NatA ацетилтрансфераза ( N α ацетилтрансфераза ) представляет собой фермент, который служит для катализирования присоединения ацетильных групп к различным белкам, выходящим из рибосомы . После трансляции NatA связывается с рибосомой, а затем «тянется» к переднему концу формирующегося или возникающего полипептида , где он добавляет эту ацетильную группу. Эта ацетильная группа добавляется к переднему концу или N-концу нового белка.
Считается, что 40% всех белков в протеоме дрожжей ацетилированы на N-конце, с соответствующим показателем 90% в белках млекопитающих. [1]
Более конкретно, Нат является главным N {альфа} терминальной ацетилтрансфераза в дрожжевой цитозоле, ответственная за ацетилирование белков в местах , в которых L - серин , L - аланин , L - треонин или глицин присутствует. [2] [3]
NatA-ацетилтрансфераза - это не отдельный белок, а комплекс из трех субъединиц .
Sup35p ацетилирование
У Saccharomyces cerevisiae ацетилтрансфераза NatA взаимодействует с белком Sup35p . Он участвует в реакции [PSI +], преобразовывая [psi-] в свою собственную конформацию. Таким образом, было обнаружено, что штаммы [PSI +], дефицитные по ацетилтрансферазе NatA, имеют измененное взаимодействие между Sup35p [PSI +] и возникающим Sup35p. Это взаимодействие на посттрансляционном уровне все еще производит прион с классическими бета-листами, но эта версия взаимодействия не отменяет функции этого третьего фактора высвобождения . Таким образом, стоп-кодоны надежно транслируются в штаммах [PSI +], лишенных ацетилтрансферазы NatA. [4]
Субъединицы в дрожжах
- Naa10 (ранее Nat1p) - 27kDA, обладает каталитическими свойствами, которые ацетилируют возникающий полипептид.
- Naa15 (ранее Ard1p) - 98 кДа, выполняет функцию связывания и закрепления на рибосоме.
- Naa50 (ранее Nat5p) - недавно обнаруженная, неизвестная функция.
Клетки дрожжей, лишенные Naa15 и Naa10, демонстрируют сниженную эффективность споруляции, неспособность войти в фазу G 0 в определенных условиях, нарушение молчания локусов типа молчащего спаривания и снижение выживаемости после теплового шока. Однако штаммы, лишенные Naa50, не обнаруживают очевидных различий по фенотипу.
Сравнения
Natp требует более длинных растущих полипептидных цепей для каталитического функционирования, чем NAC (возникающий полипептид-ассоциированный комплекс) и гомолог Hsp70 Ssb1 / 2p.
Рекомендации
- ↑ Цезарь, Роберт, Джонас Уоррингер и Андерс Бломберг. «Физиологическое значение и идентификация новых мишеней для N-концевой ацетилтрансферазы NatB - Цезарь и др. 5 (2): 368 -». Эукариотическая клетка. 16 декабря 2005 г. Интернет. 31 января 2010 г. < http://ec.asm.org/cgi/content/full/5/2/368 >.
- ^ Gautschi, Matthias, Сёрен Просто, Андрей Mun, Сюзан Росс, Петр Rücknagel, Ив Dubaquié, Энн Ehrenhofer-Murray и Сабина Rospert. «Дрожжевая N {альфа} -ацетилтрансфераза NatA количественно закреплена на рибосоме и взаимодействует с возникающими полипептидами». (2003). Молекулярная и клеточная биология. Интернет. 22 января 2010 г. < http://mcb.asm.org/cgi/content/full/23/20/7403 >.
- ^ Polevoda, Богдан, Джейсон Хоскинс, и Фред Шерман. «Свойства Nat4, N {альфа} -ацетилтрансферазы Saccharomyces cerevisiae, которая модифицирует N-концы гистонов H2A и H4 - Polevoda et al. 29 (11): 2913 -». Молекулярная и клеточная биология. Интернет. 25 января 2010 г. < http://mcb.asm.org/cgi/content/full/29/11/2913 >.
- ^ "Ацетилтрансфераза NatA соединяет прионные комплексы Sup35 с фенотипом [PSI] - Pezza et al . 20 (3): 1068–". Молекулярная биология клетки. (2008) < http://www.molbiolcell.org/cgi/content/full/20/3/1068 >.