В молекулярной биологии цитотоксические белки морского анемона представляют собой летальные порообразующие белки , известные под общим названием актинопорины , подкласс цитолизинов . Существует несколько различных групп цитолизинов в зависимости от их структуры и функции. [1] Эта запись представляет самую многочисленную группу - высокоосновные пептиды 20 кДа. Эти цитолизины образуют катион-селективные поры в мембранах, содержащих сфингомиелин . Примеры включают эквинатоксины (из Actinia equina), стихолизины (из Stichodactyla helianthus), магнификализины (из Heteractis magnifica) и тенеброзины (из Actinia tenebrosa), которые проявляют порообразующие, гемолитические, цитотоксические исердечнососудистая деятельность.
Анемона, цитотокс | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||
Символ | Анемона, цитотокс | |||||||
Pfam | PF06369 | |||||||
ИнтерПро | IPR009104 | |||||||
SCOP2 | 1кд6 / СФЕРА / СУПФАМ | |||||||
TCDB | 1.C.38 | |||||||
OPM суперсемейство | 168 | |||||||
Белок OPM | 4tsy | |||||||
|
Цитолизины имеют стабильную растворимую структуру, которая претерпевает конформационные изменения при контакте с мембраной, что приводит к образованию активной мембраносвязанной формы, которая спонтанно внедряется в мембрану . Они часто oligomerise на мембранной поверхности, перед тем прокалывань липидных бислой, в результате чего клетки для лизиса . Цитолизинам морского анемона 20 кДа требуется головная группа фосфохолиновых липидов для связывания, однако сфингомиелин необходим для токсина для обеспечения проницаемости мембран . [2] В кристаллических структуры из equinatoxin II [3] и sticholysin II , [4] , как показал компактные бета-сэндвич , состоящей из десяти нитей в двух листах по бокам на каждой стороне два коротких альфа-спирали, которая является такой же топологией osmotin . Считается, что бета-сэндвич-структура прикрепляется к мембране, в то время как трехвитковая альфа-спираль, лежащая на поверхности бета-листа, может участвовать в образовании пор мембраны , возможно, за счет проникновения спирали в мембрану .
Рекомендации
- ^ Anderluh G, Мацек P (февраль 2002). «Цитолитический пептид и белковые токсины из морских анемонов (Anthozoa: Actiniaria)». Токсикон . 40 (2): 111–24. DOI : 10.1016 / S0041-0101 (01) 00191-X . PMID 11689232 .
- ^ Андерлух Г., Мацек П. (ноябрь 2003 г.). «Рассмотрение механизма порообразования актинопоринов». Структура . 11 (11): 1312–3. DOI : 10.1016 / j.str.2003.10.007 . PMID 14604518 .
- ^ Хайндс М.Г., Чжан В., Андерлух Г., Хансен П.Е., Нортон Р.С. (февраль 2002 г.). «Структура раствора эукариотического порообразующего цитолизина эквинатоксина II: значение для порообразования». Журнал молекулярной биологии . 315 (5): 1219–29. DOI : 10.1006 / jmbi.2001.5321 . PMID 11827489 .
- ^ Mancheño JM, Martín-Benito J, Martínez-Ripoll M, Gavilanes JG, Hermoso JA (ноябрь 2003 г.). «Кристаллическая и электронно-микроскопические структуры актинопорина стихолизина II раскрывают понимание механизма образования пор на мембране». Структура . 11 (11): 1319–28. DOI : 10.1016 / j.str.2003.09.019 . PMID 14604522 .