 . PMID 1699275 . 
  25. Перейти ↑ Pei W, Huang Z, Niu L (февраль 2007 г.). «GluR3 flip and flop: различия в кинетике открытия каналов». Биохимия . 46 (7): 2027–36. DOI : 10.1021 / bi062213s . PMID 17256974 . 
  26. ↑ Eastwood SL, Burnet PW, Harrison PJ (февраль 1997 г.). «Изоформы flip и flop субъединицы рецептора глутамата GluR2 уменьшаются в формировании гиппокампа при шизофрении: исследование полимеразной цепной реакции с обратной транскриптазой (ОТ-ПЦР)». Исследование мозга. Молекулярное исследование мозга . 44 (1): 92–8. DOI : 10.1016 / s0169-328x (96) 00195-7 . PMID 9030702 . 
  27. ^ Уитлок JR, Heynen AJ, Шулер MG, Медведь MF (август 2006). «Обучение вызывает долгосрочное потенцирование в гиппокампе». Наука . 313 (5790): 1093–7. DOI : 10.1126 / science.1128134 . PMID 16931756 . S2CID 612352 .  
  28. ↑ Maren S, Tocco G, Standley S, Baudry M, Thompson RF (октябрь 1993). «Постсинаптические факторы в экспрессии долгосрочной потенциации (LTP): усиление связывания рецептора глутамата после индукции LTP in vivo» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (20): 9654–8. DOI : 10.1073 / pnas.90.20.9654 . PMC 47628 . PMID 8415757 .  
  29. ^ Perkinton MS, Sihra TS, Williams RJ (июль 1999). «Са (2 +) - проницаемые рецепторы AMPA индуцируют фосфорилирование белка, связывающего элемент ответа цАМФ, посредством зависимой от фосфатидилинозитол-3-киназы стимуляции сигнального каскада митоген-активируемой протеинкиназы в нейронах» . Журнал неврологии . 19 (14): 5861–74. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.19-14-05861.1999 . PMC 6783096 . PMID 10407026 .  
  30. ^ Фукунага K, L Stoppini, Миямото E, D Muller (апрель 1993). «Долгосрочное усиление связано с повышенной активностью Са2 + / кальмодулин-зависимой протеинкиназы II». Журнал биологической химии . 268 (11): 7863–7. PMID 8385124 . 
  31. ^ Lisman J Шульман H, Cline H (март 2002). «Молекулярная основа функции CaMKII в синаптической и поведенческой памяти». Обзоры природы. Неврология . 3 (3): 175–90. DOI : 10.1038 / nrn753 . PMID 11994750 . S2CID 5844720 .  
  32. ^ Mammen AL, Kameyama K, Roche KW, Huganir RL (декабрь 1997 г.). «Фосфорилирование субъединицы GluR1 рецептора альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты кальций / кальмодулин-зависимой киназой II» . Журнал биологической химии . 272 (51): 32528–33. DOI : 10.1074 / jbc.272.51.32528 . PMID 9405465 . 
  33. ^ Эберт DH, Гринберг ME (январь 2013). «Активно-зависимая нейрональная сигнализация и расстройство аутистического спектра» . Природа . 493 (7432): 327–37. DOI : 10.1038 / nature11860 . PMC 3576027 . PMID 23325215 .  
  34. ^ Mauceri D, F Cattabeni, Di Luca M, Gardoni F (май 2004). «Кальций / кальмодулин-зависимая протеинкиназа II фосфорилирует синапс-ассоциированный белок 97 в шипы» . Журнал биологической химии . 279 (22): 23813–21. DOI : 10.1074 / jbc.M402796200 . PMID 15044483 . 
  35. ↑ Wu H, Nash JE, Zamorano P, Garner CC (август 2002). «Взаимодействие SAP97 с направленным на минус-конец актиновым моторным миозином VI. Последствия для торговли рецепторами AMPA» . Журнал биологической химии . 277 (34): 30928–34. DOI : 10.1074 / jbc.M203735200 . PMID 12050163 . 
  36. ↑ Zhu JJ, Qin Y, Zhao M, Van Aelst L, Malinow R (август 2002). «Ras и Rap контролируют движение рецепторов AMPA во время синаптической пластичности». Cell . 110 (4): 443–55. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (02) 00897-8 . PMID 12202034 . S2CID 12858091 .  
  37. ^ a b Borgdorff AJ, Choquet D (июнь 2002 г.). «Регуляция боковых движений рецепторов AMPA». Природа . 417 (6889): 649–53. DOI : 10,1038 / природа00780 . PMID 12050666 . S2CID 4422115 .  
  38. ^ Парк М, Penick EC, Edwards JG, Kauer JA, Элерса MD (сентябрь 2004). «Вторичные эндосомы поставляют рецепторы AMPA для LTP». Наука . 305 (5692): 1972–5. DOI : 10.1126 / science.1102026 . PMID 15448273 . S2CID 34651431 .  
  39. ^ Макино H, Малиноу R (ноябрь 2009). «Включение рецептора AMPA в синапсы во время LTP: роль бокового движения и экзоцитоза» . Нейрон . 64 (3): 381–90. DOI : 10.1016 / j.neuron.2009.08.035 . PMC 2999463 . PMID 19914186 .  
  40. Перейти ↑ Howard MA, Elias GM, Elias LA, Swat W, Nicoll RA (февраль 2010 г.). «Роль SAP97 в динамике синаптических рецепторов глутамата» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (8): 3805–10. DOI : 10.1073 / pnas.0914422107 . PMC 2840522 . PMID 20133708 .  
  41. ^ Waites CL, Specht CG, Härtel K, Leal-Ortiz S, Genoux D, Li D и др. (Апрель 2009 г.). «Изоформы синаптического SAP97 регулируют динамику рецептора AMPA и доступ к пресинаптическому глутамату» . Журнал неврологии . 29 (14): 4332–45. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.4431-08.2009 . PMC 3230533 . PMID 19357261 .  
  42. ^ Ван З., Эдвардс Дж. Г., Райли Н., Прованс Д. В., Карчер Р., Ли XD и др. (Октябрь 2008 г.). «Миозин Vb мобилизует рециклинг эндосом и рецепторов AMPA для постсинаптической пластичности» . Cell . 135 (3): 535–48. DOI : 10.1016 / j.cell.2008.09.057 . PMC 2585749 . PMID 18984164 .  
  43. ^ Nicoll RA, Томит S, Бредт DS (март 2006). «Вспомогательные субъединицы помогают рецепторам глутамата AMPA-типа». Наука . 311 (5765): 1253–6. DOI : 10.1126 / science.1123339 . PMID 16513974 . S2CID 40782882 .  
  44. ↑ Tomita S, Chen L, Kawasaki Y, Petralia RS, Wenthold RJ, Nicoll RA, Bredt DS (май 2003 г.). «Функциональные исследования и распределение определяют семейство трансмембранных белков, регулирующих рецептор AMPA» . Журнал клеточной биологии . 161 (4): 805–16. DOI : 10,1083 / jcb.200212116 . PMC 2199354 . PMID 12771129 .  
  45. ^ Чен Л., Четкович Д.М., Петралиа Р.С., Суини Н.Т., Кавасаки Ю., Вентхольд Р.Дж. и др. (2000). «Старгазин регулирует синаптическое нацеливание на рецепторы AMPA с помощью двух различных механизмов». Природа . 408 (6815): 936–43. DOI : 10.1038 / 35050030 . PMID 11140673 . S2CID 4427689 .  
  46. ^ Летучий C, GROC L, D Шока (март 2007). «Взаимодействие между Stargazin и PSD-95 регулирует поверхностный перенос рецептора AMPA». Нейрон . 53 (5): 719–34. DOI : 10.1016 / j.neuron.2007.01.030 . PMID 17329211 . S2CID 16423733 .  
  47. ^ a b c Шеперд JD, Хуганир RL (2007). «Клеточная биология синаптической пластичности: трафик рецепторов AMPA». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 23 : 613–43. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.23.090506.123516 . PMID 17506699 . S2CID 7048661 .  
  48. ^ a b c Малинов Р., Майнен З. Ф., Хаяши Ю. (июнь 2000 г.). «Механизмы LTP: от тишины к четырехполосному движению». Текущее мнение в нейробиологии . 10 (3): 352–7. DOI : 10.1016 / S0959-4388 (00) 00099-4 . PMID 10851179 . S2CID 511079 .  
  49. ^ Malenka RC (ноябрь 2003). «Синаптическая пластичность и трафик рецепторов AMPA». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 1003 : 1–11. DOI : 10.1196 / анналы.1300.001 . PMID 14684431 . 
  50. ^ Kessels HW, Малиноу R (февраль 2009). «Пластичность и поведение синаптических AMPA рецепторов» . Нейрон . 61 (3): 340–50. DOI : 10.1016 / j.neuron.2009.01.015 . PMC 3917551 . PMID 19217372 .  
  51. ↑ McCormack SG, Stornetta RL, Zhu JJ (апрель 2006 г.). «Обмен синаптического рецептора AMPA поддерживает двунаправленную пластичность». Нейрон . 50 (1): 75–88. DOI : 10.1016 / j.neuron.2006.02.027 . PMID 16600857 . S2CID 17478776 .  
  52. ^ Чжу JJ, Esteban JA, Hayashi Y, Малиноу R (ноябрь 2000 г.). «Постнатальная синаптическая потенциация: доставка GluR4-содержащих рецепторов AMPA путем спонтанной активности». Природа Неврологии . 3 (11): 1098–106. DOI : 10.1038 / 80614 . hdl : 10261/47079 . PMID 11036266 . S2CID 16116261 .  
  53. ^ Passafaro МЫ, Пий В, М Шэн (сентябрь 2001 г.). «Субъединично-специфические временные и пространственные паттерны экзоцитоза рецептора AMPA в нейронах гиппокампа». Природа Неврологии . 4 (9): 917–26. DOI : 10.1038 / nn0901-917 . PMID 11528423 . S2CID 32852272 .  
  54. ^ Песни I, Kamboj S, J Ся, Dong Н, Ляо D, Huganir RL (август 1998 г.). «Взаимодействие фактора, чувствительного к N-этилмалеимиду, с рецепторами AMPA» . Нейрон . 21 (2): 393–400. DOI : 10.1016 / S0896-6273 (00) 80548-6 . PMID 9728920 . 
  55. ↑ Osten P, Srivastava S, Inman GJ, Vilim FS, Khatri L, Lee LM и др. (Июль 1998 г.). «С-конец GluR2 рецептора AMPA может опосредовать обратимое, АТФ-зависимое взаимодействие с NSF и альфа- и бета-SNAP». Нейрон . 21 (1): 99–110. DOI : 10.1016 / S0896-6273 (00) 80518-8 . PMID 9697855 . S2CID 18569829 .  
  56. ^ Nishimune A, Isaac JT, Molnar E, Noel J, Nash SR, Tagaya M и др. (Июль 1998 г.). «Связывание NSF с GluR2 регулирует синаптическую передачу». Нейрон . 21 (1): 87–97. DOI : 10.1016 / S0896-6273 (00) 80517-6 . hdl : 2433/180867 . PMID 9697854 . S2CID 18956893 .  
  57. ^ Беретта М, Sala С, Saglietti л, Hirling Н, Шэн М, М Passafaro (апрель 2005 г.). «Взаимодействие с NSF важно для прямой вставки GluR2 в синаптические сайты». Молекулярная и клеточная нейронауки . 28 (4): 650–60. DOI : 10.1016 / j.mcn.2004.11.008 . PMID 15797712 . S2CID 46716417 .  
  58. ^ Cingolani LA, Thalhammer A, Yu LM, Catalano M, Ramos T, Colicos MA, Goda Y (июнь 2008 г.). «Зависимая от активности регуляция состава и количества синаптических рецепторов AMPA с помощью интегринов бета3» . Нейрон . 58 (5): 749–62. DOI : 10.1016 / j.neuron.2008.04.011 . PMC 2446609 . PMID 18549786 .  
  59. ^ Saglietti L, Dequidt C, Kamieniarz K, Rousset MC, Valnegri P, Thoumine O и др. (Май 2007 г.). «Внеклеточные взаимодействия между GluR2 и N-кадгерином в регуляции позвоночника». Нейрон . 54 (3): 461–77. DOI : 10.1016 / j.neuron.2007.04.012 . PMID 17481398 . S2CID 14600986 .  
  60. ^ Silverman JB, Restituito S, Lu W, Ли-Edwards L, L Khatri, Ziff EB (август 2007). «Синаптическое закрепление рецепторов AMPA кадгеринами через нейральный белок руки, связанный с плакофилином, AMPA-рецептор-связывающий белковые комплексы» . Журнал неврологии . 27 (32): 8505–16. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.1395-07.2007 . PMC 6672939 . PMID 17687028 .  
  61. ^ Carroll RC, Beattie EC, Xia H, Lüscher C, Altschuler Y, Nicoll RA и др. (Ноябрь 1999 г.). «Динамин-зависимый эндоцитоз ионотропных глутаматных рецепторов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (24): 14112–7. DOI : 10.1073 / pnas.96.24.14112 . PMC 24199 . PMID 10570207 .  
  62. ↑ Beattie EC, Carroll RC, Yu X, Morishita W, Yasuda H, von Zastrow M, Malenka RC (декабрь 2000 г.). «Регулирование эндоцитоза рецептора AMPA с помощью механизма передачи сигналов, общего с LTD» . Природа Неврологии . 3 (12): 1291–300. DOI : 10.1038 / 81823 . PMID 11100150 . 
  63. ^ Лай MM, Хонг JJ, Ruggiero AM, Burnett PE, Slepnev VI, De Camilli P, Snyder SH (сентябрь 1999). «Комплекс кальциневрин-динамин 1 как сенсор кальция для эндоцитоза синаптических везикул» . Журнал биологической химии . 274 (37): 25963–6. DOI : 10.1074 / jbc.274.37.25963 . PMID 10473536 . 
  64. ^ Jung N, Haucke V (сентябрь 2007). «Клатрин-опосредованный эндоцитоз в синапсах» . Трафик . 8 (9): 1129–36. DOI : 10.1111 / j.1600-0854.2007.00595.x . PMID 17547698 . 
  65. ^ Daw MI, Chittajallu R, Bortolotto ZA, Dev KK, Duprat F, Henley JM и др. (Декабрь 2000 г.). «Белки PDZ, взаимодействующие с C-концевым GluR2 / 3, участвуют в PKC-зависимой регуляции рецепторов AMPA в синапсах гиппокампа». Нейрон . 28 (3): 873–86. DOI : 10.1016 / S0896-6273 (00) 00160-4 . ЛВП : 2262/89240 . PMID 11163273 . S2CID 13727678 .  
  66. Перейти ↑ Ehlers MD (ноябрь 2000 г.). «Повторная вставка или деградация рецепторов AMPA, определяемая зависимым от активности эндоцитарным сортированием». Нейрон . 28 (2): 511–25. DOI : 10.1016 / S0896-6273 (00) 00129-X . PMID 11144360 . S2CID 16333109 .  
  67. Перейти ↑ Lu W, Ziff EB (август 2005 г.). «PICK1 взаимодействует с ABP / GRIP для регулирования передачи рецептора AMPA». Нейрон . 47 (3): 407–21. DOI : 10.1016 / j.neuron.2005.07.006 . PMID 16055064 . S2CID 17100359 .  
  68. ^ Ван YT (март 2008). «Исследование роли эндоцитоза AMPAR и долговременной депрессии в поведенческой сенсибилизации: актуальность для лечения заболеваний мозга, включая наркоманию» . Британский журнал фармакологии . 153 Приложение 1 (S1): S389-95. DOI : 10.1038 / sj.bjp.0707616 . PMC 2268058 . PMID 18059315 .  
  69. ^ Rogawski MA (2013). «Рецепторы AMPA как молекулярная мишень в терапии эпилепсии» . Acta Neurologica Scandinavica. Дополнение . 127 (197): 9–18. DOI : 10.1111 / ane.12099 . PMC 4506648 . PMID 23480151 .  
  70. ^ Фрич В, Reis Дж, Gasior МЫ, Каминский Р.М., Rogawski М.А. (апрель 2014). «Роль рецепторов каината GluK1 в припадках, эпилептических разрядах и эпилептогенезе» . Журнал неврологии . 34 (17): 5765–75. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.5307-13.2014 . PMC 3996208 . PMID 24760837 .  
  71. ^ Bialer М, Йоханнессена С.И., Kupferberg HJ, Леви RH, Perucca E, Томсон T (январь 2007). «Отчет о ходе разработки новых противоэпилептических препаратов: резюме Восьмой Эйлатской конференции (EILAT VIII)». Исследование эпилепсии . 73 (1): 1–52. DOI : 10.1016 / j.eplepsyres.2006.10.008 . PMID 17158031 . S2CID 45026113 .  
  72. ^ Французский JA, Krauss GL, Biton V, Squillacote D, Yang H, Laurenza A и др. (Август 2012 г.). «Дополнительный перампанел для рефрактерных приступов с частичным началом: рандомизированное исследование III фазы 304» . Неврология . 79 (6): 589–96. DOI : 10.1212 / WNL.0b013e3182635735 . PMC 3413761 . PMID 22843280 .  
  73. ^ Rogawski MA (март 2011). «Возвращение к рецепторам AMPA как мишени противоэпилептического препарата» . Течение эпилепсии . 11 (2): 56–63. DOI : 10.5698 / 1535-7511-11.2.56 . PMC 3117497 . PMID 21686307 .  
  74. ^ Сакаи Ж, Игараши Н, Сузуки S, Tazaki Y (1989). «Церебральный кровоток и церебральный гематокрит у пациентов с церебральной ишемией, измеренные с помощью однофотонной эмиссионной компьютерной томографии». Acta Neurologica Scandinavica. Дополнение . 127 : 9–13. DOI : 10.1111 / j.1600-0404.1989.tb01805.x . PMID 2631521 . S2CID 30934688 .  
  75. ^ a b c Чанг П., Огюстен К., Боддум К., Уильямс С., Сан М., Тершак Дж. А. и др. (Февраль 2016). «Контроль приступов декановой кислотой посредством прямого ингибирования рецепторов AMPA» . Мозг . 139 (Pt 2): 431–43. DOI : 10,1093 / мозг / awv325 . PMC 4805082 . PMID 26608744 .  
  76. ^ Цао В., Шах HP, Глушаков А.В., Мекка А.П., Ши П., Самнерс С. и др. (Декабрь 2009 г.). «Эффективность 3,5-дибром-L-фенилаланина на крысах моделях инсульта, судорог и дефицита сенсомоторного гейтирования» . Британский журнал фармакологии . 158 (8): 2005–13. DOI : 10.1111 / j.1476-5381.2009.00498.x . PMC 2807662 . PMID 20050189 .  
  77. ^ Цао В., Глушаков А., Шах HP, Мекка А. П., Самнерс С., Ши П. и др. (Апрель 2011 г.). «Галогенированная ароматическая аминокислота 3,5-дибром-D: -тирозин оказывает благотворное влияние при экспериментальном инсульте и судорогах». Аминокислоты . 40 (4): 1151–8. DOI : 10.1007 / s00726-010-0739-4 . PMID 20839013 . S2CID 19852158 .  
  78. ^ Мюррей Т.К., Уолли К., Робинсон К.С., Уорд М.А., Хикс Калифорния, Лодж Д. и др. (Август 2003 г.). «LY503430, новый усилитель рецептора альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты с функциональным, нейропротекторным и нейротрофическим действием в моделях болезни Паркинсона на грызунах». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 306 (2): 752–62. DOI : 10,1124 / jpet.103.049445 , PMID 12730350 . S2CID 86751458 .  
  79. ^ O'Neill MJ, Bleakman D, Циммерман DM, Нисенбаум ES (июнь 2004). «Потенциаторы рецепторов AMPA для лечения расстройств ЦНС». Текущие целевые показатели по лекарствам. ЦНС и неврологические расстройства . 3 (3): 181–94. DOI : 10.2174 / 1568007043337508 . PMID 15180479 . 
  80. ↑ Яроцкий В., Глушаков А.В., Самнерс С., Гравенштейн Н., Деннис Д.М., Зеуберт К.Н., Мартынюк А.Е. (май 2005 г.). «Дифференциальная модуляция глутаматергической передачи 3,5-дибром-L-фенилаланином». Молекулярная фармакология . 67 (5): 1648–54. DOI : 10,1124 / mol.104.005983 . PMID 15687225 . S2CID 11672391 .  
  81. ^ «Хаяши и др. (200) Включение рецепторов AMPA в синапсы с помощью LTP и CaMKII: требование для взаимодействия GluR1 и PDZ-доменов. Science 287; 2262-2267» .
  82. ^ Tazerart S, Mitchell DE, Miranda-Rottmann S, Арайа R (август 2020). «Правило пластичности дендритных шипов, зависящее от времени спайков» . Nature Communications . 11 (1): 4276. DOI : 10.1038 / s41467-020-17861-7 . PMC 7449969 . PMID 32848151 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Рецепторы AMPA - фармакология
  • Глутаматный рецептор IIA дрозофилы - Интерактивная муха