Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлен из Комплекса IV )
Перейти к навигации Перейти к поиску
Цитохром с оксидаза
Цитохром С оксидаза 1OCC в мембране 2.png
Кристаллическая структура бычьей цитохром с оксидазы в фосфолипидном бислое. Межмембранное пространство лежит в верхней части изображения. Адаптировано из PDB : 1OCC (в этой структуре гомодимер )
Идентификаторы
ЕС нет.1.9.3.1
№ CAS9001-16-5
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
Цитохром с оксидаза
Cmplx4.PNG
Подгруппа I и II Комплексного IV за исключением всех остальных подразделений, PDB : 2EIK
Идентификаторы
СимволЦитохром с оксидаза
OPM суперсемейство4
Белок OPM2дыр
Мембранома257

Фермент цитохром с оксидаза или комплекс IV , ЕС 1.9.3.1 , представляет собой большой трансмембранный белок комплекс найден в бактерии , археи и митохондрий из эукариот . [1]

Это последний фермент в дыхательной цепи переноса электронов из клеток , расположенных в мембране. Он получает электрон от каждой из четырех молекул цитохрома с и передает их одной молекуле дикислорода, превращая молекулярный кислород в две молекулы воды. В этом процессе он связывает четыре протона из внутренней водной фазы, образуя две молекулы воды, и перемещает еще четыре протона через мембрану, увеличивая трансмембранную разность электрохимического потенциала протонов, который АТФ-синтаза затем использует для синтеза АТФ .

Структура [ править ]

Комплекс [ править ]

Комплекс представляет собой большой интегральный мембранный белок, состоящий из нескольких участков протеза металла и 14 [2] белковых субъединиц у млекопитающих. У млекопитающих одиннадцать субъединиц имеют ядерное происхождение, а три синтезируются в митохондриях. Комплекс содержит два гемов , а цитохром а и цитохром а 3 , и две медных центров, Cu A и Cu B центров. [3] Фактически, цитохром a 3 и Cu B образуют биядерный центр, который является местом восстановления кислорода. Цитохром с, который восстанавливается предыдущим компонентом дыхательной цепи (комплекс цитохрома bc1, комплекс III), присоединяется к биядерному центру Cu A и передает ему электрон, окисляясь обратно до цитохрома c, содержащего Fe 3+ . Восстановленный биядерный центр Cu A теперь передает электрон на цитохром a, который, в свою очередь, передает электрон на биядерный центр цитохрома a 3 -Cu B. Два иона металла в этом биядерном центре находятся на расстоянии 4,5 Å друг от друга и координируют гидроксид-ион в полностью окисленном состоянии.

Кристаллографические исследования цитохром с оксидазы показывают необычную посттрансляционную модификацию, связывающую C6 Tyr (244) и ε-N His (240) (нумерация бычьих ферментов). Он играет жизненно важную роль в обеспечении возможности цитохрома, биядерного центра 3 - Cu B, принимать четыре электрона при восстановлении молекулярного кислорода до воды . Ранее считалось, что механизм восстановления включает промежуточное соединение пероксида , которое, как полагали, приводит к образованию супероксида . Однако принятый в настоящее время механизм включает быстрое четырехэлектронное восстановление с немедленным разрывом кислородно-кислородной связи, избегая любого промежуточного соединения, которое может образовывать супероксид. [4] :865–866

Консервированные субъединицы [ править ]

Таблица консервативных субъединиц комплекса цитохром с оксидазы [5] [6]
Нет.Название подразделенияЧеловеческий белокОписание протеина от UniProtСемейство pfam с человеческим белком
1Cox1COX1_HUMANСубъединица 1 цитохром с оксидазыPfam PF00115
2Cox2COX2_HUMANСубъединица 2 цитохром с оксидазыPfam PF02790 , Pfam PF00116
3Cox3COX3_HUMANСубъединица 3 цитохром с оксидазыPfam PF00510
4Cox4i1COX41_HUMANСубъединица 4 цитохром с оксидазы, изоформа 1, митохондриальнаяPfam PF02936
5Cox4a2COX42_HUMANСубъединица 4 цитохром с оксидазы, изоформа 2, митохондриальнаяPfam PF02936
6Cox5a COX5A_HUMAN Субъединица 5А цитохром с оксидазы, митохондриальнаяPfam PF02284
7Cox5b COX5B_HUMAN Субъединица 5B цитохром с оксидазы, митохондриальнаяPfam PF01215
8Cox6a1CX6A1_HUMANСубъединица цитохром с оксидазы 6A1, митохондриальнаяPfam PF02046
9Cox6a2CX6A2_HUMANСубъединица цитохром с оксидазы 6A2, митохондриальнаяPfam PF02046
10Cox6b1CX6B1_HUMANСубъединица цитохром с оксидазы 6B1Pfam PF02297
11Cox6b2CX6B2_HUMANСубъединица цитохром с оксидазы 6B2Pfam PF02297
12Cox6c COX6C_HUMANСубъединица 6C цитохром с оксидазыPfam PF02937
13Cox7a1CX7A1_HUMANСубъединица 7A1 цитохром с оксидазы, митохондриальнаяPfam PF02238
14Cox7a2CX7A2_HUMANСубъединица 7A2 цитохром с оксидазы, митохондриальнаяPfam PF02238
15Cox7a3COX7S_HUMANПредполагаемая субъединица цитохром с оксидазы 7A3, митохондриальнаяPfam PF02238
16Cox7b COX7B_HUMANСубъединица 7B цитохром с оксидазы, митохондриальнаяPfam PF05392
17Cox7c COX7C_HUMANСубъединица 7C цитохром с оксидазы, митохондриальнаяPfam PF02935
18Cox7rCOX7R_HUMANБелок, связанный с субъединицей 7А цитохром с оксидазы, митохондриальныйPfam PF02238
19Cox8a COX8A_HUMANСубъединица цитохром с оксидазы 8A, митохондриальный PPfam PF02285
20Cox8c COX8C_HUMANСубъединица цитохром с оксидазы 8C, митохондриальнаяPfam PF02285
Подразделения сборки [7] [8] [9]
1Coa1 COA1_HUMAN Гомолог фактора сборки 1 цитохром с оксидазыPfam PF08695
2Coa3 COA3_HUMAN Гомолог фактора сборки цитохром с оксидазы 3, митохондриальныйPfam PF09813
3Coa4 COA4_HUMAN Гомолог фактора сборки 4 цитохром с оксидазы, митохондриальныйPfam PF06747
4Coa5 COA5_HUMAN Фактор сборки цитохром с оксидазы 5Pfam PF10203
5Coa6 COA6_HUMAN Гомолог фактора сборки цитохром с оксидазы 6Pfam PF02297
6Coa7 COA7_HUMAN Фактор сборки цитохром с оксидазы 7,Pfam PF08238
7Cox11 COX11_HUMAN Митохондриальный белок цитохром-с-оксидазы COX11Pfam PF04442
8Cox14 COX14_HUMAN Белок сборки цитохром с оксидазыPfam PF14880
9Cox15 COX15_HUMAN Гомолог белка сборки цитохром с оксидазы COX15Pfam PF02628
10Cox16 COX16_HUMAN Гомолог митохондриального белка сборки цитохром с оксидазы COX16Pfam PF14138
11Cox17 COX17_HUMAN Цитохром с оксидаза медный шаперонPfam PF05051
12Cox18 [10] COX18_HUMAN Белок внутренней мембраны митохондрий (белок сборки цитохром с оксидазы 18)Pfam PF02096
13Cox19 COX19_HUMAN Белок сборки цитохром с оксидазыPfam PF06747
14Cox20 COX20_HUMAN Гомолог белка цитохром с оксидазы 20Pfam PF12597

Сборка [ править ]

Сборка СОХ в дрожжах - сложный процесс, который не совсем понятен из-за быстрой и необратимой агрегации гидрофобных субъединиц, которые образуют холоферментный комплекс, а также агрегации мутантных субъединиц с обнаженными гидрофобными участками. [11] Субъединицы ЦОГ кодируются как в ядерном, так и в митохондриальном геномах. Три субъединицы, образующие каталитическое ядро ​​ЦОГ, кодируются в митохондриальном геноме.

Гемы и кофакторы вставлены в субъединицы I и II. Две молекулы гема находятся в субъединице I, помогая транспорту к субъединице II, где две молекулы меди способствуют непрерывному переносу электронов. [12] Подразделения I и IV инициируют сборку. Различные субъединицы могут связываться с образованием промежуточных субкомплексов, которые позже связываются с другими субъединицами с образованием комплекса СОХ. [11] В модификациях после сборки ЦОГ образует гомодимер. Это необходимо для активности. Оба димера связаны молекулой кардиолипина , [11] [13] [14]который, как было обнаружено, играет ключевую роль в стабилизации холоферментного комплекса. Диссоциация субъединиц VIIa и III в сочетании с удалением кардиолипина приводит к полной потере активности фермента. [14] Субъединицы, закодированные в ядерном геноме, как известно, играют роль в димеризации и стабильности ферментов. Мутации в этих субъединицах устраняют функцию ЦОГ. [11]

Известно, что сборка происходит по крайней мере за три различных этапа, определяющих скорость. Были обнаружены продукты этих стадий, хотя состав конкретных субъединиц не определен. [11]

Синтезу и сборке субъединиц ЦОГ I, II и III способствуют активаторы трансляции, которые взаимодействуют с 5'-нетранслируемыми участками транскриптов митохондриальной мРНК. Активаторы трансляции кодируются в ядре. Они могут действовать посредством прямого или косвенного взаимодействия с другими компонентами трансляционного аппарата, но точные молекулярные механизмы неясны из-за трудностей, связанных с синтезом трансляционного аппарата in vitro. [15] [16] Хотя взаимодействия между субъединицами I, II и III, кодируемые в митохондриальном геноме, вносят меньший вклад в стабильность фермента, чем взаимодействия между бигеномными субъединицами, эти субъединицы более консервативны, что указывает на потенциальную неизученную роль для активности фермента. [17]

Биохимия [ править ]

Суммарная реакция:

4 Fe 2+ -цитохром c + 4 H + in + O 2 → 4 Fe 3+ -цитохром c + 2 H 2 O + 4 H + out

Два электрона проходят от двух цитохромов с через сайты Cu A и цитохрома a к биядерному центру цитохрома a 3 - Cu B , восстанавливая металлы до формы Fe 2+ и Cu + . Гидроксидный лиганд протонируется и теряется в виде воды, создавая пустоту между металлами, которая заполняется O 2 . Кислород быстро восстанавливается, причем два электрона поступают от цитохрома a 3 Fe 2+ , который превращается в феррилоксоформу (Fe 4+ = O). Атом кислорода, близкий к Cu B, забирает один электрон от Cu + , а второй электрон и протон от гидроксила.Tyr (244), который становится тирозильным радикалом. Второй кислород превращается в гидроксид-ион, улавливая два электрона и протон. Третий электрон, возникающий из другого цитохрома c, проходит через первые два переносчика электронов к биядерному центру цитохрома a 3 - Cu B , и этот электрон и два протона превращают тирозильный радикал обратно в Tyr, а гидроксид, связанный с Cu B 2+. к молекуле воды. Четвертый электрон от другого цитохрома c протекает через Cu A и цитохром a к биядерному центру цитохрома a 3 - Cu B , восстанавливая Fe 4+ = O до Fe 3+., причем атом кислорода одновременно захватывает протон, регенерируя этот кислород в виде гидроксид-иона, координированного в середине цитохромного 3- Cu B- центра, как это было в начале этого цикла. Чистый процесс состоит в том, что четыре восстановленных цитохрома c используются вместе с 4 протонами для восстановления O 2 до двух молекул воды. [4] : 841–5

Запрещение [ править ]

ЦОГ существует в трех конформационных состояниях: полностью окисленный (импульсный), частично восстановленный и полностью восстановленный. Каждый ингибитор имеет высокое сродство к разному состоянию. В импульсном состоянии окисляются как ядерные центры гем а 3, так и ядерные центры Cu B ; это конформация фермента, который имеет наивысшую активность. Двухэлектронное восстановление инициирует конформационное изменение, которое позволяет кислороду связываться в активном центре с частично восстановленным ферментом. Четыре электрона связываются с ЦОГ, чтобы полностью восстановить фермент. Его полностью восстановленное состояние, которое состоит из восстановленного Fe 2+ на цитохроме, 3 гемовой группы и восстановленного биядерного центра Cu B + , считается неактивным или состоянием покоя фермента.[18]

Цианид , азид и окись углерода [19] связываются с цитохром с оксидазой, подавляя функционирование белка и приводя к химическому удушению клеток. Более высокие концентрации молекулярного кислорода необходимы для компенсации увеличения концентраций ингибитора, что приводит к общему снижению метаболической активности в клетке в присутствии ингибитора. Другие лиганды, такие как оксид азота и сероводород, также могут ингибировать ЦОГ, связываясь с регуляторными участками фермента, снижая скорость клеточного дыхания. [20]

Цианид является неконкурентным ингибитором ЦОГ, [21] [22] связываясь с высоким сродством с частично восстановленным состоянием фермента и препятствуя дальнейшему восстановлению фермента. В импульсном состоянии цианид связывается медленно, но с высоким сродством. Лиганд предназначен для электростатической стабилизации обоих металлов одновременно, располагаясь между ними. Высокая концентрация оксида азота, например, экзогенно добавляемая к ферменту, отменяет цианидное ингибирование ЦОГ. [23]

Оксид азота может обратимо [24] связываться с любым ионом металла в биядерном центре и окисляться до нитрита. NO и CN - будут конкурировать с кислородом за связывание на этом участке, снижая скорость клеточного дыхания. Эндогенный НЕТ, однако, который производится на более низких уровнях, усиливает CN - ингибирование. Более высокие уровни NO, которые коррелируют с наличием большего количества фермента в восстановленном состоянии, приводят к большему ингибированию цианида. [18] Известно, что при этих базовых концентрациях NO ингибирование Комплекса IV оказывает положительное влияние, например, увеличивает уровень кислорода в тканях кровеносных сосудов. Неспособность фермента преобразовывать кислород в воду приводит к накоплению кислорода, который может глубже проникать в окружающие ткани.[24] NO-ингибирование Комплекса IV имеет больший эффект при более низких концентрациях кислорода, увеличивая его полезность в качестве сосудорасширяющего средства в тканях, где это необходимо. [24]

Сероводород будет связывать ЦОГ неконкурентным образом на регуляторном участке фермента, подобно монооксиду углерода. Сульфид имеет самое высокое сродство либо к импульсному, либо к частично восстановленному состоянию фермента и способен частично восстанавливать фермент в центре гема a 3 . Пока неясно , является ли эндогенный Н 2 уровня S является достаточным для ингибирования фермента. Нет взаимодействия между сероводородом и полностью восстановленной конформацией СОХ. [20]

Метанол в метилированном спирте превращается в муравьиную кислоту , которая также ингибирует ту же оксидазную систему. Высокий уровень АТФ может аллостерически ингибировать цитохром с оксидазу, связываясь изнутри митохондриального матрикса. [25]

Внемитохондриальная и субклеточная локализации [ править ]

Расположение 3 генов субъединиц цитохром с оксидазы в митохондриальном геноме человека: COXI , COXII и COXIII (оранжевые прямоугольники).

Цитохром с оксидаза состоит из 3 субъединиц, которые кодируются митохондриальной ДНК ( субъединица I цитохром с оксидазы , субъединица II и субъединица III ). Из этих 3 субъединиц, кодируемых митохондриальной ДНК, две были идентифицированы во внемитохондриальных местах. В ацинарной ткани поджелудочной железы эти субъединицы были обнаружены в гранулах зимогена . Кроме того, в передней доле гипофиза относительно высокие количества этих субъединиц были обнаружены в секреторных гранулах гормона роста . [26]Экстрамитохондриальная функция этих субъединиц цитохром с оксидазы еще не охарактеризована. Помимо субъединиц цитохром с оксидазы, внемитохондриальная локализация также наблюдалась для большого количества других митохондриальных белков. [27] [28] Это открывает возможность существования пока неустановленных специфических механизмов транслокации белков из митохондрий в другие клеточные места назначения. [26] [28] [29]

Генетические дефекты и нарушения [ править ]

Дефекты, связанные с генетическими мутациями, изменяющими функциональность или структуру цитохром с оксидазы (ЦОГ), могут привести к тяжелым, часто фатальным нарушениям обмена веществ . Такие расстройства обычно проявляются в раннем детстве и поражают преимущественно ткани с высокими потребностями в энергии (мозг, сердце, мышцы). Среди множества классифицированных митохондриальных заболеваний наиболее тяжелыми считаются болезни , связанные с дисфункциональной сборкой ЦОГ. [30]

Подавляющее большинство нарушений ЦОГ связаны с мутациями в кодируемых ядром белках, называемых факторами сборки или сборочными белками. Эти факторы сборки вносят вклад в структуру и функциональность ЦОГ и участвуют в нескольких важных процессах, включая транскрипцию и трансляцию субъединиц, кодируемых митохондриями, процессинг препротеинов и встраивание в мембрану, а также биосинтез и включение кофакторов. [31]

В настоящее время мутации идентифицированы в семи факторах сборки COX: SURF1 , SCO1 , SCO2 , COX10 , COX15 , COX20 , COA5 и LRPPRC . Мутации в этих белках могут привести к изменению функциональности сборки субкомплекса, транспорта меди или регуляции трансляции. Каждая мутация гена связана с этиологией конкретного заболевания, при этом некоторые из них имеют последствия для множественных расстройств. Нарушения, связанные с дисфункциональной сборкой ЦОГ посредством генных мутаций, включают синдром Ли , кардиомиопатию , лейкодистрофию , анемию и другие заболевания.нейросенсорная глухота .

Гистохимия [ править ]

Повышенная зависимость нейронов от окислительного фосфорилирования для получения энергии [32] облегчает использование гистохимии СОХ для картирования регионального метаболизма головного мозга у животных, поскольку она устанавливает прямую и положительную корреляцию между активностью ферментов и активностью нейронов. [33] Это можно увидеть в корреляции между количеством и активностью фермента ЦОГ, что указывает на регуляцию ЦОГ на уровне экспрессии генов. Распределение ЦОГ непостоянно в разных областях мозга животных, но характер его распределения одинаков для всех животных. Эта закономерность наблюдалась в мозге обезьяны, мыши и теленка. Один изофермент ЦОГ постоянно обнаруживается при гистохимическом анализе мозга. [34]

Такое картирование мозга было выполнено у спонтанных мутантных мышей с заболеванием мозжечка, таких как Reeler [35] и трансгенная модель болезни Альцгеймера . [36] Этот метод также использовался для составления карты обучающей активности в мозгу животных. [37]

Дополнительные изображения [ править ]

  • ТАК ДАЛЕЕ

  • Комплекс IV

См. Также [ править ]

  • Субъединица I цитохром с оксидазы
  • Субъединица II цитохром с оксидазы
  • Субъединица III цитохром с оксидазы
  • Гем а

Ссылки [ править ]

  1. ^ Castresana Дж, Люббны М, Сараст М, Хиггинс ГД (июнь 1994). «Эволюция цитохромоксидазы, фермента старше атмосферного кислорода» . Журнал EMBO . 13 (11): 2516–2525. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06541.x . PMC  395125 . PMID  8013452 .
  2. ↑ Balsa E, Marco R, Perales-Clemente E, Szklarczyk R, Calvo E, Landázuri MO, Enríquez JA (сентябрь 2012 г.). «NDUFA4 представляет собой субъединицу комплекса IV электронно-транспортной цепи млекопитающих» . Клеточный метаболизм . 16 (3): 378–86. DOI : 10.1016 / j.cmet.2012.07.015 . PMID 22902835 . 
  3. ^ Tsukihara Т, Аояма Н, Ямашита Е, Tomizaki Т, Yamaguchi Н, Shinzawa-Ито К, Накашима R, R Yaono, Ёшикава S (август 1995 г.). «Структуры металлических сайтов окисленной цитохром с оксидазы сердца крупного рогатого скота при 2,8 А». Наука . 269 (5227): 1069–74. Bibcode : 1995Sci ... 269.1069T . DOI : 10.1126 / science.7652554 . PMID 7652554 . S2CID 27210776 .  
  4. ^ a b Voet D, Voet JG (2011). Биохимия (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Джон Уайли и сыновья. ISBN 978-0-470-57095-1.
  5. ↑ Zhang Z, Huang L, Shulmeister VM, Chi YI, Kim KK, Hung LW, Crofts AR, Berry EA, Kim SH (апрель 1998 г.). «Перенос электронов путем перемещения домена в цитохроме bc1». Природа . 392 (6677): 677–84. Bibcode : 1998Natur.392..677Z . DOI : 10.1038 / 33612 . PMID 9565029 . S2CID 4380033 .  
  6. ^ Kaila VR, Oksanen E, Goldman A, Блох Д.А., Верховский М.И., Sundholm D, Wikström M (июль 2011). «Комбинированное квантово-химическое и кристаллографическое исследование окисленного биядерного центра цитохром с оксидазы» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1807 (7): 769–78. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2010.12.016 . PMID 21211513 . 
  7. ^ Szklarczyk R, Wanschers BF, Cuypers TD, Esseling JJ, Riemersma M, ван ден Марка MA, Gloerich J, Lasonder Е, ван ден Хойвель LP, Nijtmans LG, Huynen MA (февраль 2012 г.). «Итеративное предсказание ортологии открывает новые митохондриальные белки и идентифицирует C12orf62 как человеческий ортолог COX14, белка, участвующего в сборке цитохром с оксидазы» . Геномная биология . 13 (2): R12. DOI : 10.1186 / GB-2012-13-2-r12 . PMC 3334569 . PMID 22356826 .  
  8. ↑ Mick DU, Dennerlein S, Wiese H, Reinhold R, Pacheu-Grau D, Lorenzi I, Sasarman F, Weraarpachai W, Shoubridge EA, Warscheid B, Rehling P (декабрь 2012 г.). «MITRAC связывает транслокацию митохондриальных белков со сборкой дыхательной цепи и регуляцией трансляции» . Cell . 151 (7): 1528–41. DOI : 10.1016 / j.cell.2012.11.053 . PMID 23260140 . 
  9. ^ Козьяк-Павловик В, Prell Ж, Thiede В, Гетц М, Wosiek Д, Отт С, Т Рудель (февраль 2014). «C1orf163 / RESA1 - это новый белок митохондриального межмембранного пространства, связанный со сборкой дыхательной цепи». Журнал молекулярной биологии . 426 (4): 908–20. DOI : 10.1016 / j.jmb.2013.12.001 . PMID 24333015 . 
  10. ^ Gaisne M, Bonnefoy N (сентябрь 2006). «Ген COX18, участвующий в биогенезе митохондрий, функционально консервативен и строго регулируется у людей и делящихся дрожжей» . FEMS Yeast Research . 6 (6): 869–82. DOI : 10.1111 / j.1567-1364.2006.00083.x . PMID 16911509 . 
  11. ^ a b c d e Fontanesi F, Soto IC, Horn D, Barrientos A (декабрь 2006 г.). «Сборка митохондриальной цитохром с-оксидазы, сложный и строго регулируемый клеточный процесс». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 291 (6): C1129-47. DOI : 10,1152 / ajpcell.00233.2006 . PMID 16760263 . 
  12. ^ Crofts A (1996). «Цитохромоксидаза: Комплекс IV» . Университет Иллинойса в Урбана-Шампейн.
  13. ^ Khalimonchuk O, Родел G (декабрь 2005). «Биогенез цитохром с оксидазы». Митохондрия . 5 (6): 363–88. DOI : 10.1016 / j.mito.2005.08.002 . PMID 16199211 . 
  14. ^ a b Sedlák E, Робинсон NC (сентябрь 2015 г.). «Дестабилизация четвертичной структуры цитохром с оксидазы сердца крупного рогатого скота при удалении прочно связанного кардиолипина». Биохимия . 54 (36): 5569–77. DOI : 10.1021 / acs.biochem.5b00540 . PMID 26284624 . 
  15. ^ Herrmann JM, Woellhaf МВт, Bonnefoy N (февраль 2013 г. ). «Контроль синтеза белка в митохондриях дрожжей: концепция активаторов трансляции» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1833 (2): 286–94. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2012.03.007 . PMID 22450032 . 
  16. Перейти ↑ Soto IC, Fontanesi F, Liu J, Barrientos A (июнь 2012 г.). «Биогенез и сборка каталитического ядра цитохром с оксидазы эукариот» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1817 (6): 883–97. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2011.09.005 . PMC 3262112 . PMID 21958598 .  
  17. ^ Aledo JC, Вальверде H, Руис-Камачо M, Morilla I, Лопез FD (октябрь 2014). «Интерфейсы белок-белок цитохром с оксидазы I развиваются быстрее, чем несвязывающие поверхности, но отрицательный отбор является движущей силой» . Геномная биология и эволюция . 6 (11): 3064–76. DOI : 10.1093 / GbE / evu240 . PMC 4255772 . PMID 25359921 .  
  18. ^ a b Ливсли Х. Б., Ли Л., Прабхакаран К., Боровиц Дж. Л., Исом Г. Э. (январь 2008 г.). «Взаимодействие цианида и оксида азота с цитохром с оксидазой: последствия для острой токсичности цианида» . Токсикологические науки . 101 (1): 101–11. DOI : 10.1093 / toxsci / kfm254 . PMID 17906319 . 
  19. ^ Алонсо JR, Cardellach F, S Лопеса, CASADEMONT J, Миро O (сентябрь 2003). «Окись углерода специфически ингибирует цитохром с оксидазу митохондриальной дыхательной цепи человека». Фармакология и токсикология . 93 (3): 142–6. DOI : 10.1034 / j.1600-0773.2003.930306.x . PMID 12969439 . 
  20. ^ a b Николлс П., Маршалл, округ Колумбия, Купер CE, Wilson MT (октябрь 2013 г.). «Сульфидное ингибирование и метаболизм цитохром с оксидазой». Труды биохимического общества . 41 (5): 1312–6. DOI : 10.1042 / BST20130070 . PMID 24059525 . S2CID 11554252 .  
  21. Перейти ↑ Roberts M, Reiss MJ, Monger G (2000). Продвинутая биология . Нельсон Торнс. ISBN 9780174387329.
  22. ^ Робертс МБ (1986). Биология: функциональный подход . Нельсон Торнс. ISBN 9780174480198.
  23. ↑ Jensen P, Wilson MT, Aasa R, Malmström BG (декабрь 1984). «Цианидное ингибирование цитохром с оксидазы. Быстрое замораживание EPR» . Биохимический журнал . 224 (3): 829–37. DOI : 10.1042 / bj2240829 . PMC 1144519 . PMID 6098268 .  
  24. ^ a b c Гладвин MT, Шива S (май 2009 г.). «Битва за связывание лигандов на цитохром с оксидазе: как NO регулирует градиенты кислорода в тканях» . Циркуляционные исследования . 104 (10): 1136–8. DOI : 10,1161 / CIRCRESAHA.109.198911 . PMID 19461104 . 
  25. ^ Arnold S, Каденбах B (октябрь 1997). «Дыхание клеток контролируется АТФ, аллостерическим ингибитором цитохром-с-оксидазы». Eur J Biochem . 249 (1): 350–354. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1997.t01-1-00350.x . PMID 9363790 . 
  26. ^ a b Садачаран С.К., Сингх Б., Боуз Т., Гупта Р.С. (ноябрь 2005 г.). «Локализация митохондриальной ДНК, кодируемой субъединицами I и II цитохром с оксидазы в гранулах зимогена поджелудочной железы крысы и гранулах гормона роста гипофиза». Гистохимия и клеточная биология . 124 (5): 409–21. DOI : 10.1007 / s00418-005-0056-2 . PMID 16133117 . S2CID 24440427 .  
  27. Перейти ↑ Gupta RS, Ramachandra NB, Bowes T, Singh B (2008). «Необычное расположение в клетках митохондриальных молекулярных шаперонов Hsp60, Hsp70 и Hsp10». Симпозиум Фонда Новартис . Симпозиумы Фонда Новартис. 291 : 59–68, обсуждение 69–73, 137–40. DOI : 10.1002 / 9780470754030.ch5 . ISBN 9780470754030. PMID  18575266 .
  28. ^ a b Солтис Б.Дж., Гупта Р.С. (1999). «Митохондриальные белки в неожиданных клеточных местоположениях: экспорт белков из митохондрий с эволюционной точки зрения». Международный обзор цитологии . 194 : 133–96. DOI : 10.1016 / S0074-7696 (08) 62396-7 . ISBN 9780123645982. PMID  10494626 .
  29. ↑ Soltys BJ, Gupta RS (май 1999 г.). «Белки митохондриального матрикса в неожиданных местах: экспортируются ли они?». Направления биохимических наук . 24 (5): 174–7. DOI : 10.1016 / s0968-0004 (99) 01390-0 . PMID 10322429 . 
  30. ^ Пецина Р, Houstková Н, Hansíková Н, Земан Дж, Houstek J (2004). «Генетические дефекты сборки цитохром с оксидазы» (PDF) . Физиологические исследования . 53 Дополнение 1: S213-23. PMID 15119951 .  
  31. ^ Zee JM, Glerum DM (декабрь 2006). «Дефекты сборки цитохромоксидазы у человека: уроки дрожжей». Биохимия и клеточная биология . 84 (6): 859–69. DOI : 10.1139 / o06-201 . PMID 17215873 . 
  32. Перейти ↑ Johar K, Priya A, Dhar S, Liu Q, Wong-Riley MT (ноябрь 2013 г.). «Нейрон-специфичный белок 4 бигеномной специфичности регулирует транскрипцию всех генов субъединиц цитохром с оксидазы, кодируемых митохондриями и ядрами, в нейронах» . Журнал нейрохимии . 127 (4): 496–508. DOI : 10.1111 / jnc.12433 . PMC 3820366 . PMID 24032355 .  
  33. Перейти ↑ Wong-Riley MT (март 1989 г.). «Цитохромоксидаза: эндогенный метаболический маркер нейрональной активности». Тенденции в неврологии . 12 (3): 94–101. DOI : 10.1016 / 0166-2236 (89) 90165-3 . PMID 2469224 . S2CID 42996304 .  
  34. ^ Hevner РФ, Вонг-Riley MT (ноябрь 1989). «Цитохромоксидаза мозга: очистка, выработка антител и иммуногистохимические / гистохимические корреляции в ЦНС» . Журнал неврологии . 9 (11): 3884–98. DOI : 10.1523 / jneurosci.09-11-03884.1989 . PMC 6569932 . PMID 2555458 .  
  35. ^ Strazielle С, Hayzoun К, Derer М, Мариани Дж, Лалонда R (апрель 2006 г.). «Региональные мозговые вариации активности цитохромоксидазы у мышей с мутантом Relnrl-orl». Журнал неврологических исследований . 83 (5): 821–31. DOI : 10.1002 / jnr.20772 . PMID 16511878 . S2CID 45787322 .  
  36. ^ Strazielle С, Sturchler-Pierrat С, Staufenbiel М, Лалонда R (2003). «Региональная активность цитохромоксидазы головного мозга у трансгенных мышей бета-амилоидного белка-предшественника с мутацией Swedish». Неврология . 118 (4): 1151–63. DOI : 10.1016 / S0306-4522 (03) 00037-X . PMID 12732258 . S2CID 9366458 .  
  37. ^ Conejo Н.М., Гонзалес-Pardo H, Гонсалес-Лима F, Arias JL (март 2010). «Пространственное обучение водному лабиринту: прогрессия мозговых цепей, отображаемых с помощью гистохимии цитохромоксидазы». Нейробиология обучения и памяти . 93 (3): 362–71. DOI : 10.1016 / j.nlm.2009.12.002 . PMID 19969098 . S2CID 24271956 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Домашняя страница цитохромоксидазы в Университете Райса
  • Интерактивная молекулярная модель цитохром с оксидазы (требуется MDL Chime )
  • UMich Ориентация белков в семьях / суперсемействе-4 мембран
  • Цитохром-с + оксидаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)