Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с Железо-сера )
Перейти к навигации Перейти к поиску

Белки железо-сера (или белки железо-сера в британском правописании ) - это белки, характеризующиеся присутствием кластеров железо-сера, содержащих сульфидно- связанные ди-, три- и тетражелезные центры в различных степенях окисления . Кластеры железо-сера обнаружены в различных металлопротеинах , таких как ферредоксины , а также НАДН-дегидрогеназа , гидрогеназы , кофермент Q - цитохром с редуктаза , сукцинат - кофермент Q редуктаза и нитрогеназа . [1]Кластеры железо-сера наиболее известны своей ролью в окислительно-восстановительных реакциях переноса электронов в митохондриях и хлоропластах. Как Комплекс I, так и Комплекс II окислительного фосфорилирования имеют несколько кластеров Fe – S. У них есть много других функций, включая катализ, как показано аконитазой , генерацию радикалов, как показано на SAM- зависимых ферментах, и как доноры серы в биосинтезе липоевой кислоты и биотина . Кроме того, некоторые белки Fe – S регулируют экспрессию генов. Белки Fe – S уязвимы для атак со стороны биогенного оксида азота , образуя динитрозильные комплексы железа.. В большинстве белков Fe – S концевыми лигандами на Fe являются тиолаты, но существуют исключения. [2]

Преобладание этих белков в метаболических путях большинства организмов приводит некоторых ученых к мысли о том, что соединения железа и серы сыграли значительную роль в происхождении жизни в теории мира железо-сера .

Структурные мотивы [ править ]

Почти во всех Fe – S-белках Fe-центры являются тетраэдрическими, а концевые лиганды представляют собой тиолатосерные центры из цистеинильных остатков. Сульфидные группы бывают двух- или трехкоординированными. Наиболее распространены три различных типа кластеров Fe – S с этими особенностями.

Кластеры 2Fe – 2S [ править ]

Кластеры 2Fe – 2S

Простейшая полиметаллическая система, кластер [Fe 2 S 2 ], состоит из двух ионов железа, соединенных мостиком между двумя сульфид-ионами и координированных четырьмя цистеинильными лигандами (в ферредоксинах Fe 2 S 2 ) или двумя цистеинами и двумя гистидинами (в белках Риеске). ). Окисленные белки содержат два иона Fe 3+ , тогда как восстановленные белки содержат один ион Fe 3+ и один ион Fe 2+ . Эти частицы существуют в двух степенях окисления (Fe III ) 2 и Fe III Fe II .Домен серы железа CDGSH также связан с кластерами 2Fe-2S.

Кластеры 4Fe – 4S [ править ]

Общий мотив включает четыре иона железа и четыре иона сульфида, размещенные в вершинах кластера кубанового типа . Центры Fe обычно дополнительно координируются цистеиниловыми лигандами. Белки -переносчики электронов [Fe 4 S 4 ] ([Fe 4 S 4 ] ферредоксины ) могут быть далее подразделены на ферредоксины с низким потенциалом (бактериального типа) и с высоким потенциалом (HiPIP) . Ферредоксины с низким и высоким потенциалом связаны следующей окислительно-восстановительной схемой:

Кластеры 4Fe-4S служат в белках как электронные реле.

В HiPIP кластер перемещается между [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 2+ ) и [3Fe 3+ , Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 3+ ). Потенциалы для этой окислительно-восстановительной пары находятся в диапазоне от 0,4 до 0,1 В. В бактериальных ферредоксинах парными степенями окисления являются [Fe 3+ , 3Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 + ) и [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ]. (Fe 4 S 4 2+). Потенциалы для этой окислительно-восстановительной пары находятся в диапазоне от -0,3 до -0,7 В. Два семейства кластеров 4Fe – 4S имеют общую степень окисления Fe 4 S 4 2+ . Различие в окислительно-восстановительных парах объясняется степенью водородной связи, которая сильно изменяет основность цистеинилтиолатных лигандов. [ необходима цитата ] Еще одна окислительно-восстановительная пара, которая все еще восстанавливает больше, чем бактериальные ферредоксины, участвует в нитрогеназе .

Некоторые кластеры 4Fe – 4S связывают субстраты и, таким образом, классифицируются как кофакторы ферментов. В аконитазе кластер Fe – S связывает аконитат в одном центре Fe, в котором отсутствует тиолатный лиганд. Кластер не подвергается окислительно-восстановительным процессам, но служит катализатором кислоты Льюиса для преобразования цитрата в изоцитрат . В радикальных ферментах SAM кластер связывает и восстанавливает S-аденозилметионин с образованием радикала, который участвует во многих биосинтезах. [3]

Кластеры 3Fe – 4S [ править ]

Известно также, что белки содержат центры [Fe 3 S 4 ], которые содержат на одно железо меньше, чем более распространенные ядра [Fe 4 S 4 ]. Три иона сульфида связывают два иона железа каждый, а четвертый сульфид связывает три иона железа. Их формальные степени окисления могут варьироваться от [Fe 3 S 4 ] + ( форма, полностью содержащая Fe 3+ ) до [Fe 3 S 4 ] 2- ( форма, полностью содержащая Fe 2+ ). В ряде железо-серных белков кластер [Fe 4 S 4 ] может обратимо превращаться окислением и потерей одного иона железа до [Fe 3 S4 ] кластер. Например, неактивная форма аконитазы содержит [Fe 3 S 4 ] и активируется добавлением Fe 2+ и восстановителя.

Другие кластеры Fe – S [ править ]

Обычны более сложные полиметаллические системы. Примеры включают кластеры 8Fe и 7Fe в нитрогеназе . Дегидрогеназа монооксида углерода и [FeFe] - гидрогеназа также содержат необычные кластеры Fe – S. Особый 6-цистеин-координированный кластер [Fe 4 S 3 ] был обнаружен в толерантных к кислороду мембраносвязанных [NiFe] гидрогеназах. [4] [5]

Структура кластера FeMoco в нитрогеназе . Кластер связан с белком аминокислотными остатками цистеина и гистидина .

Биосинтез [ править ]

Смотрите также: семейство белков биосинтеза кластера железа-серы

Биосинтез кластеров Fe – S хорошо изучен. [6] [7] [8] Биогенез кластеров железа и серы наиболее широко изучен у бактерий E. coli и A. vinelandii и дрожжей S. cerevisiae . К настоящему времени идентифицированы по крайней мере три различные биосинтетические системы, а именно системы nif, suf и isc, которые впервые были идентифицированы у бактерий. Система nif отвечает за кластеры фермента нитрогеназы. Системы suf и isc являются более общими.

Система дрожжей isc описана лучше всего. Некоторые белки образуют биосинтетический аппарат через путь isc. Процесс происходит в два основных этапа: (1) кластер Fe / S собирается на каркасном белке с последующим (2) переносом предварительно сформированного кластера на белки-реципиенты. Первый шаг этого процесса происходит в цитоплазме из прокариотических организмов или в митохондриях эукариотических организмов. Таким образом, у высших организмов кластеры переносятся из митохондрии и включаются во внемитохондриальные ферменты. Эти организмы также обладают набором белков, участвующих в процессах переноса и включения кластеров Fe / S, которые не гомологичны белкам, обнаруженным в прокариотических системах.

Синтетические аналоги [ править ]

О синтетических аналогах встречающихся в природе кластеров Fe – S впервые сообщили Холм с соавторами. [9] Обработка солей железа смесью тиолатов и сульфидов дает производные, такие как ( Et 4 N ) 2 Fe 4 S 4 (SCH 2 Ph) 4 ]. [10] [11]

См. Также [ править ]

  • Биоинорганическая химия
  • Железосвязывающие белки
  • Митосома

Ссылки [ править ]

  1. ^ SJ Lippard, JM Berg «Принципы биоинорганической химии» Университетские научные книги: Милл-Вэлли, Калифорния; 1994. ISBN  0-935702-73-3 .
  2. ^ Бак, DW; Эллиотт, SJ (2014). «Альтернативные кластерные лиганды FeS: настройка окислительно-восстановительных потенциалов и химия». Curr. Opin. Chem. Биол . 19 : 50–58. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2013.12.015 .
  3. ^ Сьюзен С. Ван; Перри А. Фрей (2007). «S-аденозилметионин как окислитель: радикальное суперсемейство SAM». Направления биохимических наук . 32 (3): 101–10. DOI : 10.1016 / j.tibs.2007.01.002 . PMID 17291766 . 
  4. ^ Fritsch, J; Scheerer, P; Frielingsdorf, S; Крощинский, С; Фридрих, B; Ленц, О; Спан, CMT (16 октября 2011 г.). «Кристаллическая структура устойчивой к кислороду гидрогеназы раскрывает новый центр железо-сера». Природа . 479 (7372): 249–252. DOI : 10,1038 / природа10505 . PMID 22002606 . 
  5. ^ Шомура, Y; Юн, Канзас; Нишихара, H; Хигучи, Y (2011-10-16). «Структурная основа кластера [4Fe-3S] в толерантной к кислороду мембраносвязанной [NiFe] -гидрогеназе». Природа . 479 (7372): 253–256. DOI : 10,1038 / природа10504 . PMID 22002607 . 
  6. Перейти ↑ Johnson D, Dean DR, Smith AD, Johnson MK (2005). «Структура, функции и формирование биологических кластеров железо-сера». Ежегодный обзор биохимии . 74 (1): 247–281. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.74.082803.133518 . PMID 15952888 . 
  7. ^ Джонсон, М.К. и Смит, А.Д. (2005) Белки железо-сера в: Энциклопедия неорганической химии (Кинг, РБ, ред.), 2-е изд., John Wiley & Sons, Чичестер.
  8. ^ Лиль R, Mühlenhoff U (2005). «Железо-серно-белковый биогенез у эукариот» . Направления биохимических наук . 30 (3): 133–141. DOI : 10.1016 / j.tibs.2005.01.006 . PMID 15752985 . 
  9. ^ Т. Херсковиц; Б. А. Аверилл; RH Holm; JA Ibers; WD Phillips; Дж. Ф. Вейхер (1972). «Структура и свойства синтетического аналога бактериальных железо-серных белков» . Труды Национальной академии наук . 69 (9): 2437–2441. DOI : 10.1073 / pnas.69.9.2437 . PMC 426959 . PMID 4506765 .  
  10. ^ Holm, RH; Ло, В. (2016). «Структурные превращения синтетических и связанных с белками кластеров железа и серы». Chem. Ред . 116 : 13685–13713. DOI : 10.1021 / acs.chemrev.6b00276 .
  11. ^ Ли, Южная Каролина; Низкий.; Холм, Р.Х. (2014). "Развитие биомиметической химии кластеров железа и серы кубанового типа и более высокой ядерности" . Химические обзоры . 114 : 3579–3600. DOI : 10.1021 / cr4004067 . PMC 3982595 . PMID 24410527 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Бейнерт, Х. (2000). «Белки железо-сера: древние структуры, все еще полные сюрпризов». J. Biol. Неорг. Chem . 5 (1): 2–15. DOI : 10.1007 / s007750050002 . PMID  10766431 .
  • Beinert, H .; Кили, П.Дж. (1999). «Белки Fe-S в сенсорных и регулирующих функциях». Curr. Opin. Chem. Биол . 3 (2): 152–157. DOI : 10.1016 / S1367-5931 (99) 80027-1 . PMID  10226040 .
  • Джонсон, МК (1998). «Белки железо-сера: новые роли старых кластеров». Curr. Opin. Chem. Биол . 2 (2): 173–181. DOI : 10.1016 / S1367-5931 (98) 80058-6 . PMID  9667933 .
  • Номенклатурный комитет Международного союза биохимиков (NC-IUB) (1979). «Номенклатура железо-серных белков. Рекомендации 1978 г.» . Евро. J. Biochem . 93 (3): 427–430. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1979.tb12839.x . PMID  421685 .
  • Нудлман, Л., Ловелл, Т., Лю, Т., Химо, Ф. и Торрес, Р.А. (2002). «Понимание свойств и энергетики белков железо-серы от простых кластеров до нитрогеназы». Curr. Opin. Chem. Биол . 6 (2): 259–273. DOI : 10.1016 / S1367-5931 (02) 00309-5 . PMID  12039013 .CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  • Спиро, Т.Г., Под ред. (1982). Белки железо-серные . Нью-Йорк: Вили. ISBN 0-471-07738-0.CS1 maint: multiple names: authors list (link)

Внешние ссылки [ править ]

  • Железо-сера + белки в предметных рубриках медицинской тематики Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • Примеры железо-серных кластеров