Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с CpDNA )
Перейти к навигации Перейти к поиску
Хлоропластная ДНК blank.svg
тРНК
рибосомная РНК
тРНК
рибосомная РНК
тРНК
рибосомальный белок
фотосистема I
наддегидрогеназа
тРНК
рибосомальный белок
наддегидрогеназа
тРНК
тРНК
рибосомальные белки
фактор инициирования 1
рибосомальные белки
РНК-полимераза
атр-зависимая протеаза
рибосомальные белки
тРНК
nicotiana tabacum
редактировать · изображение
ДНК хлоропластов Интерактивная генная карта ДНК хлоропластов Nicotiana tabacum . Сегменты с метками внутри находятся на цепи B ДНК , сегменты с метками снаружи находятся на цепи A. Насечки обозначают интроны .

Хлоропласты имеют свою собственную ДНК , [1] [2] , часто сокращенно хпДНК . [3] Он также известен как пластом при обозначении геномов других пластид . Его существование было впервые доказано в 1962 году. [4] Первые полные последовательности генома хлоропластов были опубликованы в 1986 году, Nicotiana tabacum (табак) Sugiura и его коллеги и Marchantia polymorpha (печеночник) Ozeki et al. [5] [6] С тех пор были секвенированы сотни ДНК хлоропластов различных видов , но они [когда? ] восновном таковыеназемных растенийизеленых водорослей-глаукофиты,красные водорослии другие группы водорослей крайне недопредставлены, что потенциально вносит некоторуюпредвзятостьв представления о «типичной» структуре и содержании ДНК хлоропластов. [7]

Молекулярная структура [ править ]

Карта ДНК хлоропласта 154 т.п.н. модельного цветущего растения ( Arabidopsis thaliana : Brassicaceae), показывающая гены и инвертированные повторы.

ДНК хлоропластов имеют круглую форму и обычно имеют длину 120 000–170 000 пар оснований . [4] [8] [9] Они могут иметь длину контура около 30–60 микрометров и массу около 80–130 миллионов дальтон . [10]

У большинства хлоропластов весь геном хлоропластов объединен в одно большое кольцо, хотя геном динофитных водорослей является заметным исключением - их геном разбит примерно на сорок маленьких плазмид , каждая длиной 2 000–10 000 пар оснований . [7] Каждое мини-кольцо содержит от одного до трех генов, [7] [11], но также были обнаружены пустые плазмиды без кодирующей ДНК .

Инвертированные повторы [ править ]

Многие хлоропластные ДНК содержат два инвертированных повтора , которые отделяют длинный однокопийный участок (LSC) от короткого однокопийного участка (SSC). [9]

Инвертированные повторы сильно различаются по длине, от 4000 до 25000 пар оснований каждый. [7] Инвертированные повторы у растений, как правило, находятся в верхнем конце этого диапазона, каждый из которых имеет длину 20 000–25 000 пар оснований. [9] [12] Области инвертированных повторов обычно содержат три рибосомных РНК и два гена тРНК , но они могут быть увеличены или уменьшены, чтобы содержать от четырех до более 150 генов. [7] Хотя данная пара инвертированных повторов редко бывает полностью идентична, они всегда очень похожи друг на друга, очевидно, в результате согласованной эволюции . [7]

Инвертированные области повторов высоко консервативны среди наземных растений и накапливают мало мутаций. [9] [12] Подобные инвертированные повторы существуют в геномах цианобактерий и двух других линий хлоропластов ( glaucophyta и rhodophyceæ ), предполагая, что они предшествовали хлоропласту, [7] хотя некоторые ДНК хлоропластов, такие как ДНК гороха и нескольких красных водорослей [7] с тех пор потеряли инвертированные повторы. [12] [13] Другие, такие как красная водоросль Porphyra, перевернули один из своих перевернутых повторов (сделав их прямыми повторами). [7]Возможно, что инвертированные повторы помогают стабилизировать остальную часть генома хлоропластов, поскольку ДНК хлоропластов, которые потеряли некоторые из сегментов инвертированных повторов, имеют тенденцию больше перестраиваться. [13]

Линейная структура [ править ]

Долгое время считалось, что ДНК хлоропластов имеет круговую структуру, но некоторые данные свидетельствуют о том, что ДНК хлоропластов чаще принимает линейную форму. [14] Более 95% ДНК хлоропластов в хлоропластах кукурузы имеют разветвленную линейную форму, а не отдельные круги. [7]

Нуклеоиды [ править ]

Каждый хлоропласт содержит около 100 копий своей ДНК в молодых листьях, а в старых листьях их количество уменьшается до 15-20 копий. [15] Обычно они упакованы в нуклеоиды, которые могут содержать несколько идентичных колец ДНК хлоропластов. В каждом хлоропласте можно найти множество нуклеоидов. [10]

Хотя хлоропластная ДНК не связана с истинными гистонами , [16] у красных водорослей был обнаружен гистоноподобный хлоропластный белок (HC), кодируемый хлоропластной ДНК, который плотно упаковывает каждое кольцо хлоропластной ДНК в нуклеоид . [17]

У примитивных красных водорослей нуклеоиды хлоропластной ДНК сгруппированы в центре хлоропласта, тогда как у зеленых растений и зеленых водорослей нуклеоиды рассредоточены по всей строме . [17]

Репликация ДНК [ править ]

Ведущая модель репликации хпДНК [ править ]

Репликация ДНК хлоропластов посредством множественных механизмов D-петли. Адаптировано из статьи Кришнана Н.М., Рао Б.Дж. «Сравнительный подход к выяснению репликации генома хлоропластов».

Механизм репликации хлоропластной ДНК (хпДНК) окончательно не определен, но были предложены две основные модели. Ученые пытались наблюдать репликацию хлоропластов с помощью электронной микроскопии с 1970-х годов. [18] [19] Результаты экспериментов под микроскопом привели к идее, что хлоропластная ДНК реплицируется с использованием петли двойного смещения (D-петля). По мере того, как D-петля движется по кольцевой ДНК, она принимает промежуточную форму тета, также известную как промежуточное звено репликации Кэрнса, и завершает репликацию с помощью механизма катящегося круга. [18] [20] Репликация начинается в определенных точках происхождения. Вилки множественной репликацииоткрываются, позволяя репликационному механизму реплицировать ДНК. По мере продолжения репликации вилки разрастаются и в конечном итоге сходятся. Новые структуры хпДНК разделяются, образуя дочерние хромосомы хпДНК.

В дополнение к ранним микроскопическим экспериментам, эта модель также подтверждается количествами дезаминирования, наблюдаемыми в хпДНК. [18] Дезаминирование происходит при потере аминогруппы и представляет собой мутацию, которая часто приводит к изменению оснований. Когда аденин дезаминируется, он становится гипоксантином . Гипоксантин может связываться с цитозином , и когда пара оснований XC реплицируется, он становится GC (таким образом, происходит изменение основания A → G). [21]

Со временем изменения оснований в последовательности ДНК могут возникать в результате мутаций дезаминирования. Когда аденин дезаминируется, он становится гипоксантином, который может соединяться с цитозином. Во время репликации цитозин соединяется с гуанином, вызывая изменение основания A → G.

В хпДНК существует несколько градиентов дезаминирования A → G. ДНК становится восприимчивой к событиям дезаминирования, когда она является одноцепочечной. Когда образуются репликационные вилки, не копируемая нить является однонитевой и, следовательно, подвержена риску дезаминирования A → G. Следовательно, градиенты дезаминирования указывают на то, что вилки репликации, скорее всего, присутствовали, и направление, в котором они изначально открывались (самый высокий градиент, скорее всего, находится ближе всего к месту старта, потому что он был одноцепочечным в течение самого длительного периода времени). [18]Этот механизм до сих пор является ведущей теорией; однако вторая теория предполагает, что большая часть хпДНК на самом деле линейна и реплицируется посредством гомологичной рекомбинации. Далее он утверждает, что только меньшая часть генетического материала хранится в кольцевых хромосомах, тогда как остальная часть находится в разветвленных, линейных или других сложных структурах. [18] [20]

Альтернативная модель репликации [ править ]

Одна из основных конкурирующих моделей хпДНК утверждает, что большая часть хпДНК является линейной и участвует в структурах гомологичной рекомбинации и репликации, подобных бактериофагу Т4 . [20] Было установлено, что некоторые растения имеют линейную хпДНК, например кукурузу, и что многие из них все еще содержат сложные структуры, которые ученые еще не понимают; [20] однако сегодня преобладает мнение, что большая часть хпДНК является кольцевой. Когда были проведены оригинальные эксперименты с хпДНК, ученые действительно заметили линейные структуры; однако они приписали эти линейные формы ломаным кругам. [20]Если разветвленные и сложные структуры, наблюдаемые в экспериментах с хпДНК, реальны, а не артефакты конкатенированной кольцевой ДНК или разорванных кругов, то механизма репликации D-петли недостаточно, чтобы объяснить, как эти структуры будут реплицироваться. [20] В то же время гомологичная рекомбинация не объясняет множественные градиенты A → G, наблюдаемые в пластомах. [18] Этот недостаток является одним из самых больших в теории линейных структур.

Содержание генов и синтез белка [ править ]

Геном хлоропласта обычно включает около 100 генов [8] [11], которые кодируют множество вещей, в основном связанных с протеиновым конвейером и фотосинтезом . Как и у прокариот , гены в ДНК хлоропластов организованы в опероны . [11] Интроны часто встречаются в молекулах ДНК хлоропластов, в то время как они редко встречаются в молекулах прокариотической ДНК ( митохондриальные ДНК растений обычно имеют интроны, но не мтДНК человека). [22]

Среди наземных растений состав генома хлоропластов довольно схож [9] - они кодируют четыре рибосомные РНК , 30–31 тРНК , 21 рибосомный белок и 4 субъединицы РНК-полимеразы [23] [24], участвующих в синтезе белков. Для фотосинтеза ДНК хлоропласта включает гены 28 тилакоидных белков и большой субъединицы Rubisco . [23] Кроме того, его гены кодируют одиннадцать субъединиц белкового комплекса, который опосредует окислительно-восстановительные реакции для рециркуляции электронов, [25] который похож на НАДН-дегидрогеназу.находится в митохондриях. [23] [26]

Редукция генома хлоропласта и перенос генов [ править ]

Со временем многие части генома хлоропласта были перенесены в ядерный геном хозяина [4] [8] [27], этот процесс называется переносом эндосимбиотического гена . В результате геном хлоропласта сильно сокращен по сравнению с геномом свободноживущих цианобактерий. Хлоропласты могут содержать 60–100 генов, тогда как цианобактерии часто имеют более 1500 генов в своем геноме. [28] Напротив, известно лишь несколько случаев, когда гены были перенесены в хлоропласт от различных доноров, включая бактерии. [29] [30] [31]

Перенос эндосимбиотических генов - это то, как мы узнаем о потерях хлоропластов во многих хромальвеолатных клонах. Даже если хлоропласт в конечном итоге утрачивается, гены, которые он передал ядру бывшего хозяина, сохраняются, что свидетельствует о существовании утраченного хлоропласта. Например, в то время как диатомовые (а heterokontophyte ) теперь имеет красную цветению , полученный хлоропласт , наличие многих зеленых водорослей генов в ядре диатомового свидетельствуют о том , что диатомовые предка (вероятно , предок всех chromalveolates тоже) были зеленый водорослей , полученные хлоропласты в некоторая точка, которая впоследствии сменилась красным хлоропластом. [32]

У наземных растений около 11–14% ДНК в их ядрах можно проследить до хлоропластов, [33] до 18% у Arabidopsis , что соответствует примерно 4500 генам, кодирующим белок. [34] Недавно было несколько случаев переноса генов из ДНК хлоропластов в ядерный геном наземных растений. [8]

Белки, кодируемые хлоропластом [ править ]

Из примерно трех тысяч белков, обнаруженных в хлоропластах, около 95% кодируются ядерными генами. Многие белковые комплексы хлоропласта состоят из субъединиц как генома хлоропласта, так и ядерного генома хозяина. В результате синтез белка должен координироваться между хлоропластом и ядром. Хлоропласт в основном находится под ядерным контролем, хотя хлоропласты также могут передавать сигналы, регулирующие экспрессию генов в ядре, называемые ретроградной передачей сигналов . [35]

Синтез белка [ править ]

См. Также: Транскрипция и перевод

Синтез белка в хлоропластах зависит от РНК-полимеразы, кодируемой собственным геномом хлоропласта, который связан с РНК-полимеразами, обнаруженными в бактериях. Хлоропласты также содержат загадочную вторую РНК-полимеразу, которая кодируется ядерным геномом растения. Две РНК-полимеразы могут распознавать и связываться с разными видами промоторов в геноме хлоропласта. [36] В рибосомы в хлоропласты сходны с бактериальными рибосомами. [23]

Редактирование РНК в пластидах [ править ]

Редактирование РНК - это вставка, удаление и замена нуклеотидов в транскрипте мРНК перед трансляцией в белок. Сильно окислительная среда внутри хлоропластов увеличивает скорость мутаций, поэтому посттранскрипционная репарация необходима для сохранения функциональных последовательностей. Эдитосома хлоропласта заменяет C -> U и U -> C в очень определенных местах транскрипта. Это может изменить кодон аминокислоты или восстановить нефункциональный псевдоген, добавив стартовый кодон AUG или удалив преждевременный стоп-кодон UAA. [37]

Эдитосома распознает и связывается с цис-последовательностью перед местом редактирования. Расстояние между сайтом связывания и сайтом редактирования зависит от гена и белков, участвующих в редактировании. Сотни различных белков PPR ядерного генома участвуют в процессе редактирования РНК. Эти белки состоят из 35-членных повторяющихся аминокислот, последовательность которых определяет цис-сайт связывания отредактированного транскрипта. [37]

Базальные наземные растения, такие как печеночники, мхи и папоротники, имеют сотни различных участков для редактирования, в то время как цветковые растения обычно имеют от тридцати до сорока. У паразитических растений, таких как Epifagus virginiana, наблюдается потеря редактирования РНК, что приводит к потере функции генов фотосинтеза. [38]

Нацеливание на белок и импорт [ править ]

См. Также: Нацеливание на белок

Перемещение такого количества генов хлоропластов в ядро ​​означает, что многие белки хлоропластов , которые должны были транслироваться в хлоропласте, теперь синтезируются в цитоплазме. Это означает, что эти белки должны быть возвращены в хлоропласт и импортированы как минимум через две мембраны хлоропласта. [39]

Любопытно, что около половины белковых продуктов перенесенных генов даже не направляются обратно в хлоропласт. Многие из них стали экзаптациями , взяв на себя новые функции, такие как участие в делении клеток , маршрутизация белков и даже устойчивость к болезням . Несколько генов хлоропластов нашли новые пристанища в митохондриальном геноме - большинство из них стало нефункциональными псевдогенами , хотя несколько генов тРНК все еще работают в митохондриях . [28] Некоторые перенесенные белковые продукты хлоропластной ДНК направляются в секреторный путь [28] (хотя многие вторичные пластидыограничены самой внешней мембраной, происходящей из клеточной мембраны хозяина , и, следовательно, топологически вне клетки, потому что для достижения хлоропласта из цитозоля вы должны пересечь клеточную мембрану , как если бы вы направлялись во внеклеточное пространство . В этих случаях белки, нацеленные на хлоропласты, первоначально перемещаются по секреторному пути). [40]

Поскольку клетка, приобретающая хлоропласт, уже имела митохондрии (и пероксисомы , и клеточную мембрану для секреции), новому хозяину хлоропласта пришлось разработать уникальную систему нацеливания на белки, чтобы избежать отправки белков хлоропласта в неправильную органеллу . [39]

Цитоплазматическая трансляция и N-концевые транзитные последовательности [ править ]

См. Также: Полипептид , белок и перевод
Полипептида с четырьмя аминокислот связаны друг с другом. Слева находится N-конец с его аминогруппой (H 2 N ), выделенной зеленым цветом. Синий С-конец с его карбоксильной группой ( C O 2 H) находится справа.

Полипептиды , предшественники белков , представляют собой цепочки аминокислот . Два конца полипептида называются N-концом , или амино-концом , и C-концом , или карбоксильным концом . [41] Для многих (но не всех) [42] белков хлоропластов, кодируемых ядерными генами, расщепляемые транзитные пептиды добавляются к N-концам полипептидов, которые используются, чтобы помочь направить полипептид в хлоропласт для импорта [39] [43] (N-концевые транзитные пептиды также используются для направления полипептидов в митохондрии растений ).[44] N-концевые транзитные последовательности также называют пре-последовательностями [39], потому что они расположены на «переднем» конце полипептида - рибосомы синтезируют полипептиды от N-конца до С-конца. [41]

Транзитные пептиды хлоропластов сильно различаются по длине и аминокислотной последовательности . [43] Они могут состоять из 20–150 аминокислот [39] - необычно большой длины, что позволяет предположить, что транзитные пептиды на самом деле представляют собой совокупность доменов с различными функциями. [43] Транзитные пептиды обычно заряжены положительно , [39] богаты гидроксилированными аминокислотами, такими как серин , треонин и пролин , и бедны кислыми аминокислотами, такими как аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота . [43]В водном растворе последовательность прохождения формирует случайный клубок. [39]

Однако не все белки хлоропластов включают N-концевой расщепляемый транзитный пептид. [39] Некоторые из них включают транзитную последовательность в функциональную часть самого белка. [39] У некоторых вместо этого транзитная последовательность добавляется к их С-концу . [45] Большинство полипептидов, у которых отсутствуют N-концевые нацеленные последовательности, - это полипептиды, которые отправляются на внешнюю мембрану хлоропласта , плюс, по крайней мере, один отправляется на внутреннюю мембрану хлоропласта . [39]

Фосфорилирование, шапероны и транспорт [ править ]

После того, как полипептид хлоропласта синтезируется на рибосоме в цитозоле , энергия АТФ может быть использована для фосфорилирования или добавления фосфатной группы ко многим (но не всем) из них в их транзитных последовательностях. [39] Серин и треонин (оба очень распространены в транзитных последовательностях хлоропластов - составляющие 20–30% последовательности) [46] часто являются аминокислотами, которые принимают фосфатную группу . [44] [46] фермент , который осуществляет фосфорилирование является конкретнымдля полипептидов хлоропластов и игнорирует полипептиды, предназначенные для митохондрий или пероксисом . [46]

Фосфорилирование изменяет форму полипептида [46], облегчая прикрепление белков 14-3-3 к полипептиду. [39] [47] У растений белки 14-3-3 связываются только с препротеинами хлоропластов. [44] Он также связан с ч ест с скакательным р rotein Hsp70 , который держит полипептид от складывания преждевременно. [39] Это важно, потому что это не позволяет белкам хлоропластов принимать свою активную форму и выполнять свои функции хлоропластов в неправильном месте - цитозоле . [44] [47]В то же время они должны сохранять форму, достаточную для того, чтобы их можно было распознать и импортировать в хлоропласт. [44]

Белок теплового шока и белки 14-3-3 вместе образуют комплекс управления цитозолом, который облегчает импорт полипептида хлоропласта в хлоропласт. [39]

Альтернативно, если транзитный пептид препротеина хлоропласта не фосфорилируется, препротеин хлоропласта все еще может прикрепляться к белку теплового шока или Toc159 . Эти комплексы могут связываться с комплексом TOC на внешней мембране хлоропласта, используя энергию GTP . [39]

Транслокон на внешней хлоропластной мембране (ТОС) [ править ]

ТОС комплекс , или т ranslocon на о Uter с hloroplast мембраны , представляет собой набор белков , что импорт препротеинов по всей наружной оболочке хлоропластов . Идентифицировано пять субъединиц комплекса TOC - два GTP- связывающих белка Toc34 и Toc159 , туннель импорта белка Toc75 , плюс белки Toc64 [39] и Toc12 . [42]

Первые три белка образуют основной комплекс, состоящий из одного Toc159, от четырех до пяти Toc34 и четырех Toc75, которые образуют четыре отверстия в диске диаметром 13 нанометров . Весь основной комплекс весит около 500 килодальтон . Два других белка, Toc64 и Toc12, связаны с основным комплексом, но не являются его частью. [42]

Toc34 и 33 [ править ]

Toc34 из растения гороха . Toc34 имеет три почти идентичных молекулы (показаны немного разными оттенками зеленого), каждая из которых образует димер с одной из соседних молекул. Часть сайта связывания молекулы GDP выделена розовым цветом. [48]

Toc34 - это интегральный белок во внешней мембране хлоропласта, который заякорен в ней его гидрофобным [49] С-концевым хвостом. [39] [47] Однако большая часть белка, включая его большой домен, связывающий гуанозинтрифосфат (GTP), проецируется в строму. [47]

Задача Toc34 - улавливать некоторые препротеины хлоропластов в цитозоле и передавать их остальной части комплекса TOC. [39] Когда GTP , энергетическая молекула, подобная АТФ, присоединяется к Toc34, белок становится намного более способным связываться со многими препротеинами хлоропластов в цитозоле . [39] Присутствие препротеина хлоропласта заставляет Toc34 расщеплять GTP на гуанозиндифосфат (GDP) и неорганический фосфат . Эта потеря GTP заставляет белок Toc34 высвобождать препротеин хлоропласта, передавая его следующему белку TOC. [39]Затем Toc34 высвобождает исчерпанную молекулу ВВП, вероятно, с помощью неизвестного фактора обмена ВВП . Домен из Toc159 может быть фактором обмена , который осуществляет удаление ВВП. Затем белок Toc34 может принять другую молекулу GTP и снова начать цикл. [39]

Toc34 можно отключить посредством фосфорилирования . Протеинкиназы дрейфуют вокруг на наружной мембране хлоропласта можно использовать АТФ , чтобы добавить фосфатную группу с белком Toc34, предотвращая его от того, чтобы получить другую GTP молекулы, ингибирование активности белка. Это может обеспечить способ регулирования импорта белка в хлоропласты. [39] [47]

Arabidopsis thaliana имеет два гомологичных белка, AtToc33 и AtToc34 ( At означает A rabidopsis t haliana ) [39] [47] , каждый из которых примерно на 60% идентичен по аминокислотной последовательности Toc34 в горохе (называемый ps Toc34). [47] AtToc33 является наиболее распространенным у арабидопсиса , [47] и является функциональным аналогом Toc34, поскольку его можно выключить путем фосфорилирования. AtToc34, с другой стороны, не может быть фосфорилирован. [39] [47]

Toc159 [ править ]

Toc159 - еще одна GTP- связывающая субъединица TOC , такая же как Toc34 . Toc159 имеет три домена . На N- конце находится A-домен, который богат кислыми аминокислотами и занимает примерно половину длины белка. [39] [49] А-домен часто отщепляется , оставляя 86 килодальтонный фрагмент, называемый Toc86 . [49] В середине находится его GTP- связывающий домен, который очень похож на гомологичный GTP-связывающий домен в Toc34. [39] [49] На C-терминалеконец - это гидрофильный М-домен [39], который прикрепляет белок к внешней мембране хлоропласта. [49]

Toc159, вероятно, работает во многом так же, как Toc34, распознавая белки в цитозоле с помощью GTP . Он может регулироваться посредством фосфорилирования , но с помощью другой протеинкиназы, чем та, которая фосфорилирует Toc34. [42] Его M-домен формирует часть туннеля, через который проходят препротеины хлоропластов, и, по-видимому, обеспечивает силу, которая проталкивает препротеины, используя энергию GTP . [39]

Toc159 не всегда обнаруживается как часть комплекса TOC - он также обнаруживается растворенным в цитозоле . Это предполагает, что он может действовать как челнок, который находит препротеины хлоропластов в цитозоле и переносит их обратно в комплекс TOC. Однако прямых доказательств такого поведения не так много. [39]

Семейство белков Toc159, Toc159 , Toc132 , Toc120 и Toc90 было обнаружено у Arabidopsis thaliana . Они различаются по длине своих A-доменов, которая полностью отсутствует в Toc90. Toc132, Toc120 и Toc90, похоже, имеют специализированные функции по импорту таких вещей, как нефотосинтетические препротеины, и не могут заменить Toc159. [39]

Toc75 [ править ]

β-ствол Общая форма β-ствола представляет собой полый цилиндр, покрытый множеством β-листов . Обратите внимание, что изображенный белок не является конкретно Toc75.

Toc75 - самый распространенный белок на внешней оболочке хлоропласта. Это трансмембранная трубка, которая формирует большую часть самой поры ТОС. Toc75 представляет собой канал β-ствола, облицованный 16 β-гофрированными листами . [39] Отверстие, которое он формирует, имеет ширину около 2,5 нанометров на концах и сжимается до 1,4–1,6 нанометров в диаметре в самом узком месте - достаточно широкого, чтобы позволить частично свернутым препротеинам хлоропласта пройти. [39]

Toc75 также может связываться с препротеинами хлоропластов, но намного хуже, чем Toc34 или Toc159. [39]

Резуховидка Таля имеет несколько изоформ из Toc75 , которые названы по хромосомных позиций генов , которые кодируют их. AtToc75 III - самый распространенный из них. [39]

Транслокон на внутренней мембране хлоропласта (TIC) [ править ]

ТЭП транслокон или т ranslocon на я nner с hloroplast мембраны транслокон [39] еще один белковый комплекс , который импортирует белки по всей внутренней оболочки хлоропласта . Полипептидные цепи хлоропластов, вероятно, часто проходят через два комплекса одновременно, но комплекс TIC может также извлекать препротеины, потерянные в межмембранном пространстве . [39]

Подобно транслокону TOC, транслокон TIC имеет большой основной комплекс, окруженный некоторыми слабо связанными периферическими белками, такими как Tic110 , Tic40 и Tic21 . [50] Основной комплекс весит около миллиона дальтон и содержит Tic214 , Tic100 , Tic56 и Tic20 I , возможно, по три каждого из них. [50]

Tic20 [ править ]

Tic20 - это интегральный белок, который, как полагают, имеет четыре трансмембранных α-спирали . [39] Он находится в комплексе TIC в 1 миллион дальтон . [50] Поскольку он похож на бактериальные аминокислотные транспортеры и митохондриальный импорт белок Tim17 [39] ( т ranslocase на я nner м itochondrial м embrane ), [51] , был предложен , чтобы быть частью TIC канала импорта. [39] Не существует in vitro.доказательства этому. [39] У Arabidopsis thaliana известно, что примерно на каждые пять белков Toc75 во внешней мембране хлоропласта приходится два белка Tic20 I (основная форма Tic20 у Arabidopsis ) во внутренней мембране хлоропласта. [50]

В отличие от Tic214 , Tic100 или Tic56 , Tic20 имеет гомологичных родственников среди цианобактерий и почти всех клонов хлоропластов, что позволяет предположить, что он развился до первого эндосимбиоза хлоропластов. Tic214 , Tic100 и Tic56 уникальны для хлоропластов хлоропластидана, что позволяет предположить, что они эволюционировали позже. [50]

Tic214 [ править ]

Tic214 - еще один базовый комплексный белок TIC, названный так потому, что он весит чуть менее 214 килодальтон . Его длина составляет 1786 аминокислот, и считается, что он имеет шесть трансмембранных доменов на своем N- конце. Tic214 примечателен тем, что кодируется ДНК хлоропластов, а точнее первой открытой рамкой считывания ycf1 . Tic214 и Tic20 вместе, вероятно, составляют часть комплекса TIC в один миллион дальтон, который охватывает всю мембрану . Tic20 похоронен внутри комплекса, тогда как Tic214 открыт с обеих сторон внутренней мембраны хлоропласта . [50]

Tic100 [ править ]

Tic100 - это кодируемый ядром белок, длина которого составляет 871 аминокислоту . В совокупности 871 аминокислота весит чуть меньше 100 тысяч дальтон , и, поскольку зрелый белок, вероятно, не теряет никаких аминокислот, когда сам импортируется в хлоропласт (у него нет расщепляемого транзитного пептида ), он был назван Tic100. Tic100 находится на краях комплекса в 1 миллион дальтон на стороне, которая обращена к межмембранному пространству хлоропластов . [50]

Tic56 [ править ]

Tic56 также является ядерно-кодируемым белком. Длина препротеина, кодируемого его геном, составляет 527 аминокислот, а его вес составляет около 62 тысяч дальтон ; зрелая форма, вероятно, подвергается обработке, которая сокращает ее до веса 56 тысяч дальтон, когда она попадает в хлоропласт. Tic56 в основном встроен в комплекс в 1 миллион дальтон. [50]

Tic56 и Tic100 высоко консервативны среди наземных растений, но они не похожи ни на один белок, функция которого известна. Ни у одного из них нет трансмембранных доменов . [50]

См. Также [ править ]

  • Список секвенированных пластомов
  • Митохондриальная ДНК

Ссылки [ править ]

  1. ↑ de Vries J, Archibald JM (апрель 2018 г.). «Пластидные геномы» . Текущая биология . 28 (8): R336 – R337. DOI : 10.1016 / j.cub.2018.01.027 . PMID  29689202 . S2CID  207053862 .
  2. ^ C.Michael Хоган. 2010. Дезоксирибонуклеиновая кислота . Энциклопедия Земли. Национальный совет по науке и окружающей среде. ред. С. Драгган и К. Кливленд. Вашингтон
  3. ↑ Сакамото В., Таками Т. (июнь 2018 г.). «Динамика ДНК хлоропластов: количество копий, контроль качества и деградация» . Физиология растений и клеток . 59 (6): 1120–1127. DOI : 10.1093 / PCP / pcy084 . PMID 29860378 . 
  4. ^ a b c Данн Л. (2002). Биологические науки - Разъяснения (PDF) . Зеленая ДНК: ОБЪЯСНЕНИЕ БИОЛОГИИ.
  5. ^ Шинозаки, К .; Ohme, M .; Tanaka, M .; Wakasugi, T .; Hayashida, N .; Matsubayashi, T .; Zaita, N .; Chunwongse, J .; Obokata, J .; Ямагути-Шинозаки, К .; Охто, К. (1986). «Полная нуклеотидная последовательность генома хлоропласта табака: его генная организация и экспрессия» . Журнал EMBO . 5 (9): 2043–2049. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1986.tb04464.x . ISSN 0261-4189 . PMC 1167080 . PMID 16453699 .   
  6. ^ Охьяма, кандзи; Фукудзава, Хидэя; Кохчи, Такаяки; Шираи, Хиромаса; Сано, Тору; Сано, Сатоши; Умесоно, Кадзухико; Шики, Ясухико; Такеучи, Масаюки; Чанг, Чжэнь; Аота, Шин-ичи (1986). «Организация гена хлоропласта, выведенная из полной последовательности ДНК хлоропласта печеночника Marchantia polymorpha» . Природа . 322 (6079): 572–574. Bibcode : 1986Natur.322..572O . DOI : 10.1038 / 322572a0 . ISSN 1476-4687 . S2CID 4311952 .  
  7. ^ Б с д е е г ч я J Sandelius AS (2009). Хлоропласт: взаимодействие с окружающей средой . Springer. п. 18. ISBN 978-3-540-68696-5.
  8. ^ a b c d Clegg MT, Gaut BS, Learn GH, Morton BR (июль 1994). «Темпы и закономерности эволюции ДНК хлоропластов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (15): 6795–801. Bibcode : 1994PNAS ... 91.6795C . DOI : 10.1073 / pnas.91.15.6795 . PMC 44285 . PMID 8041699 .  
  9. ^ a b c d e Шоу Дж., Лики Е.Б., Шиллинг Е.Е., Смолл Р.Л. (март 2007 г.). «Сравнение последовательностей всего хлоропластного генома для выбора некодирующих областей для филогенетических исследований покрытосеменных: черепаха и заяц III». Американский журнал ботаники . 94 (3): 275–88. дои : 10,3732 / ajb.94.3.275 . PMID 21636401 . 
  10. ^ а б Берджесс Дж (1989). Введение в развитие растительных клеток . Кембридж: издательство Кембриджского университета. п. 62. ISBN 978-0-521-31611-8.
  11. ^ a b c McFadden GI (январь 2001 г.). «Происхождение и интеграция хлоропластов» . Физиология растений . 125 (1): 50–3. DOI : 10,1104 / pp.125.1.50 . PMC 1539323 . PMID 11154294 .  
  12. ^ a b c Колоднер Р., Тевари К.К. (январь 1979 г.). «Инвертированные повторы в ДНК хлоропластов высших растений» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 76 (1): 41–5. Bibcode : 1979PNAS ... 76 ... 41K . DOI : 10.1073 / pnas.76.1.41 . PMC 382872 . PMID 16592612 .  
  13. ^ Б Palmer JD, Thompson WF (июнь 1982). «Перестройки ДНК хлоропластов более часты, когда теряется большая инвертированная повторяющаяся последовательность». Cell . 29 (2): 537–50. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (82) 90170-2 . PMID 6288261 . S2CID 11571695 .  
  14. ^ Bendich AJ (июль 2004). «Круглые хромосомы хлоропластов: великая иллюзия» . Растительная клетка . 16 (7): 1661–6. DOI : 10.1105 / tpc.160771 . PMC 514151 . PMID 15235123 .  
  15. ^ Биохимия растений (3-е изд.). Академическая пресса. 2005. с. 517 . ISBN 9780120883912. количество копий ктДНК на хлоропласт.
  16. ^ Биология 8-е издание Кэмпбелл и Рис . Бенджамин Каммингс (Пирсон). 2009. с. 516.
  17. ^ а б Кобаяси Т., Такахара М., Миягишима С.Ю., Куроива Х., Сасаки Н., Охта Н., Мацудзаки М., Куроива Т. (июль 2002 г.). «Обнаружение и локализация HU-подобного белка, кодируемого хлоропластом, который организует нуклеоиды хлоропластов» . Растительная клетка . 14 (7): 1579–89. DOI : 10.1105 / tpc.002717 . PMC 150708 . PMID 12119376 .  
  18. ^ Б с д е е Krishnan Н.М., Рао BJ (май 2009 г.). «Сравнительный подход к выяснению репликации генома хлоропластов» . BMC Genomics . 10 (237): 237. DOI : 10.1186 / 1471-2164-10-237 . PMC 2695485 . PMID 19457260 .  
  19. ^ Хайнхорст, Гордон К. Кэннон, Сабина (1993). «Репликация ДНК в хлоропластах». Журнал клеточной науки . 104 : 1–9.
  20. ^ Б с д е е Bendich AJ (июль 2004 г.). «Круглые хромосомы хлоропластов: великая иллюзия» . Растительная клетка . 16 (7): 1661–6. DOI : 10.1105 / tpc.160771 . PMC 514151 . PMID 15235123 .  
  21. ^ «Влияние химических мутагенов на нуклеотидную последовательность» . Биоциклопедия . Проверено 24 октября 2015 года .
  22. Перейти ↑ Alberts B (2002). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк [укр.]: Гарланд. ISBN 978-0-8153-4072-0.
  23. ^ a b c d Харрис Э. Х., Бойнтон Дж. Э., Гиллхэм Н. В. (декабрь 1994 г.) «Рибосомы хлоропластов и синтез белка» . Микробиологические обзоры . 58 (4): 700–54. DOI : 10.1128 / MMBR.58.4.700-754.1994 . PMC 372988 . PMID 7854253 .  
  24. ^ Wakasugi T, Сугита M, Tsudzuki T, Сугиура M (1998). «Обновленная генная карта ДНК хлоропластов табака». Репортер по молекулярной биологии растений . 16 (3): 231–41. DOI : 10,1023 / A: 1007564209282 . S2CID 40036883 . 
  25. Перейти ↑ Krause K (сентябрь 2008 г.). «От хлоропластов к« загадочным »пластидам: эволюция пластидных геномов у растений-паразитов». Текущая генетика . 54 (3): 111–21. DOI : 10.1007 / s00294-008-0208-8 . PMID 18696071 . S2CID 24879257 .  
  26. ↑ Peng L, Fukao Y, Fujiwara M, Shikanai T (январь 2012 г.). «Многоступенчатая сборка хлоропластного НАДН-дегидрогеназоподобного субкомплекса A требует нескольких кодируемых ядром белков, включая CRR41 и CRR42, у Arabidopsis» . Растительная клетка . 24 (1): 202–14. DOI : 10.1105 / tpc.111.090597 . PMC 3289569 . PMID 22274627 .  
  27. ^ Huang CY, Ayliffe М.А., Тиммис JN (март 2003). «Прямое измерение скорости переноса ДНК хлоропластов в ядро». Природа . 422 (6927): 72–6. Bibcode : 2003Natur.422 ... 72H . DOI : 10,1038 / природа01435 . PMID 12594458 . S2CID 4319507 .  
  28. ^ a b c Мартин В., Руджан Т., Ричли Е., Хансен А., Корнелсен С., Линс Т., Лейстер Д., Стоеб Б., Хасегава М., Пенни Д. (сентябрь 2002 г.). «Эволюционный анализ геномов арабидопсиса, цианобактерий и хлоропластов показывает филогению пластид и тысячи генов цианобактерий в ядре» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (19): 12246–51. Bibcode : 2002PNAS ... 9912246M . DOI : 10.1073 / pnas.182432999 . PMC 129430 . PMID 12218172 .  
  29. ^ Мацкевич P, Bodył A, Moszczyński K (июль 2013). «Случай горизонтального переноса генов от бактерий к специфическому пластидному геному динофлагеллат» . Мобильные генетические элементы . 3 (4): e25845. DOI : 10.4161 / mge.25845 . PMC 3812789 . PMID 24195014 .  
  30. ^ Leliaert F, Lopez-Баутиста JM (март 2015). «Геномы хлоропластов Bryopsis plumosa и Tydemania Expeditiones (Bryopsidales, Chlorophyta): компактные геномы и гены бактериального происхождения» . BMC Genomics . 16 (1): 204. DOI : 10,1186 / s12864-015-1418-3 . PMC 4487195 . PMID 25879186 .  
  31. ^ Робисона, TA, Grusz AL, Wolf PG, Газонокосилки, JP, Fauskee BD, Соса K и Schuettpelz E (октябрь 2018). «Мобильные элементы формируют эволюцию пластома в папоротниках» . Геномная биология и эволюция . 10 (10): 2669–2571. DOI : 10.1093 / GbE / evy189 . PMC 6166771 . PMID 30165616 .  
  32. ^ Moustafa А, Beszteri В, Майер UG, Bowler С, Валентин К, Д Бхаттачария (июнь 2009 г.). «Геномные следы скрытого пластидного эндосимбиоза у диатомовых водорослей» (PDF) . Наука . 324 (5935): 1724–6. Bibcode : 2009Sci ... 324.1724M . DOI : 10.1126 / science.1172983 . PMID 19556510 . S2CID 11408339 .   
  33. ^ Nowack EC, Vogel H, Грот M, Гроссман AR, Мелконян M, Glöckner G (январь 2011). «Перенос эндосимбиотических генов и регуляция транскрипции перенесенных генов в Paulinella chromatophora» . Молекулярная биология и эволюция . 28 (1): 407–22. DOI : 10.1093 / molbev / msq209 . PMID 20702568 . 
  34. ^ Арчибальд JM (декабрь 2006 г.). «Геномика водорослей: изучение отпечатка эндосимбиоза» . Текущая биология . 16 (24): R1033-5. DOI : 10.1016 / j.cub.2006.11.008 . PMID 17174910 . S2CID 17830745 .  
  35. ^ Кусевицкий S, Нотт А, Моклер ТК, Хонг Р, Sachetto-Мартинс G, Surpin М, Лим Дж, Миттлер R, Chory J (май 2007 г.). «Сигналы от хлоропластов сходятся, чтобы регулировать экспрессию ядерных генов» . Наука . 316 (5825): 715–9. Bibcode : 2007Sci ... 316..715K . DOI : 10.1126 / science.1140516 (неактивный 2021-01-14). PMID 17395793 . CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
  36. ^ Hedtke В, Börner Т, Вэйхэ А (август 1997 года). «Митохондриальные и хлоропластные РНК-полимеразы фагового типа у Arabidopsis». Наука . 277 (5327): 809–11. DOI : 10.1126 / science.277.5327.809 . PMID 9242608 . 
  37. ^ a b Takenaka M, Zehrmann A, Вербицкий D, Härtel B, Brennicke A (2013). «Редактирование РНК в растениях и его эволюция». Ежегодный обзор генетики . 47 (1): 335–52. DOI : 10.1146 / annurev-genet-111212-133519 . PMID 24274753 . 
  38. Перейти ↑ Tillich M, Krause K (июль 2010 г.). «Тонкости редактирования и сплайсинга пластидных РНК: уроки паразитических растений». Новая биотехнология . Специальный выпуск: Годовой обзор биотехнологии 2010 Основы РНК и биотехнологические приложения. 27 (3): 256–66. DOI : 10.1016 / j.nbt.2010.02.020 . PMID 20206308 . 
  39. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r s t u v w x y z aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak al am an Soll J, Schleiff E (март 2004 г.) . «Импорт белка в хлоропласты». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 5 (3): 198–208. DOI : 10.1038 / nrm1333 .PMID  14991000 . S2CID  32453554 .
  40. ^ Килинг PJ (март 2010). «Эндосимбиотическое происхождение, разнообразие и судьба пластид» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 365 (1541): 729–48. DOI : 10.1098 / rstb.2009.0103 . PMC 2817223 . PMID 20124341 .  
  41. ^ а б Биология 8-е издание — Кэмпбелл и Рис . Бенджамин Каммингс. 2008. с. 340. ISBN 978-0-321-54325-7.
  42. ^ а б в г Мудрый Р. Р., Хубер Дж. К. (2007). Строение и функции пластид . Берлин: Springer. С. 53–74. ISBN 978-1-4020-6570-5.
  43. ^ a b c d Lee DW, Lee S, Lee GJ, Lee KH, Kim S, Cheong GW, Hwang I (февраль 2006 г.). «Функциональная характеристика мотивов последовательности в транзитном пептиде малой субъединицы Rubisco Arabidopsis» . Физиология растений . 140 (2): 466–83. DOI : 10.1104 / pp.105.074575 . PMC 1361317 . PMID 16384899 .  
  44. ^ a b c d e May T, Soll J (январь 2000 г.). «Белки 14-3-3 образуют направляющий комплекс с белками-предшественниками хлоропластов в растениях» . Растительная клетка . 12 (1): 53–64. DOI : 10.1105 / tpc.12.1.53 . PMC 140214 . PMID 10634907 .  
  45. ↑ Lung SC, Chuong SD (апрель 2012 г.). «Транзитный пептидоподобный сигнал сортировки на С-конце направляет препротеиновый рецептор Toc159 Bienertia sinuspersici к внешней мембране хлоропласта» . Растительная клетка . 24 (4): 1560–78. DOI : 10.1105 / tpc.112.096248 . PMC 3398564 . PMID 22517318 .  
  46. ^ a b c d Waegemann K, Soll J (март 1996). «Фосфорилирование транзитной последовательности белков-предшественников хлоропластов» . Журнал биологической химии . 271 (11): 6545–54. DOI : 10.1074 / jbc.271.11.6545 . PMID 8626459 . S2CID 26014578 .  
  47. ^ a b c d e f g h i Джарвис П., Солл Дж. (декабрь 2001 г.). «Импорт белков Toc, Tic и хлоропластов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1541 (1-2): 64–79. DOI : 10.1016 / S0167-4889 (01) 00147-1 . PMID 11750663 . 
  48. ^ ВС YJ, Forouhar F, Li Hm HM, Tu SL, Yeh YH, Kao S, Shr HL, Chou CC, Chen C, Сяо CD (февраль 2002). «Кристаллическая структура Toc34 гороха, новая ГТФаза транслокона белка хлоропласта». Структурная биология природы . 9 (2): 95–100. DOI : 10.1038 / nsb744 . PMID 11753431 . S2CID 21855733 .  
  49. ^ Б с д е Agne B, Andrés C, Монтандон C, B, Christ Ertan A, F, Jung Infanger S, S Bischof, Багинский S, Kessler F (июль 2010 г.). «Кислый A-домен TOC159 Arabidopsis встречается в виде гиперфосфорилированного белка» . Физиология растений . 153 (3): 1016–30. DOI : 10.1104 / pp.110.158048 . PMC 2899928 . PMID 20457805 .  
  50. ^ a b c d e f g h i Кикучи С., Бедар Дж., Хирано М., Хирабаяси Ю., Оиси М., Имаи М., Такасе М., Иде Т., Накаи М. (февраль 2013 г.). «Обнаружение транслокона белка на внутренней мембране оболочки хлоропласта». Наука . 339 (6119): 571–4. Bibcode : 2013Sci ... 339..571K . DOI : 10.1126 / science.1229262 . PMID 23372012 . S2CID 5062593 .  
  51. Перейти ↑ Curran SP, Koehler CM (2004). Функция митохондрий и биогенез . Springer. п. 59. ISBN 9783540214892.