Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с фенолоксидазы )
Перейти к навигации Перейти к поиску
Катехолоксидаза
Идентификаторы
ЕС нет.1.10.3.1
Альт. именаПолифенолоксидаза
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Основная статья: катехолоксидаза
Основная статья: тирозиназа

Полифенолоксидаза ( PPO ; также полифенолоксидаза I, хлоропласт ), фермент, участвующий в потемнении фруктов , представляет собой тетрамер , содержащий четыре атома меди на молекулу. [1]

PPO может принимать монофенолы и / или о- дифенолы в качестве субстратов. [2] Фермент работает путем катализировать уплотнительное - гидроксилирование из монофенола молекул , в которых бензольное кольцо содержит один гидроксил заместителя в о -diphenols ( фенольные молекулы , содержащие две гидроксильных заместителей в положениях 1, 2, без углерода между). [3] Он также может дополнительно катализировать окисление в O -diphenols для получения о -quinones .[4] РРО катализирует быструю полимеризацию в о -quinonesчтобы произвести черные, коричневые или красные пигменты ( полифенолы )которые вызывают фрукты потемнения .

Аминокислота тирозин содержит одно фенольное кольцо , которое может быть окислен действием ОПП с образованием о -quinone. Следовательно, PPO могут также называться тирозиназами . [5]

Общие продукты, вырабатывающие фермент, включают грибы ( Agaricus bisporus ), [6] [7] яблоки ( Malus domestica ), [8] [9] авокадо ( Persea americana ) и салат ( Lactuca sativa ). [10]

Структура и функции [ править ]

PPO указан как морфеин , белок, который может образовывать два или более разных гомоолигомера (формы морфеина), но должен разделяться и менять форму для преобразования между формами. Он существует в виде мономера , тример, тетрамер , октамер или dodecamer , [11] [12] , создавая множество функций . [13]

У растений PPO представляет собой пластидный фермент с неясным синтезом и функцией. В функциональных хлоропластах он может участвовать в химии кислорода, например, опосредовать псевдоциклическое фотофосфорилирование . [14]

В номенклатуре ферментов различают ферменты монофенолоксидазы ( тирозиназы ) и ферменты о- дифенол: кислород-оксидоредуктазы ( катехолоксидазы ). Субстрат предпочтение tyrosinases и катехол оксидаз находится под контролем аминокислот вокруг двух медных ионов в активном центре . [15]

Распространение и приложения [ править ]

Смесь ферментов монофенолоксидазы и катехолоксидазы присутствует почти во всех тканях растений, а также может быть обнаружена у бактерий, животных и грибов. У насекомых присутствуют кутикулярные полифенолоксидазы [16], а их продукты отвечают за устойчивость к высыханию .

Продукт реакции винограда (2-S-глутатионилкафтаровая кислота) представляет собой соединение окисления, производимое действием PPO на кафтаровую кислоту и обнаруженное в вине. Этот составной продукт отвечает за более низкий уровень потемнения некоторых белых вин.

Растения используют полифенолоксидазу как один из средств химической защиты от паразитов . [17]

Ингибиторы [ править ]

Тирозин является ключевым соединением реакции пигментации / потемнения под действием полифенолоксидазы. Дискриминация этой реакции пигментации ответственна за различные типы заболеваний и расстройств. [18] Существует два типа ингибиторов PPO: те, которые конкурируют с кислородом в медном участке фермента, и те, которые конкурируют с фенолами. Тентоксин также использовался в недавних исследованиях для устранения активности PPO из проростков высших растений. [19] Трополон - ингибитор полифенолоксидазы винограда . [20] Другой ингибитор этого фермента - пиросульфит калия (K 2 S 2 O 5 ).[21] PPO корня банана сильно ингибируется дитиотреитолом и метабисульфитом натрия . [22] Эндогенные белковые фракции действуют как эндогенный ингибитор / регулятор PPO листьев лука (монофенолмонооксигеназа и о-дифенолоксидаза). [18] Дитионит калия (или гидросульфит калия) также является ингибитором PPO.

Анализы [ править ]

Было разработано несколько анализов для мониторинга активности полифенолоксидаз и оценки эффективности ингибирования ингибиторов полифенолоксидазы. В частности, широко применяются методы спектрофотометрии в ультрафиолетовом / видимом (УФ / видимом) диапазоне . [23] Наиболее распространенный УФ / видимый спектрофотометрический анализ включает мониторинг образования о- хинонов , которые являются продуктами реакций, катализируемых полифенолоксидазой, или потребления субстрата. [24] Также использовался альтернативный спектрофотометрический метод, который включает связывание о- хинонов с нуклеофильными реагентами, такими как гидрохлорид 3-метил-2-бензотиазолинонегидразона (MBTH). [25]Также были описаны и использованы другие методы, такие как анализ активности окрашивания с использованием электрофореза в полиакриламидном геле , [26] радиоактивные анализы на основе трития , [27] анализ потребления кислорода [28] и анализ на основе ядерного магнитного резонанса (ЯМР). . [29]

Ферментативное потемнение [ править ]

Полифенолоксидаза - это фермент, встречающийся во всех царствах растений и животных [30], включая большинство фруктов и овощей. [31] PPO имеет важное значение для пищевой промышленности, потому что он катализирует ферментативное потемнение, когда ткань повреждается из-за синяков, сдавливания или вмятин, что делает продукцию менее востребованной и вызывает экономические потери. [30] [31] [32] Ферментативное потемнение из-за PPO также может привести к потере питательной ценности фруктов и овощей, что еще больше снижает их ценность. [10] [30] [31]

Поскольку субстраты этих реакций PPO находятся в вакуолях растительных клеток, поврежденных в основном неправильным сбором , PPO инициирует цепочку реакций потемнения. [32] [33] Воздействие кислорода при нарезании ломтиками или пюре также приводит к ферментативному потемнению фруктов и овощей из-за PPO. [31] Примеры, в которых реакция потемнения, катализируемая PPO, может быть желательной, включают авокадо, чернослив, виноград султана, черный чай и зеленые кофейные зерна. [10] [31]

В манго [ править ]

У манго ферментативное потемнение, катализируемое PPO, в основном вызвано ожогом сока, который приводит к потемнению кожи. [ Править ] катехол оксидаза типа РРО находится в хлоропластах клеток манго кожи и ее фенольных субстратов в вакуоли. Таким образом, ожог соком является инициирующим событием PPO в кожуре манго, поскольку он разрушает клеточные компартменты. [33] PPO находится в кожуре, соке и мякоти манго, а наибольшая активность проявляется в коже. [31]

В авокадо [ править ]

PPO в авокадо вызывает быстрое потемнение под воздействием кислорода [10], многоступенчатый процесс, включающий реакции окисления как монофенолов, так и полифенолов, в результате чего продукты о-хинона впоследствии необратимо превращаются в коричневые полимерные пигменты ( меланины ). [34]

В яблоке [ править ]

Присутствующий в хлоропластах и ​​митохондриях всех частей яблока [31] PPO является основным ферментом, ответственным за ферментативное потемнение яблок. [35] В связи с увеличением потребительского спроса на предварительно подготовленные фрукты и овощи, решение для ферментативного подрумянивания стало целевой областью исследований и разработки новых продуктов. [36] Например, предварительно нарезанные яблоки являются привлекательным потребительским продуктом, но нарезка яблок вызывает активность PPO, что приводит к потемнению срезанных поверхностей и снижению их эстетических качеств. [36] Подрумянивание также происходит в яблочных соках и пюре при неправильном обращении или обработке. [37]

Арктические яблоки , пример генетически модифицированных фруктов, разработанных для снижения активности PPO, представляют собой набор яблок с товарными знаками, которые содержат признак отсутствия коричневого цвета, полученный путем подавления экспрессии генов для подавления экспрессии PPO, тем самым подавляя потемнение плодов. [38]

В абрикосе [ править ]

Абрикос как климактерический плод проходит быстро после сбора урожая созревания . Латентная форма РРА может самопроизвольно активировать в течение первых недель хранения, генерирование активного фермента с молекулярной массой 38 кДа. [39] Комбинации аскорбиновой кислоты и протеазы представляют собой многообещающий практический метод борьбы с потемнением, поскольку обработанные абрикосовые пюре сохраняют свой цвет. [40]

В картофеле [ править ]

Обнаруженный в высоких концентрациях в кожуре клубней картофеля и в 1-2 мм ткани внешней коры , PPO используется в картофеле в качестве защиты от хищников насекомых, что приводит к ферментативному потемнению из-за повреждения тканей. [ необходима цитата ] Повреждение кожной ткани клубня картофеля вызывает нарушение компартментации клеток, что приводит к потемнению. Коричневые или черные пигменты образуются в результате реакции продуктов хинона PPO с аминокислотными группами в клубне. [32] У картофеля гены PPO экспрессируются не только в клубнях картофеля, но также в листьях, черешках , цветках и корнях. [32]

В орехе [ править ]

У грецкого ореха ( Juglans regia ) были идентифицированы два разных гена ( jr PPO1 и jr PPO2), кодирующие полифенолоксидазы. Два изофермента предпочитают разные субстраты , поскольку jr- PPO1 проявляет более высокую активность по отношению к монофенолам , тогда как jr- PPO2 более активен по отношению к дифенолам . [41] [42]

Связанные ферменты [ править ]

Профенолоксидаза - это модифицированная форма реакции комплемента, обнаруживаемая у некоторых беспозвоночных, включая насекомых , крабов и червей . [43]

Гемоцианин гомологичен фенолоксидазам (например, тирозиназе ), поскольку оба фермента имеют общую координацию активного центра меди. Гемоцианин также проявляет активность PPO, но с замедленной кинетикой из-за большей стерической массы в активном центре. Частичная денатурация фактически улучшает PPO-активность гемоцианина, обеспечивая больший доступ к активному сайту. [44]

Ауреузидинсинтаза гомологична полифенолоксидазе растений, но содержит некоторые существенные модификации.

Ауронсинтаза [45] катализирует образование ауронов. Ауронсинтаза, очищенная из Coreopsis grandiflora, демонстрирует слабую тирозиназную активность против изоликвиритигенина , но фермент не реагирует с классическими субстратами тирозиназы L- тирозином и тирамином и поэтому должен быть классифицирован как катехолоксидаза . [46]

См. Также [ править ]

  • катехолоксидаза
  • Тирозиназа

Ссылки [ править ]

  1. ^ «Полифенолоксидаза» . Руководство по ферментам Worthington . Проверено 13 сентября 2011 года .
  2. ^ Макларин, Марк-Энтони; Люнг, Айвенго К.Х. (2020). «Субстратная специфичность полифенолоксидазы». Крит. Rev. Biochem. Мол. Биол. 55 (3): 274–308. DOI : 10.1080 / 10409238.2020.1768209 . PMID 32441137 . S2CID 218831573 .   CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  3. ^ A Санчес-Феррер, Дж. Н. Родригес-Лопес, Ф. Гарсия-Кановас, Ф. Гарсия-Кармона (1995). «Тирозиназа: всесторонний обзор ее механизма». Биохим. Биофиз. Acta . 1247 (1): 1–11. DOI : 10.1016 / 0167-4838 (94) 00204-т . PMID 7873577 . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  4. ^ С Eicken, В Кребса, JC Sacchettini (1999). «Катехолоксидаза - структура и активность» . Текущее мнение в структурной биологии . 9 (6): 677–683. DOI : 10.1016 / s0959-440x (99) 00029-9 . PMID 10607672 . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  5. ↑ Mayer AM (ноябрь 2006 г.). «Полифенолоксидазы в растениях и грибах: куда пойти? Обзор». Фитохимия . 67 (21): 2318–31. DOI : 10.1016 / j.phytochem.2006.08.006 . PMID 16973188 . 
  6. ^ Mauracher SG, Молитор C, Майкл C, Kragl M, Рицци A, Ромпель A (март 2014). «Высокий уровень очистки белка позволяет однозначно определять полипептид латентной изоформы PPO4 тирозиназы грибов» . Фитохимия . 99 : 14–25. DOI : 10.1016 / j.phytochem.2013.12.016 . PMC 3969299 . PMID 24461779 .  
  7. ^ Mauracher С.Г., Молитор С, Аль-Oweini R, Kortz U, Ромпель А (сентябрь 2014). «Скрытая и активная грибная тирозиназа abPPO4, сокристаллизованная с гексавольфрамотеллуратом (VI) в монокристалле» . Acta Crystallographica. Секция D, Биологическая кристаллография . 70 (Pt 9): 2301–15. DOI : 10.1107 / S1399004714013777 . PMC 4157443 . PMID 25195745 .  
  8. ^ Kampatsikas I, Bijelic A, Pretzler M, Ромпель A (август 2017). «Три рекомбинантно экспрессируемых яблочных тирозиназы предполагают аминокислоты, ответственные за моно- и дифенолазную активность полифенолоксидаз растений» . Научные отчеты . 7 (1): 8860. Bibcode : 2017NatSR ... 7.8860K . DOI : 10.1038 / s41598-017-08097-5 . PMC 5562730 . PMID 28821733 .  
  9. ^ Kampatsikas I, Bijelic A, Pretzler M, Ромпель A (май 2019). «Реакция саморасщепления, индуцированная пептидами, инициирует активацию тирозиназы» . Angewandte Chemie . 58 (22): 7475–7479. DOI : 10.1002 / anie.201901332 . PMC 6563526 . PMID 30825403 .  
  10. ^ a b c d Толедо Л., Агирре С. (декабрь 2017 г.). «Пересмотр ферментативного подрумянивания авокадо (Persea americana): история, достижения и перспективы на будущее». Критические обзоры в пищевой науке и питании . 57 (18): 3860–3872. DOI : 10.1080 / 10408398.2016.1175416 . PMID 27172067 . S2CID 205692816 .  
  11. ^ Джолли RL, Мэйсон HS (март 1965 г.). "Множественные формы грибной тирозиназы. Взаимопревращение". Журнал биологической химии . 240 : PC1489–91. PMID 14284774 . 
  12. ^ Джолли RL, Робб DA, Мэйсон HS (март 1969). «Множественные формы грибной тирозиназы. Явления ассоциации-диссоциации». Журнал биологической химии . 244 (6): 1593–9. PMID 4975157 . 
  13. ^ Маллетт MF, Dawson CR (август 1949). «О природе высокоочищенных препаратов грибной тирозиназы». Архивы биохимии . 23 (1): 29–44. PMID 18135760 . 
  14. ^ Vaughn KC, Duke SO (1984). «Функция полифенолоксидазы у высших растений». Physiologia Plantarum . 60 (1): 106–112. DOI : 10.1111 / j.1399-3054.1984.tb04258.x .
  15. ^ Kampatsikas I, Ромпель A (октябрь 2020). «Похожи, но все же разные: какие аминокислотные остатки отвечают за различную активность ферментов меди типа III?» . ChemBioChem : cbic.202000647. DOI : 10.1002 / cbic.202000647 . PMID 33108057 . 
  16. ^ Sugumaran M, Lipke H (май 1983). «Образование метида хинона из 4-алкилкатехолов: новая реакция, катализируемая кутикулярной полифенолоксидазой». Письма FEBS . 155 (1): 65–68. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (83) 80210-5 . S2CID 84630585 . 
  17. ^ Thaler JS, Karban R, Ullman DE, Boege K, Bostock RM (апрель 2002 г.). «Перекрестный разговор между жасмонатными и салицилатными путями защиты растений: влияние на несколько паразитов растений». Oecologia . 131 (2): 227–235. Bibcode : 2002Oecol.131..227T . DOI : 10.1007 / s00442-002-0885-9 . PMID 28547690 . S2CID 25912204 .  
  18. ^ a b Госвами-Гири A, Sawant N (2011). «Разделение полифенолоксидазы и ее ингибитора из листьев лука на лигниновой колонке» . Азиатский химический журнал . 23 (5): 2212–14.
  19. Перейти ↑ Duke SO, Vaughn KC (апрель 1982 г.). «Отсутствие участия полифенолоксидазы в орто-гидроксилировании фенольных соединений в проростках маша». Physiologia Plantarum . 54 (4): 381–385. DOI : 10.1111 / j.1399-3054.1982.tb00696.x .
  20. ^ Валеро Э, Гарсия-Морено М, Варон Р, Гарсия-Кармона Ф (1991). «Зависящее от времени ингибирование полифенолоксидазы винограда трополоном». J. Agric. Food Chem . 39 (6): 1043–1046. DOI : 10.1021 / jf00006a007 .
  21. ^ Del синьор A, Romeoa F, Giaccio M (май 1997). «Содержание фенольных веществ в базидиомицетах». Микологические исследования . 101 (5): 552–556. DOI : 10.1017 / S0953756296003206 .
  22. ^ Уитс N, De Waele D, Swennen R (2006). «Извлечение и частичная характеристика полифенолоксидазы из корней банана (Musa acuminata Grande naine)». Физиология и биохимия растений . 44 (5–6): 308–14. DOI : 10.1016 / j.plaphy.2006.06.005 . PMID 16814556 . 
  23. ^ Гарсиа-Молина Ж, Муньос ДЛ, Varon R, Родригес-Лопес Ю.Н., Гарсиа-Cánovas F, J Тудела (ноябрь 2007 г.). «Обзор спектрофотометрических методов измерения монофенолазной и дифенолазной активности тирозиназы». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 55 (24): 9739–49. DOI : 10.1021 / jf0712301 . PMID 17958393 . 
  24. ^ Haghbeen K, WuE Tan E (январь 2003). «Прямой спектрофотометрический анализ монооксигеназной и оксидазной активности тирозиназы грибов в присутствии синтетических и природных субстратов». Аналитическая биохимия . 312 (1): 23–32. DOI : 10.1016 / S0003-2697 (02) 00408-6 . PMID 12479831 . 
  25. ^ Espin х, Моралес М, Varon R, Тудел Дж, Гарсиа-Cánovas F (октябрь 1995 года). «Непрерывный спектрофотометрический метод определения активности монофенолазы и дифенолазы полифенолоксидазы яблока». Аналитическая биохимия . 231 (1): 237–46. DOI : 10.1006 / abio.1995.1526 . PMID 8678307 . 
  26. ^ Rescigno A, Sollai F, Ринальди AC, Soddu G, Sanjust E (март 1997). «Окрашивание активности полифенолоксидазы в полиакриламидных гелях для электрофореза». Журнал биохимических и биофизических методов . 34 (2): 155–9. DOI : 10.1016 / S0165-022X (96) 01201-8 . PMID 9178091 . 
  27. ^ Померанц SH (июнь 1964). «Гидроксилирование тирозина, катализируемое тирозиназой млекопитающих: усовершенствованный метод анализа». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 16 (2): 188–94. DOI : 10.1016 / 0006-291X (64) 90359-6 . PMID 5871805 . 
  28. ^ Naish-Byfield S, Райли PA (ноябрь 1992). «Окисление одноатомных фенольных субстратов тирозиназой. Оксиметрическое исследование» . Биохимический журнал . 288 (Pt 1): 63–7. DOI : 10.1042 / bj2880063 . PMC 1132080 . PMID 1445282 .  
  29. ^ Li Y, Зафар A, Kilmartin PA, Reynisson J, Leung IK (ноябрь 2017). «Разработка и применение анализа полифенолоксидаз на основе ЯМР». ХимияВыберите . 2 (32): 10435–41. DOI : 10.1002 / slct.201702144 .
  30. ^ a b c Ünal MÜ (2007). «Свойства полифенолоксидазы из банана Анамур (Musa cavendishii)». Пищевая химия . 100 (3): 909–913. DOI : 10.1016 / j.foodchem.2005.10.048 .
  31. ^ Б с д е е г Vámos-Vigyázó L (1981). «Полифенолоксидаза и пероксидаза во фруктах и ​​овощах». Критические обзоры в пищевой науке и питании . 15 (1): 49–127. DOI : 10.1080 / 10408398109527312 . PMID 6794984 . 
  32. ^ a b c d Thygesen PW, Dry IB, Robinson SP (октябрь 1995 г.). «Полифенолоксидаза в картофеле. Мультигенное семейство, которое демонстрирует различные паттерны экспрессии» . Физиология растений . 109 (2): 525–31. DOI : 10.1104 / pp.109.2.525 . PMC 157616 . PMID 7480344 .  
  33. ^ a b Робинсон SP, Loveys BR, Chacko EK (1993). «Ферменты полифенолоксидазы в соке и кожуре плодов манго». Функциональная биология растений . 20 (1): 99–107. DOI : 10.1071 / pp9930099 . ISSN 1445-4416 . 
  34. ^ Шелби Т. Перес; Келси А. Унк; Касандра Дж. Райли (29 октября 2019 г.). "Лаборатория авокадо: исследование ферментативной реакции браунинга на основе запросов" (PDF) . Колледж Роллинза, CourseSource . Проверено 8 марта 2020 .
  35. ↑ Rocha AM, Cano MP, Galeazzi MA, Morais AM (1 августа 1998 г.). "Характеристика полифенолоксидазы" Starking "яблока". Журнал продовольственной науки и сельского хозяйства . 77 (4): 527–534. DOI : 10.1002 / (sici) 1097-0010 (199808) 77: 4 <527 :: aid-jsfa76> 3.0.co; 2-е . hdl : 10261/114868 . ISSN 1097-0010 . 
  36. ^ а б Сон С.М., Мун К.Д., Ли Сиайи (апрель 2001 г.). «Ингибирующее действие различных средств против коричневого цвета на дольки яблока». Пищевая химия . 73 (1): 23–30. DOI : 10.1016 / s0308-8146 (00) 00274-0 .
  37. ^ Николас JJ, Richard-Забудь FC, Goupy PM, Amiot MJ, Обера SY (1994). «Ферментативные реакции потемнения в яблоках и яблочных продуктах». Критические обзоры в пищевой науке и питании . 34 (2): 109–57. DOI : 10.1080 / 10408399409527653 . PMID 8011143 . 
  38. ^ "Новая информация о продуктах питания - События Арктического Яблока GD743 и GS784" . Секция новых продуктов питания, Управление по продуктам питания, Отделение продуктов для здоровья и продуктов питания, Министерство здравоохранения Канады, Оттава. 20 марта 2015 . Проверено 5 ноября +2016 .
  39. ^ Derardja АЕ, Pretzler М, Kampatsikas I, Barkat M, Ромпель A (сентябрь 2017). «Очистка и характеристика скрытой полифенолоксидазы из абрикоса (Prunus armeniaca L.)» . Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (37): 8203–8212. DOI : 10.1021 / acs.jafc.7b03210 . PMC 5609118 . PMID 28812349 .  
  40. ^ Derardja АЕ, Pretzler М, Kampatsikas I, Barkat M, Ромпель A (декабрь 2019). «Ингибирование полифенолоксидазы абрикоса комбинациями протеаз растений и аскорбиновой кислоты» . Пищевая химия . 4 : 100053. DOI : 10.1016 / j.fochx.2019.100053 . PMC 6804514 . PMID 31650127 .  
  41. ^ Panis F, Kampatsikas I, Bijelic A, Ромпель A (февраль 2020). «Превращение тирозиназы грецкого ореха в катехолоксидазу посредством сайт-направленного мутагенеза» . Научные отчеты . 10 (1): 1659. DOI : 10.1038 / s41598-020-57671-х . PMC 6997208 . PMID 32015350 .  
  42. ^ Panis F, Ромпель A (июль 2020). «Идентификация положения аминокислот, контролирующих различные ферментативные активности изоферментов тирозиназы грецкого ореха (jrPPO1 и jrPPO2)» . Научные отчеты . 10 (1): 10813. DOI : 10.1038 / s41598-020-67415-6 . PMC 7331820 . PMID 32616720 .  
  43. ^ Beck G, Хабихт GS (ноябрь 1996). «Иммунитет и беспозвоночные» (PDF) . Scientific American . 275 (5): 60–66. Bibcode : 1996SciAm.275e..60B . DOI : 10.1038 / Scientificamerican1196-60 . PMID 8875808 .  
  44. ^ Decker H, Tuczek F (август 2000). «Тирозиназная / катехолоксидазная активность гемоцианинов: структурные основы и молекулярный механизм». Направления биохимических наук . 25 (8): 392–7. DOI : 10.1016 / S0968-0004 (00) 01602-9 . PMID 10916160 . 
  45. ^ Молитор C, Mauracher SG, Ромпель A (март 2016). «Ауронсинтаза представляет собой катехолоксидазу с гидроксилазной активностью и дает представление о механизме полифенолоксидаз растений» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (13): E1806-15. Bibcode : 2016PNAS..113E1806M . DOI : 10.1073 / pnas.1523575113 . PMC 4822611 . PMID 26976571 .  
  46. ^ Молитор С, Mauracher С.Г., Pargan S, Майер Р. Л., Halbwirth Н, Ромпель А (сентябрь 2015). «Скрытая и активная аурон-синтаза из лепестков C. grandiflora: полифенолоксидаза с уникальными характеристиками» . Planta . 242 (3): 519–37. DOI : 10.1007 / s00425-015-2261-0 . PMC 4540782 . PMID 25697287 .