| коэнзим-B сульфоэтилтиотрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.8.4.1 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | Amigo / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии , кофермент-В sulfoethylthiotransferase , также известный как метил-кофермент М - редуктазы (MCR) или наиболее систематически , как 2- (метилтио) этансульфонат: N- (7-thioheptanoyl) -3-О-фосфотреонин S- (2-сульфоэтил) тиотрансфераза - это фермент, который катализирует заключительную стадию образования метана . [1] Это достигается путем комбинирования кофермента донора водорода B и кофермента M донора метила . С помощью этого фермента производилась большая часть природного газа на Земле. Жвачные животные (например, коровы) производят метан, потому что их рубцы содержатметаногенные прокариоты ( археи ) [2] [3], которые кодируют и экспрессируют набор генов этого ферментативного комплекса.
Фермент имеет два активных участков , каждый из занимаемого никеля -содержащего F 430 кофактора . [4]
- + ⇌ CoM-SS-CoB + метан
Структура 2-меркаптоэтансульфоната (кофермент M: реагирует после метилирования тиола) | Структура N- (7-меркаптогептаноил) треонин 3-O-фосфата (кофермент B) |
Двумя субстратами этого фермента являются 2- (метилтио) этансульфонат и 3-O-фосфат N- (7-меркаптогептаноил) треонин ; его два продукта - CoM-SS-CoB и метан . 3-нитрооксипропанол ингибирует фермент. [5]
У некоторых видов фермент реагирует в обратном порядке (процесс, называемый обратным метаногенезом ), катализируя анаэробное окисление метана, тем самым удаляя его из окружающей среды. [6] Такие организмы являются метанотрофами .
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , в частности тех, которые переносят алкилтиогруппы.
Этот фермент участвует в биосинтезе фолиевой кислоты . [ необходима цитата ]
Структура [ править ]
Коэнзим-B-сульфоэтилтиотрансфераза представляет собой мультибелковый комплекс, состоящий из пары идентичных половинок. Каждая половина состоит из трех субъединиц: α, β и γ [7], также называемых McrA, McrB и McrG соответственно.
Ссылки [ править ]
- ^ Стивен В., Рэгдейл (2014). «Глава 6. Биохимия метил-кофермента М редуктазы: никелевый металлофермент, катализирующий заключительный этап синтеза и первый этап анаэробного окисления парникового газа метана ». В Питере М. Х. Кронеке и Марте Э. Соса Торрес (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды . Ионы металлов в науках о жизни. 14 . Springer. С. 125–145. DOI : 10.1007 / 978-94-017-9269-1_6 . PMID 25416393 .
- ^ http://microbewiki.kenyon.edu/index.php/Bovine_Rumen#Methanogens
- ^ Уитфорд MF, Teather RM, Forster RJ (2001). «Филогенетический анализ метаногенов из рубца крупного рогатого скота» . BMC Microbiology . 1 : 5. DOI : 10,1186 / 1471-2180-1-5 . PMC 32158 . PMID 11384509 .
- ^ Thauer РК (сентябрь 1998). «Биохимия метаногенеза: дань уважения Марджори Стивенсон. Лекция 1998 года, посвященная премии Марджори Стивенсон» . Микробиология . 144 (9): 2377–406. DOI : 10.1099 / 00221287-144-9-2377 . PMID 9782487 .
- ^ Христов Н., О J, Giallongo F, Фредерик TW, Harper MT, Weeks HL, Бранко AF, Moate PJ, Дейтон MH, Williams SR, Kindermann M, S Duval (август 2015). «Ингибитор постоянно снижал кишечные выбросы метана у дойных коров без отрицательного воздействия на молочную продуктивность» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (34): 10663–8. Bibcode : 2015PNAS..11210663H . DOI : 10.1073 / pnas.1504124112 . PMC 4553761 . PMID 26229078 .
- ^ Халлэм SJ, Putnam N, Preston CM, Detter JC, Rokhsar D, Ричардсон PM, Делонг EF (сентябрь 2004). «Обратный метаногенез: проверка гипотезы с помощью экологической геномики». Наука . 305 (5689): 1457–62. Bibcode : 2004Sci ... 305.1457H . DOI : 10.1126 / science.1100025 . PMID 15353801 .
- ^ Эрмлер U, Grabarse Вт, Shima S, Goubeaud М, Thauer РК (ноябрь 1997 года). «Кристаллическая структура метил-коэнзим М-редуктазы: ключевой фермент биологического образования метана». Наука . 278 (5342): 1457–62. Bibcode : 1997Sci ... 278.1457E . DOI : 10.1126 / science.278.5342.1457 . PMID 9367957 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Бобик Т.А., Олсон К.Д., Нолл К.М., Вулф Р.С. (декабрь 1987 г.). «Доказательства того, что гетеродисульфид кофермента M и 7-меркаптогептаноилтреонинфосфат является продуктом реакции метилредуктазы в Methanobacterium». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 149 (2): 455–60. DOI : 10.1016 / 0006-291X (87) 90389-5 . PMID 3122735 .
- Эллерманн Дж., Росперт С., Тауер Р.К., Бокранц М., Кляйн А., Фогес М., Беркессель А. (сентябрь 1989 г.). «Метил-кофермент-М редуктаза из Methanobacterium thermoautotrophicum (штамм Marburg). Чистота, активность и новые ингибиторы» . Европейский журнал биохимии . 184 (1): 63–8. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14990.x . PMID 2506016 .
- Синьор Л., Кнуппе С., Хуг Р., Швейцер Б., Пфальц А., Яун Б. (октябрь 2000 г.). «Образование метана в результате реакции метилтиоэфира с фотовозбужденным тиолатом никеля - процесс, имитирующий метаногенез у архей». Химия . 6 (19): 3508–16. DOI : 10.1002 / 1521-3765 (20001002) 6:19 <3508 :: AID-CHEM3508> 3.3.CO 2-N . PMID 11072815 .
