Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

α-гемолизин из S.aureus ( PDB : 7AHL )

Порообразующие белки ( PFT , также известные как порообразующие токсины ) обычно продуцируются бактериями и включают ряд экзотоксинов белков, но также могут вырабатываться другими организмами, такими как дождевые черви , которые продуцируют лизенин . Они часто цитотоксичны (т.е. убивают клетки ), поскольку создают нерегулируемые поры в мембране клеток-мишеней.

Типы [ править ]

PFT можно разделить на две категории, в зависимости от альфа-спиральной или бета-цилиндрической архитектуры их трансмембранного канала [1], который может состоять либо из

Другие категории:

Согласно TCDB , существуют следующие семейства порообразующих токсинов:

  • 1.C.3 Семейство α- гемолизина (αHL)
  • 1.C.4 Aerolysin семьи
  • 1.C.5 ε-токсин семьи
  • 1.C.11 Суперсемейство RTX-токсинов
  • 1.C.12 Комплекс мембранной атаки / надсемейство перфоринов
  • 1.C.13 лейкоцидин семьи
  • 1.C.14 Семейство цитогемолизинов (CHL)
  • 1.C.39 Семейство тиол -активированных холестерин-зависимых цитолизинов
  • 1.C.43 Lysenin семьи
  • 1.C.56 Семейство катионных каналов HrpZ Pseudomonas syringae
  • 1.C.57 Семейство клостридиальных цитотоксинов
  • 1.C.74 Семейство змеиных цитотоксинов (SCT)
  • 1.C.97 Семейство порообразующих плевротолизинов

Бета-порообразующие токсины [ править ]

Лейкоцидин
Идентификаторы
СимволЛейкоцидин
PfamPF07968
ИнтерПроIPR001340
TCDB1.C.3
OPM суперсемейство35 год
Белок OPM7ahl
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры

β-PFT получили такое название из-за их структурных характеристик: они состоят в основном из доменов на основе β-цепи . Они имеют расходящиеся последовательности и классифицируются Pfam на несколько семейств, включая лейкоцидины, Etx-Mtx2, токсин-10 и эгеролизин. Рентгеновские кристаллографические структуры выявили некоторые общие черты: α-гемолизин [3] и лейкоцидин Пантона-Валентайна S [4] структурно родственны. Аналогично аэролизин [5] и клостридиальный эпсилон-токсин. [6] и Mtx2 связаны в семействе Etx / Mtx2. [7]

Ss-PFT включают ряд токсинов, представляющих коммерческий интерес для борьбы с насекомыми-вредителями. Эти токсины являются сильнодействующими, но также очень специфичными для ограниченного круга целевых насекомых, что делает их безопасными агентами биологической борьбы.

Инсектицидные члены семейства Etx / Mtx2 включают Mtx2 [7] и Mtx3 [8] из Lysinibacillus sphaericus, которые могут контролировать комары-переносчики болезней человека, а также Cry15, Cry23, Cry33, Cry38, Cry45, Cry51, Cry60, Cry64 и Cry74 из Bacillus. thuringiensis [9], которые контролируют ряд насекомых-вредителей, которые могут нанести большой ущерб сельскому хозяйству.

Инсектицидные токсины семейства Toxin – 10 демонстрируют общее сходство со структурами аэролизина и токсина Etx / Mtx2, но отличаются двумя примечательными особенностями. В то время как все эти токсины имеют головной домен и более крупный, расширенный хвостовой домен бета-слоя, в семействе Toxin_10 голова образована исключительно из N-концевой области первичной аминокислотной последовательности, тогда как участки всей белковой последовательности вносят вклад в головной домен в токсинах Etx / Mtx2. Кроме того, головные домены белков Toxin_10 демонстрируют лектин-подобные особенности углеводных связывающих доменов. Единственные зарегистрированные естественные цели белков Toxin_10 - насекомые. За исключением Cry36 [10] и Cry78, [9]Токсины Toxin_10 действуют как двухкомпонентные бинарные токсины. Белки-партнеры в этих комбинациях могут принадлежать к разным структурным группам, в зависимости от индивидуального токсина: два белка Toxin_10 (BinA и BinB) действуют вместе в противомоскитном токсине Bin Lysinibacillus sphaericus; [11] Toxin_10 Cry49 является зависимым от 3-доменного члена семейства токсинов Cry48 в отношении своей активности против личинок комаров Culex ; [12] и белок Cry35 Bacillus thuringiensis Toxin_10 взаимодействует с Cry34 из семейства эгеролизинов, убивая западного кукурузного корневого червя . [13] Эта пара токсинов включена в устойчивые к насекомым растения, такие как кукуруза SmartStax .

Способ действия [ править ]

Структурное сравнение порообразной α- гемолизина (розовый / красный) и растворимой формы PVL (бледно-зеленый / зеленый). Предполагается, что зеленый участок в PVL «переворачивается» в «красную» конформацию, как это видно в α-гемолизине. ( PDB : 7AHL , 1T5R )

β-PFT представляют собой диморфные белки, которые существуют в виде растворимых мономеров, а затем собираются с образованием мультимерных ансамблей, составляющих поры. На рис. 1 показана форма пор α- гемолизина , первой кристаллической структуры β-PFT в форме пор. 7 мономеров α-гемолизина объединяются, образуя поры в форме гриба . «Шляпка» гриба находится на поверхности клетки, а «стебель» гриба проникает через клеточную мембрану, делая ее проницаемой (см. Ниже). «Стебель» состоит из 14-нитевого β-цилиндра , по две нити от каждого мономера.

Структура цитолизина Vibrio cholerae [14] в пористой форме также является гептамерной; однако гамма-гемолизин Staphylococcus aureus [15] обнаруживает октомерные поры, следовательно, с «ножкой» из 16 нитей.

Структура лейкоцидина S Пантона-Валентайна [16] имеет очень родственную структуру, но в его растворимом мономерном состоянии. Это показывает, что нити, участвующие в формировании «стебля», находятся в совершенно другой конформации, как показано на рис. 2.

Структурное сравнение пористого α-гемолизина (розовый / красный) и растворимой формы PVL (бледно-зеленый / зеленый). Предполагается, что зеленый участок в PVL «переворачивается» в «красную» конформацию, как это видно в α-гемолизине. (PDB: 7AHL, 1T5R) β-PFT - это диморфные белки, которые существуют в виде растворимых мономеров и затем собираются с образованием мультимерных сборок, которые составляют поры. На рисунке 1 показана форма пор α-гемолизина, первой кристаллической структуры β-PFT в форме пор. 7 мономеров α-гемолизина объединяются, образуя поры в форме гриба. «Шляпка» гриба находится на поверхности клетки, а «стебель» гриба проникает через клеточную мембрану, делая ее проницаемой (см. Ниже). «Стебель» состоит из 14-нитевого β-цилиндра, по две нити от каждого мономера.Структура цитолизина холерного вибрионаPDB: 3O44 [17] в пористой форме также является гептамером; однако гамма-гемолизин Staphylococcus aureus (PDB: 3B07) [18] обнаруживает октомерные поры, следовательно, с «ножкой» из 16 нитей. Структура лейкоцидина S Пантона-Валентайна (PDB: 1T5R) [4] имеет очень родственную структуру, но в его растворимом мономерном состоянии. Это показывает, что нити, участвующие в формировании «стебля», находятся в совершенно другой конформации - показано на рис. 2. Хотя токсин Bin Lysinibacillus sphaericus способен образовывать поры в искусственных мембранах [19] и клетках комаров в культуре, [20] ]он также вызывает ряд других клеточных изменений, включая поглощение токсина рециркулирующими эндосомами и образование больших аутофагических пузырьков [21], а конечной причиной гибели клеток может быть апоптоз. [22] Подобные эффекты на клеточную биологию также наблюдаются с другими активностями Toxin_10 [23] [24], но роль этих событий в токсичности еще предстоит установить.

Сборка [ править ]

Переход между растворимым мономером и ассоциированным с мембраной протомером в олигомер не является тривиальным: считается, что β-PFT следуют такому же пути сборки, как и CDC (см. Холестерин-зависимые цитолизины позже), в том смысле, что они должны сначала собраться на клеточная поверхность (в некоторых случаях опосредованно рецепторами ) в предпоровом состоянии. Вслед за этим происходит крупномасштабное конформационное изменение, при котором секция, охватывающая мембрану, формируется и вставляется в мембрану. Часть, входящая в мембрану, называемая головкой, обычно неполярна и гидрофобна, это обеспечивает энергетически выгодное введение порообразующего токсина. [1]

Специфика [ править ]

Некоторые β-PFT, такие как клостридиальный ε-токсин и энтеротоксин Clostridium perfringens (CPE), связываются с клеточной мембраной через определенные рецепторы - возможно, определенные клаудины для CPE, [25] возможно, GPI-якоря или другие сахара для ε-токсина - эти рецепторы помогают повысить локальная концентрация токсинов, что способствует олигомеризации и образованию пор.

Компонент BinB Toxin_10 токсина Lysinibacillus sphaericus Bin специфически распознает GPI-заякоренную альфа-гликозидазу в средней кишке комаров Culex [26] и Anopheles, но не родственный белок, обнаруженный у комаров Aedes [27], что придает специфичность токсину.

Цитолетальный эффект поры [ править ]

Когда поры формируются, нарушается жесткое регулирование того, что может и не может входить / выходить из клетки. Ионы и небольшие молекулы, такие как аминокислоты и нуклеотиды внутри клетки, вытекают наружу, а вода из окружающей ткани входит. Потеря важных малых молекул в клетке может нарушить синтез белка и другие важные клеточные реакции. Потеря ионов, особенно кальция , может вызвать ложную активацию или деактивацию клеточных сигнальных путей. Неконтролируемое попадание воды в клетку может привести к неконтролируемому набуханию клетки: это вызывает процесс, называемый пузырчаткой., при этом большие части клеточной мембраны деформируются и поддаются растущему внутреннему давлению. В конце концов, это может вызвать взрыв ячейки.

Бинарные токсины [ править ]

Основные статьи: токсин сибирской язвы и токсин AB

Есть много разных типов двоичных токсинов. Термин бинарный токсин просто означает токсин, состоящий из двух частей, где оба компонента необходимы для токсической активности. Некоторые ß-PFT образуют бинарные токсины.

Как обсуждалось выше, большинство белков семейства Toxin_10 действуют как часть бинарных токсинов с белками-партнерами, которые могут принадлежать к Toxin_10 или другим структурным семействам. Взаимодействие отдельных компонентов на сегодняшний день изучено недостаточно. Другие коммерчески важные токсины бета-листов также являются бинарными. К ним относится токсин Cry23 / Cry37 из Bacillus thuringiensis. [28] Эти токсины имеют некоторое структурное сходство с бинарными токсинами Cry34 / Cry35, но ни один из компонентов не соответствует установленным семействам Pfam, а особенности более крупного белка Cry23 имеют больше общего с семейством Etx / Mtx2, чем с семейством Toxin_10, с которым Cry35 принадлежит.

Ферментативные бинарные токсины [ править ]

Некоторые бинарные токсины состоят из ферментного компонента и компонента, который участвует в мембранных взаимодействиях и проникновении ферментативного компонента в клетку. Компонент, взаимодействующий с мембраной, может иметь структурные домены, богатые бета-слоями. Бинарные токсины, такие как летальные токсины сибирской язвы и токсины отека (Основная статья: токсин сибирской язвы), токсин йота C. perfringens и цито-летальные токсины C. difficile состоят из двух компонентов (следовательно, бинарных ):

  • ферментный компонент - А
  • мембрано-изменяющий компонент - B

В этих ферментативных бинарных токсинах компонент B способствует проникновению ферментативной «полезной нагрузки» (субъединицы A) в клетку-мишень, образуя гомоолигомерные поры, как показано выше для βPFT. Затем компонент А попадает в цитозоль и подавляет нормальные функции клеток одним из следующих способов:

АДФ-рибозилирование [ править ]

АДФ-рибозилирование - распространенный ферментативный метод, используемый различными бактериальными токсинами разных видов. Токсины, такие как токсин C. perfringens iota и токсин C. botulinum C2, присоединяют фрагмент рибозил-АДФ к поверхностному остатку 177 аргинина G-актина. Это предотвращает сборку G-актина с образованием F-актина, и, таким образом, цитоскелет разрушается, что приводит к гибели клетки. К инсектицидным членам семейства токсинов АДФ-рибозилтрансферазы относятся токсин Mtx1 Lysinibacillus sphaericus [29] и токсин Vip1 / Vip2 Bacillus thuringiensis, а также некоторые члены токсинового комплекса (Tc), токсины от грамотрицательных бактерий, таких как Photorhabdus и Xenorhabdus. разновидность. Богатые бета-слоями области белка Mtx1 представляют собой лектин- подобные последовательности, которые могут участвовать во взаимодействиях гликолипидов. [30]

Протеолиз митоген-активированных киназ протеинкиназ (MAPKK) [ править ]

Компонент токсина сибирской язвы летального токсина цинка -metallo протеазы , который показывает специфичность в отношении сохраняющегося семейства митоген-активированных протеинкиназ . Потеря этих белков приводит к нарушению передачи сигналов в клетке, что, в свою очередь, делает клетку нечувствительной к внешним раздражителям, поэтому иммунный ответ не запускается.

Повышение внутриклеточного уровня цАМФ [ править ]

Токсин отека сибирской язвы вызывает приток ионов кальция в клетку-мишень. Это впоследствии повышает уровень внутриклеточного цАМФ . Это может глубоко изменить любой вид иммунного ответа, подавляя пролиферацию лейкоцитов , фагоцитоз и высвобождение провоспалительных цитокинов .

Холестерин-зависимые цитолизины [ править ]

ЭМ реконструкция пре-поры пневмолизина
а) структура перфринголизина О [31] и б) структура PluMACPF. [32] В обоих белках два небольших кластера α-спиралей, которые раскручиваются и пронизывают мембрану, имеют розовый цвет. ( PDB : 1PFO , 2QP2 )

CDC , такие как пневмолизин, из S. pneumoniae , образуют поры размером 260 Å (26 нм), содержащие от 30 до 44 мономерных единиц. [33] Электронно-микроскопические исследования пневмолизина показывают, что он собирается в большие мультимерные периферические мембранные комплексы перед тем, как претерпеть конформационные изменения, при которых группа α-спиралей в каждом мономере превращается в протяженные амфипатические β-шпильки, которые охватывают мембрану таким образом. напоминает α-гемолизин, хотя и в гораздо большем масштабе (рис. 3). CDC гомологичны семейству порообразующих токсинов MACPF , и предполагается, что оба семейства используют общий механизм (рис. 4). [32]Белки MACPF эукариот выполняют функцию иммунной защиты и находятся в таких белках, как перфорин и комплемент C9. [34]

Семейство высококонсервативных холестерин-зависимых цитолизинов, тесно связанных с перфринголизином из Clostridium perfringens , продуцируется бактериями из отряда Bacillales и включает антролизин, альвеолизин и сфериколизин. [26] Было показано, что сфериколизин проявляет токсичность для ограниченного круга насекомых, которым вводили очищенный белок. [35]

Биологическая функция [ править ]

Бактерии могут вкладывать много времени и энергии в выработку этих токсинов: CPE может составлять до 15% сухой массы C. perfringens во время споруляции . [ необходима цитата ] Назначение токсинов считается одним из следующих:

  • Защита от фагоцитоза , например, макрофагом . [36]
  • Внутри хозяина , вызывая реакцию, которая способствует размножению бактерий, например, холеры . [36] или, в случае инсектицидных бактерий, убивая насекомое, чтобы обеспечить трупу богатый источник питательных веществ для роста бактерий.
  • Пища: после того, как клетка-мишень разорвалась и высвободила свое содержимое, бактерии могут собирать остатки питательных веществ или, как указано выше, бактерии могут колонизировать трупы насекомых.
  • Окружающая среда: иммунный ответ млекопитающих помогает создать анаэробную среду, в которой нуждаются анаэробные бактерии. [ необходима цитата ]

См. Также [ править ]

  • Экзотоксин

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Mueller M, Grauschopf U, Maier T, Glockshuber R, Ban N (июнь 2009 г.). «Структура поры цитолитического альфа-спирального токсина раскрывает механизм ее сборки». Природа . 459 (7247): 726–30. Bibcode : 2009Natur.459..726M . DOI : 10,1038 / природа08026 . PMID  19421192 . S2CID  205216795 .
  2. ^ Структура канала гастермина А в липидном бислое
  3. ^ Песня л, Хобо МР, Shustak С, Cheley S, Бэйли Н, Gouaux JE (декабрь 1996). «Структура стафилококкового альфа-гемолизина, гептамерной трансмембранной поры». Наука . 274 (5294): 1859–66. Bibcode : 1996Sci ... 274.1859S . DOI : 10.1126 / science.274.5294.1859 . PMID 8943190 . S2CID 45663016 .  
  4. ^ a b Гийе V, Роблин П., Вернер С., Корайола М., Менестрина Г., Монтей Х., Прево Г., Мурей Л. (сентябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура компонента лейкотоксина S: новое понимание порообразующих токсинов бета-ствола стафилококка» . Журнал биологической химии . 279 (39): 41028–37. DOI : 10.1074 / jbc.M406904200 . PMID 15262988 . 
  5. ↑ Parker MW, Бакли JT, Postma JP, Tucker AD, Leonard K, Pattus F, Tsernoglou D (январь 1994). «Структура проаэролизина токсина Aeromonas в его водорастворимом и мембранно-канальном состояниях». Природа . 367 (6460): 292–5. Bibcode : 1994Natur.367..292P . DOI : 10.1038 / 367292a0 . PMID 7510043 . S2CID 4371932 .  
  6. ^ Cole AR, Гиберт M, Попофф M, Moss DS, Titball RW, Басак AK. " Clostridium perfringens ". Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  7. ^ a b Thanabalu T, Porter AG (апрель 1996 г.). «Ген Bacillus sphaericus, кодирующий новый тип противомоскитного токсина 31,8 кДа». Джин . 170 (1): 85–9. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (95) 00836-5 . PMID 8621095 . 
  8. ^ Лю JW, Porter AG, Ви BY, Thanabalu T (июнь 1996). «Новый ген из девяти штаммов Bacillus sphaericus, кодирующий высококонсервативные москитоцидные токсины мощностью 35,8 килодальтон» . Прикладная и экологическая микробиология . 62 (6): 2174–6. DOI : 10,1128 / AEM.62.6.2174-2176.1996 . PMC 167996 . PMID 8787415 .  
  9. ^ a b Берри С., Крикмор Н. (январь 2017 г.). «Структурная классификация инсектицидных белков - На пути к in silico характеристике новых токсинов» (PDF) . Журнал патологии беспозвоночных . 142 : 16–22. DOI : 10.1016 / j.jip.2016.07.015 . PMID 27480403 .  
  10. ^ Rupar MJ, Донован WP Чу CR, Пиз E, Tan Y, Slaney AC, Малвар TM, Baum JA (2003). «Нуклеиновые кислоты, кодирующие полипептиды, токсичные для жесткокрылых, и трансгенные растения, устойчивые к насекомым, содержащие их., Monsanto Technology LLC (Сент-Луис, Миссури) (патент)». Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  11. ^ Оэй С, Хиндли Дж, Берри С (ноябрь 1990). «Анализ генов, кодирующих 51,4 и 41,9 кДа токсинов Bacillus sphaericus 2297 путем делеционного мутагенеза: построение гибридных белков» . Письма о микробиологии FEMS . 60 (3): 265–73. DOI : 10.1016 / 0378-1097 (90) 90315-час . PMID 2083839 . 
  12. ^ Jones GW, Nielsen-Леру C, Yang Y, Z Юань, Dumas В.Ф., Monnerat Р.Г., Berry C (декабрь 2007). «Новый токсин Cry с уникальной двухкомпонентной зависимостью от Bacillus sphaericus». Журнал FASEB . 21 (14): 4112–20. DOI : 10,1096 / fj.07-8913com . PMID 17646596 . S2CID 15049423 .  
  13. ↑ Ellis RT, Stockhoff BA, Stamp L, Schnepf HE, Schwab GE, Knuth M, Russell J, Cardineau GA, Narva KE (март 2002). «Новые бинарные инсектицидные кристаллические белки Bacillus thuringiensis, действующие на корневого червя западной кукурузы, Diabrotica virgifera virgifera LeConte» . Прикладная и экологическая микробиология . 68 (3): 1137–45. DOI : 10,1128 / AEM.68.3.1137-1145.2002 . PMC 123759 . PMID 11872461 .  
  14. ^ PDB 3o44 De S, Olson R (май 2011). «Кристаллическая структура гептамера цитолизина Vibrio cholerae демонстрирует общие черты среди разрозненных порообразующих токсинов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (18): 7385–90. Bibcode : 2011PNAS..108.7385D . DOI : 10.1073 / pnas.1017442108 . PMC 3088620 . PMID 21502531 .  
  15. ^ PDB 3b07 Ямашита К, Kawai Y, Y Танака, Хирано N, Канеко Дж, Томита Н, М Охты, Kamio Y, Яо М, Танака I (октябрь 2011 г.). «Кристаллическая структура октамерной поры стафилококкового γ-гемолизина раскрывает двухкомпонентный механизм образования поры β-ствола» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (42): 17314–9. Bibcode : 2011PNAS..10817314Y . DOI : 10.1073 / pnas.1110402108 . PMC 3198349 . PMID 21969538 .  
  16. ^ PDB 1T5R Гийе В, Р Роблин, Вернер S, Coraiola М, Menestrina G, Monteil Н, Превост G, Mourey л (сентябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура компонента лейкотоксина S: новое понимание порообразующих токсинов стафилококкового бета-ствола» . Журнал биологической химии . 279 (39): 41028–37. DOI : 10.1074 / jbc.M406904200 . PMID 15262988 . 
  17. ↑ De S, Olson R (май 2011 г.). «Кристаллическая структура гептамера цитолизина Vibrio cholerae обнаруживает общие черты среди разрозненных порообразующих токсинов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (18): 7385–90. Bibcode : 2011PNAS..108.7385D . DOI : 10.1073 / pnas.1017442108 . PMC 3088620 . PMID 21502531 .  
  18. ↑ Yamashita K, Kawai Y, Tanaka Y, Hirano N, Kaneko J, Tomita N, Ohta M, Kamio Y, Yao M, Tanaka I (октябрь 2011 г.). «Кристаллическая структура октамерной поры стафилококкового γ-гемолизина раскрывает двухкомпонентный механизм образования поры β-ствола» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (42): 17314–9. Bibcode : 2011PNAS..10817314Y . DOI : 10.1073 / pnas.1110402108 . PMC 3198349 . PMID 21969538 .  
  19. ^ Шварц JL, Potvin L, Coux F, Чарльз JF, Берри C, Хамфрис MJ, Джонс А.Ф., Бернхарт I, Далла Серра M, Menestrina G (ноябрь 2001). «Проницаемость модельных липидных мембран комаровидным бинарным токсином Bacillus sphaericus и его отдельными компонентами». Журнал мембранной биологии . 184 (2): 171–83. DOI : 10.1007 / s00232-001-0086-1 . PMID 11719853 . S2CID 22113520 .  
  20. ^ Çökmüş C, Davidson EW, Cooper K (май 1997). «Электрофизиологические эффекты бинарного токсина Bacillus sphaericus на культивируемых клетках комаров». Журнал патологии беспозвоночных . 69 (3): 197–204. DOI : 10,1006 / jipa.1997.4660 . PMID 9170345 . 
  21. ^ Opota О, Готье NC, Doye А, Берри С, Gounon Р, Lemichez Е, Pauron D (февраль 2011). «Бинарный токсин Bacillus sphaericus вызывает аутофагию клетки-хозяина в ответ на интоксикацию» . PLOS ONE . 6 (2): e14682. Bibcode : 2011PLoSO ... 614682O . DOI : 10.1371 / journal.pone.0014682 . PMC 3038859 . PMID 21339824 .  
  22. ^ Tangsongcharoen С, Chomanee Н, Promdonkoy В, Р Boonserm (июнь 2015). «Бинарный токсин Lysinibacillus sphaericus вызывает апоптоз у чувствительных личинок Culex quinquefasciatus». Журнал патологии беспозвоночных . 128 : 57–63. DOI : 10.1016 / j.jip.2015.04.008 . PMID 25958262 . 
  23. ↑ de Melo JV, Jones GW, Berry C, Vasconcelos RH, de Oliveira CM, Furtado AF, Peixoto CA, Silva-Filha MH (июль 2009 г.). «Цитопатологические эффекты токсина Bacillus sphaericus Cry48Aa / Cry49Aa на бинарных токсина-чувствительных и устойчивых личинок Culex quinquefasciatus» . Прикладная и экологическая микробиология . 75 (14): 4782–9. DOI : 10,1128 / AEM.00811-09 . PMC 2708442 . PMID 19502449 .  
  24. Перейти ↑ Narva KE, Wang NX, Herman R (январь 2017 г.). «Соображения безопасности, вытекающие из структуры и функции Cry34Ab1 / Cry35Ab1». Журнал патологии беспозвоночных . 142 : 27–33. DOI : 10.1016 / j.jip.2016.07.019 . PMID 27480405 . 
  25. ^ Фуджита К, Katahira Дж, Хоригути Y, Соноды N, Furuse М, Tsukita S (июль 2000 г.). «Энтеротоксин Clostridium perfringens связывается со второй внеклеточной петлей клаудина-3, интегрального мембранного белка плотного соединения». Письма FEBS . 476 (3): 258–61. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (00) 01744-0 . hdl : 2433/150516 . PMID 10913624 . S2CID 10333473 .  
  26. ^ a b Сильва-Филха MH, Nielsen-LeRoux C, Charles JF (август 1999). «Идентификация рецептора для кристаллического токсина Bacillus sphaericus в мембране щеточной каймы москита Culex pipiens (Diptera: Culicidae)». Биохимия и молекулярная биология насекомых . 29 (8): 711–21. DOI : 10.1016 / S0965-1748 (99) 00047-8 . PMID 10451923 . 
  27. Перейти ↑ Ferreira LM, Romão TP, de-Melo-Neto OP, Silva-Filha MH (август 2010). «Ортолог рецептора Cpm1 / Cqm1 в Aedes aegypti экспрессируется как GPI-заякоренная в средней кишке α-глюкозидаза, которая не связывается с бинарным инсектицидным токсином». Биохимия и молекулярная биология насекомых . 40 (8): 604–10. DOI : 10.1016 / j.ibmb.2010.05.007 . PMID 20685335 . 
  28. ^ Донован WP, Донован JC, Slaney AC (2000). «Композиции Bacillus thuringiensis cryET33 и cryET34 и их использование». Компания Monsanto (Патент) .
  29. ^ Thanabalu, T. "Клонирование и характеристика гена, кодирующего 100 кДа токсина из Bacillus sphaericus SSII-1 и экспрессию инсектицидных токсинов в Caulobacter crescentus". В Институте молекулярной и клеточной биологии Vol. Доктор философии, Национальный университет Сингапура .
  30. ^ Treiber N, Reinert DJ, Carpusca I, Aktories K, Schulz GE (август 2008). «Состав и механизм действия комаровидного голотоксина». Журнал молекулярной биологии . 381 (1): 150–9. DOI : 10.1016 / j.jmb.2008.05.067 . PMID 18586267 . 
  31. ^ Rossjohn J, Feil SC, McKinstry WJ, Tweten RK, Parker МВт (май 1997). «Структура холестерин-связывающего, тиол-активированного цитолизина и модель его мембранной формы». Cell . 89 (5): 685–92. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80251-2 . PMID 9182756 . S2CID 8345038 .  
  32. ^ a b Rosado CJ, Buckle AM, Law RH, Butcher RE, Kan WT, Bird CH, Ung K, Browne KA, Baran K, Bashtannyk-Puhalovich TA, Faux NG, Wong W, Porter CJ, Pike RN, Ellisdon AM, Пирс М.К., Боттомли С.П., Эмсли Дж., Смит А.И., Россджон Дж., Хартланд Е.Л., Воскобойник И., Трапани Дж. А., Берд П.И., Данстон М.А., Уиссток Дж.С. (сентябрь 2007 г.). «Общая складка опосредует защиту позвоночных и бактериальную атаку». Наука . 317 (5844): 1548–51. Bibcode : 2007Sci ... 317.1548R . DOI : 10.1126 / science.1144706 . PMID 17717151 . S2CID 20372720 .  
  33. ^ Тилли SJ, Орлова Е.В., Гилберт RJ, Эндрю PW, Saibil HR (апрель 2005). «Структурные основы порообразования бактериальным токсином пневмолизином». Cell . 121 (2): 247–56. DOI : 10.1016 / j.cell.2005.02.033 . PMID 15851031 . S2CID 1613454 .  
  34. ^ Чопп Дж, Массон Д, Стэнли К. К. (1986). «Структурное / функциональное сходство между белками, участвующими в цитолизе, опосредованном комплементом и цитотоксическими Т-лимфоцитами». Природа . 322 (6082): 831–4. Bibcode : 1986Natur.322..831T . DOI : 10.1038 / 322831a0 . PMID 2427956 . S2CID 4330219 .  
  35. ^ Нишиваки Н, Накашима К, Ишида С, Т КАВАМУРА, Мацуда К (май 2007 г.). «Клонирование, функциональная характеристика и механизм действия нового инсектицидного порообразующего токсина сфериколизина, продуцируемого Bacillus sphaericus» . Прикладная и экологическая микробиология . 73 (10): 3404–11. DOI : 10,1128 / AEM.00021-07 . PMC 1907092 . PMID 17400778 .  
  36. ^ а б Брюс Альбертс ; Александр Джонсон; Джулиан Льюис; Мартин Рафф; Кейт Робертс; Питер Уолтер (март 2002 г.). Молекулярная биология клетки (твердая обложка; вес 7,6 фунтов) (4-е изд.). Рутледж. ISBN 978-0-8153-3218-3.

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Ф. Гизу ван дер Гут, Порообразующие токсины , Springer, 2001, ISBN 3-540-41386-3 
  • Смертельный токсин с романтическим названием : комплекс Panton-Valentine Leukocidin. PDBe Quips

Внешние ссылки [ править ]

  • Pore ​​+ Forming + Cytotoxic + Proteins в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)