| глутамат-синтаза (НАДФН) | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Додекамер глутаматсинтазы, Azospirillum br. | ||||||||
| Идентификаторы | ||||||||
| ЕС нет. | 1.4.1.13 | |||||||
| № CAS | 37213-53-9 | |||||||
| Базы данных | ||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | |||||||
| BRENDA | BRENDA запись | |||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | |||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | |||||||
| MetaCyc | метаболический путь | |||||||
| ПРИАМ | профиль | |||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
| Генная онтология | Amigo / QuickGO | |||||||
| ||||||||
В энзимологии , А глутамат - синтазы (НАДФН) ( EC 1.4.1.13 ) представляет собой фермент , который катализирует в химическую реакцию
- L-глутамин + 2-оксоглутарат + NADPH + H + 2 L-глутамат + NADP +
Таким образом, четырьмя субстратами этого фермента являются L-глутамин , 2-оксоглутарат (α-кетоглутарат), NADPH и H + , тогда как двумя продуктами являются L-глутамат и NADP + .
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности тех, которые действуют на группу доноров CH-NH2 с НАД + или НАДФ + в качестве акцептора. Этот фермент участвует в метаболизме глутамата и азотном обмене . Он имеет 5 кофакторов : FAD , железо , FMN , сера и железо-сера .
Он встречается у бактерий и растений, но не у животных, и важен, поскольку обеспечивает глутамат для реакции глутаминсинтетазы . [1] [2]
Номенклатура [ править ]
Систематическое название данного фермента класс L-глутамат: НАДФ + оксидоредуктазы (transaminating). Другие широко используемые имена включают:
- глутамат (восстановленный никотинамидадениндинуклеотидфосфат), синтаза,
- глутаматсинтаза (НАДФН),
- глутаматсинтетаза (НАДФ),
- глутамин амид-2-оксоглутарат аминотрансфераза (оксидоредуктаза, НАДФ),
- глутамин-кетоглутаровая аминотрансфераза,
- L-глутаматсинтаза,
- L-глутамат синтетаза,
- L-глутамин: 2-оксоглутарат аминотрансфераза, окисляющий НАДФН,
- НАДФН-зависимая глутамат-синтаза,
- НАДФН-глутаматсинтаза и
- НАДФН-связанная глутамат-синтаза.
Структурные исследования [ править ]
По состоянию на конец 2007 г. для этого класса ферментов была решена только одна структура с кодом доступа PDB 1EA0 .
См. Также [ править ]
- Глутамат-синтаза (НАДН)
- Глутаматсинтаза (ферредоксин)
Ссылки [ править ]
- Перейти ↑ Temple SJ, Vance CP, Gantt JS (1998). «Глутаматсинтаза и усвоение азота». Тенденции в растениеводстве . 3 (2): 51–56. DOI : 10.1016 / S1360-1385 (97) 01159-X .
- ^ Vanoni MA, Curti B (май 2008). «Структурно-функциональные исследования глутаматсинтаз: класс саморегулируемых флавоферментов железо-сера, необходимых для ассимиляции азота» . IUBMB Life . 60 (5): 287–300. DOI : 10.1002 / iub.52 . PMID 18421771 . S2CID 33617681 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Миллер Р. Э., Штадтман Э. Р. (1972). «Глутаматсинтаза из Escherichia coli. Флавопротеин сульфида железа». J. Biol. Chem . 247 (22): 7407–19. PMID 4565085 .
- Темпест Д. В., Меерс Дж. Л., Браун С. М. (1970). «Синтез глутамата в Aerobacter aerogenes до сих пор неизвестным путем» . Биохим. Дж . 117 (2): 405–7. DOI : 10.1042 / bj1170405 . PMC 1178874 . PMID 5420057 .
