Формиатдегидрогеназы представляют собой набор ферментов, которые катализируют окисление формиата до диоксида углерода , отдавая электроны второму субстрату, такому как NAD + в формиате: NAD + оксидоредуктаза (EC 1.2.1.2) или цитохрому в формиате: феррицитохром-b1. оксидоредуктаза (EC 1.2.2.1). [1] [2]
Формиатдегидрогеназа N, трансмембранная | ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||||
Символ | Форма-deh_trans | |||||||||
Pfam | PF09163 | |||||||||
ИнтерПро | IPR015246 | |||||||||
SCOP2 | 1kqf / SCOPe / SUPFAM | |||||||||
OPM суперсемейство | 3 | |||||||||
Белок OPM | 1ккф | |||||||||
|
Функция
НАД-зависимые формиатдегидрогеназы важны для метилотрофных дрожжей и бактерий и жизненно важны для катаболизма соединений C1, таких как метанол . [3] Цитохром-зависимые ферменты более важны в анаэробном метаболизме прокариот. [4] Например, в E. coli формиат: феррицитохром-b1 оксидоредуктаза является внутренним мембранным белком с двумя субъединицами и участвует в анаэробном нитратном дыхании. [5] [6]
НАД-зависимая реакция
Формиат + НАД + ⇌ СО 2 + НАДН + Н +
Цитохром-зависимая реакция
Формиат + 2 феррицитохрома b1 ⇌ CO 2 + 2 ферроцитохрома b1 + 2 H +
Молибдоптерин, молибденовая и селеновая зависимость
Известно, что один из ферментов семейства оксидоредуктаз, который иногда использует вольфрам (бактериальная формиатдегидрогеназа H ), использует селен-молибденовый вариант молибдоптерина. [7]
Трансмембранный домен
Трансмембранный домен бета-субъединицы формиатдегидрогеназы состоит из единственной трансмембранной спирали. Этот домен действует как трансмембранный якорь, обеспечивая проводимость электронов внутри белка. [8]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Ferry JG (1990). «Формиатдегидрогеназа» . FEMS Microbiol. Ред . 7 (3–4): 377–82. DOI : 10.1111 / j.1574-6968.1990.tb04940.x . PMID 2094290 .
- ^ Хилле, Русь; Холл, Джеймс; Басу, Партха (2014). «Одноядерные ферменты молибдена» . Химические обзоры . 114 (7): 3963–4038. DOI : 10.1021 / cr400443z . PMC 4080432 . PMID 24467397 .
- ^ Попов В.О., Ламзин В.С. (1994). «НАД (+) - зависимая формиатдегидрогеназа» . Биохим. Дж . 301 (3): 625–43. DOI : 10.1042 / bj3010625 . PMC 1137035 . PMID 8053888 .
- ^ Йормакка М., Бирн Б., Ивата С. (2003). «Формиатдегидрогеназа - универсальный фермент в меняющихся средах». Curr. Opin. Struct. Биол . 13 (4): 418–23. DOI : 10.1016 / S0959-440X (03) 00098-8 . PMID 12948771 .
- ^ Грэм А., Боксер Д.Х. (1981). «Организация формиатдегидрогеназы в цитоплазматической мембране Escherichia coli» . Биохим. Дж . 195 (3): 627–37. DOI : 10.1042 / bj1950627 . PMC 1162934 . PMID 7032506 .
- ^ Руис-Эррера Дж, ДеМосс Дж. А. (1969). «Нитратредуктазный комплекс Escherichia coli K-12: участие специфических компонентов формиатдегидрогеназы и цитохрома b1 в восстановлении нитратов» . J. Bacteriol . 99 (3): 720–9. DOI : 10.1128 / JB.99.3.720-729.1969 . PMC 250087 . PMID 4905536 .
- ^ Хангулов С.В., Гладышев В.Н., Dismukes GC, Stadtman TC (1998). «Селенсодержащая формиатдегидрогеназа H из Escherichia coli: фермент молибдоптерина, который катализирует окисление формиата без переноса кислорода». Биохимия . 37 (10): 3518–3528. DOI : 10.1021 / bi972177k . PMID 9521673 .
- ^ Йормакка М., Торнрот С., Бирн Б., Ивата С. (2002). «Молекулярные основы генерации протонной движущей силы: структура формиатдегидрогеназы-N». Наука . 295 (5561): 1863–1868. Bibcode : 2002Sci ... 295.1863J . DOI : 10.1126 / science.1068186 . PMID 11884747 . S2CID 30645871 .
Внешние ссылки
- Ссылка ENZYME для EC 1.2.2.1
- Ссылка ENZYME для EC 1.2.1.2