Карбамоилфосфатсинтаза II

Карбамоилфосфатсинтетаза II ( EC 6.3.5.5 ) - это фермент, который катализирует реакции, которые производят карбамоилфосфат в цитозоле (в отличие от типа I, который функционирует в митохондриях ). Его системное название - гидрокарбонат: L-глутамин амидолигаза (АДФ-образующая, карбамат-фосфорилирующая) . ^[1]^[2]^[3]^[4]^[5]^[6]^[7]^[8]

В биосинтезе пиримидина он служит ферментом, ограничивающим скорость, и катализирует следующую реакцию:

2 АТФ + L- глутамин + HCO ₃^- + H ₂ O 2 ADP + фосфат + L- глутамат + карбамоилфосфат (общая реакция)

{\ displaystyle \ rightleftharpoons}

(1a) L-глутамин + H ₂ O L-глутамат + NH ₃

{\ displaystyle \ rightleftharpoons}

(1b) 2 АТФ + HCO ₃^- + NH ₃ 2 АДФ + фосфат + карбамоилфосфат

{\ displaystyle \ rightleftharpoons}

Он активируется АТФ и PRPP ^[9] и ингибируется UMP ( уридинмонофосфат , конечный продукт пути синтеза пиримидина).

Ни CPSI, ни CPSII не требуют биотина в качестве кофермента, как видно из большинства реакций карбоксилирования.

Это одна из трех функций фермента, кодируемых геном CAD . Классифицирован согласно EC 6.3.5.5 .

Номенклатура [ править ]

Карбамоилфосфатсинтетаза (гидролизирующая глутамин) также известна как:

гидрокарбонат: L-глутамин амидолигаза (АДФ-образующая, карбамат-фосфорилирующая)
карбамилфосфатсинтетаза (глутамин)
глутамин-зависимая карбамилфосфатсинтетаза
карбамоилфосфатсинтетаза
CPS
углекислый газ: L-глутамин амидолигаза (АДФ-образующая, карбаматфосфорилирующая)

Ссылки [ править ]

Перейти ↑ Anderson PM, Meister A (декабрь 1965 г.). «Доказательства активированной формы диоксида углерода в реакции, катализируемой карбамилфосфатсинтетазой Escherichia coli». Биохимия . 4 (12): 2803–9. DOI : 10.1021 / bi00888a034 . PMID 5326356 .
^ Кальман SM, Даффилд PH, Бжозовский T (апрель 1966). «Очистка и свойства бактериальной карбамилфосфатсинтетазы». Журнал биологической химии . 241 (8): 1871–7. PMID 5329589 .
↑ Yip MC, Knox WE (май 1970). «Глутамин-зависимая карбамилфосфатсинтетаза. Свойства и распределение в нормальных и опухолевых тканях крыс». Журнал биологической химии . 245 (9): 2199–204. PMID 5442268 .
^ Стэплтон М.А., Джавид-Мадж F, Harmon MF, Хэнкс BA, Grahmann JL, Mullins LS, Raushel FM (ноябрь 1996). «Роль консервативных остатков в карбоксифосфатном домене карбамоилфосфатсинтетазы». Биохимия . 35 (45): 14352–61. DOI : 10.1021 / bi961183y . PMID 8916922 .
^ Holden HM, Thoden JB, Raushel FM (декабрь 1998). «Карбамоилфосфатсинтетаза: через нее проходит туннель». Текущее мнение в структурной биологии . 8 (6): 679–85. DOI : 10.1016 / s0959-440x (98) 80086-9 . PMID 9914247 .
^ Raushel FM, Thoden JB, Рейнхарт GD, Holden HM (октябрь 1998). «Карбамоилфосфатсинтетаза: извилистый путь от субстратов к продуктам». Текущее мнение в химической биологии . 2 (5): 624–32. DOI : 10.1016 / s1367-5931 (98) 80094-X . PMID 9818189 .
^ Raushel FM, Thoden JB, Holden HM (июнь 1999). «Семейство ферментов амидотрансфераз: молекулярные машины для производства и доставки аммиака». Биохимия . 38 (25): 7891–9. DOI : 10.1021 / bi990871p . PMID 10387030 .
^ Thoden JB, Huang X, Raushel FM, Holden HM (октябрь 2002). «Карбамоилфосфатсинтетаза. Создание пути утечки аммиака» . Журнал биологической химии . 277 (42): 39722–7. DOI : 10.1074 / jbc.M206915200 . PMID 12130656 .
^ Инклинг. «Неподдерживаемый браузер» . Инклинг . Проверено 25 апреля 2018 года .

Внешние ссылки [ править ]

Карбамоилфосфат + синтаза + (гидролизующий глутамин) в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья, посвященная ферменту EC 6.3, является незавершенной . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Перейти ↑ Anderson PM, Meister A (декабрь 1965 г.). «Доказательства активированной формы диоксида углерода в реакции, катализируемой карбамилфосфатсинтетазой Escherichia coli». Биохимия . 4 (12): 2803–9. DOI : 10.1021 / bi00888a034 . PMID 5326356 .

[2] Кальман SM, Даффилд PH, Бжозовский T (апрель 1966). «Очистка и свойства бактериальной карбамилфосфатсинтетазы». Журнал биологической химии . 241 (8): 1871–7. PMID 5329589 .

[3] Yip MC, Knox WE (май 1970). «Глутамин-зависимая карбамилфосфатсинтетаза. Свойства и распределение в нормальных и опухолевых тканях крыс». Журнал биологической химии . 245 (9): 2199–204. PMID 5442268 .

[4] Стэплтон М.А., Джавид-Мадж F, Harmon MF, Хэнкс BA, Grahmann JL, Mullins LS, Raushel FM (ноябрь 1996). «Роль консервативных остатков в карбоксифосфатном домене карбамоилфосфатсинтетазы». Биохимия . 35 (45): 14352–61. DOI : 10.1021 / bi961183y . PMID 8916922 .

[5] Holden HM, Thoden JB, Raushel FM (декабрь 1998). «Карбамоилфосфатсинтетаза: через нее проходит туннель». Текущее мнение в структурной биологии . 8 (6): 679–85. DOI : 10.1016 / s0959-440x (98) 80086-9 . PMID 9914247 .

[6] Raushel FM, Thoden JB, Рейнхарт GD, Holden HM (октябрь 1998). «Карбамоилфосфатсинтетаза: извилистый путь от субстратов к продуктам». Текущее мнение в химической биологии . 2 (5): 624–32. DOI : 10.1016 / s1367-5931 (98) 80094-X . PMID 9818189 .

[7] Raushel FM, Thoden JB, Holden HM (июнь 1999). «Семейство ферментов амидотрансфераз: молекулярные машины для производства и доставки аммиака». Биохимия . 38 (25): 7891–9. DOI : 10.1021 / bi990871p . PMID 10387030 .

[8] Thoden JB, Huang X, Raushel FM, Holden HM (октябрь 2002). «Карбамоилфосфатсинтетаза. Создание пути утечки аммиака» . Журнал биологической химии . 277 (42): 39722–7. DOI : 10.1074 / jbc.M206915200 . PMID 12130656 .

[9] Инклинг. «Неподдерживаемый браузер» . Инклинг . Проверено 25 апреля 2018 года .

vтеФерменты : мультиферментные комплексы
Фотосинтез	Фотосинтетический реакционный центр сложных белков Фотографиисистема я II
Дегидрогеназа	Пируватдегидрогеназный комплекс E1 E2 E3 Оксоглутаратдегидрогеназа OGDH DLST DLD Комплекс дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью BCKDHA BCKDHB DBT DLD
Другой	CAD Карбамоилфосфатсинтаза II Аспартат карбамоилтрансфераза Дигидрооротаза Системы, содержащие P450 Комплекс цитохрома b6f Электронная транспортная цепь Комплекс синтетазы жирных кислот Глициндекарбоксилазный комплекс Митохондриальный трехфункциональный белок ХАДХА HADHB Фосфоенолпируват сахарная фосфотрансфераза Поликетидсинтаза Комплекс сахараза-изомальтаза Триптофансинтаза

vтеФерменты : лигазы CO CS и CN ( EC 6.1-6.3)
6.1 : Углерод-кислород	Аминоацил тРНК синтетаза Аланин Аргинин Аспарагин Аспартат Цистеин D-аланин — поли (фосфорибитол) лигаза Глутамат Глутамин Глицин Гистидин Изолейцин Лейцин Лизин Метионин Фенилаланин Пролин Серин Треонин Триптофан Тирозин Валин
6.2 : Углерод-сера	Сукцинилкофермент синтетаза Ацетил-КоА-синтетаза Длинноцепочечные жирные кислоты - КоА-лигаза
6.3 : Углерод-азот	Глютамин синтетаза Убиквитин лигаза Каллин Подавитель опухолей фон Хиппеля – Линдау UBE3A Mdm2 Комплекс, стимулирующий анафазу УБР1 Глутатионсинтетаза CTP синтетаза Аденилосукцинатсинтаза Аргининосукцинатсинтаза Синтетаза холокарбоксилазы GMP-синтаза Аспарагинсинтетаза Карбамоилфосфатсинтетаза я II Глутамат-цистеинлигаза

vтеФерменты
Мероприятия	Активный сайт Сайт привязки Каталитическая триада Оксианионная дыра Ферментная распущенность Каталитически совершенный фермент Коэнзим Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Сотрудничество Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Ферментное суперсемейство Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Ханеса – Вульфа Заговор Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4 Lyases ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) Лигазы EC6 ( список ) EC7 Translocases ( список )