Глутаминовая кислота (символ Glu или Е ; [4] ионная форма известен как глутамат ) представляет собой α- аминокислота , которая используется почти во всех живых существах в биосинтезе из белков . Для человека он несущественен, а это означает, что организм может его синтезировать. Это также возбуждающий нейротрансмиттер , фактически самый распространенный в нервной системе позвоночных . Он служит предшественником синтеза ингибирующей гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК) в ГАМК-ергических нейронах.
Скелетная формула из L глутаминовой кислоты | |||
Имена | |||
---|---|---|---|
Систематическое название ИЮПАК 2-аминопентандиовая кислота | |||
Другие названия 2-аминоглутаровая кислота | |||
Идентификаторы | |||
| |||
3D модель ( JSmol ) |
| ||
3DMet |
| ||
1723801 (L) 1723799 (rac) 1723800 (D) | |||
ЧЭБИ |
| ||
ЧЭМБЛ |
| ||
ChemSpider |
| ||
DrugBank | |||
ECHA InfoCard | 100.009.567 | ||
Номер ЕС |
| ||
Номер E | E620 (усилитель вкуса) | ||
3502 (л) 101971 (rac) 201189 (д) | |||
КЕГГ | |||
PubChem CID | |||
UNII |
| ||
Панель управления CompTox ( EPA ) |
| ||
ИнЧИ
| |||
Улыбки
| |||
Характеристики | |||
Химическая формула | C 5 H 9 N O 4 | ||
Молярная масса | 147,130 г · моль -1 | ||
Появление | белый кристаллический порошок | ||
Плотность | 1,4601 (20 ° С) | ||
Температура плавления | 199 ° С (390 ° F, 472 К) разлагается | ||
Растворимость в воде | 7,5 г / л (20 ° C) [1] | ||
Растворимость | 0,00035 г / 100 г этанола (25 ° C) [2] | ||
Кислотность (p K a ) | 2.10, 4.07, 9.47 [3] | ||
Магнитная восприимчивость (χ) | −78,5 · 10 −6 см 3 / моль | ||
Опасности | |||
Паспорт безопасности | См .: страницу данных | ||
Пиктограммы GHS | |||
Сигнальное слово GHS | Предупреждение | ||
Положения об опасности GHS | H315 , H319 , H335 | ||
Меры предосторожности GHS | Р261 , Р264 , Р271 , Р280 , Р302 + 352 , Р304 + 340 , P305 + 351 + 338 , P312 , P321 , P332 + 313 , P337 + 313 , P362 , P403 + 233 , Р405 , Р501 | ||
NFPA 704 (огненный алмаз) | 2 1 0 | ||
Страница дополнительных данных | |||
Структура и свойства | Показатель преломления ( n ), диэлектрическая проницаемость (ε r ) и т. Д. | ||
Термодинамические данные | Фазовое поведение твердое тело – жидкость – газ | ||
Спектральные данные | УФ , ИК , ЯМР , МС | ||
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |||
проверить ( что есть ?) | |||
Ссылки на инфобоксы | |||
Имеет формулу C
5ЧАС
9НЕТ
4. Глутаминовая кислота существует в трех оптически изомерных формах; правовращающую L- форму обычно получают гидролизом глютена или из сточных вод производства свекловичного сахара или путем ферментации. [5] Его молекулярную структуру можно было бы идеализировать как HOOC-CH ( NH
2) - ( CH
2) 2 -COOH, с двумя карбоксильными группами -COOH и одной аминогруппой - NH
2. Однако в твердом состоянии и слабокислых водных растворах молекула принимает электрически нейтральную цвиттерионную структуру - OOC − CH ( NH+
3) - ( CH
2) 2 -COOH. Он кодируется с помощью кодонов GAA или GAG.
Кислота может потерять один протон из своей второй карбоксильной группы с образованием конъюгированного основания , однозначно отрицательного аниона глутамата - OOC-CH ( NH+
3) - ( CH
2) 2 −COO - . Эта форма соединения преобладает в нейтральных растворах. Глутамат нейротрансмиттер играет главную роль в нервной активации . [6] Этот анион придает пищу пикантный вкус умами и содержится в глутаматных ароматизаторах, таких как глутамат натрия . В Европе классифицируется как пищевая добавка E620 . В сильнощелочных растворах дважды отрицательный анион - OOC − CH ( NH
2) - ( CH
2) 2 −COO - преобладает. Радикал , соответствующий глутамата называется глутамил .
Химия
Ионизация
Когда глутаминовая кислота растворяется в воде, аминогруппа (- NH
2) может получить протон ( H+
), и / или карбоксильные группы могут терять протоны, в зависимости от кислотности среды.
В достаточно кислой среде аминогруппа приобретает протон, и молекула становится катионом с единственным положительным зарядом, HOOC-CH ( NH+
3) - ( CH
2) 2 -COOH. [7]
При значениях pH от 2,5 до 4,1 [7] карбоновая кислота, более близкая к амину, обычно теряет протон, и кислота становится нейтральным цвиттерионом - OOC-CH ( NH+
3) - ( CH
2) 2 -COOH. Это также форма соединения в твердом кристаллическом состоянии. [8] [9] Изменение состояния протонирования происходит постепенно; две формы находятся в равных концентрациях при pH 2,10. [10]
При еще более высоком pH другая группа карбоновой кислоты теряет свой протон, и кислота существует почти полностью в виде глутамат- аниона - OOC-CH ( NH+
3) - ( CH
2) 2 -COO - , с одним отрицательным зарядом в целом. Изменение состояния протонирования происходит при pH 4,07. [10] Эта форма, в которой оба карбоксилата лишены протонов, является доминирующей в физиологическом диапазоне pH (7,35–7,45).
При еще более высоком pH аминогруппа теряет лишний протон, и преобладающим видом является дважды отрицательный анион - OOC-CH ( NH
2) - ( CH
2) 2 −COO - . Изменение состояния протонирования происходит при pH 9,47. [10]
Оптическая изомерия
Углерода атом прилегает к аминогруппе является хиральной (подключено к четырем различным группам). Глутаминовая кислота может существовать в виде трех [5] оптических изомеров , включая правовращающую L- форму, [5]d (-) и л (+). В l форма - одна из самых распространенных в природе, но д форма встречается в некоторых специальных контекстах, например, клеточные стенки этих бактерий (которые могут изготовить его из л образуют с ферментом глутамата рацемаза ) и печени из млекопитающих . [11] [12]
История
Хотя они естественным образом присутствуют во многих продуктах питания, вклад глутаминовой кислоты и других аминокислот во вкус был научно идентифицирован только в начале 20 века. Вещество было обнаружено и идентифицировано в 1866 году немецким химиком Карлом Генрихом Риттхаузеном , который обработал пшеничный глютен (в честь которого он был назван) серной кислотой . [13] В 1908 году японский исследователь Кикунаэ Икеда из Токийского императорского университета идентифицировал коричневые кристаллы, оставшиеся после испарения большого количества бульона комбу, как глутаминовую кислоту. Эти кристаллы, когда их попробовали, воспроизводили невыразимый, но неоспоримый аромат, который он обнаруживал во многих продуктах, особенно в водорослях. Профессор Икеда назвал этот аромат умами . Затем он запатентовал метод массового производства кристаллической соли глутаминовой кислоты, глутамата натрия . [14] [15]
Синтез
Биосинтез
Реагенты | Продукты | Ферменты |
---|---|---|
Глютамин + H 2 O | → Глу + NH 3 | GLS , GLS2 |
NAcGlu + H 2 O | → Глю + ацетат | N- ацетил-глутамат-синтаза |
α-кетоглутарат + НАДФ H + NH 4 + | → Глу + НАДФ + + Н 2 О | GLUD1 , GLUD2 [16] |
α-кетоглутарат + α-аминокислота | → Глу + α-кетокислота | трансаминаза |
1-пирролин-5-карбоксилат + НАД + + H 2 O | → Глу + НАДН | ALDH4A1 |
N-формино-L-глутамат + FH 4 | → Glu + 5-формимино-FH 4 | FTCD |
НААГ | → Glu + NAA | GCPII |
Промышленный синтез
Глутаминовая кислота производится в самых больших масштабах из всех аминокислот, с расчетным годовым производством около 1,5 миллионов тонн в 2006 году. [17] На смену химическому синтезу пришла аэробная ферментация сахаров и аммиака в 1950-х годах с организмом Corynebacterium glutamicum. (также известный как Brevibacterium flavum ), наиболее широко используемый в производстве. [18] Выделение и очистка могут быть достигнуты путем концентрирования и кристаллизации ; он также широко доступен в виде гидрохлоридной соли. [19]
Функция и использование
Метаболизм
Глутамат - ключевое соединение в клеточном метаболизме . У человека пищевые белки расщепляются на аминокислоты , которые служат метаболическим топливом для других функциональных ролей в организме. Ключевым процессом деградации аминокислот является трансаминирование , при котором аминогруппа аминокислоты переносится на α-кетокислоту, обычно катализируемую трансаминазой . Реакцию можно обобщить как таковую:
- R 1 -аминокислота + R 2 -α- кетокислота ⇌ R 1 -α-кетокислота + R 2 -аминокислота
Очень распространенной α-кетокислотой является α-кетоглутарат, промежуточный продукт в цикле лимонной кислоты . Трансаминирование α-кетоглутарата дает глутамат. Полученный продукт α-кетокислоты также часто является полезным, который может использоваться в качестве топлива или в качестве субстрата для дальнейших процессов метаболизма. Вот примеры:
- Аланин + α-кетоглутарат ⇌ пируват + глутамат
- Аспартат + α-кетоглутарат ⇌ оксалоацетат + глутамат
И пируват, и оксалоацетат являются ключевыми компонентами клеточного метаболизма, участвуя в качестве субстратов или промежуточных продуктов в фундаментальных процессах, таких как гликолиз , глюконеогенез и цикл лимонной кислоты .
Глутамат также играет важную роль в избавлении организма от избыточного или отработанного азота . Глутамат подвергается дезаминированию , окислительной реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой , [16] следующим образом:
- глутамат + H 2 O + NADP + → α-кетоглутарат + NADPH + NH 3 + H +
Аммиак (в виде аммония ) выводится преимущественно в виде мочевины , синтезируемой в печени . Таким образом, трансаминирование может быть связано с дезаминированием, что позволяет эффективно удалять азот из аминогрупп аминокислот через глутамат в качестве промежуточного соединения и, наконец, выводиться из организма в форме мочевины.
Глутамат также является нейромедиатором (см. Ниже), что делает его одной из самых распространенных молекул в головном мозге. Злокачественные опухоли головного мозга, известные как глиома или глиобластома, используют это явление, используя глутамат в качестве источника энергии, особенно когда эти опухоли становятся более зависимыми от глутамата из-за мутаций в гене IDH1 . [20] [21]
Нейротрансмиттер
Глутамат является наиболее распространенным возбуждающим нейромедиатором в нервной системе позвоночных . [22] В химических синапсах глутамат хранится в пузырьках . Нервные импульсы вызывают высвобождение глутамата из пресинаптической клетки. Глутамат действует на ионотропные и метаботропные (связанные с G-белком) рецепторы. [22] В противоположной постсинаптической клетке рецепторы глутамата , такие как рецептор NMDA или рецептор AMPA , связывают глутамат и активируются. Из-за своей роли в синаптической пластичности глутамат участвует в когнитивных функциях, таких как обучение и память в головном мозге. [23] Форма пластичности, известная как долговременная потенциация, имеет место в глутаматергических синапсах в гиппокампе , неокортексе и других частях мозга. Глутамат работает не только как двухточечный передатчик, но также через синаптические перекрестные помехи между синапсами, в которых сумма глутамата, высвобождаемого из соседнего синапса, создает внесинаптическую передачу сигналов / объемную передачу . [24] Кроме того, глутамат играет важную роль в регуляции конусов роста и синаптогенеза во время развития мозга, как первоначально было описано Марком Маттсоном .
Мозговые несинаптические глутаматергические сигнальные цепи
Было обнаружено, что внеклеточный глутамат в мозге дрозофилы регулирует кластеризацию постсинаптических рецепторов глутамата посредством процесса, включающего десенсибилизацию рецепторов. [25] Ген, экспрессируемый в глиальных клетках, активно транспортирует глутамат во внеклеточное пространство , [25] в то время как в ядерном ядре, стимулирующем метаботропные рецепторы глутамата II группы, этот ген снижает уровень внеклеточного глутамата. [26] Это повышает вероятность того, что этот внеклеточный глутамат играет «эндокринную» роль как часть более крупной гомеостатической системы.
Предшественник ГАМК
Глутамат также служит предшественником синтеза ингибирующей гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК) в ГАМК-ергических нейронах. Эта реакция катализируется глутаматдекарбоксилазой (GAD), которая наиболее распространена в мозжечке и поджелудочной железе . [ необходима цитата ]
Синдром скованного человека - это неврологическое заболевание, вызываемое антителами против GAD, приводящее к снижению синтеза ГАМК и, следовательно, к нарушению двигательной функции, такой как жесткость мышц и спазм. Поскольку в поджелудочной железе много ГТР, в поджелудочной железе происходит прямое иммунологическое разрушение, и у пациентов возникает сахарный диабет. [ необходима цитата ]
Усилитель вкуса
Глутаминовая кислота, входящая в состав белка, присутствует в пищевых продуктах, содержащих белок, но ее можно попробовать только тогда, когда она присутствует в несвязанной форме. Значительные количества свободной глутаминовой кислоты присутствует в широком разнообразии продуктов, включая сыры и соевый соус , и глутаминовая кислота отвечает за умы , один из пяти основных вкусов человеческого чувства вкуса . Глутаминовая кислота часто используется в качестве пищевой добавки и усилителя вкуса в виде ее натриевой соли , известной как глутамат натрия ( глутамат натрия ).
Питательный
Все мясо, птица, рыба, яйца, молочные продукты и комбу являются отличными источниками глутаминовой кислоты. Некоторые богатые белком растительные продукты также служат его источниками. От 30% до 35% глютена (большая часть белка в пшенице) составляет глутаминовая кислота. Девяносто пять процентов пищевого глутамата метаболизируется клетками кишечника за первый проход. [27]
Рост растений
Ауксигро - это препарат для выращивания растений, содержащий 30% глутаминовой кислоты.
ЯМР-спектроскопия
В последние годы [ когда? ] было проведено много исследований по использованию остаточной диполярной связи (RDC) в спектроскопии ядерного магнитного резонанса (ЯМР). Производное глутаминовой кислоты, поли-γ-бензил-L-глутамат (PBLG), часто используется в качестве среды для выравнивания, чтобы контролировать масштаб наблюдаемых диполярных взаимодействий. [28]
Фармакология
Препарат фенциклидин (более известный как PCP) неконкурентно противодействует глутаминовой кислоте в отношении рецептора NMDA . По тем же причинам декстрометорфан и кетамин также обладают сильным диссоциативным и галлюциногенным действием («Ангельская пыль», как наркотик злоупотребления). Острое вливание препарата LY354740 (также известный как eglumegad , с агонистом из метаботропных глутаматных рецепторов , 2 и 3 ) приводило к заметному уменьшению йохимбиной индуцированной стрессовой реакции в капоте макака ( Macaca Радиате ); хроническое пероральное введение LY354740 этим животным привело к заметному снижению исходного уровня кортизола (примерно на 50 процентов) по сравнению с необработанными контрольными субъектами. [29] Было также продемонстрировано, что LY354740 действует на метаботропный глутаматный рецептор 3 (GRM3) клеток коры надпочечников человека , подавляя альдостерон-синтазу , CYP11B1 , и производство стероидов надпочечников (например, альдостерона и кортизола ). [30] Глутамат нелегко проходит через гематоэнцефалический барьер , вместо этого он транспортируется высокоаффинной транспортной системой. [31] [32] Он также может превращаться в глютамин .
Смотрите также
- Аденозинмонофосфат
- Аджиномото
- Глутамат натрия
- Динатрия инозинат
- Глутаматный ароматизатор
- Монофосфат гуанозина
- Инозиновая кислота
- Каиновая кислота
- Глутамат калия
- Тянь Чу Ве-Цинь
Рекомендации
- ^ "L-глутаминовая кислота CAS #: 56-86-0" . www.chemicalbook.com .
- ^ Belitz, H.-D .; Грош, Вернер; Шиберле, Питер (27 февраля 2009 г.). Пищевая химия . ISBN 978-3540699330.
- ^ «Аминокислотные структуры» . cem.msu.edu. Архивировано из оригинала на 1998-02-11.
- ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 .
- ^ a b c Третий новый международный словарь английского языка без сокращений Вебстера, третье издание, 1971 г.
- ^ Роберт Сапольски (2005), Биология и поведение человека: неврологические истоки индивидуальности (2-е издание); Обучающая компания . С. 19–20 Путеводителя.
- ^ a b Альберт Нойбергер (1936), "Константы диссоциации и структуры глутаминовой кислоты и ее сложных эфиров". Биохимический журнал , том 30, выпуск 11, статья CCXCIII, стр. 2085–2094. PMC 1263308 .
- ^ Rodante, F .; Марросу, Г. (1989). «Термодинамика вторых процессов диссоциации протонов девяти α-аминокислот и третьих процессов ионизации глутаминовой кислоты, аспарагиновой кислоты и тирозина». Thermochimica Acta . 141 : 297–303. DOI : 10.1016 / 0040-6031 (89) 87065-0 .
- ^ Lehmann, Mogens S .; Koetzle, Thomas F .; Гамильтон, Уолтер С. (1972). «Прецизионное определение структуры белков и нуклеиновых кислот с помощью дифракции нейтронов. VIII: кристаллическая и молекулярная структура β-формы аминокислоты-глутаминовой кислоты». Журнал кристаллов и молекулярной структуры . 2 (5): 225–233. DOI : 10.1007 / BF01246639 . S2CID 93590487 .
- ^ a b c Уильям Х. Браун и Лоуренс С. Браун (2008), Органическая химия (5-е издание). Cengage Learning. п. 1041. ISBN 0495388572 , 978-0495388579 .
- ^ Национальный центр биотехнологической информации, " D-глутамат ". База данных PubChem Compound , CID = 23327. Проверено 17 февраля 2017 г.
- ^ Liu, L .; Yoshimura, T .; Endo, K .; Кишимото, К .; Fuchikami, Y .; Manning, JM; Esaki, N .; Сода, К. (1998). «Компенсация D -glutamate ауксотрофии кишечной палочка WM335 по D -аминокислота гена аминотрансферазы и регулирования MURI выражения». Биология, биотехнология и биохимия . 62 (1): 193–195. DOI : 10.1271 / bbb.62.193 . PMID 9501533 .
- ^ RHA Plimmer (1912) [1908]. RHA Plimmer; Ф.Г. Хопкинс (ред.). Химическая конституция белка . Монографии по биохимии. Часть I. Анализ (2-е изд.). Лондон: Longmans, Green and Co., стр. 114 . Проверено 3 июня 2012 года .
- ^ Рентон, Алекс (2005-07-10). «Если глутамат натрия так вреден для вас, почему не у всех в Азии болит голова?» . Хранитель . Проверено 21 ноября 2008 .
- ^ «Глутамат натрия Кикунаэ Икеда» . Патентное ведомство Японии . 2002-10-07. Архивировано из оригинала на 2007-10-28 . Проверено 21 ноября 2008 .
- ^ а б Грабовская, А .; Новицки, М .; Квинта, Дж. (2011). «Глутаматдегидрогеназа прорастающих семян тритикале: экспрессия генов, распределение активности и кинетические характеристики» . Acta Physiologiae Plantarum . 33 (5): 1981–1990. DOI : 10.1007 / s11738-011-0801-1 .
- ^ Альвизе Пероса; Фульвио Зеккини (2007). Методы и реагенты для зеленой химии: Введение . Джон Вили и сыновья. п. 25. ISBN 978-0-470-12407-9.
- ^ Майкл С. Фликингер (2010). Энциклопедия промышленной биотехнологии: биопроцесс, биоразделение и клеточная технология, набор из 7 томов . Вайли. С. 215–225. ISBN 978-0-471-79930-6.
- ^ Фоли, Патрик; Kermanshahi pour, Azadeh; Пляж, Эван С .; Циммерман, Джули Б. (2012). «Получение и синтез возобновляемых поверхностно-активных веществ». Chem. Soc. Ред . 41 (4): 1499–1518. DOI : 10.1039 / C1CS15217C . ISSN 0306-0012 . PMID 22006024 .
- ^ ван Лит, С.А.; Navis, AC; Verrijp, K; Никлоу, ИП; Bjerkvig, R; Wesseling, P; Топы, B; Molenaar, R; van Noorden, CJ; Лендерс, WP (август 2014 г.). «Глутамат как хемотаксическое топливо для диффузных клеток глиомы: они присоски глутамата?». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры рака . 1846 (1): 66–74. DOI : 10.1016 / j.bbcan.2014.04.004 . PMID 24747768 .
- ^ ван Лит, С.А.; Molenaar, R; van Noorden, CJ; Лендерс, WP (декабрь 2014 г.). «Опухолевые клетки в поисках глутамата: альтернативное объяснение повышенной инвазивности мутантных глиом IDH1» . Нейроонкология . 16 (12): 1669–1670. DOI : 10.1093 / neuonc / nou152 . PMC 4232089 . PMID 25074540 .
- ^ а б Мелдрам, Б.С. (2000). «Глутамат как нейромедиатор в головном мозге: Обзор физиологии и патологии» . Журнал питания . 130 (4S Доп.): 1007S – 1015S. DOI : 10.1093 / JN / 130.4.1007s . PMID 10736372 .
- ^ McEntee, WJ; Крук, TH (1993). «Глутамат: его роль в обучении, памяти и старении мозга». Психофармакология . 111 (4): 391–401. DOI : 10.1007 / BF02253527 . PMID 7870979 . S2CID 37400348 .
- ^ Окубо, Й .; Sekiya, H .; Namiki, S .; Sakamoto, H .; Iinuma, S .; Yamasaki, M .; Watanabe, M .; Hirose, K .; Иино, М. (2010). «Визуализация внесинаптической динамики глутамата в головном мозге» . Труды Национальной академии наук . 107 (14): 6526–6531. Bibcode : 2010PNAS..107.6526O . DOI : 10.1073 / pnas.0913154107 . PMC 2851965 . PMID 20308566 .
- ^ а б Огюстен Х., Грожан И., Чен К., Шэн К., Фезерстон, DE (2007). «Невезикулярное высвобождение глутамата глиальными транспортерами xCT подавляет кластеризацию глутаматных рецепторов in vivo» . Журнал неврологии . 27 (1): 111–123. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.4770-06.2007 . PMC 2193629 . PMID 17202478 .
- ^ Чжэн Си; Бейкер Д.А.; Шен Х; Carson DS; Каливас П.В. (2002). «Метаботропные рецепторы глутамата группы II модулируют внеклеточный глутамат в прилежащем ядре». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 300 (1): 162–171. DOI : 10,1124 / jpet.300.1.162 . PMID 11752112 .
- ^ Reeds, PJ; и другие. (1 апреля 2000 г.). «Кишечный метаболизм глутамата» . Журнал питания . 130 (4s): 978S – 982S. DOI : 10.1093 / JN / 130.4.978S . PMID 10736365 .
- ↑ CM Thiele, Concepts Magn. Резон. А, 2007, 30А, 65–80
- ^ Coplan JD, Мэтью SJ, Smith EL, Trost RC, Scharf BA, Martinez J, Gorman JM, Monn JA, Schoepp DD, Rosenblum LA (июль 2001 г.). «Эффекты LY354740, нового глутаматергического метаботропного агониста, на гипоталамо-гипофизарно-надпочечниковую ось и норадренергическую функцию приматов». CNS Spectr . 6 (7): 607-612, 617. DOI : 10,1017 / S1092852900002157 . PMID 15573025 .
- ^ Фелизола С.Дж., Накамура И., Сато Ф., Моримото Р., Кикучи К., Накамура Т., Ходзава А., Ван Л., Онодера Ю., Исе К., Макнамара К.М., Мидорикава С., Судзуки С., Сасано Х. (январь 2014 г.). «Рецепторы глутамата и регуляция стероидогенеза в надпочечниках человека: метаботропный путь». Молекулярная и клеточная эндокринология . 382 (1): 170–177. DOI : 10.1016 / j.mce.2013.09.025 . PMID 24080311 . S2CID 3357749 .
- ^ Смит, Квентин Р. (апрель 2000 г.). «Транспорт глутамата и других аминокислот через гематоэнцефалический барьер» . Журнал питания . 130 (4S Доп.): 1016S – 1022S. DOI : 10.1093 / JN / 130.4.1016S . PMID 10736373 .
- ^ Хокинс, Ричард А. (сентябрь 2009 г.). «Гематоэнцефалический барьер и глутамат» . Американский журнал клинического питания . 90 (3): 867S – 874S. DOI : 10.3945 / ajcn.2009.27462BB . PMC 3136011 . PMID 19571220 .
Эта организация не позволяет чистому глутамату проникать в мозг; скорее, он способствует удалению глутамата и поддержанию низких концентраций глутамата в ECF.
дальнейшее чтение
- Нельсон, Дэвид Л .; Кокс, Майкл М. (2005). Принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: В. Х. Фриман. ISBN 0-7167-4339-6.
Внешние ссылки
- Глутаминовая кислота MS Spectrum