| Гемеритрин-подобная семья | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Гемеритрин | ||||||||
| Pfam | PF01814 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR035938 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00476 | ||||||||
| CATH | 1HMO | ||||||||
| SCOP2 | 2HMZ / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Гемеритрин (также пишется гемеритрин ; древнегреческий : αἷμα , латинизированный : haîma , букв. «Кровь», древнегреческий : ἐρυθρός , латинизированный : erythrós , букв. «Красный») - олигомерный белок, ответственный за транспорт кислорода (O 2 ) в организме . морские беспозвоночные филюмы из sipunculids , приапулид , брахиопод , и в одном кольчатыхрод червей, Magelona . Миогемеритрин - это мономерный O 2- связывающий белок, обнаруженный в мышцах морских беспозвоночных. Гемеритрин и миогемеритрин практически бесцветны при дезоксигенировании, но становятся фиолетово-розовыми в насыщенном кислородом состоянии.
Гемеритрин, как следует из названия, не содержит гема . Названия переносчиков кислорода в крови гемоглобин , гемоцианин , гемеритрин не относятся к группе гема (встречаются только в глобинах), вместо этого эти названия происходят от греческого слова, обозначающего кровь. Недавние данные показали, что гемеритрин является многофункциональным белком, способствующим врожденному иммунитету и регенерации передней ткани у червей.
Механизм связывания O 2 [ править ]
Механизм связывания дикислорода необычен. Большинство носителей O 2 действуют через образование комплексов с кислородом , но гемеритрин удерживает O 2 в виде гидропероксида (HO 2 или -OOH - ). Сайт, связывающий O 2, состоит из пары центров железа. Атомы железа связаны с белком через боковые карбоксилатные цепи глутамата и аспартата, а также через пять остатков гистидина . Гемеритрин и миогемеритрин часто описывают в соответствии с состояниями окисления и лигирования железного центра:
| Fe 2+ -OH-Fe 2+ | дезокси (восстановленный) |
| Fe 2+ -OH-Fe 3+ | полуметровый |
| Fe 3+ -O — Fe 3+ —OOH - | окси (окисленный) |
| Fe 3+ -OH-Fe 3+ - (любой другой лиганд) | met (окисленный) |
Поглощение O 2 от гемэритрина сопровождается двухэлектронным окислением ди двухвалентного центра с получением гидропероксида (OOH - ) комплексом. Связывание O 2 примерно описано на этой диаграмме:
- Активный центр гемеритрина до и после оксигенации.
Дезоксигемеритрин содержит два высокоспиновых иона двухвалентного железа, соединенных мостиком гидроксильной группы ( А ). Одно железо шестикоординировано, а другое пятикоординировано. Гидроксильная группа служит в качестве моста лиганда , но также функционирует в качестве донора протонов к O 2 подложки. Этот перенос протона приводит к образованию единственного атома кислорода (μ-оксо) мостика в окси- и метемеритрине. O 2 связывается с пентакоординированным центром Fe 2+ на свободном координационном сайте ( B ). Затем электроны передаются от ионов двухвалентного железа для образования биядерного центра трехвалентного железа (Fe 3+ , Fe 3+ ) со связанным пероксидом ( C). [1] [2]
Четвертичная структура и кооперативность [ править ]
Гемеритрин обычно существует как гомооктамер или гетерооктамер, состоящий из субъединиц α- и β-типа размером 13–14 кДа каждая, хотя некоторые виды имеют димерные, тримерные и тетрамерные гемеритрины. Каждая субъединица имеет складку из четырех α-спиралей, связывающую биядерный центр железа. Гемеритрин из-за своего размера обычно находится в клетках или «тельцах» крови, а не в свободном плавании.
В отличие от гемоглобина, у большинства гемеритринов отсутствует кооперативное связывание с кислородом, что делает его примерно на 1/4 эффективнее гемоглобина. Однако у некоторых брахиопод гемеритрин демонстрирует кооперативное связывание O 2 . Кооперативное связывание достигается за счет взаимодействия между субъединицами: оксигенация одной субъединицы увеличивает сродство второй единицы к кислороду.
Сродство гемеритрина к монооксиду углерода (CO) на самом деле ниже, чем его сродство к O 2 , в отличие от гемоглобина, который имеет очень высокое сродство к CO. Низкое сродство гемеритрина к отравлению CO отражает роль водородных связей в связывании O 2 , a режим пути, несовместимый с комплексами CO, которые обычно не участвуют в образовании водородных связей.
Гемеритрин / HHE катион-связывающий домен [ править ]
Гемеритрин / HHE катион-связывающий домен встречается как дублированный домен в гемеритринах, миогемеритринах и родственных белках. Этот домен связывает железо в гемеритрине, но может связывать другие металлы в родственных белках, таких как кадмий в гемеритрине Nereis diversicolor . Он также содержится в белке NorA из Cupriavidus necator , этот белок является регулятором реакции на оксид азота , что предполагает иную структуру его металлических лигандов . Белок из Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans), который содержит гемеритрин / HHE катион-связывающие домены, также участвует в ответе на оксид азота. [3]Было отмечено, что белок Staphylococcus aureus, содержащий этот домен, белок восстановления кластера железа и серы ScdA, играет важную роль, когда организм переключается на жизнь в среде с низкой концентрацией кислорода; возможно, этот белок действует как накопитель или поглотитель кислорода. [4]
Гемеритрин / HHE (H-HxxxE-HxxxH-HxxxxD) белки, обнаруженные в бактериях, участвуют в передаче сигнала и хемотаксисе. Более отдаленно связанные белки включают белки H-HxxxE-H-HxxxE (включая лигазу E3 ) и белки F-бокса животных (H-HExxE-H-HxxxE). [5]
Ссылки [ править ]
- ^ DM Kurtz, Jr. "Диоксидсвязывающие белки" в Comprehensive Coordination Chemistry II 2003, Volume 8, Pages 229–260. DOI : 10.1016 / B0-08-043748-6 / 08171-8
- ^ Фриснер, РА; Байк, М.-Н .; Gherman, BF; Гуаллар, В .; Wirstam, M .; Мерфи, РБ; Липпард, SJ (2003). «Как железосодержащие белки контролируют химию диоксида: подробное описание атомного уровня с помощью точных квантово-химических и смешанных расчетов квантовой механики / молекулярной механики». Coord. Chem. Ред . 238–239: 267–290. DOI : 10.1016 / S0010-8545 (02) 00284-9 .
- ^ Chow ED, Лю OW, O'Brien S, Madhani HD (сентябрь 2007). "Изучение полногеномных ответов человека, вызывающего СПИД-ассоциированный дрожжевой патоген Cryptococcus neoformans var grubii: стресс оксида азота и температура тела". Curr. Genet . 52 (3–4): 137–48. DOI : 10.1007 / s00294-007-0147-9 . PMID 17661046 . S2CID 10212964 .
- ^ Overton TW, Justino MC, Li Y, Baptista JM, Melo AM, Cole JA и др. (2008). «Широкое распространение в патогенных бактериях белков ди-железа, которые восстанавливают окислительные и нитрозативные повреждения центров железо-сера» . J Bacteriol . 190 (6): 2004–13. DOI : 10.1128 / JB.01733-07 . PMC 2258886 . PMID 18203837 .
- ↑ Альварес-Карреньо, Клаудиа; Альва, Викрам; Бесерра, Артуро; Ласкано, Антонио (апрель 2018 г.). «Структура, функция и эволюция суперсемейства гемеритрин-подобных доменов: суперсемейства гемеритрин-подобных доменов» . Белковая наука . 27 (4): 848–860. DOI : 10.1002 / pro.3374 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Коутс, CJ, Декер, Х. (2017). «Иммунологические свойства белков транспорта кислорода: гемоглобина, гемоцианина и гемеритрина» . Клетка. Мол. Life Sci . 74 (2): 293–317. DOI : 10.1007 / s00018-016-2326-7 . PMC 5219038 . PMID 27518203 .CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
- Карлсен, О.А., Рамсевик, Л., Брузет, Л.Дж., Ларсен, О., Бреннер, А., Бервен, Ф.С., Йенсен, Н.Б. и Лиллехауг, Дж. Р. (2005). «Характеристика прокариотического гемеритрина из метанотрофной бактерии Methylococcus capsulatus (Bath)». FEBS Дж . 272 (10): 2428–2440. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2005.04663.x . PMID 15885093 .CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
- Стенкамп, Р. Э. (1994). «Кислород и гемеритрин». Chem. Ред . 94 (3): 715–726. DOI : 10.1021 / cr00027a008 .
Внешние ссылки [ править ]
- 1HMD - структура PDB дезоксигемеритрина Themiste dyscrita (сипункулидный червь)
- 1HMO - PDB структура оксигемеритрина из Themiste dyscrita
- 2MHR - структура PDB азидо-мет миогемеритрина из Themiste zostericola (сипункулидный червь)
- IPR002063 - запись InterPro для гемеритрина
