Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлен с белков меди )
Перейти к навигации Перейти к поиску

Белки меди - это белки, которые содержат один или несколько ионов меди в качестве простетических групп . Белки меди присутствуют во всех формах жизни, дышащей воздухом. Эти белки обычно связаны с переносом электронов с участием кислорода (O 2 ) или без него . Некоторые организмы даже используют белки меди для переноса кислорода вместо белков железа. Важным белком меди у человека является цитохром с оксидаза (cco). Фермент cco обеспечивает контролируемое горение, которое производит АТФ . [1]

Классы [ править ]

Металлические центры в белках меди можно разделить на несколько типов: [2]

  • Медные центры I типа (T1Cu) характеризуются одним атомом меди, координированным двумя остатками гистидина и остатком цистеина в тригональной планарной структуре, и переменным аксиальным лигандом . В белках T1Cu класса I (например, амицианин , пластоцианин и псевдоазурин) аксиальный лиганд представляет собой серу метионина , тогда как аминокислоты, отличные от метионина (например, глутамин ), образуют белки меди T1Cu класса II. Азурины содержат третий тип центров T1Cu: помимо метионина в одном аксиальном положении они содержат второй аксиальный лиганд ( карбонильная группаиз глицина остатка). T1Cu-содержащие белки обычно называются «купредоксинами» и демонстрируют похожие трехмерные структуры, относительно высокие потенциалы восстановления (> 250 мВ) и сильное поглощение около 600 нм (из-за переноса заряда S → Cu ), что обычно приводит к синий цвет. Поэтому купредоксины часто называют «белками голубой меди». Это может ввести в заблуждение, поскольку некоторые центры T1Cu также поглощают около 460 нм и, следовательно, имеют зеленый цвет. При исследовании методом ЭПР- спектроскопии центры T1Cu демонстрируют небольшие сверхтонкие расщепления в параллельной области спектра (по сравнению с обычными координационными соединениями меди). [3]
  • Центры меди типа II (T2Cu) демонстрируют плоскую квадратную координацию N- или N / O- лигандами . Они обладают аксиальным спектром ЭПР со сверхтонким расщеплением меди в параллельной области, аналогичным тому, что наблюдается в обычных координационных соединениях меди. Поскольку лигирование серы отсутствует, оптические спектры этих центров лишены каких-либо особенностей. Центры T2Cu присутствуют в ферментах , где они участвуют в окислении или оксигенации. [4]
  • Центры меди типа III (T3Cu) состоят из пары центров меди, каждый из которых координирован тремя остатками гистидина. Эти белки не демонстрируют сигнала ЭПР из-за сильного антиферромагнитного взаимодействия (т.е. спаривания спинов) между двумя ионами металла S = 1/2 из-за их ковалентного перекрытия с мостиковым лигандом . Эти центры присутствуют в некоторых оксидазах и белках, переносящих кислород (например, гемоцианине и тирозиназе ). [5]
  • Биядерные центры меди A (Cu A ) обнаружены в цитохром с оксидазе и редуктазе закиси азота ( EC 1.7.99.6 ). Два атома меди координированы двумя гистидинами, одним метионином, карбонильным кислородом основной цепи белка и двумя мостиковыми остатками цистеина. [6]
  • Медные B-центры (Cu B ) обнаружены в цитохром- с- оксидазе . Атом меди координирован тремя гистидинами в геометрии тригональной пирамиды.
  • Четырехъядерный центр Z меди (Cu Z ) обнаружен в редуктазе закиси азота. Четыре атома меди координированы семью остатками гистидина и связаны атомом серы.

Белки голубой меди [ править ]

Белки голубой меди обязаны своим названием своей интенсивной синей окраске ( Cu (II) ). Белок голубой меди часто называют « подрабатывающим белком », что означает, что белок может выполнять более одной функции. Они служат в качестве агентов переноса электронов, при этом активный центр перемещается между Cu (I) и Cu (II). Cu 2+ в окисленном состоянии может принять один электрон с образованием Cu 1+.в пониженном протеине. Геометрия Cu-центра оказывает большое влияние на его окислительно-восстановительные свойства. Искажение Яна-Теллера не применимо к синим медным белкам, потому что медный сайт имеет низкую симметрию, которая не поддерживает вырождение в d-орбитальном многообразии. Отсутствие крупных реорганизационных изменений увеличивает скорость их переноса электронов. Активный центр синего медного белка I типа. В координационной сфере присутствуют два 2-гистидина, 1 метионин и 1 цистеин. Примерами синего медного белка типа I являются пластоцианин , азурин и нитритредуктаза. Т- гемоцианин и тирозиназа .

Структура типов белков голубой меди [ править ]

Белки синей меди, класс белков меди типа 1, представляют собой небольшие белки, содержащие купредоксиновую складку и один ион меди типа I, координируемый двумя N-донорами гистидина , S-донором тиолата цистеина и S-донором тиоэфира метионина . [7] В окисленном состоянии ион Cu +2 образует либо тригонально-бипирамидальную, либо тетраэдрическую координацию. [7] Медные белки типа 1 идентифицируются как синие медные белки из-за того, что лиганд переносит заряд металла на интенсивную полосу при 600 нм, которая дает характеристику темно-синего цвета в электронном спектре поглощения. [8]

Структура активного центра 1-го типа синего белка меди.

Белковая структура белка голубой меди типа 1, амицианина , построена на полипептидных складках, которые обычно встречаются в β-сэндвич-структуре белков голубой меди. [9] Структура очень похожа на пластоцианин и азурин, поскольку они также идентифицируются как белки меди 1 типа. [9]Они также похожи друг на друга из-за геометрии медного участка каждого медного белка. Белок азурин имеет тригонально-бипирамидную геометрию с удлиненными аксиальными лигандами глицина и метоиниона серы. Пластоцианы имеют дополнительный лиганд метионин-серы в аксиальном положении. Основное отличие каждого медного белка состоит в том, что каждый белок имеет разное количество и разновидности лиганда, координированного с медным центром.

Электронная структура комплексов меди типа I синего белка меди [ править ]

Прочная связь между ионом меди и серы цистеина позволяет несвязанные электрона на цистеина серы присутствовать на обоих низкой / высокой спиновое состояние ионов меди, д х 2 -d у 2 орбитали и р-орбитали из цистеиновая сера. [8] Большинство комплексов меди (II) проявляют эффект Яна-Теллера, когда комплекс образует тетрагональное искажение октаэдрической сложной геометрии. [10] С белками синей меди будет образовываться искаженный тетраэдрический комплекс из-за сильного экваториального цистеинового лиганда и слабого аксиального метионинового лиганда. [10]Два нейтральных гистидиновых лиганда позиционируются белковым лигандом, поэтому геометрия искажается тетраэдрической. Это приведет к тому, что они не смогут идеально координироваться как тетраэдрические или квадратно-плоские.

Спектральные изменения с температурой [ править ]

Понижение температуры может изменить переходы. Интенсивное поглощение около 16000 см -1 характеризует свойство поглощения голубой меди. Была вторая полоса с более низкой энергией и умеренной интенсивностью поглощения. Данные по поглощению поляризованного сигнала и кристалла пластоцианина показали, что обе полосы имеют такое же отношение поляризации, которое связано со связью Cu (II) -S (Cys). Это объясняется тем, что нормальный комплекс меди имеет высокоэнергетическую интенсивную сигма и низкоэнергетическую слабую π-связи. Однако в случае с синим медным белком есть низкоэнергетическая интенсивная сигма-сигма и высокоэнергетическая слабая π-связи, потому что интенсивность CT отражает перекрывание донорных и акцепторных орбиталей в процессе CT. Это требовало, чтобы 3d (x 2 -y 2 )Орбиталь голубого участка меди должна быть ориентирована так, чтобы его доли пересекали связь Cu-S (Cys), давая доминирующее π-перекрытие непосредственно с серой. Наконец, природа волновой функции основного состояния голубого медного белка богата электронным спектром поглощения.

Координация металла внутренней и внешней сферы [ править ]

Ионная связь цистеин-серы-меди (II) составляет от 2,6 до 3,2 Å. [11] В восстановленной форме CuI белковые структуры все еще образуются с удлиненными связями на 0,1 Å или меньше. с окисленной и восстановленной белковой структурой они накладываются друг на друга. В случае амицианина есть исключение, поскольку гистидин лигируется и не связывается с йодидом меди. [11] В azurin , то Цистеин 112 тиолят принимает водородные связи с амидной основной цепи аспарагина 47, и фенилаланин 114 и гистидина 46 жертвует водородных связей с карбонильной основной цепи аспарагина 10.Цистеин 84 тиолит из пластоцианина принимает водородную связь от амидного позвоночника, аспарагин 38, и гистидин 37 взаимодействует сильно с карбонильной основой аланина 33 и более слабо с карбонильной основой лейцина 5, глицин 34, и амидной основой фенилаланина 35 . [11]

Энергетическая диаграмма, отображающая эффект поля синего белкового лиганда меди (Solomon et al., 2004)

Эффект поля синего медного белкового лиганда [ править ]

Вырождение орбиты снимается за счет асимметричного поля лигандов. [10] На асимметричное лигандное поле влияет сильный экваториальный цистеиновый лиганд и слабый аксиальный метиониновый лиганд. Реорганизация окисленного состояния Cu +2 в активном центре синего белка меди будет минимизирована из-за того, что в окисленном состоянии Cu +2 эффект Яна-Теллера будет неэффективным. [10] На рисунке 2 представлена ​​диаграмма энергетических уровней, показывающая три различных идеальных геометрии и их вырожденные состояния. [10] (i) представляет диаграмму уровней энергии тетраэдрической геометрической структуры с T 2вырожденное основное состояние. Это происходит из-за искажения Яна-Теллера в результате окисления. (ii) представляет диаграмму энергетических уровней симметричной структуры C 3v с вырожденным основным состоянием 2 E. Это происходило из-за того, что тиоэфирная связь удлинялась в участке восстановления синего медного белка. Наличие неспаренных электронов приводит к эффекту Яна-Теллера. (iii) представляет диаграмму уровней энергий основных состояний, находящихся на разных уровнях. Это показывает отсутствие эффекта Яна-Теллера. Это связано с сильным экваториальным донорным и слабым аксиальным донорным взаимодействием. (iv) представляет собой разницу в расстоянии между d xy и d x 2 -y 2 . [10]

См. Также [ править ]

  • Медь в здоровье
  • Стеллацианин

Ссылки [ править ]

  1. ^ Lontie R, ed. (2018). Белки меди и ферменты меди . III . CRC Press. ISBN 9781315891798.
  2. ^ Holm RH , Kennepohl P, Solomon EI (ноябрь 1996). «Структурные и функциональные аспекты металлических сайтов в биологии». Химические обзоры . 96 (7): 2239–2314. DOI : 10.1021 / cr9500390 . PMID 11848828 . 
  3. ^ Аркос-Лопес, Тринидад; Шут, Нильс; Кинтанар, Лилиана (2020), «Глава 3: Синяя медная площадка 1 типа: от переноса электронов к биологической функции», в Соса Торрес, Марта Э .; Кронек, Питер М.Х. (ред.), Переходные металлы и сера: тесная связь для жизни , ионы металлов в науках о жизни (редакторы серии Астрид Сигель, Ева Фрайзингер и Роланд К.О. Сигель), 20 , Берлин / Бостон: de Gruyter, doi : 10.1515 / 9783110589757-003
  4. ^ Klinman JP (ноябрь 1996 года). «Механизмы, посредством которых мононуклеарные белки меди функционируют в органических субстратах». Химические обзоры . 96 (7): 2541–2562. DOI : 10.1021 / cr950047g . PMID 11848836 . .
  5. Перейти ↑ Lewis EA, Tolman WB (2004). «Реакционная способность кислородно-медных систем». Химические обзоры . 104 (2): 1047–1076. DOI : 10.1021 / cr020633r . PMID 14871149 . 
  6. ^ Соломон Э.И., Сундарам У.М., Махонкин Т.Е. (ноябрь 1996 г.). «Мультиоксидазы и оксигеназы меди». Химические обзоры . 96 (7): 2563–2606. DOI : 10.1021 / cr950046o . PMID 11848837 . 
  7. ^ а б Мальмстрём Б.Г. (1994). «Стойка-индуцированное связывание в белках синей меди». EJB Reviews 1994 . Берлин Гейдельберг: Springer. С. 157–164. DOI : 10.1007 / 978-3-642-79502-2_12 . ISBN 978-3-540-58830-6.
  8. ^ а б Бертини I (2007-07-01). «Биологическая неорганическая химия: строение и реакционная способность». Выборочные обзоры в Интернете . 44 (11): 44–6242–44-6242. DOI : 10.5860 / CHOICE.44-6242 . ISSN 0009-4978 . S2CID 93183803 .  
  9. ^ a b Де Риенцо Ф, Габдуллин Р. Р., Мензиани М. С., Уэйд Р. К. (август 2000 г.). «Белки голубой меди: сравнительный анализ их свойств молекулярного взаимодействия» . Белковая наука . 9 (8): 1439–54. DOI : 10.1110 / ps.9.8.1439 . PMC 2144732 . PMID 10975566 .  
  10. ^ Б с д е е Соломона EI, Hadt RG (апрель 2011). «Последние достижения в понимании белков голубой меди». Координационные обзоры химии . 255 (7–8): 774–789. DOI : 10.1016 / j.ccr.2010.12.008 .
  11. ^ a b c Уоррен Дж. Дж., Ланкастер К. М., Ричардс Дж. Х., Грей HB (октябрь 2012 г.). «Внутренняя и внешняя координация металлов в белках голубой меди» . Журнал неорганической биохимии . 115 : 119–26. DOI : 10.1016 / j.jinorgbio.2012.05.002 . PMC 3434318 . PMID 22658756 .