Гистона раза является структурно законсервирован мотивом найден вблизи С-конца в каждой основных гистонах последовательности в гистона октамерами отвечают за связывание гистонов в гетеродимер .
Гистоновая складка содержит в среднем около 70 аминокислот и состоит из трех альфа-спиралей, соединенных двумя короткими неструктурированными петлями. [1] В отсутствие ДНК основные гистоны собираются в промежуточные соединения типа «голова к хвосту» ( H3 и H4 сначала собираются в гетеродимеры, затем сливаются два гетеродимера с образованием тетрамера, а H2A и H2B образуют гетеродимеры [2] ) через обширные гидрофобные взаимодействия между каждым складчатым доменом гистонов в «мотиве рукопожатия». [3] Также гистоновая складка была впервые обнаружена в факторах, связанных с белком, связывающимися с ТАТА-боксом , которые являются основным компонентом втранскрипция . [4]
Эволюция гистоновых складок может быть обнаружена с помощью различных комбинаций предковых наборов пептидов, которые составляют мотив спираль-цепь-спираль, которые происходят из трех складок предковых фрагментов. Эти пептидные цепи можно найти в гистонах архей, которые могли происходить из тетрамера H3-H4 эукариот. Одноцепочечные гистоны архей обнаружены также у бактерии Aquifex aeolicus . Это помогает разнообразной филогении бактерий, происходящей от предков эукариот и архей, с латеральным переносом генов добраться до бактерий. [5] Они ведут в эндоскелет сочлененного белка октамера для уплотнения ДНК. От этого эндоскелета он имеет центральный сегмент, который складывается для димеризации гистонов. Затем это приводит к концевым сегментам складки, чтобы придать свойства контактов димер-димер, которые также покрывают супеспираль белка в октамере.
Один из исследуемых видов - это Drosophila , и в субъединицах фактора инициации транскрипции Drosophila есть специфические аминокислотные последовательности, которые имеют разные характеристики гистоновых складок, которые составляют два белка, составляющих субъединицы. [3] Если просто посмотреть на гистоновый складчатый мотив у дрозофилы, то взаимодействие белок-белок и белок-ДНК основных гистоновых белков можно обнаружить, глядя на негистоновые белки. Затем это можно использовать в «Структурных исследованиях комплекса TAFII42 / TAFII62 из Drosophila и HMfB из Methanococcus fervidus, белков, идентифицированных как содержащие гистоновую складку в вышеупомянутых поисках, подтвердивших, что гистоноподобная субструктура существует в этих белках, с индивидуальным белки сворачиваются в канонический мотив складки гистонов ». [6] Эволюционная структура и диапазон взаимодействий гистоновый белок-белок и ДНК-белок гистоновых белков имеет очень широкий спектр эволюционных характеристик, которые формируют структуры и другие белки. [4]
Гистоновые складки играют роль в частице ядра нуклеосомы, сохраняя взаимодействия гистонов при взгляде на поверхности раздела. Они содержат более одной гистоновой складки. Структура ядерной частицы нуклеосомы имеет два режима, которые имеют наибольшие поверхности взаимодействия с гетеротипными димерными взаимодействиями в группах H3-H4 и H2A-H2B. При рассмотрении структуры H2A-H2A у нее есть модификация цикла на интерфейсе, которая исключает ее из кластеризации с тем же интерфейсом других структур. Это заставляет его выполнять другую функцию в активации транскрипции. Кроме того, эти два режима отличаются наличием самых длинных спиральных цепей. Они используют рукопожатие между двумя складками гистонов, а также используют его, чтобы сделать себя уникальными по сравнению с остальными модами. Подобным образом моды 5 и 7 ядра нуклеосомной частицы используют два типа димеров гистоновых складок, которые показывают, что все гистоновые домены имеют сходный структурный мотив, чтобы иметь возможность взаимодействовать друг с другом и взаимодействовать по-разному. Показывает, насколько гибкой и адаптивной является структура гистонов. [ необходима цитата ]
H4 и H2A могут образовывать межнуклеосомные контакты, которые могут быть ацетилированы, чтобы иметь возможность выполнять ионные взаимодействия между двумя пептидами, что, в свою очередь, может изменять окружающие межнуклеосомные контакты, которые могут открывать хроматин . [7]
Рекомендации
- ^ Альва, Викрам; Аммельбург, Мориц; Сёдинг, Йоханнес; Лупас, Андрей Н (2007). «О происхождении гистоновой складки» . BMC Структурная биология . 7 (1): 17. DOI : 10,1186 / 1472-6807-7-17 . PMC 1847821 . PMID 17391511 .
- ^ Уотсон, Джеймс Д .; Бейкер, Таня А .; Белл, Стивен П .; Ганн, Александр; Левин, Майкл К .; Лосик, Ричард (2008). Молекулярная биология гена . Пирсон / Бенджамин Каммингс. ISBN 978-0-8053-9592-1.[ требуется страница ]
- ^ а б Аренц, Г; Мудрианакис, EN (21 ноября 1995 г.). «Гистоновая складка: повсеместный архитектурный мотив, используемый в уплотнении ДНК и димеризации белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (24): 11170–11174. Bibcode : 1995PNAS ... 9211170A . DOI : 10.1073 / pnas.92.24.11170 . PMC 40593 . PMID 7479959 .
- ^ а б «Гистоновая складка (молекулярная биология)» . what-when-how.com .[ ненадежный источник? ]
- ^ Альва, Викрам; Аммельбург, Мориц; Сёдинг, Йоханнес; Лупас, Андрей Н (28 марта 2007 г.). «О происхождении гистоновой складки» . BMC Структурная биология . 7 : 17. DOI : 10,1186 / 1472-6807-7-17 . PMC 1847821 . PMID 17391511 .
- ^ Baxevanis, Andreas D .; Ландсман, Дэвид (1 января 1997 г.). «Последовательности и структуры гистонов и гистоновых складок: база данных» . Исследования нуклеиновых кислот . 25 (1): 272–273. DOI : 10.1093 / NAR / 25.1.272 . PMC 146383 . PMID 9016552 .
- ^ Мариньо-Рамирес, Леонардо; Kann, Maricel G; Сапожник, Бенджамин А; Ландсман, Дэвид (октябрь 2005 г.). «Структура гистонов и стабильность нуклеосом» . Экспертный обзор протеомики . 2 (5): 719–729. DOI : 10.1586 / 14789450.2.5.719 . PMC 1831843 . PMID 16209651 .