Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Комплекс цитохрома b6f
1q90 opm.png
Кристаллическая структура комплекса цитохрома b6f из C. reinhardtii ( 1q90 ). Углеводородные границы липидного бислоя показаны красными и синими линиями (сторона тилакоидного пространства и сторона стромы соответственно).
Идентификаторы
СимволB6F
PfamPF05115
ИнтерПроIPR007802
TCDB3.D.3
OPM суперсемейство92
Белок OPM4pv1
Мембранома258
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Комплекс цитохрома b 6 f
Идентификаторы
ЕС нет.1.10.99.1
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Цитохром Ь 6 F комплекса (plastoquinol-пластоцианин редуктазы; ЕК 1.10.99.1 ) представляет собой фермент , найденным в тилакоидных мембранах в хлоропластах растений, цианобактерий и зеленых водорослях , который катализирует перенос электронов от plastoquinol к пластоцианину . [1] Реакция аналогична реакции, катализируемой цитохромом bc 1 (Комплекс III) митохондриальной цепи переноса электронов . Во время фотосинтеза цитохром b6 F комплекс является одним шагом вдоль цепи , которая переносит электроны от фотосистемы II к фотосистемы I , и в то же время насосы протонов в тилакоидной пространства , которые способствуют созданию электрохимического (энергии) градиент [2] , который в дальнейшем используется для синтеза АТФ из ADP .

Структура фермента [ править ]

Комплекс цитохрома b 6 f представляет собой димер, каждый мономер состоит из восьми субъединиц. [3] Они состоят из четырех больших субъединиц: цитохрома f 32 кДа с цитохромом c-типа, цитохрома b 6 кДа 25 кДа с гемовой группой с низким и высоким потенциалом, железо-серного белка Риеске 19 кДа, содержащего [ 2Fe-2S] и субъединицу IV 17 кДа; вместе с четырьмя небольшими субъединицами (3-4 кДа): PetG, PetL, PetM и PetN. [3] [4] Общая молекулярная масса составляет 217 кДа.

Кристаллическая структура комплексов цитохрома b 6 f из Chlamydomonas reinhardtii , Mastigocladus ламиносус и Nostoc sp. PCC 7120 были определены. [2] [5] [6] [7] [8] [9]

Ядро комплекса структурно сходно с ядром цитохрома bc 1 . Цитохром b 6 и субъединица IV гомологичны цитохрому b [10], а белки железо-сера Риске этих двух комплексов гомологичны. [11] Однако цитохром f и цитохром c 1 не гомологичны. [12]

Цитохром b 6 f содержит семь простетических групп . [13] [14] Четыре находятся в цитохроме b 6 f и bc 1 : гем c-типа цитохрома c 1 и f, два гема b-типа (b p и b n ) в bc 1 и b 6. f и кластер [2Fe-2S] белка Риске. В цитохроме b 6 f обнаружены три уникальные простетические группы : хлорофилл a , β-каротин и гем c n (также известный как гем x). [5]

Межмономерное пространство в ядре димера комплекса цитохрома b6f занято липидами [9], которые обеспечивают направленность переноса электронов между гемом и гемом посредством модуляции внутрибелкового диэлектрического окружения. [15]

Биологическая функция [ править ]

Мутант по цитохрому b 6 f табака ( Nicotiana tabacum ) (справа) рядом с нормальным растением. Растения используются в исследованиях фотосинтеза для изучения циклического фотофосфорилирования.

При фотосинтезе комплекс цитохрома b 6 f обеспечивает перенос электронов между двумя комплексами фотосинтетических реакционных центров, от Фотосистемы II к Фотосистеме I , при переносе протонов из стромы хлоропласта через тилакоидную мембрану в просвет . [2] Электронный транспорт через цитохром b 6 f отвечает за создание протонного градиента, который управляет синтезом АТФ в хлоропластах. [4]

В отдельной реакции комплекс цитохрома b 6 f играет центральную роль в циклическом фотофосфорилировании , когда NADP + недоступен для приема электронов от восстановленного ферредоксина . [1] Этот цикл приводит к созданию протонного градиента цитохромом b 6 f, который может использоваться для управления синтезом АТФ. Также было показано, что этот цикл важен для фотосинтеза [16], в котором предполагается, что он помогает поддерживать надлежащее соотношение выработки АТФ / НАДФН для фиксации углерода . [17] [18]

Реакции депротонирования-окисления p-стороны хинола в комплексе цитохрома b6f вовлечены в образование активных форм кислорода. [19] Было высказано предположение, что интегральная молекула хлорофилла, расположенная внутри сайта окисления хинола, выполняет структурную, нефотохимическую функцию, повышая скорость образования активных форм кислорода, возможно, обеспечивая окислительно-восстановительный путь для внутриклеточной коммуникации. [20]

Механизм реакции [ править ]

Комплекс цитохрома b 6 f отвечает за « нециклический » (1) и « циклический » (2) перенос электронов между двумя мобильными окислительно-восстановительными носителями, пластохиноном (QH 2 ) и пластоцианином (Pc):

H 2 O→фотосистема II→Быстрая справка 2→Cyt b 6 f→ПК→фотосистема I→НАДФН(1)
Быстрая справка 2→Cyt b 6 f→ПК→фотосистема I→Q(2)

Цитохром b 6 f катализирует перенос электронов от пластохинола к пластоцианину, перекачивая два протона из стромы в просвет тилакоида:

QH 2 + 2Pc (Cu 2+ ) + 2H + (строма) → Q + 2Pc (Cu + ) + 4H + (люмен) [1]

Эта реакция происходит через цикл Q, как и в Комплексе III. [21] Пластохинон действует как переносчик электронов, передавая два своих электрона в цепи переноса электронов с высоким и низким потенциалом (ETC) посредством механизма, называемого бифуркацией электронов. [22] Комплекс содержит до трех природных молекул пластохинона (PQ), которые образуют сеть переноса электронов, которые отвечают за работу Q-цикла и его окислительно-восстановительные и каталитические функции в фотосинтезе. [23]

Q цикл [ править ]

Q цикл цитохрома b 6 f

Первая половина Q-цикла

  1. QH 2 связывается с положительной стороной p (стороной просвета) комплекса. Он окисляется до семихинона (SQ) центром железо-сера (высокопотенциальный ETC) и высвобождает два протона в просвет тилакоида [ необходима ссылка ] .
  2. Восстановленный центр железо-сера передает свой электрон через цитохром f на Pc.
  3. В низкопотенциальном ETC, SQ передает свой электрон к гему б р цитохром b6.
  4. Затем гем b p переносит электрон на гем b n .
  5. Heme b n восстанавливает Q одним электроном с образованием SQ.

Вторая половина Q цикла

  1. Второй QH 2 связывается с комплексом.
  2. В ETC с высоким потенциалом один электрон восстанавливает окисленный Pc другим.
  3. В низкопотенциальном ETC электрон от гема b n переносится на SQ, а полностью восстановленный Q 2- забирает два протона из стромы с образованием QH 2 .
  4. Окисленный Q и восстановленный восстановленный QH 2 диффундируют в мембрану.

Циклический перенос электронов [ править ]

В отличие от Комплекса III, цитохром b 6 f катализирует другую реакцию переноса электрона, которая является центральной для циклического фотофосфорилирования . Электрон от ферредоксина (Fd) передается пластохинону, а затем - комплексу цитохрома b 6 f для восстановления пластоцианина, который повторно окисляется P700 в Фотосистеме I. [24] Точный механизм восстановления пластохинона ферредоксином все еще исследуется. Одно из предположений состоит в том, что существует ферредоксин: пластохинонредуктаза или НАДФ-дегидрогеназа. [24]Поскольку гем x, по-видимому, не требуется для цикла Q и не содержится в Комплексе III, было предложено использовать его для циклического фотофосфорилирования по следующему механизму: [22] [25]

  1. Fd (красный) + гем x (окс) → Fd (окс) + гем x (красный)
  2. гем x (красный) + Fd (красный) + Q + 2H + → гем x (ox) + Fd (ox) + QH 2

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л., Страйер Л., Страйер Л. (2007). Биохимия . Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-8724-2.
  2. ^ a b c Хасан С.С., Ямасита Э., Баниулис Д., Крамер В.А. (март 2013 г.). «Хинон-зависимые пути переноса протонов в фотосинтетическом комплексе цитохрома b6f» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (11): 4297–302. DOI : 10.1073 / pnas.1222248110 . PMC 3600468 . PMID 23440205 .  
  3. ^ a b Whitelegge JP, Zhang H, Aguilera R, Taylor RM, Cramer WA (октябрь 2002 г.). «Жидкостная хроматография с полным охватом субъединиц, масс-спектрометрия с ионизацией электрораспылением (LCMS +) олигомерного мембранного белка: комплекс цитохрома b (6) f из шпината и цианобактерии Mastigocladus ламиносус» . Молекулярная и клеточная протеомика . 1 (10): 816–27. DOI : 10.1074 / mcp.m200045-MCP200 . PMID 12438564 . 
  4. ^ a b Voet DJ, Voet JG (2011). Биохимия . Нью-Йорк, Нью-Йорк: Wiley, J. ISBN 978-0-470-57095-1.
  5. ^ a b Stroebel D, Choquet Y, Popot JL, Picot D (ноябрь 2003 г.). «Атипичный гем в комплексе цитохрома b (6) f». Природа . 426 (6965): 413–8. DOI : 10,1038 / природа02155 . PMID 14647374 . S2CID 130033 .  
  6. Перейти ↑ Yamashita E, Zhang H, Cramer WA (июнь 2007 г.). «Структура комплекса цитохрома b6f: ингибиторы аналогов хинона как лиганды гема cn» . Журнал молекулярной биологии . 370 (1): 39–52. DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.04.011 . PMC 1993820 . PMID 17498743 .  
  7. ^ Baniulis D, E Ямашита, Whitelegge JP, Зацман А.И., Hendrich М.П., Хасан СС, Райан CM, Cramer WA (апрель 2009). "Структура-функция, стабильность и химическая модификация комплекса цианобактерий цитохрома b6f из Nostoc sp. PCC 7120" . Журнал биологической химии . 284 (15): 9861–9. DOI : 10.1074 / jbc.M809196200 . PMC 2665108 . PMID 19189962 .  
  8. ^ Гасан С.С., Stofleth JT, Ямашита Е, Крамер WA (апрель 2013 г. ). «Липид-индуцированные конформационные изменения в комплексе цитохрома b6f оксигенного фотосинтеза» . Биохимия . 52 (15): 2649–54. DOI : 10.1021 / bi301638h . PMC 4034689 . PMID 23514009 .  
  9. ↑ a b Hasan SS, Cramer WA (июль 2014 г.). «Внутренняя липидная архитектура гетеро-олигомерного комплекса цитохрома b6f» . Структура . 22 (7): 1008–15. DOI : 10.1016 / j.str.2014.05.004 . PMC 4105968 . PMID 24931468 .  
  10. ^ Widger WR, Cramer WA, Herrmann RG, Trebst A (февраль 1984). «Гомология последовательностей и структурное сходство между цитохромом b митохондриального комплекса III и хлоропластным b6-f комплексом: положение гемов цитохрома b в мембране» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (3): 674–8. DOI : 10.1073 / pnas.81.3.674 . PMC 344897 . PMID 6322162 .  
  11. ^ Carrell CJ, Zhang H, Cramer WA, Smith JL (декабрь 1997). «Биологическая идентичность и разнообразие в фотосинтезе и дыхании: структура домена со стороны просвета хлоропластного белка Риске». Структура . 5 (12): 1613–25. DOI : 10.1016 / s0969-2126 (97) 00309-2 . PMID 9438861 . 
  12. Перейти ↑ Martinez SE, Huang D, Szczepaniak A, Cramer WA, Smith JL (февраль 1994). «Кристаллическая структура цитохрома f хлоропласта обнаруживает новую складку цитохрома и неожиданное лигирование гема» . Структура . 2 (2): 95–105. DOI : 10.1016 / s0969-2126 (00) 00012-5 . PMID 8081747 . 
  13. ^ Baniulis Д, Е Ямашита, Чжан Н, Хасан СС, Крамер WA (2008). «Структура-функция комплекса цитохрома b6f». Фотохимия и фотобиология . 84 (6): 1349–58. DOI : 10.1111 / j.1751-1097.2008.00444.x . PMID 19067956 . 
  14. ^ Крамер WA, Чжан Н, Ян Дж, Kurisu G, Смит JL (май 2004 г.). «Эволюция фотосинтеза: не зависящая от времени структура комплекса цитохрома b6f». Биохимия . 43 (20): 5921–9. DOI : 10.1021 / bi049444o . PMID 15147175 . 
  15. ^ Гасан С.С., Захаров С.Д., Шове А, Stadnytskyi В, Savikhin S, Крамер WA (Jun 2014). «Карта диэлектрической гетерогенности в мембранном белке: гетероолигомерный комплекс цитохрома b6f» . Журнал физической химии B . 118 (24): 6614–25. DOI : 10.1021 / jp501165k . PMC 4067154 . PMID 24867491 .  
  16. ^ Munekage Y, Хасимото М, Miyake С, Томизавом К, Т Эндо, Тасак М, Shikanai Т (июнь 2004 года). «Циклический поток электронов вокруг фотосистемы I необходим для фотосинтеза». Природа . 429 (6991): 579–82. DOI : 10,1038 / природа02598 . PMID 15175756 . S2CID 4421776 .  
  17. ^ Бланкеншип RE (2002). Молекулярные механизмы фотосинтеза . Оксфорд; Мальден, Массачусетс: Наука Блэквелла. ISBN 978-0-632-04321-7.
  18. ^ Бендалл D (1995). «Циклическое фотофосфорилирование и электронный транспорт». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1229 : 23–38. DOI : 10.1016 / 0005-2728 (94) 00195-B .
  19. ^ Baniulis D, Hasan SS, Stofleth JT, Cramer WA (декабрь 2013). «Механизм повышенной продукции супероксида в комплексе цитохрома b (6) f кислородного фотосинтеза» . Биохимия . 52 (50): 8975–83. DOI : 10.1021 / bi4013534 . PMC 4037229 . PMID 24298890 .  
  20. ^ Hasan С.С., Proctor Е.А., Ямашит E, Дохоляне Н.В., Cramer WA (октябрь 2014). «Движение внутри липопротеинового комплекса цитохрома b6f: закрытие хинонового портала» . Биофизический журнал . 107 (7): 1620–8. DOI : 10.1016 / j.bpj.2014.08.003 . PMC 4190601 . PMID 25296314 .  
  21. ^ Крамер В.А., Сориано Г.М., Пономарев М, Д Хуанг, Чжан Н, Мартинес SE, Смит JL июнь (1996). «Некоторые новые структурные аспекты и старые споры относительно комплекса цитохрома b6f кислородного фотосинтеза». Ежегодный обзор физиологии растений и молекулярной биологии растений . 47 : 477–508. DOI : 10.1146 / annurev.arplant.47.1.477 . PMID 15012298 . 
  22. ^ a b Крамер В.А., Чжан Х., Ян Дж., Курису Г., Смит Дж. Л. (2006). «Трансмембранный трафик в комплексе цитохрома b6f». Ежегодный обзор биохимии . 75 : 769–90. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.75.103004.142756 . PMID 16756511 . 
  23. ^ Мэлоун Л.А., Цянь П., Мейнеорд Г.Е., Хичкок А., Фармер Д.А., Томпсон РФ и др. (Ноябрь 2019 г.). «Крио-ЭМ структура комплекса цитохрома B 6 F шпината при разрешении 3,6 Å» (PDF) . Природа . 575 (7783): 535–539. DOI : 10.1038 / s41586-019-1746-6 . PMID 31723268 . S2CID 207987984 .   
  24. ^ a b Joliot P, Joliot A (июль 2002 г.). «Циклический перенос электронов в листьях растений» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (15): 10209–14. DOI : 10.1073 / pnas.102306999 . PMC 126649 . PMID 12119384 .  
  25. ^ Крамер WA, Ян Дж, Чжан Н, Kurisu G, Смит JL (2005). «Структура комплекса цитохрома b6f: новые простетические группы, Q-пространство и« гипотеза закуски »для сборки комплекса». Фотосинтез Исследования . 85 (1): 133–43. DOI : 10.1007 / s11120-004-2149-5 . PMID 15977064 . S2CID 20731696 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Структурно-функциональные исследования цитохром б 6 F комплекса - Текущие исследования цитохрома Ь 6 е в лаборатории Уильяма Крамера в Purdue University, США
  • UMich Ориентация белков в мембранах семейства / суперсемейство-3 - Расчетные положения b6f и родственных комплексов в мембранах
  • Cytochrome + b6f + Complex в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)