Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Не путать с бета-каротином .
Кератин (птичий)
Идентификаторы
СимволКератин
PfamPF02422
ИнтерПроIPR003461
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

β-кератин или бета-кератин является членом семейства структурных белков, обнаруженных в эпидермисе рептилий и птиц . [1] [2] β-кератины были названы так, потому что они являются компонентами рогового слоя эпидермиса, богатыми сложенными β-складчатыми листами , в отличие от альфа-кератинов , белков промежуточных филаментов, которые также встречаются в роговом слое и богаты альфа-спиралями . [3] Поскольку точное использование термина кератин ограничено альфа-кератинами, термин «бета-кератины» в недавних работах заменен на « роговые бета-белки » [3]или " кератин-ассоциированные бета-белки. " [4]

β-кератины придают коже рептилий гораздо большую жесткость, чем одни только альфа -кератины придают коже млекопитающих . β-кератины проникают в роговой слой кожи рептилий, обеспечивая гидроизоляцию и предотвращая высыхание .

В весах , клювы , когти и перья из птиц содержат бета-кератин птичьего семейства. Филогенетические исследования последовательностей β-кератина показывают, что β-кератины перьев произошли от β-кератинов чешуек. [5] Чешуйчатые β-кератины образуют базальную группу у птиц. События дублирования и дивергенции затем привели к генам β-кератина когтей, а дальнейшая рекомбинация привела к появлению новых перьев и подобных перьям птичьих β-кератиновых генов. Доказательства этих событий дупликации исходят из корреляции структуры клады β-кератина пера с их геномными локусами. [6]

Изменения в β-кератинах также могли повлиять на развитие силового полета. Недавнее исследование с использованием методов молекулярного датирования, чтобы связать эволюцию генов птичьего β-кератина в целом с генами перьев, в частности, показывает, что семейство птичьего β-кератина начало отличаться от семейства крокодиловых около 216 миллионов лет назад. [6] Также было обнаружено, что семейство β-кератина пера не начало расходиться до 125 миллионов лет назад, что соответствует адаптивной радиации птиц в меловом периоде . β-кератины, обнаруженные в современных перьях, обладают повышенной эластичностью, что, возможно, способствовало их роли в полете. [6] Таким образом, пернатые родственники птиц, такие как Anchiornis и Archeopteryx, чьи летные возможности были подвергнуты сомнению [7] , имели бы птичьи, но не перьевые, β-кератины.

У небольшого динозавра альваресзаврид Shuvuuia deserti видны признаки перьевидного кожного покрова . Анализ Schweitzer et al. (1999) показали, что эти похожие на перья структуры состоят из бета-кератина. [8]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Далла Валле L, Nardi A, P Belvedere, Toni M, L Alibardi (июль 2007). «Бета-кератины дифференцирующегося эпидермиса змеи содержат богатые глицином-пролином-серином белки с организацией птичьего гена» . Dev. Дин . 236 (7): 1939–53. DOI : 10.1002 / dvdy.21202 . PMID  17576619 .
  2. ^ Далла Валле л, Нарди А, Toffolo В, Niero С, Тони М, Alibardi л (февраль 2007 г.). «Клонирование и характеристика чешуйчатых бета-кератинов в дифференцирующемся эпидермисе гекконов показывают, что они представляют собой богатые глицином-пролином-серином белки с центральным мотивом, гомологичным птичьим бета-кератинам» . Dev. Дин . 236 (2): 374–88. DOI : 10.1002 / dvdy.21022 . PMID 17191254 . 
  3. ^ a b Calvaresi M, Eckhart L, Alibardi L (июнь 2016 г.). «Молекулярная организация области бета-листа в бета-белках роговицы (бета-кератины) завропсид объясняет его стабильность и полимеризацию в филаменты». J. Struct. Биол . 194 (3): 282–91. DOI : 10.1016 / j.jsb.2016.03.004 . PMID 26965557 . 
  4. ^ Alibardi L (февраль 2013). «Корнификация в эпидермисе рептилий происходит за счет отложения связанных с кератином бета-белков (бета-кератинов) на каркас из кератинов промежуточных волокон». J. Morphol . 274 (2): 175–93. DOI : 10.1002 / jmor.20086 . PMID 23065677 . 
  5. ^ Гринволд, MJ; Сойер, Р.Х. (2010). «Геномная организация и молекулярная филогения мультигенного семейства бета (β) кератина у курицы (Gallus gallus) и зебрового зяблика (Taeniopygia guttata): последствия для эволюции перьев» . BMC Evolutionary Biology . 10 : 148. DOI : 10.1186 / 1471-2148-10-148 . PMC 2894828 . PMID 20482795 .  
  6. ^ a b c Гринволд, MJ; Сойер, Р.Х. (2011). «Связь молекулярной эволюции птичьих бета (β) кератинов с эволюцией перьев». Журнал экспериментальной зоологии . 316B (8): 609–616. DOI : 10.1002 / jez.b.21436 . PMID 21898788 . 
  7. ^ Nudds, RL; Дайк, GJ (14 мая 2010 г.). «Узкие первичные разрастания перьев у Confuciusornis и Archeopteryx указывают на плохую способность к полету». Наука . 328 (5980): 887–889. DOI : 10.1126 / science.1188895 . PMID 20466930 . S2CID 12340187 .  
  8. ^ .Швайцер, Мэри Хигби, Ватт, Дж. А., Авчи, Р., Кнапп, Л., Чиаппе, Л., Норелл, Марк А., Маршалл, М. (1999). "Специфическая иммунологическая реактивность бета-кератина в перьевидных структурах меловых альваресзаурид, Shuvuuia deserti Journal of Experimental Biology (Mol Dev Evol) 255: 146-157

Внешние ссылки [ править ]

  • бета-кератины в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Есть две основные формы кератина: альфа-кератин и бета-кератин. Альфа-кератин встречается у людей и других млекопитающих, бета-кератин присутствует у птиц и рептилий. Бета-кератин сложнее альфа-кератина. Структурно альфа-кератин имеет структуру альфа-спиральной спиральной спирали, в то время как бета-кератин имеет структуру скрученных бета-листов. B В случае β-листов это обеспечивает стерически беспрепятственное водородное связывание между амино- и карбоксильными группами пептидных связей на соседних белковых цепях, облегчая их близкое выравнивание и прочное связывание. Волокнистые молекулы кератина могут закручиваться друг вокруг друга, образуя спиральные промежуточные нити.

Вторичная структура шелка является примером бета-гофрированного полотна. В этой структуре отдельные белковые цепи выровнены бок о бок с каждой другой белковой цепью, выровненной в противоположном направлении. Цепи антипараллельны, с чередующейся ориентацией C → N. Белковые цепи удерживаются вместе за счет межмолекулярной водородной связи, то есть водородной связи между амидными группами двух отдельных цепей. Эта межмолекулярная водородная связь в бета-складчатом листе отличается от внутримолекулярной водородной связи в альфа-спирали.

Водород на амиде одной белковой цепи связан водородной связью с амидным кислородом соседней белковой цепи. Эффект складчатого листа возникает из-за того, что амидная структура является плоской, в то время как «изгибы» происходят на углероде, содержащем боковую цепь.

«Боковые» группы R в шелке не очень громоздки. Основная первичная структура шелка состоит из шести повторяющихся аминокислотных единиц. Последовательность, в которой каждая вторая единица представляет собой глицин в шелке, следующая: -гли-ала-гли-ала-гли-ала. Хотя глицин и аланин составляют 75-80% аминокислот в шелке, еще 10-15% составляют серин, а последние 10% содержат объемные боковые цепи, такие как tyr, arg, val, asp и glu.