Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Структура АТФ
Структура ADP
Четыре возможных резонансных структуры для неорганического фосфата

Гидролиз АТФ - это процесс катаболической реакции, при котором химическая энергия , которая была сохранена в высокоэнергетических фосфоангидридных связях в аденозинтрифосфате (АТФ), высвобождается при расщеплении этих связей, например в мышцах , за счет создания работы в форме механической энергии . Продукт представляет собой аденозиндифосфат (ADP) и неорганический фосфат (P i ). АДФ можно далее гидролизовать с получением энергии, аденозинмонофосфата (АМФ) и другого неорганического фосфата (P i ). [1]Гидролиз АТФ является последним звеном между энергией, полученной из пищи или солнечного света, и полезной работой, такой как сокращение мышц , установление электрохимических градиентов через мембраны и биосинтетические процессы, необходимые для поддержания жизни.

В описании и типичном учебнике ангидридные связи обозначены как « высокоэнергетические связи» . Связи PO на самом деле довольно прочные (на ~ 30 кДж / моль прочнее, чем связи CN) [2] [3] и сами по себе не особенно легко разрушаются. Как отмечено ниже, энергия высвобождается при гидролизе АТФ. Однако, когда связи PO разрываются, требуется подвод энергии. Это образование новых связей и неорганического фосфата с более низкой энергией с высвобождением большего количества энергии, что снижает общую энергию системы и делает ее более стабильной. [1]

Гидролиз из фосфатных групп в АТФ особенно экзэргонический , так как в результате неорганического фосфата молекулярного ион значительно стабилизировалось несколько резонансных структурами , что делает продукты (ADP и P я ) меньше , чем в энергии реагент (АТФ). Высокая плотность отрицательного заряда, связанная с тремя соседними фосфатными единицами АТФ, также дестабилизирует молекулу, увеличивая ее энергию. Гидролиз снимает некоторые из этих электростатических отталкиваний, высвобождая полезную энергию в процессе, вызывая конформационные изменения в структуре фермента.

У людей примерно 60 процентов энергии, высвобождаемой при гидролизе АТФ, производит метаболическое тепло, а не подпитывает сами происходящие реакции. [4] Из-за кислотно-основных свойств АТФ, АДФ и неорганического фосфата гидролиз АТФ приводит к снижению pH реакционной среды. При определенных условиях высокий уровень гидролиза АТФ может способствовать развитию лактоацидоза .

Сколько энергии производит гидролиз АТФ [ править ]

Гидролиз концевой фосфоангидридной связи - это сильно экергонический процесс. Количество выделяемой энергии зависит от условий в конкретной клетке. В частности, выделяемая энергия зависит от концентраций АТФ, АДФ и P i . По мере того, как концентрации этих молекул отклоняются от значений в состоянии равновесия, величина изменения свободной энергии Гиббса (Δ G ) будет все больше различаться. В стандартных условиях ( концентрации АТФ, АДФ и P i равны 1 М, концентрация воды равна 55 М) значение Δ G составляет от -28 до -34 кДж / моль. [5] [6]

Диапазон значений Δ G существует, поскольку эта реакция зависит от концентрации катионов Mg 2+ , которые стабилизируют молекулу АТФ. Клеточная среда также вносит свой вклад в различия в величине Δ G, поскольку гидролиз АТФ зависит не только от исследуемой клетки, но также от окружающей ткани и даже компартмента внутри клетки. Изменчивость в Δ G значений Поэтому следует ожидать. [6]

Показательна связь между стандартным изменением свободной энергии Гиббса Δ r G o и химическим равновесием. Это соотношение определяется уравнением Δ r G o = - RT ln ( K ), где K - константа равновесия , которая равна коэффициенту реакции Q в равновесии. Стандартное значение Δ G для этой реакции, как уже упоминалось, составляет от -28 до -34 кДж / моль; однако экспериментально определенные концентрации вовлеченных молекул показывают, что реакция не находится в равновесии. [6] Учитывая этот факт, сравнение между константой равновесия,K и коэффициент реакции Q дают представление. K учитывает реакции, протекающие в стандартных условиях, но в клеточной среде концентрации задействованных молекул (а именно, АТФ, АДФ и P i ) далеки от стандартного 1 М. Фактически, концентрации более подходящим образом измеряются. в мМ, что на три порядка меньше M. [6] Используя эти нестандартные концентрации, рассчитанное значение Q намного меньше единицы. Связывая Q с Δ G с помощью уравнения Δ G = Δ r G o + RT ln ( Q), где Δ r G o - стандартное изменение свободной энергии Гиббса для гидролиза АТФ, обнаружено, что величина Δ G намного превышает стандартное значение. Нестандартные условия в камере на самом деле приводят к более благоприятной реакции. [7]

В одном конкретном исследовании, чтобы определить Δ G in vivo у людей, концентрацию АТФ, АДФ и P i измеряли с помощью ядерного магнитного резонанса. [6] В мышечных клетках человека в состоянии покоя концентрация АТФ составляет около 4 мМ, а концентрация АДФ - около 9 мкМ. Ввод этих значений в приведенные выше уравнения дает Δ G = -64 кДж / моль. После ишемии , когда мышца восстанавливается после упражнений, концентрация АТФ составляет всего 1 мМ, а концентрация АДФ составляет около 7 мкМ. Следовательно, абсолютное значение Δ G будет достигать -69 кДж / моль. [8]

Сравнивая стандартное значение Δ G и экспериментальное значение Δ G , можно увидеть, что энергия, высвобождаемая при гидролизе АТФ, измеренная у людей, почти вдвое больше, чем энергия, производимая в стандартных условиях. [6] [7]

См. Также [ править ]

  • Дефосфорилирование

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Лодиш, Харви (2013). Молекулярная клеточная биология (7-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Co., стр. 52, 53. ISBN 9781464109812. OCLC  171110915 .
  2. ^ Дарвент, Б. deB. (1970). «Связанные энергии диссоциации в простых молекулах», Нац. Стоять. Ref. Data Ser., Nat. Бур. Стоять. (США) 31, 52 стр.
  3. ^ "Common Bond Energies (D" . Www.wiredchemist.com . Проверено 2020-04-04 .
  4. ^ Физиология Берна и Леви . Берн, Роберт М., 1918-2001 гг., Кеппен, Брюс М., Стэнтон, Брюс А. (6-е, обновленное изд.). Филадельфия, Пенсильвания: Мосби / Эльзевьер. 2010. ISBN 9780323073622. OCLC  435728438 .CS1 maint: другие ( ссылка )
  5. ^ "Стандартная свободная энергия Гиббса гидролиза АТФ - Generic - BNID 101989" . bionumbers.hms.harvard.edu . Проверено 25 января 2018 .
  6. ^ Б с д е е Philips, Рон Milo & Рон. «» Сколько энергии выделяется при гидролизе АТФ? » . book.bionumbers.org . Проверено 25 января 2018 .
  7. ^ a b «АТФ: аденозинтрифосфат» . cnx.org . Проверено 16 мая 2018 .
  8. ^ Wackerhage, H .; Hoffmann, U .; Essfeld, D .; Leyk, D .; Мюллер, К .; Занг, Дж. (Декабрь 1998 г.). «Восстановление свободных АДФ, Pi и свободной энергии гидролиза АТФ в скелетных мышцах человека». Журнал прикладной физиологии . 85 (6): 2140–2145. DOI : 10.1152 / jappl.1998.85.6.2140 . ISSN 8750-7587 . PMID 9843537 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Syberg, F .; Сувейздис, Ю .; Коттинг, С .; Gerwert, K ​​.; Хофманн, Э. (2012). «Инфракрасная спектроскопия с преобразованием Фурье с временным разрешением для нуклеотид-связывающего домена из переносчика АТФ-связывающей кассеты MsbA: Идентификатор гидролиза АТФ, этап ограничения скорости в каталитическом цикле» . Журнал биологической химии . 278 (28): 23923–23931. DOI : 10.1074 / jbc.M112.359208 . PMC  3390668 . PMID  22593573 .
  • Жарова, Т.В. Виноградов, АД (2003). «Протон-транслокационная АТФ-синтаза Paracoccus denitrificans: АТФ-гидролитическая активность». Биохимия . Москва. 68 (10): 1101–1108. DOI : 10,1023 / A: 1026306611821 . PMID  14616081 . S2CID  19570212 .
  • Камерлин, СК; Варшел, А. (2009). «Об энергетике гидролиза АТФ в растворе». Журнал физической химии . Б. 113 (47): 15692–15698. DOI : 10.1021 / jp907223t . PMID  19888735 .
  • Бергман, С .; Kashiwaya, Y .; Вич, Р.Л. (2010). «Влияние pH и свободного Mg2 + на ферменты, связанные с АТФ, и расчет свободной энергии Гиббса гидролиза АТФ». Журнал физической химии . Б. 114 (49): 16137–16146. DOI : 10.1021 / jp105723r . PMID  20866109 .
  • Берг, JM; Тимочко, JL; Страйер, Л. (2011). Биохимия (международное издание). Нью-Йорк: WH Freeman. п. 287.