Цитохром Ь является белок , обнаруженный в митохондриях из эукариотических клеток. Он функционирует как часть цепи переноса электронов и является основной субъединицей трансмембранных комплексов цитохрома bc1 и b6f . [1] [2]
Идентификаторы | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Символ | Цитохром_B_N | |||||||
Pfam | PF00033 | |||||||
ИнтерПро | IPR005797 | |||||||
PROSITE | PDOC00171 | |||||||
SCOP2 | 3bcc / SCOPe / SUPFAM | |||||||
TCDB | 3.D.3 | |||||||
OPM суперсемейство | 3 | |||||||
Белок OPM | 3ч1дж | |||||||
CDD | cd00284 | |||||||
|
Функция
В митохондриях эукариот и аэробных прокариот цитохром b является компонентом комплекса III дыхательной цепи ( EC 1.10.2.2 ), также известного как комплекс bc1 или убихинол-цитохром с редуктаза. В хлоропластах растений и цианобактериях есть аналогичный белок цитохром b6, компонент пластохинон-пластоцианинредуктазы ( EC 1.10.99.1 ), также известный как комплекс b6f. Эти комплексы участвуют в переносе электронов, перекачке протонов для создания протонно-движущей силы ( PMF ). Этот протонный градиент используется для генерации АТФ . Эти комплексы играют жизненно важную роль в клетках. [3]
Состав
Цитохром b / b6 [4] [5] представляет собой интегральный мембранный белок, состоящий примерно из 400 аминокислотных остатков, который, вероятно, имеет 8 трансмембранных сегментов . У растений и цианобактерий цитохром b6 состоит из двух белковых субъединиц, кодируемых генами petB и petD. Цитохром b / b6 нековалентно связывает две группы гема , известные как b562 и b566. Постулируется, что четыре консервативных остатка гистидина являются лигандами атомов железа этих двух гемовых групп.
Использование в филогенетике
Цитохром b обычно используется в качестве участка митохондриальной ДНК для определения филогенетических отношений между организмами из-за изменчивости его последовательности. Считается, что это наиболее полезно для определения взаимоотношений внутри семей и родов . Сравнительные исследования с участием цитохрома b привели к новым схемам классификации и использовались для отнесения вновь описанных видов к роду, а также для углубления понимания эволюционных взаимоотношений. [6]
Клиническое значение
Мутации цитохрома b в первую очередь приводят к непереносимости физических упражнений у людей; хотя также сообщалось о более редких, тяжелых мультисистемных патологиях. [7]
Одноточечные мутации цитохрома b Plasmodium falciparum и P. berghei связаны с устойчивостью к противомалярийному препарату атоваквон . [8]
Гены человека
Гены человека, кодирующие белки цитохрома b, включают:
- CYB5A - цитохром b5 типа А (микросомальный)
- CYB5B - цитохром b5 типа B (наружная митохондриальная мембрана)
- CYBASC3 - цитохром b, аскорбат-зависимый 3
- MT-CYB - митохондриально кодируемый цитохром b
Рекомендации
- Перейти ↑ Howell N (август 1989 г.). «Эволюционная консервация белковых областей в протонном двигателе цитохрома b и их возможная роль в окислительно-восстановительном катализе». J. Mol. Evol . 29 (2): 157–69. Bibcode : 1989JMolE..29..157H . DOI : 10.1007 / BF02100114 . PMID 2509716 . S2CID 7298013 .
- ^ Esposti MD, De Vries S, Crimi M, Ghelli A, Patarnello T., Meyer A (июль 1993 г.). «Митохондриальный цитохром b: эволюция и структура белка» (PDF) . Биохим. Биофиз. Acta . 1143 (3): 243–71. DOI : 10.1016 / 0005-2728 (93) 90197-N . PMID 8329437 .
- ^ Бланкеншип, Роберт (2009). Молекулярные механизмы фотосинтеза . Блэквелл Паблишинг. С. 124–132.
- ^ Хауэлл Н. (1989). «Эволюционная консервация белковых областей в протонномоторном цитохроме b и их возможная роль в окислительно-восстановительном катализе». J. Mol. Evol . 29 (2): 157–169. Bibcode : 1989JMolE..29..157H . DOI : 10.1007 / BF02100114 . PMID 2509716 . S2CID 7298013 .
- ^ Esposti MD, Crimi M, Ghelli A, Patarnello T, Meyer A, De Vries S (1993). «Митохондриальный цитохром b: эволюция и структура белка» (PDF) . Биохим. Биофиз. Acta . 1143 (3): 243–271. DOI : 10.1016 / 0005-2728 (93) 90197-N . PMID 8329437 .
- ^ Кастресана, Дж. (2001). «Цитохром b Филогения и систематика человекообразных обезьян и млекопитающих» . Молекулярная биология и эволюция . 18 (4): 465–471. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.molbev.a003825 . PMID 11264397 .
- ^ Блейкли Е.Л., Митчелл А.Л., Фишер Н., Менье Б., Нийтманс Л.Г., Шефер А.М., Джексон М.Дж., Тернбулл Д.М., Тейлор Р.В. (июль 2005 г.). «Мутация митохондриального цитохрома b, вызывающая серьезный дефицит ферментов дыхательной цепи у людей и дрожжей» . FEBS Дж . 272 (14): 3583–92. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2005.04779.x . PMID 16008558 . S2CID 13938075 .
- ^ Сирегар Дж. Э., Сяфруддин Д., Мацуока Х., Кита К., Марзуки С. (июнь 2008 г.). «Мутация, лежащая в основе устойчивости Plasmodium berghei к атоваквону в хинон-связывающем домене 2 (Qo (2)) гена цитохрома b». Parasitology International . 57 (2): 229–32. DOI : 10.1016 / j.parint.2007.12.002 . PMID 18248769 .
Внешние ссылки
- Cytochromes + b в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)