Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Crescentin
Идентификаторы
Символ?
PfamPF19220
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Определитель формы промежуточных нитевидных клеток CreS
Идентификаторы
ОрганизмCaulobacter vibrioides
СимволCreS
Альт. символыParA
UniProtQ6IET3
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

Кресцентин - это белок, который является бактериальным родственником промежуточных филаментов, обнаруженных в эукариотических клетках . Так же, как тубулины и актины , другие основные белки цитоскелета , имеют прокариотические гомологи , соответственно, в белках FtsZ и MreB , промежуточные филаменты связаны с белком crescentin. Некоторые из его гомологов ошибочно обозначены как белок расщепления хромосом ParA . Это семейство белков встречается у Caulobacter и Methylobacterium..

Роль в форме ячейки [ править ]

Кресцентин был недавно открыт Кристиной Джейкобс-Вагнер в Caulobacter crescentus (теперь вибриоиды ), водной бактерии, которая использует свои серповидные клетки для улучшения подвижности. [1] Белок crescentin расположен на вогнутой поверхности этих клеток и, по-видимому, необходим для их формы, поскольку мутанты, лишенные белка, образуют палочковидные клетки. [2] Чтобы влиять на форму клеток Caulobacter , спирали филаментов crescentin связаны с цитоплазматической стороной клеточной мембраны.на одной боковой стороне клетки. Это приводит к изогнутой форме клеток в более молодых клетках, которые короче, чем шаг спирали полумесяца, но индуцируют форму спирали в более старых и более длинных клетках. [3]

Структура белка [ править ]

Подобно эукариотическим промежуточным филаментам, кресцентин объединяется в филаменты и присутствует в клетке в виде спиральной структуры. Кресцентин необходим для обеих форм прокариот Caulobacter (форма виброида / полумесяца и спиральная форма, которую он может принимать после длительной стационарной фазы). Белок crescentin имеет 430 остатков; его последовательность в основном состоит из 7 повторяющихся остатков, которые образуют спиральную структуру. Последовательность ДНК этого белка имеет участки, очень похожие на кератин эукариот и белки ламина , в основном связанные со структурой спиральной спирали. Исследователи Ausmees et al. Недавно было доказано, что, как и белки промежуточных филаментов животных, у crescentin есть центральный стержень, состоящий из четырех спиральных сегментов.[4] Как промежуточные филаменты, так и белки crescentin имеют первичную последовательность, включающую четыре α-спиральных сегмента вместе с не-α-спиральными линкерными доменами. Важное различие между crescentin и белками промежуточных филаментов животных состоит в том, что crescentin не имеет определенных элементов согласованной последовательности на концах стержневого домена, которые консервативны в белках ламина и кератина животных. [5]

Белок разделен на несколько субдоменов, организованных аналогично эукариотическим IF-белкам. [6] Не каждый исследователь убежден, что это гомолог промежуточных филаментов, вместо этого предполагая, что сходство могло возникнуть в результате конвергентной эволюции. [7]

Сборка нитей [ править ]

Белки промежуточных филаментов эукариот собираются в филаменты длиной 8-15 нм внутри клетки без потребности в энергии, то есть в АТФ или ГТФ . Ausmees et al. продолжили свои исследования crescentin, проверяя, может ли белок таким образом собираться в нити in vitro . Они обнаружили, что белки crescentin действительно способны образовывать филаменты шириной около 10 нм, и что некоторые из этих филаментов организованы латерально в пучки, точно так же, как это делают эукариотические промежуточные филаменты. [4] Сходство белка crescentin с белками промежуточных филаментов предполагает эволюционную связь между этими двумя белками цитоскелета.

Подобно эукариотическим промежуточным филаментам, филаменты, построенные из полумесяца, эластичны. Отдельные белки медленно диссоциируют, делая структуру несколько жесткой и медленной для реконструкции. Напряжение не вызывает затвердевания структуры, в отличие от ПФ эукариот, которые это делают. [8]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Charbon G, Cabeen MT, Jacobs-Wagner C (май 2009). «Бактериальные промежуточные филаменты: сборка in vivo, организация и динамика crescentin» . Гены и развитие . 23 (9): 1131–44. DOI : 10,1101 / gad.1795509 . PMC  2682956 . PMID  19417107 .
  2. Перейти ↑ Møller-Jensen J, Löwe J (февраль 2005 г.). «Усложнение бактериального цитоскелета». Текущее мнение в клеточной биологии . 17 (1): 75–81. DOI : 10.1016 / j.ceb.2004.11.002 . PMID 15661522 . 
  3. Перейти ↑ Margolin W (март 2004 г.). «Бактериальная форма: вогнутые спиральные спирали, кривая caulobacter». Текущая биология . 14 (6): R242-4. DOI : 10.1016 / j.cub.2004.02.057 . PMID 15043836 . S2CID 37470451 .  
  4. ^ a b Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C (декабрь 2003 г.). «Бактериальный цитоскелет: промежуточная филаментоподобная функция в форме клетки». Cell . 115 (6): 705–13. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00935-8 . PMID 14675535 . S2CID 14459851 .  
  5. ^ Herrmann H, Aebi U (2004). «Промежуточные филаменты: молекулярная структура, механизм сборки и интеграция в функционально различные внутриклеточные каркасы». Ежегодный обзор биохимии . 73 : 749–89. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.73.011303.073823 . PMID 15189158 . 
  6. ^ Cabeen, MT; Herrmann, H; Джейкобс-Вагнер, К. (апрель 2011 г.). «Доменная организация бактериального промежуточного филаментоподобного белка crescentin важна для сборки и функционирования» . Цитоскелет . 68 (4): 205–19. DOI : 10.1002 / cm.20505 . PMC 3087291 . PMID 21360832 .  
  7. ^ Kollmar, M (29 мая 2015). «Полифилия генов ядерных ламинов указывает на раннее эукариотическое происхождение белков промежуточных филаментов многоклеточного типа» . Научные отчеты . 5 : 10652. Bibcode : 2015NatSR ... 510652K . DOI : 10.1038 / srep10652 . PMC 4448529 . PMID 26024016 .  
  8. ^ Esue O, Рупрехт L, вс SX, Вирц D (январь 2010). «Динамика бактериального полумесяца промежуточного филамента in vitro и in vivo» . PLOS ONE . 5 (1): e8855. Bibcode : 2010PLoSO ... 5.8855E . DOI : 10.1371 / journal.pone.0008855 . PMC 2816638 . PMID 20140233 .