Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Кальдесмона является белком , который в организме человека кодируется CALD1 геном . [3] [4]

Кальдесмон - это белок, связывающий кальмодулин . Как и кальпонин , кальдесмон тонически подавляет АТФазную активность миозина в гладких мышцах.

Этот ген кодирует кальмодулин- и актин-связывающий белок, который играет важную роль в регуляции сокращения гладких мышц и немышечных сокращений. Консервативный домен этого белка обладает связывающей активностью с Са ++ -кальмодулином, актином, тропомиозином, миозином и фосфолипидами. Этот белок является мощным ингибитором активируемой актин-тропомиозином миозин-MgATPазы и служит опосредующим фактором для Са ++ -зависимого ингибирования сокращения гладких мышц. Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к множеству вариантов транскриптов, кодирующих разные изоформы. [4]

Иммунохимия [ править ]

В диагностической иммунохимии кальдесмон является маркером дифференцировки гладких мышц .

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000122786 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  3. Novy RE, Lin JL, Lin JJ (октябрь 1991 г.). «Характеристика клонов кДНК, кодирующих изоформу кальдесмона фибробластов человека и анализ экспрессии кальдесмона в нормальных и трансформированных клетках». J Biol Chem . 266 (25): 16917–24. PMID 1885618 . 
  4. ^ a b «Ген Энтреса: кальдесмон 1 CALD1» .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Хубер PA (1998). «Кальдесмон». Int. J. Biochem. Cell Biol . 29 (8–9): 1047–51. DOI : 10.1016 / S1357-2725 (97) 00004-6 . PMID  9415999 .
  • Гусев Н.Б. (2002). «Некоторые свойства кальдесмона и кальпонина и участие этих белков в регуляции сокращения гладких мышц и формирования цитоскелета». Биохимия Моск . 66 (10): 1112–21. DOI : 10,1023 / A: 1012480829618 . PMID  11736632 . S2CID  310781 .
  • Ван Ц.Л. (2002). «Кальдесмон и регуляция гладких мышц». Cell Biochem. Биофиз . 35 (3): 275–88. DOI : 10.1385 / CBB: 35: 3: 275 . PMID  11894847 . S2CID  195271255 .
  • Мани Р.С., Маккуббин В.Д., Кей С.М. (1992). «Кальций-зависимая регуляция кальдесмона с помощью кальцийсвязывающего белка гладкой мускулатуры 11 кДа, кальтропина». Биохимия . 31 (47): 11896–901. DOI : 10.1021 / bi00162a031 . PMID  1445920 .
  • Хаяши К., Яно Х., Хашида Т. и др. (1993). «Геномная структура гена кальдесмона человека» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 89 (24): 12122–6. DOI : 10.1073 / pnas.89.24.12122 . PMC  50710 . PMID  1465449 .
  • Хамфри М.Б., Эррера-Соса Х., Гонсалес Г. и др. (1992). «Клонирование кДНК, кодирующих кальдесмоны человека». Джин . 112 (2): 197–204. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (92) 90376-Z . PMID  1555769 .
  • Адам LP, Гапинский CJ, Hathaway DR (1992). «Последовательности фосфорилирования в h-caldesmon из аорты собак, стимулированной сложным эфиром форбола» . FEBS Lett . 302 (3): 223–6. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (92) 80446-N . PMID  1601129 . S2CID  46129878 .
  • Хориучи К.Ю., Чако С. (1989). «Взаимодействие кальдесмона и тропомиозина в присутствии и отсутствии актина гладких мышц». Биохимия . 27 (22): 8388–93. DOI : 10.1021 / bi00422a014 . PMID  3242591 .
  • дер Терросиан Э, Депретт С, Леббар I, Кассоли Р. (1994). «Очистка и характеристика кальдесмона эритроцитов. Гипотеза актиновой регуляции сократительной активности в мембране эритроцитов» . Евро. J. Biochem . 219 (1-2): 503–11. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb19965.x . PMID  8307018 .
  • Сургучева И., Брайан Дж. (1996). «Сверхэкспрессия кальдесмона гладких мышц в фибробластах мыши». Cell Motil. Цитоскелет . 32 (3): 233–43. DOI : 10.1002 / cm.970320307 . PMID  8581978 .
  • Боналдо М.Ф., Леннон Г., Соарес МБ (1997). «Нормализация и вычитание: два подхода к облегчению открытия генов» . Genome Res . 6 (9): 791–806. DOI : 10.1101 / gr.6.9.791 . PMID  8889548 .
  • Грейтер С.П., Хейнонен Т.Ю., Рахарджо WH и др. (1997). «Остатки триптофана в кальдесмоне являются основными детерминантами связывания кальмодулина». Биохимия . 36 (2): 364–9. DOI : 10.1021 / bi962008k . PMID  9003189 .
  • Ван З., Даниэльсен А.Дж., Майл Нью-Джерси, МакМанус М.Дж. (1999). «Фосфорилирование тирозина кальдесмона необходимо для связывания с комплексом Shc.Grb2» . J. Biol. Chem . 274 (47): 33807–13. DOI : 10.1074 / jbc.274.47.33807 . PMID  10559276 .
  • Адам Л., Вадламуди Р., Мандал М. и др. (2000). «Регулирование реорганизации микрофиламентов и инвазивности клеток рака молочной железы киназой мертвой p21-активированной киназой-1» . J. Biol. Chem . 275 (16): 12041–50. DOI : 10.1074 / jbc.275.16.12041 . PMID  10766836 .
  • Холл С.М., Хислоп А.А., Пирс С.М., Хаворт С.Г. (2000). «Пренатальное происхождение внутрилегочных артерий человека: формирование и созревание гладких мышц». Являюсь. J. Respir. Cell Mol. Биол . 23 (2): 194–203. DOI : 10,1165 / ajrcmb.23.2.3975 . PMID  10919986 .
  • Ниммрих I, Эрдманн С., Мелхерс У. и др. (2000). «Семь генов, которые дифференциально транскрибируются в клеточных линиях колоректальной опухоли». Cancer Lett . 160 (1): 37–43. DOI : 10.1016 / S0304-3835 (00) 00553-X . PMID  11098082 .
  • Хисаока М., Вэй-Ци С., Цзянь В. и др. (2003). «Специфическая, но вариабельная экспрессия h-кальдесмона при лейомиосаркомах: иммуногистохимическая переоценка нового миогенного маркера». Прил. Immunohistochem. Мол. Морфол . 9 (4): 302–8. DOI : 10.1097 / 00022744-200112000-00003 . PMID  11759055 . S2CID  25653139 .
  • Собуэ К., Мурамото Ю., Фудзита М., Какиучи С. (сентябрь 1981 г.). «Очистка кальмодулин-связывающего белка из куриного желудка, который взаимодействует с F-актином» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 78 (9): 5652–5. Bibcode : 1981PNAS ... 78.5652S . DOI : 10.1073 / pnas.78.9.5652 . PMC  348816 . PMID  6946503 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Кальдесмон в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)