Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
N- формилметионин
(S) -N-Формилметионин V.1.svg
Имена
Название ИЮПАК
( S ) -2-Формиламино-4-метилсульфанилбутановая кислота
Другие имена
2-формиламино-4-метилсульфанилмасляная кислота; Формилметионин; N- Формил (метил) гомоцистеин
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
СокращенияfMet
Номер ЕС
  • 224-322-8
UNII
  • CSCC [C @ H] (NC = O) C (O) = O
Характеристики
C 6 H 11 N O 3 S
Молярная масса177,22 г / моль
Страница дополнительных данных
Показатель преломления ( n ),
диэлектрическая проницаемость (ε r ) и т. Д.
Термодинамические
данные
Фазовое поведение
твердое тело – жидкость – газ
УФ , ИК , ЯМР , МС
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
проверитьY проверить  ( что есть   ?)проверитьY☒N
Ссылки на инфобоксы

N- Формилметионин (fMet, [1] HCO-Met, [2] For-Met [2] ) является производным аминокислоты метионина, в которойк аминогруппе добавлена формильная группа. Он специально используется для инициации синтеза белка из бактериальных и органелларных генов и может быть удален посттрансляционным путем.

fMet играет решающую роль в синтезе белка бактериями, митохондриями и хлоропластами . Он не используется в цитозоле синтеза белка эукариот , где эукариотические ядерные гены , которые переведены . Он также не используется Археями . В организме человека fMet распознается иммунной системой как инородный материал или как сигнал тревоги, исходящий от поврежденных клеток, и стимулирует организм бороться с потенциальной инфекцией.

Функция в синтезе белка [ править ]

fMet является стартовым остатком в синтезе белков в бактериях и, следовательно, находится на N- конце растущего полипептида . fMet доставляется в комплекс рибосома (30S) - мРНК с помощью специализированной тРНК (тРНК fMet ), которая имеет антикодон 3'-UAC-5 ' , способный связываться с стартовым кодоном 5'-AUG-3', расположенным на мРНК . Таким образом, fMet кодируется тем же кодоном, что и метионин; однако AUG также является переводомкодон инициации. Когда кодон используется для инициации, вместо метионина используется fMet, тем самым образуя первую аминокислоту при синтезе пептидной цепи. Когда тот же кодон появляется позже в мРНК, используется нормальный метионин. Многие организмы используют вариации этого основного механизма.

Присоединение формильной группы к метионину катализируется ферментом метионил-тРНК формилтрансферазой . Эта модификация выполняется после того, как метионин был загружен на тРНК fMet с помощью аминоацил-тРНК синтетазы .

Сам метионин может быть загружен либо на тРНК fMet, либо на тРНК Met . Однако трансформилаза будет катализировать добавление формильной группы к метионину только в том случае, если метионин был загружен на тРНК fMet , а не на тРНК Met .

N - терминальном fMet удаляется из большинства белков, хозяина и рекомбинантного, с помощью последовательности двух ферментативных реакций. Во-первых, пептид-деформилаза деформилирует его, превращая остаток обратно в нормальный метионин. Затем метионинаминопептидаза (MAP) удаляет остаток из цепи. [3]

В митохондрии из эукариотических клеток, в том числе человека, и хлоропластов в растительных клетках также инициировать синтез белка с fMet. Учитывая, что митохондрии и хлоропласты имеют этот начальный синтез белка с fMet, как и бактерии, это было приведено в качестве доказательства эндосимбиотической теории . [4]

Актуальность для иммунологии [ править ]

Поскольку fMet присутствует в белках, производимых бактериями, но не в белках, производимых эукариотами (кроме органелл, полученных из бактерий), иммунная система может использовать его, чтобы помочь отличить себя от чужого. Полиморфноядерные клетки могут связывать белки, начиная с fMet, и использовать их для инициирования привлечения лейкоцитов в циркулирующей крови, а затем стимулировать микробицидную активность, такую ​​как фагоцитоз . [5] [6] [7]

Поскольку fMet присутствует в белках, образованных митохондриями и хлоропластами, более поздние теории не рассматривают его как молекулу, которую иммунная система может использовать, чтобы отличить себя от чужого. [8] Напротив, олигопептиды и белки, содержащие fMet, по- видимому, высвобождаются митохондриями поврежденных тканей, а также поврежденными бактериями, и, таким образом, их можно квалифицировать как «тревожный» сигнал, как обсуждается в модели иммунитета « Опасность» . Прототипом олигопептида, содержащего fMet, является N-формилметионин- лейцилфенилаланин (FMLP), который активирует лейкоциты и другие типы клеток путем связывания с рецептором формилпептида 1 этих клеток (FPR1) и рецептором формилпептида 2 (FPR2).Рецепторы, связанные с G-белком (см. Также рецептор формилпептида 3 ). Действуя через эти рецепторы, олигопептиды и белки, содержащие fMet, являются частью врожденной иммунной системы ; они действуют, чтобы инициировать острые воспалительные реакции, но в других условиях действуют, чтобы подавлять и разрешать эти ответы. fMet-содержащие олигопептиды и белки также участвуют в других физиологических и патологических реакциях.

См. Также [ править ]

  • Формилпептидный рецептор 1
  • Формилпептидный рецептор 2
  • Формиловый пептидный рецептор 3

Ссылки [ править ]

  1. ^ PubChem. «N-Формил-DL-метионин» . pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 24 октября 2020 .
  2. ^ a b Номенклатура и символика аминокислот и пептидов, 3AA-18 и 3AA-19
  3. ^ Шерман F, Стюарт JW, Tsunasawa S (июль 1985). «Метионин или не метионин в начале белка». BioEssays . 3 (1): 27–31. DOI : 10.1002 / bies.950030108 . PMID 3024631 . S2CID 33735710 .  
  4. ↑ Альбертс, Брюс (18 ноября 2014 г.). Молекулярная биология клетки (Шестое изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк. п. 800. ISBN 978-0-8153-4432-2. OCLC  887605755 .
  5. ^ Иммунология в MCG 1 / phagstep
  6. ^ «Врожденная иммунная система: рецепторы распознавания образов, антиген-неспецифические противомикробные молекулы тела и цитокины» . Архивировано из оригинала на 2010-07-27.
  7. ^ Detmers PA, Райт SD, Olsen E, Кимбалл B, Cohn ZA (сентябрь 1987). «Агрегация рецепторов комплемента на нейтрофилах человека в отсутствие лиганда» . Журнал клеточной биологии . 105 (3): 1137–45. DOI : 10,1083 / jcb.105.3.1137 . PMC 2114803 . PMID 2958480 .  
  8. ^ Чжан Q, Рауф М, Y Чен, Сая Y, Sursal Т, Юнгер Вт, Брохи К, Итагаки К, Хаузер CJ (Mar 4, 2010). «Циркулирующие митохондриальные DAMPs вызывают воспалительную реакцию на повреждение» . Природа . 464 (7285): 104–107. Bibcode : 2010Natur.464..104Z . DOI : 10,1038 / природа08780 . PMC 2843437 . PMID 20203610 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • N-Формилметионин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)