Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Молибдоптерин
MoPterin.png
Имена
Название ИЮПАК
[2-амино-4-оксо-6,7-бис (сульфанил) -3,5,5 ~ {a}, 8,9 ~ {a}, 10-гексагидропирано [3,2-g] птеридин-8- ил] метил-дигидрофосфат [1]
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
MeSHмолибдоптерин
  • [2] : InChI = 1S / C10H14N5O6PS2 / c11-10-14-7-4 (8 (16) 15-10) 12-3-6 (24) 5 (23) 2 (21-9 (3) 13- 7) 1-20-22 (17,18) 19 / ч2-3,9,12,23-24H, 1H2, (H2,17,18,19) (H4,11,13,14,15,16)
    Ключ: HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N [3] [4]
  • на основе изображений на этой странице: NC (= N1) NC (= O) C2 = C1N [C @ H] 3 [C @@ H] (N2) C (S) = C (S) [C @ H] (O3) COP ([O -]) ([O -]) = O
  • со страницы PubChem ; несколько расхождений с изображениями на этой странице: C (C1C (= C (C2C (O1) NC3 = C (N2) C (= O) NC (= N3) N) S) S) OP (= O) (O) O
  • с молибденом; на основе этого изображения : NC (= N1) NC (= O) C2 = C1N [C @ H] 3 [C @@ H] (N2) C (S4) = C (S [Mo] 4 (= O) ( = O) O) [C @ H] (O3) COP ([O -]) ([O -]) = O
Характеристики
C
10ЧАС
10N
5О
6PS
2 + R группы
Молярная масса394,33 г / моль (R = H)
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
проверитьY проверить  ( что есть   ?)проверитьY☒N
Ссылки на инфобоксы
Четыре стадии пути биосинтеза кофактора молибдена (Moco), происходящие у бактерий и людей: (i) радикально-опосредованная циклизация гуанозин-5'-трифосфата (GTP) в (8S) ‑3,8-цикло ‑ 7,8 ‑ дигидрогуанозин-5́‑ трифосфат (3,8 ‑ cH2GTP), (ii) образование циклического монофосфата пираноптерина (cPMP) из 3,8 ‑ cH2GTP, (iii) превращение cPMP в молибдоптерин (MPT), (iv) введение молибдата в MPT с образованием Моко (в скобках - человеческие ферменты).

Молибдоптерины - это класс кофакторов, обнаруженных в большинстве молибден- содержащих и всех вольфрамсодержащих ферментов. Синонимами молибдоптерина являются: MPT и пираноптерин-дитиолат. Номенклатура этой биомолекулы может сбивать с толку: молибдоптерин сам по себе не содержит молибдена; скорее, это название лиганда ( птерина ), который будет связывать активный металл. После того, как молибдоптерин в конечном итоге образует комплекс с молибденом, полный лиганд обычно называют кофактором молибдена .

Молибдоптерин состоит из пираноптерина, сложного гетероцикла, включающего пиран, слитый с кольцом птерина . Кроме того, пирановое кольцо содержит два тиолата , которые служат лигандами в молибдо- и вольфрамовых ферментах. В некоторых случаях алкилфосфатная группа заменяется алкилдифосфатным нуклеотидом . Ферменты, содержащие кофактор молибдоптерина, включают ксантиноксидазу , ДМСО-редуктазу , сульфитоксидазу и нитратредуктазу .

Единственные молибденосодержащие ферменты, не содержащие молибдоптеринов, - это нитрогеназы (ферменты, фиксирующие азот). Они содержат железо-серный центр совсем другого типа, который также обычно содержит молибден. Однако, если молибден присутствует, он напрямую связан с атомами других металлов. [5]

Биосинтез [ править ]

В отличие от многих других кофакторов, кофактор молибдена (Moco) не может использоваться в качестве питательного вещества. Таким образом, кофактор требует биосинтеза de novo . Биосинтез кофактора молибдена происходит в четыре этапа: (i) радикально-опосредованная циклизация нуклеотида, гуанозинтрифосфата (GTP), в (8S) -3 ', 8-цикло-7,8-дигидрогуанозин-5'-трифосфат ( 3', 8 ‑ cH 2 GTP ), (ii) образование циклического пираноптеринмонофосфата (cPMP) из 3 ', 8 ‑ cH 2 GTP , (iii) превращение cPMP в молибдоптерин (MPT), (iv) вставка молибдата в MPT, чтобы сформировать Moco. [6] [7]

Две ферментно-опосредованные реакции превращают гуанозинтрифосфат в циклический фосфат пираноптерина. Одним из этих ферментов является радикальный SAM , семейство ферментов, часто связанных с реакциями образования связи C — X (X = S, N). [8] [7] [6] Этот промежуточный пираноптерин затем превращается в молибдоптерин под действием трех других ферментов. При этом превращении образуется ендитиолат, хотя заместители у серы остаются неизвестными. Сера передается из цистеинилперсульфида способом, напоминающим биосинтез железо-серных белков.. Монофосфат аденилируется (связывается с АДФ) на стадии, которая активирует кофактор в направлении связывания Мо или W. Эти металлы импортируются в виде их оксианионов, молибдата и вольфрамата .

В некоторых ферментах, таких как ксантиноксидаза , металл связан с одним молибдоптерином, тогда как в других ферментах, например, в ДМСО-редуктазе , металл связан с двумя кофакторами молибдоптерина. [9]

Модели активных центров ферментов, содержащих молибдоптерин, основаны на классе лигандов, известных как дитиолены . [10]

Производные вольфрама [ править ]

Некоторые оксидоредуктазы используют вольфрам аналогично молибдену , используя его в комплексе вольфрам- птерин с молибдоптерином. Таким образом, молибдоптерин может образовывать комплекс либо с молибденом, либо с вольфрамом для использования бактериями. Ферменты, использующие вольфрам, обычно восстанавливают свободные карбоновые кислоты до альдегидов. [11]

Первый обнаруженный фермент, требующий вольфрама, также требует селен (хотя его точная форма неизвестна). В этом случае предполагается, что пара вольфрам-селен действует аналогично паре молибден-сера некоторых ферментов, требующих молибденового кофактора. [12] Хотя вольфрамсодержащая ксантиндегидрогеназа из бактерий, как было обнаружено, содержит вольфрам-молибдоптерин, а также селен, не связанный с белками (таким образом, устраняется возможность наличия селена в форме селеноцистеина или селенометионина ), комплекс вольфрам-селен-молибдоптерин не содержит были окончательно описаны. [13]

Ферменты, в которых используется молибдоптерин [ править ]

Ниже приведены ферменты, в которых молибдоптерин используется в качестве кофактора или простетической группы . [5] Молибдоптерин - это:

  • Кофактор: ксантиноксидазы , ДМСО-редуктазы , сульфитоксидазы , нитратредуктазы , этилбензолдегидрогеназы , глицеральдегид-3-фосфат-ферредоксин-оксидоредуктазы , респираторной арсенатредуктазы , дегидрогеназы монооксида углерода , альдегидоксидазы .
  • Протезная группа: формиатдегидрогеназа , пурингидроксилаза , тиосульфатредуктаза .

См. Также [ править ]

  • Дефицит кофактора молибдена , генетическое заболевание.
  • MOCOS , сульфуразный кофактор молибдена
  • MOCS1 , MOCS2 , MOCS3 , GEPH

Ссылки [ править ]

  1. ^ "HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N" . pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . Дата обращения 4 февраля 2019 . Название ИЮПАК [2-амино-4-оксо-6,7-бис (сульфанил) -3,5,5 ~ {a}, 8,9 ~ {a}, 10-гексагидропирано [3,2-g] птеридин- 8-ил] метил дигидрофосфат
  2. ^ "HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N" . pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . Дата обращения 4 февраля 2019 . ИнЧИ ИнЧИ = 1S / C10H14N5O6PS2 / c11-10-14-7-4 (8 (16) 15-10) 12-3-6 (24) 5 (23) 2 (21-9 (3) 13-7) 1 -20-22 (17,18) 19 / ч2-3,9,12,23-24H, 1H2, (H2,17,18,19) (H4,11,13,14,15,16)
  3. ^ "[2-амино-4-оксо-6,7-бис (сульфанил) -3,5,5a, 8,9a, 10-гексагидропирано [3,2-g] птеридин-8-ил] метил дигидрофосфат» . pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . Дата обращения 4 февраля 2019 . InChI = 1S / C10H14N5O6PS2 / c11-10-14-7-4 (8 (16) 15-10) 12-3-6 (24) 5 (23) 2 (21-9 (3) 13-7) 1- 20-22 (17,18) 19 / ч2-3,9,12,23-24H, 1H2, (H2,17,18,19) (H4,11,13,14,15,16)
  4. ^ "HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N" . pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . Дата обращения 4 февраля 2019 . Ключ InChI HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N
  5. ^ a b Строение, синтез, эмпирическая формула ди-сульфгидрила. Архивировано 4 июня 2016 года в Wayback Machine, доступ осуществлен 16 ноября 2009 года.
  6. ^ a b Hover BM, Tonthat NK, Schumacher MA, Yokoyama K (май 2015 г.). «Механизм образования пираноптеринового кольца в биосинтезе молибденового кофактора» . Proc Natl Acad Sci USA . 112 (20): 6347–52. Bibcode : 2015PNAS..112.6347H . DOI : 10.1073 / pnas.1500697112 . PMC 4443348 . PMID 25941396 .  
  7. ^ Б Hover Б.М., Loksztejn A, Ribeiro AA, Ёкояма K (апрель 2013). «Идентификация циклического нуклеотида как промежуточного звена в биосинтезе молибденового кофактора» . J Am Chem Soc . 135 (18): 7019–32. DOI : 10.1021 / ja401781t . PMC 3777439 . PMID 23627491 .  
  8. ^ Мендель, RR; Леймкулер, С. (2015). «Биосинтез кофакторов молибдена». JBIC, J. Biol. Неорг. Chem . 20 (2): 337–347. DOI : 10.1007 / s00775-014-1173-у . PMID 24980677 . S2CID 2638550 .  CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  9. Перейти ↑ Schwarz, G. & Mendel, RR (2006). «Биосинтез кофактора молибдена и ферменты молибдена». Ежегодный обзор биологии растений . 57 : 623–647. DOI : 10.1146 / annurev.arplant.57.032905.105437 . PMID 16669776 . 
  10. ^ Кискер, C .; Schindelin, H .; Baas, D .; Rétey, J .; Меккеншток, RU; Кронек, PMH (1999). «Структурное сравнение ферментов, содержащих кофактор молибдена» . FEMS Microbiol. Ред . 22 (5): 503–521. DOI : 10.1111 / j.1574-6976.1998.tb00384.x . PMID 9990727 . 
  11. ^ Ласснер, Эрик (1999). Вольфрам: свойства, химия, технология элемента, сплавы и химические соединения . Springer. С. 409–411. ISBN 978-0-306-45053-2.
  12. Перейти ↑ Stiefel, EI (1998). «Химия серы переходных металлов и ее значение для ферментов молибдена и вольфрама» (PDF) . Pure Appl. Chem . 70 (4): 889–896. DOI : 10,1351 / pac199870040889 . S2CID 98647064 .  
  13. ^ Schrader T, Rienhöfer A, Андрисен JR (сентябрь 1999). «Селенсодержащая ксантиндегидрогеназа из Eubacterium barkeri ». Евро. J. Biochem . 264 (3): 862–71. DOI : 10.1046 / j.1432-1327.1999.00678.x . PMID 10491134 .