Гуанилилтрансферазы - это ферменты, которые переносят гуанозинмонофосфатную группу, обычно от GTP к другой молекуле, высвобождая пирофосфат . Многие эукариотические гуанилилциклазами трансферазы являются укупорки ферменты , которые катализируют образование колпачка 5' в со-транскрипционной модификации с матричной РНК . Поскольку 5' - конец из РНК - концов молекулы в фосфатном группы, связь , образованную между РНК и молекулы ГТФ является необычным 5'-5' трифосфат связь, вместо 3'-5 'связи между другими нуклеотидами, образующими цепь РНК. В кэпирующих ферментах высококонсервативный остаток лизина служит каталитическим остатком, который образует ковалентный комплекс фермент-GMP. [1]
Переноса РНК (тРНК) для гистидина является уникальной среди эукариотических тРНК в требующих добавление гуаниннуклеотид прежде , чем быть аминоацилированные с помощью гистидин тРНК синтетазы . Дрожжи гуанилилциклазами трансферазы специфические тРНК His уникален тем , что является единственным известным не-тРНК синтетазы фермент , который специфически распознает тРНК антикодон . [2]
Гуанилилтрансферазы также существуют для переноса нуклеотидов гуанозина в молекулы сахара, такие как манноза и фукоза .
См. Также [ править ]
Внешние ссылки [ править ]
- Номер ЕС 2.7.7.- - нуклеотидилтрансферазы
Ссылки [ править ]
- ^ Fresco Л.Д., Buratowski S. (1994). Активный сайт мРНК-кэпирующего фермента гуанилилтрансферазы из Saccharomyces cerevisiae: сходство с мотивом прикрепления нуклеотидов ДНК и РНК-лигаз. Proc Natl Acad Sci USA 91 (14): 6624–6628.
- ^ Джекман JE, Phizicky EM. (2006). tRNAHis гуанилилтрансфераза добавляет G-1 к 5'-концу tRNAHis путем распознавания антикодона, одной из нескольких особенностей, неожиданно общих с tRNA синтетазами. РНК 12: 1007-1014.
