Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Рис. 1. Конструктивные элементы коробки ТАТА. Консенсусная последовательность TATA-бокса - TATAWAW, где W - это либо A, либо T.

В молекулярной биологии , то ТАТА - бокс (также называется окно Голдберг-Hogness ) [1] представляет собой последовательность из ДНК найден в основной области промотора из генов в архей и эукариот . [2] бактериальный гомолог ТАТА называется окно Pribnow , который имеет более короткую последовательность консенсуса .

Блок TATA считается некодирующей последовательностью ДНК (также известной как цис-регуляторный элемент ). Это было названо «ТАТА окно» , поскольку она содержит консенсусную последовательность характеризуется повторением Т и пар оснований . [3] Неясно, как возник термин «ящик». В 1980-х годах при исследовании нуклеотидных последовательностей в локусах генома мыши была обнаружена последовательность Hogness box, которая «заключена» в положение -31. [4] Когда сравнивали консенсусные и альтернативные нуклеотиды , исследователи «заключили» гомологичные области. [4] Объединение последовательностей проливает свет на происхождение термина «ящик».

ТАТА-бокс был впервые идентифицирован в 1978 г. [1] как компонент эукариотических промоторов. Транскрипция инициируется в ТАТА-боксе в ТАТА-содержащих генах. ТАТА-бокс является сайтом связывания ТАТА-связывающего белка (ТВР) и других факторов транскрипции в некоторых эукариотических генах. Транскрипция генов с помощью РНК-полимеразы II зависит от регуляции основного промотора с помощью регуляторных элементов дальнего действия, таких как энхансеры и сайленсеры. [5] Без надлежащей регуляции транскрипции эукариотические организмы не смогли бы должным образом реагировать на окружающую среду.

В зависимости от последовательности и механизма инициации ТАТА-бокса мутации, такие как вставки , делеции и точечные мутации в этой согласованной последовательности, могут приводить к фенотипическим изменениям. Эти фенотипические изменения могут затем превратиться в фенотип заболевания . Некоторые заболевания, связанные с мутациями в блоке TATA, включают рак желудка , спиноцеребеллярную атаксию , болезнь Хантингтона , слепоту , β-талассемию , иммуносупрессию , синдром Гилберта иВИЧ-1 . TATA-связывающий белок (TBP) также может быть мишенью для вирусов как средство вирусной транскрипции. [6]

История [ править ]

Открытие [ править ]

ТАТА-бокс был первым мотивом промотора ядра эукариот, который был идентифицирован в 1978 году американским биохимиком Дэвидом Хогнессом [1], когда он и его аспирант Майкл Голдберг были в творческом отпуске в Базельском университете в Швейцарии. [7] Они впервые обнаружили последовательность ТАТА при анализе 5'- промоторных последовательностей ДНК в генах дрозофилы , млекопитающих и вирусов . [8] [2] ТАТА-бокс был обнаружен в генах, кодирующих белок, транскрибируемых РНК-полимеразой II . [2]

История эволюции [ править ]

Большинство исследований ТАТА-бокса проводилось на геномах дрожжей, человека и дрозофилы , однако аналогичные элементы были обнаружены у архей и древних эукариот . [2] У видов архей промотор содержит последовательность, богатую AT из 8 п.н., расположенную на ~ 24 п.н. выше сайта начала транскрипции. Эта последовательность первоначально называлась Box A, которая, как теперь известно, является последовательностью, которая взаимодействует с гомологом архейного ТАТА-связывающего белка (ТВР). Кроме того, несмотря на то, что некоторые исследования выявили некоторые сходства, есть и другие, которые выявили заметные различия между ТВР архей и эукариот. Белок архей демонстрирует большую симметрию в своей первичной последовательности и в распределенииэлектростатический заряд, который важен, потому что более высокая симметрия снижает способность белка связывать ТАТА-бокс полярным образом. [2]

Несмотря на то, что бокс ТАТА присутствует во многих эукариотических промоторах, важно отметить, что он не содержится в большинстве промоторов. Одно исследование показало, что менее 30% из 1031 потенциальных промоторных областей содержат предполагаемый мотив ТАТА-бокса у людей. [9] У Drosophila менее 40% из 205 ядерных промоторов содержат ТАТА-бокс. [8] Когда TATA-бокс отсутствует и TBP отсутствует, нижележащий промоторный элемент (DPE) в сотрудничестве с инициаторным элементом (Inr) связывается с фактором транскрипции II D ( TFIID ), инициируя транскрипцию в TATA- меньше промоутеров. DPE был идентифицирован у трех дрозофил.Промоторы без ТАТА и промотор IRF-1 человека без ТАТА . [10]

Особенности [ править ]

Местоположение [ править ]

Последовательности промоторов различаются у бактерий и эукариот . У эукариот ТАТА-бокс расположен на 25 пар оснований выше стартового сайта, который Rpb4 / Rbp7 используют для инициации транскрипции . У многоклеточных животных ТАТА-бокс расположен на 30 пар оснований выше сайта начала транскрипции. [5] В дрожжах, S. cerevisiae , ТАТА-бокс имеет переменное положение, которое может варьироваться от 40 до 100 п.н. перед стартовым сайтом. ТАТА-бокс также обнаружен в 40% основных промоторов генов, кодирующих актиновый цитоскелет и сократительный аппарат клеток.[5]

Тип корового промотора влияет на уровень транскрипции и экспрессии гена . TATA-связывающий белок (TBP) может быть задействован двумя способами: SAGA, кофактором РНК-полимеразы II , или TFIID . [11] Когда промоторы используют комплекс бокса SAGA / TATA для рекрутирования РНК-полимеразы II, они более строго регулируются и демонстрируют более высокие уровни экспрессии, чем промоторы, использующие режим рекрутирования TFIID / TBP. [11]

Аналогичные последовательности [ править ]

У бактерий промоторные области могут содержать бокс Pribnow , который служит той же цели, что и эукариотический блок TATA. Коробка Pribnow имеет область 6 п.н. с центром вокруг положения -10 и последовательность 8-12 п.н. вокруг области -35, которые оба являются консервативными. [10]

Окно СААТ (также КПП коробка) представляет собой область нуклеотидов со следующей консенсусной последовательностью: 5' GGCCAATCT 3' . CAAT-бокс расположен примерно на 75-80 оснований перед сайтом инициации транскрипции и примерно на 150 оснований перед TATA-боксом. Он связывает факторы транскрипции (CAAT TF или CTF) и тем самым стабилизирует близлежащий преинициативный комплекс для более легкого связывания РНК-полимераз . CAAT-боксы редко встречаются в генах, которые экспрессируют белки, повсеместно присутствующие во всех типах клеток. [10]

Структура [ править ]

Последовательность и распространенность [ править ]

Рисунок 2. Механизм инициации транскрипции в боксе ТАТА. Факторы транскрипции, ТАТА-связывающий белок (ТВР) и РНК-полимераза II задействуются для начала транскрипции.

ТАТА-бокс является компонентом основного промотора эукариот и обычно содержит консенсусную последовательность 5'-ТАТА (А / Т) А (А / Т) -3 '. [3] В дрожжах, например, одно исследование показало, что различные геномы Saccharomyces имеют консенсусную последовательность 5'-TATA (A / T) A (A / T) (A / G) -3 ', но только около 20% гены дрожжей даже содержали последовательность ТАТА. [12] Точно так же у людей только 24% генов имеют промоторные области, содержащие ТАТА-бокс. [13] Гены, содержащие ТАТА-бокс, как правило, участвуют в стрессовых ответах и определенных типах метаболизма и более строго регулируются по сравнению с генами без ТАТА. [12][14] Как правило, гены, содержащие ТАТА, не участвуют в основных клеточных функциях, таких как рост клеток , репликация ДНК , транскрипция и трансляция, из-за их строго регулируемой природы. [14]

ТАТА-бокс обычно расположен на 25-35 пар оснований перед сайтом начала транскрипции. Гены, содержащие ТАТА-бокс, обычно требуют дополнительных промоторных элементов, включая сайт инициатора, расположенный прямо перед сайтом начала транскрипции, и нижележащий основной элемент (DCE). [3] Эти дополнительные промоторные области работают вместе с ТАТА-боксом, чтобы регулировать инициацию транскрипции у эукариот.

Функция [ править ]

Роль в инициации транскрипции [ править ]

ТАТА-бокс - это сайт образования преинициативного комплекса , который является первым шагом в инициации транскрипции у эукариот. Формирование преинициативного комплекса начинается, когда мультисубъединичный фактор транскрипции II D ( TFIID ) связывается с ТАТА-боксом на своей субъединице ТАТА-связывающего белка (ТВР) . [3] ТВР связывается с малой бороздкой [15] ТАТА-бокса через область антипараллельных β-листов в белке. [16] Три типа молекулярных взаимодействий способствуют связыванию ТВР с ТАТА-боксом:

  1. Четыре остатка фенилаланина (Phe57, Phe74, Phe148, Phe 165) на ТВР связываются с ДНК и образуют петли в ДНК, заставляя малую бороздку ДНК открываться. [16] [17] [18]
  2. Четыре водородные связи образуются между полярными боковыми цепями на аминокислоте ТВР (Asn27, Asn117, Thr82, Thr173) (и основаниями в малой бороздке . [16]
  3. Между остатками TBP (особенно Ile152 и Leu163) и основаниями ДНК образуются многочисленные гидрофобные взаимодействия (~ 15) , включая силы Ван-дер-Ваальса . [16] [17] [18]

Кроме того, связыванию ТВР способствует стабилизация взаимодействий с ДНК, фланкирующей ТАТА-бокс, который состоит из последовательностей, богатых GC. [19] Эти вторичные взаимодействия вызывают изгиб ДНК и спиральное раскручивание. [20] Степень изгиба ДНК зависит от вида и последовательности. Например, в одном исследовании использовалась последовательность промотора ТАТА аденовируса (5'-CGC TATAAAAG GGC-3 ') в качестве последовательности связывания модели и было обнаружено, что связывание ТВР человека с ТАТА-боксом вызывает изгиб на 97 ° в сторону большой бороздки, тогда как дрожжевой ТВР белок вызывал только изгиб 82 °. [21] Рентгеновская кристаллографияисследования комплексов TBP / TATA-box в целом согласны с тем, что ДНК изгибается на ~ 80 ° в процессе связывания TBP. [16] [17] [18]

Конформационные изменения, вызванные связыванием ТВР с ТАТА-боксом, позволяют дополнительным факторам транскрипции и РНК-полимеразе II связываться с промоторной областью. TFIID сначала связывается с блоком TATA, чему способствует связывание TFIIA с вышестоящей частью комплекса TFIID . [22] [23] TFIIB затем связывается с комплексом TFIID- TFIIA- ДНК посредством взаимодействий как выше, так и ниже по течению от TATA-бокса. [24] РНК-полимераза II затем рекрутируется в этот мультибелковый комплекс с помощью TFIIF . [24]Затем связываются дополнительные факторы транскрипции, сначала TFIIE, а затем TFIIH . [24] Это завершает сборку преинициативного комплекса для транскрипции эукариот. [3] Обычно ТАТА-бокс находится в промоторных областях РНК-полимеразы II, хотя некоторые исследования in vitro показали, что РНК-полимераза III может распознавать последовательности ТАТА. [25]

Этот кластер РНК-полимеразы II и различных факторов транскрипции известен как базальный транскрипционный комплекс (BTC). В этом состоянии он дает только низкий уровень транскрипции. Другие факторы должны стимулировать BTC для повышения уровня транскрипции. [2] Одним из таких примеров стимулирующей BTC области ДНК является СААТ-бокс . Дополнительные факторы, включая комплекс медиатора , белки, регулирующие транскрипцию, и ферменты, модифицирующие нуклеосомы, также усиливают транскрипцию in vivo . [3]

Взаимодействия [ править ]

В конкретных типах клеток или на специфические промоторы ТБФ может быть заменен одним из нескольких факторов ТБФ-связанных (TRF1 в Drosophila , TBPL1 / TRF2 в многоклеточных , TBPL2 / TRF3 в позвоночных животных ), некоторые из которых взаимодействуют с ТАТА - блок похож на ТБФ . [26] Взаимодействие TATA коробка с различными активаторами или репрессоров может влиять на транскрипцию из генов во многих отношениях [ править ] . Энхансеры - это регуляторные элементы дальнего действия, которые увеличивают активность промотора, в то время как сайленсеры подавляют активность промотора.

Мутации [ править ]

Рисунок 3. Влияние мутаций на связывание TBP с боксом TATA. Wildtype показывает, что транскрипция выполняется нормально. Вставка или удаление сдвигает сайт узнавания ТАТА-бокса, что приводит к сдвигу сайта транскрипции. [27] Точечные мутации создают риск того, что ТВР не сможет связываться для инициации. [28]

Мутации в блоке TATA могут варьироваться от делеции или вставки до точечной мутации с различными эффектами в зависимости от мутировавшего гена. Эти мутации изменить связывание ТАТА-связывающего белка (ТБФ) для транскрипции инициации. Таким образом, происходит изменение фенотипа, основанное на гене, который не экспрессируется (рис. 3).

Вставки или удаления [ править ]

Одно из первых исследований мутаций ТАТА-бокса рассматривало последовательность ДНК из Agrobacterium tumefaciens для гена цитокинина октопинового типа . [27] Этот специфический ген имеет три ТАТА-бокса. Фенотип изменение наблюдается только тогда , когда все три TATA коробки были удалены. Вставки дополнительных пар оснований между последним ТАТОМ коробкой и сайтом инициации транскрипции привела к смещению стартового сайта; таким образом, происходит изменение фенотипа. Из этого первоначального исследования мутаций можно увидеть изменение транскрипции, когда нет бокса ТАТА, способствующего транскрипции, но транскрипция гена будет происходить, когда есть вставкак последовательности. На природу полученного фенотипа может повлиять вставка .

Мутации в промоторах кукурузы влияют на экспрессию промоторных генов специфическим для органов растения образом. [29] А дублирование из коробки ТАТА приводит к значительному снижению ферментативной активности в щитке и корнях , в результате чего пыльцы ферментативных уровней без изменений. Удаления из коробки ТАТА приводит к небольшому снижению ферментативной активности в щитке и корнях , но большое снижение ферментативных уровней в пыльце . [29]

Точечные мутации [ править ]

Точечные мутации в блоке TATA имеют похожие различные фенотипические изменения в зависимости от затронутого гена. Исследования также показывают, что размещение мутации в последовательности ТАТА-бокса препятствует связыванию ТВР . [28] Например, мутация с TATAAAA на CATAAAA полностью препятствует связыванию в достаточной степени, чтобы изменить транскрипцию , соседние последовательности могут повлиять, если есть изменение или нет. [30] Однако в клетках HeLa можно увидеть изменение с TATAAAA на TATACAA, что приводит к 20-кратному снижению транскрипции . [31]Некоторые заболевания , которые могут быть вызваны из - за этого недостатка путем специфической генной транскрипции являются:  талассемии , [32] рак легкого , [33] хроническая гемолитическая анемия , [34] иммуносупрессии , [35] гемофилия В Лейден , [36] и тромбофлебит и инфаркт инфаркт . [37]

Савинкова и др. написал моделирование для прогнозирования значения K D для выбранной последовательности блоков TATA и TBP . [38] Это можно использовать для прямого прогнозирования фенотипических признаков, возникающих в результате выбранной мутации, на основе того, насколько сильно TBP связывается с боксом TATA.

Заболевания [ править ]

Мутации в области бокса ТАТА влияют на связывание ТАТА-связывающего белка (ТВР) для инициации транскрипции, что может вызвать у носителей фенотип заболевания .

Рак желудка коррелирует с полиморфизмом ТАТА-бокса . [39] ТАТА-бокс имеет сайт связывания фактора транскрипции гена PG2. Этот ген производит PG2 сыворотку, которая используется в качестве биомаркера для опухолей при раке желудка. Более длинные последовательности ТАТА-бокса коррелируют с более высокими уровнями PG2 в сыворотке, что указывает на состояние рака желудка. Носители с более короткими последовательностями ТАТА-бокса могут продуцировать более низкие уровни PG2 в сыворотке.

Некоторые нейродегенеративные расстройства связаны с мутациями ТАТА-бокса. [40] Были выделены два нарушения: спиноцеребеллярная атаксия и болезнь Хантингтона . При спиноцеребеллярной атаксии фенотип заболевания вызван экспансией полиглутаминового повтора в TATA-связывающем белке (TBP) . Накопление этих клеток полиглутамин-ТВР будет происходить, как показывают белковые агрегаты в срезах мозга пациентов, что приводит к потере нейронных клеток .

Слепота может быть вызвана чрезмерным образованием катаракты, когда на ТАТА-бокс нацелены микроРНК для повышения уровня генов окислительного стресса. [41] МикроРНК могут нацеливаться на 3'-нетранслируемую область и связываться с ТАТА-боксом, чтобы активировать транскрипцию генов, связанных с окислительным стрессом.

SNP в TATA-боксах связаны с B-талассемией , иммуносупрессией и другими неврологическими расстройствами . [42] SNP дестабилизируют комплекс TBP / TATA, что значительно снижает скорость связывания TATA-связывающих белков (TBP) с боксом TATA. Это приводит к снижению уровня транскрипции, что влияет на тяжесть заболевания. Результаты исследований пока показали взаимодействие in vitro, но результаты могут быть сопоставимы с результатами in vivo.

Синдром Жильбера коррелирует с UTG1A1 ТАТА бокс полиморфизма . [43] Это создает риск развития желтухи у новорожденных.

МикроРНК также играют роль в репликации вирусов, таких как ВИЧ-1 . [44] Было обнаружено, что новая микроРНК, кодируемая ВИЧ-1, усиливает продукцию вируса, а также активирует латентный период ВИЧ-1, воздействуя на область бокса ТАТА.

Клиническое значение [ править ]

Технология [ править ]

Многие исследования до сих пор проводились in vitro , обеспечивая только предсказание того, что может произойти, а не представление того, что происходит в клетках в реальном времени . Недавние исследования в 2016 году были проведены, чтобы продемонстрировать ТАТА-связывающую активность in vivo . Основные промоторы -специфических механизмы инициации транскрипции канонический ТВФ / TFIID-зависимый базальная транскрипция техника недавно была зарегистрирована в естественных условиях , показывающий активацию SRF -зависимого выше по потоку активирующей последовательности (UAS) из человеческого гена ACTB , участвующий в ТАТЕ-связывающий. [5]

Лечение рака [ править ]

Фармацевтические компании на протяжении многих лет разрабатывают лекарственные препараты для лечения рака, нацеленные на ДНК традиционными методами, и доказали свою эффективность. [45] Однако токсичность этих лекарств подтолкнула ученых к исследованию других процессов, связанных с ДНК, на которые вместо этого можно было бы воздействовать. В последние годы были предприняты коллективные усилия по поиску специфичных для рака молекулярных мишеней, таких как комплексы белок-ДНК, которые включают мотив связывания ТАТА. Соединения, которые захватывают промежуточный белок-ДНК, могут стать токсичными для клетки, как только они столкнутся с обработкой ДНК . Пример лекарствкоторые содержат такие соединения, включают топотекан , SN-38 ( топоизомераза I ), доксорубицин и митоксантрон ( топоизомераза II ). [45] Цисплатин представляет собой соединение , которое связывается ковалентно с соседними гуанинами в большой бороздке из ДНК , что искажает ДНК , чтобы обеспечить доступ ДНК-связывающих белков в малой бороздке . [45] Это дестабилизирует взаимодействие между TATA-связывающим белком (TBP).в ящик ТАТА. Конечным результатом является иммобилизация ТАТА-связывающего белка (ТВР) на ДНК для подавления инициации транскрипции .

Генная инженерия [ править ]

Модификация коробки TATA [ править ]

Эволюционные изменения заставили растения адаптироваться к меняющимся условиям окружающей среды. В истории на Земле , развитие аэробной земной атмосферы привело к железу дефицита в растениях. [46] По сравнению с другими представителями того же вида Malus baccata var. xiaojinensis имеет ТАТА - бокс , вставленный в промоторном выше по потоку от железа регулируется переносчик 1 (Irt1) промотора . В результате уровни активности промотора повышаются, повышается активность TFIID и , следовательно, инициация транскрипции , что приводит к более эффективному по железу фенотипу.[46]

См. Также [ править ]

  • Прибновый ящик
  • Элемент инициатора
  • Консенсусная последовательность Козака

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c Лифтон Р.П., Голдберг М.Л., Карп Р.В., Хогнесс Д.С. (1978). «Организация гистоновых генов в Drosophila melanogaster: функциональные и эволюционные последствия». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии . 42 (2): 1047–51. DOI : 10.1101 / sqb.1978.042.01.105 . PMID  98262 .
  2. ^ Б с д е е Смейла ST, Kadonaga JT (2003). «Основной промотор РНК-полимеразы II». Ежегодный обзор биохимии . 72 : 449–79. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.72.121801.161520 . PMID 12651739 . 
  3. ^ Б с д е е Уотсон, Джеймс Д. (2014). Молекулярная биология гена . Уотсон, Джеймс Д., 1928- (седьмое изд.). Бостон. ISBN 9780321762436. OCLC  824087979 .
  4. ^ a b Ohshima Y, Okada N, Tani T, Itoh Y, Itoh M (октябрь 1981). «Нуклеотидные последовательности геномных локусов мыши, включая ген или псевдоген для ядерной РНК U6 (4.8S)» . Исследования нуклеиновых кислот . 9 (19): 5145–58. DOI : 10.1093 / NAR / 9.19.5145 . PMC 327505 . PMID 6171774 .  
  5. ^ a b c d Xu M, Gonzalez-Hurtado E, Martinez E (апрель 2016 г.). «Регуляция основного промотора гена: селективность ТАТА-бокса и зависимая от инициатора двунаправленность транскрипции, активируемой фактором ответа сыворотки» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - механизмы регуляции генов . 1859 (4): 553–63. DOI : 10.1016 / j.bbagrm.2016.01.005 . PMC 4818687 . PMID 26824723 .  
  6. ^ Mainz D, Quadt I, Stranzenbach А.К., Восс D, Guarino LA, Кнебель-Мёрсдорф D (июнь 2014). «Экспрессия и ядерная локализация белка, связывающего ТАТА-бокс во время бакуловирусной инфекции» . Журнал общей вирусологии . 95 (Pt 6): 1396–407. DOI : 10.1099 / vir.0.059949-0 . PMID 24676420 . 
  7. ^ Геринг WJ (1998). Основные управляющие гены в развитии и эволюции: история Homeobox . Нью-Хейвен: издательство Йельского университета. ISBN 978-0300074093.
  8. ^ a b Кутач А.К., Кадонага JT (июль 2000 г.). «Нижележащий промоторный элемент DPE, по-видимому, так же широко используется, как и ТАТА-бокс в ядерных промоторах Drosophila» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (13): 4754–64. DOI : 10.1128 / mcb.20.13.4754-4764.2000 . PMC 85905 . PMID 10848601 .  
  9. ↑ Suzuki Y, Tsunoda T, Sese J, Taira H, Mizushima-Sugano J, Hata H, Ota T, Isogai T, Tanaka T, Nakamura Y, Suyama A, Sakaki Y, Morishita S, Okubo K, Sugano S (май 2001 г. ). «Идентификация и характеристика потенциальных промоторных областей 1031 вида генов человека» . Геномные исследования . 11 (5): 677–84. DOI : 10.1101 / gr.gr-1640r . PMC 311086 . PMID 11337467 .  
  10. ^ a b c Трипати, Г. (2010). Клеточная и биохимическая наука . Нью-Дели: IK International Publishing House Pvt. Ltd. С. 373–374. ISBN 9788188237852.
  11. ^ a b Baptista T, Grünberg S, Minoungou N, Koster MJ, Timmers HT, Hahn S, Devys D, Tora L (октябрь 2017 г.). «SAGA является общим кофактором транскрипции РНК-полимеразы II» . Молекулярная клетка . 68 (1): 130–143.e5. DOI : 10.1016 / j.molcel.2017.08.016 . PMC 5632562 . PMID 28918903 .  
  12. ^ a b Basehoar AD, Zanton SJ, Pugh BF (март 2004 г.). «Идентификация и особая регуляция дрожжевых генов, содержащих ТАТА-бокс». Cell . 116 (5): 699–709. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (04) 00205-3 . PMID 15006352 . 
  13. Перейти ↑ Yang C, Bolotin E, Jiang T, Sladek FM, Martinez E (март 2007). «Преобладание инициатора над ТАТА-боксом в генах человека и дрожжей и идентификация мотивов ДНК, обогащенных человеческими коровыми промоторами без ТАТА» . Джин . 389 (1): 52–65. DOI : 10.1016 / j.gene.2006.09.029 . PMC 1955227 . PMID 17123746 .  
  14. ^ а б Bae SH, Хан HW, Moon J (2015). «Функциональный анализ молекулярных взаимодействий генов, содержащих ТАТА-бокс, и основных генов» . PLOS ONE . 10 (3): e0120848. DOI : 10.1371 / journal.pone.0120848 . PMC 4366266 . PMID 25789484 .  
  15. Перейти ↑ Starr DB, Hawley DK (декабрь 1991 г.). «TFIID связывается в малой канавке коробки TATA». Cell . 67 (6): 1231–40. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (91) 90299-e . PMID 1760847 . 
  16. ^ a b c d e Ким Дж. Л., Николов Д. Б., Берли С. К. (октябрь 1993 г.). «Сокристаллическая структура ТВР, распознающая малую бороздку элемента ТАТА». Природа . 365 (6446): 520–7. DOI : 10.1038 / 365520a0 . PMID 8413605 . 
  17. ^ a b c Николов Д.Б., Чен Х., Халай Э.Д., Хоффман А, Рёдер Р.Г., Берли СК (май 1996 г.). «Кристаллическая структура человеческого комплекса ТАТА-бокс-связывающий белок / ТАТА-элемент» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (10): 4862–7. DOI : 10.1073 / pnas.93.10.4862 . PMC 39370 . PMID 8643494 .  
  18. ^ a b c Ким Y, Гейгер JH, Хан S, Sigler PB (октябрь 1993). «Кристаллическая структура дрожжевого комплекса TBP / TATA-box». Природа . 365 (6446): 512–20. DOI : 10.1038 / 365512a0 . PMID 8413604 . 
  19. ^ Хорикоси М, Bertuccioli С, Такада R, Ван - J, Ямамото Т, Рёдер RG (февраль 1992 г.). «Фактор транскрипции TFIID вызывает изгиб ДНК при связывании с элементом TATA» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (3): 1060–4. DOI : 10.1073 / pnas.89.3.1060 . PMC 48385 . PMID 1736286 .  
  20. ^ Blair RH, Goodrich JA, Кугель JF (сентябрь 2012). «Одномолекулярный резонансный перенос энергии флуоресценции показывает однородность индуцированного ТАТА-связывающим белком изгиба ДНК и неоднородность кинетики изгиба» . Биохимия . 51 (38): 7444–55. DOI : 10.1021 / bi300491j . PMC 3551999 . PMID 22934924 .  
  21. ^ Whittington JE, Delgadillo РФ, Attebury TJ, Parkhurst LK, Догерти М., Parkhurst LJ (июль 2008). «Распознавание ТАТА-связывающего белка и изгиб консенсусного промотора зависят от вида белка» . Биохимия . 47 (27): 7264–73. DOI : 10.1021 / bi800139w . PMID 18553934 . 
  22. ↑ Громче RK, He Y, López-Blanco JR, Fang J, Chacón P, Nogales E (март 2016 г.). «Структура TFIID, связанного с промотором, и модель сборки человеческого комплекса до инициации» . Природа . 531 (7596): 604–9. DOI : 10.1038 / nature17394 . PMC 4856295 . PMID 27007846 .  
  23. ↑ Wang J, Zhao S, He W, Wei Y, Zhang Y, Pegg H, Shore P, Roberts SG, Deng W. (июль 2017 г.). «Сайт связывания фактора транскрипции IIA дифференциально регулирует транскрипцию, опосредованную РНК-полимеразой II, в зависимости от контекста промотора» . Журнал биологической химии . 292 (28): 11873–11885. DOI : 10.1074 / jbc.M116.770412 . PMC 5512080 . PMID 28539359 .  
  24. ^ a b c Кришнамурти С., Хэмпси М. (февраль 2009 г.). «Инициирование эукариотической транскрипции». Текущая биология . 19 (4): R153–6. DOI : 10.1016 / j.cub.2008.11.052 . PMID 19243687 . 
  25. ^ Duttke SH (июль 2014). «РНК-полимераза III точно инициирует транскрипцию с промоторов РНК-полимеразы II in vitro» . Журнал биологической химии . 289 (29): 20396–404. DOI : 10.1074 / jbc.M114.563254 . PMC 4106352 . PMID 24917680 .  
  26. ↑ Akhtar W, Veenstra GJ (1 января 2011 г.). «Факторы, связанные с ТВР: парадигма разнообразия в инициации транскрипции» . Cell & Bioscience . 1 (1): 23. DOI : 10,1186 / 2045-3701-1-23 . PMC 3142196 . PMID 21711503 .  
  27. ^ а б Чиоин Р., Стритони П., Скогнамиглио Р., Боффа Г. М., Далиенто Л., Раззолини Р., Рамондо А., Далла Вольта С. (1987). «[Естественное течение ишемической болезни сердца с операцией аортокоронарного шунтирования и без нее. Кривые выживаемости 272 пациентов за максимальный период 24 месяца (перевод автора)]» . Giornale Italiano di Cardiologia . 8 (4): 359–64. DOI : 10.1093 / NAR / 15.20.8283 . PMC 306359 . PMID 3671084 .  
  28. ^ a b Гайяр Дж, Хагенауэр Дж. П., Романет П., Булуд, Жерар Дж. П. (ноябрь 1977 г.). «[Опухоли обонятельной плакоды. Исследование 5 случаев]» . Journal Français d'Oto-Rhino-Laryngologie; Audiophonologie, Chirurgie Maxillo-Faciale . 26 (9): 669–76. DOI : 10.1093 / NAR / 24.15.3100 . PMC 146060 . PMID 8760900 .  
  29. ^ a b Kloeckener-Gruissem B, Vogel JM, Freeling M (январь 1992 г.). «Промоторная область TATA-бокса кукурузы Adh1 влияет на его органоспецифическую экспрессию» . Журнал EMBO . 11 (1): 157–66. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05038.x . PMC 556436 . PMID 1740103 .  
  30. ^ Фей YJ, Stoming Т.А., Ефремов Г. Д., Ефремов Д. Г. , Battacharia R, Гонсалес-Редондо Ю.М., Алтайский С, Gurgey А, Huisman TH (июнь 1988). «Бета-талассемия из-за мутации T ---- A в блоке ATA». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 153 (2): 741–7. DOI : 10.1016 / S0006-291X (88) 81157-4 . PMID 3382401 . 
  31. ↑ Bower GC (сентябрь 1978 г.). «Присуждение медали Уилла Росса за 1978 год» . Американский обзор респираторных заболеваний . 118 (3): 635–6. DOI : 10.1128 / mcb.10.8.3859 . PMC 360896 . PMID 2196437 .  
  32. ^ Антонаракис С.Е., Иркин С.Х., Ченг TC, Скотт А.Ф., Секстон Дж. П., Труско С.П., Чараче С., Казазиан Х.Х. (1984). «Бета-талассемия у американских чернокожих: новые мутации в поле« ТАТА »и сайт сплайсинга акцептора» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (4): 1154–8. DOI : 10.1073 / pnas.81.4.1154 . PMC 344784 . PMID 6583702 .  
  33. ^ Zienolddiny S, D Райберг, Маджини В, Skaug В, Canzian Р, Хоген А (апрель 2004 г.). «Полиморфизм гена интерлейкина-1 бета связан с повышенным риском немелкоклеточного рака легких» . Международный журнал рака . 109 (3): 353–6. DOI : 10.1002 / ijc.11695 . PMID 14961572 . 
  34. Перейти ↑ Hildebrandt P (август 1991). «Подкожное всасывание инсулина у больных инсулинозависимым диабетом. Влияние видов, физико-химических свойств инсулина и физиологических факторов» . Датский медицинский бюллетень . 38 (4): 337–46. PMC 1914533 . PMID 8571957 .  
  35. ^ Такахаси K, Ezekowitz RA (ноябрь 2005). «Роль лектина, связывающего маннозу, в врожденном иммунитете» . Клинические инфекционные болезни . 41 Дополнение 7: S440–4. DOI : 10.1086 / 431987 . PMID 16237644 . 
  36. ^ Сладкий Д, Голомба Н, Дессеру R, Ultmann JE, Yachnin S, R Штейн (май 1975 г.). «Письмо: Химиотерапия запущенных гистоцитарных лимфом» . Ланцет . 1 (7916): 6300–3. DOI : 10.1016 / s0140-6736 (75) 92521-0 . PMC 49488 . PMID 1631121 .  
  37. ^ Арно Е, Барбалат В, Nicaud В, Cambien Ж, Эванс А, Моррисона С, D Arveiler, Люк G, Ruidavets JB, Эммерих Дж, Fiessinger Ю.Н., Aiach М (март 2000 г.). «Полиморфизмы в 5'-регуляторной области гена тканевого фактора и риск инфаркта миокарда и венозной тромбоэмболии: исследования ECTIM и PATHROS. Etude Cas-Témoins de l'Infarctus du Myocarde. Парижское исследование тромбоза - случай-контроль» . Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов . 20 (3): 892–8. DOI : 10.1161 / 01.ATV.20.3.892 . PMID 10712418 . 
  38. ^ Савинкова Л, Драчкова Я, Аршинова Т, Пономаренко П, Пономаренко М, Колчанов Н (2013). «Экспериментальная проверка предсказанных эффектов полиморфизма ТАТА-боксов промотора, связанных с заболеваниями человека, на взаимодействия между ТАТА-боксами и ТАТА-связывающим белком» . PLOS ONE . 8 (2): e54626. DOI : 10.1371 / journal.pone.0054626 . PMC 3570547 . PMID 23424617 .  
  39. ^ Де Ре В, Р Magris, Де Zorzi М, Maiero S, Caggiari л, Fornasarig М, Репетто О, Бускарини Е, F Ди Марио (2017). «P.08.10: Влияние области PG2 Tata Box на уровень PG2 в сыворотке при раке желудка». Заболевания органов пищеварения и печени . 49 : e182 – e183. DOI : 10.1016 / s1590-8658 (17) 30534-0 .
  40. ^ Рошан R, Чудхари А, Bhambri А, Бакши В, Т Гош, Пиллаи Б (август 2017 г.). «Дисрегуляция микроРНК при полиглутаминовой токсичности связывающего ТАТА-бокса белка опосредуется через STAT1 в нейрональных клетках мыши» . Журнал нейровоспаления . 14 (1): 155. DOI : 10,1186 / s12974-017-0925-3 . PMC 5543588 . PMID 28774347 .  
  41. ↑ Wu C, Liu Z, Ma L, Pei C, Qin L, Gao N, Li J, Yin Y (август 2017). «MiRNA регулируют гены, связанные с окислительным стрессом, посредством связывания с 3 'UTR и TATA-боксами: новая гипотеза патогенеза катаракты» . BMC Ophthalmology . 17 (1): 142. DOI : 10,1186 / s12886-017-0537-9 . PMC 5556341 . PMID 28806956 .  
  42. ^ Драчкова I, Савинкова L, Аршинова T, Пономаренко M, Peltek S, Kolchanov N (май 2014). «Механизм, с помощью которого полиморфизмы ТАТА-бокса, связанные с наследственными заболеваниями человека, влияют на взаимодействия с ТАТА-связывающим белком». Мутация человека . 35 (5): 601–8. DOI : 10.1002 / humu.22535 . PMID 24616209 . 
  43. ^ Aja O, Tiljak MK, Štefanović M, Tumbri J, Jurčić Z (май 2014). «Корреляция полиморфизма ТАТА-бокса UGT1A1 и желтухи у новорожденных, находящихся на грудном вскармливании - ранние проявления синдрома Гилберта». Журнал материнско-фетальной и неонатальной медицины . 27 (8): 844–50. DOI : 10.3109 / 14767058.2013.837879 . PMID 23981182 . 
  44. ↑ Zhang Y, Fan M, Geng G, Liu B, Huang Z, Luo H, Zhou J, Guo X, Cai W, Zhang H (март 2014 г.). «Новая микроРНК, кодируемая ВИЧ-1, усиливает репликацию вируса, воздействуя на область бокса ТАТА» . Ретровирология . 11 : 23. DOI : 10,1186 / 1742-4690-11-23 . PMC 4007588 . PMID 24620741 .  
  45. ^ a b c Hurley LH (март 2002 г.). «ДНК и связанные с ней процессы как мишени для лечения рака». Обзоры природы. Рак . 2 (3): 188–200. DOI : 10.1038 / nrc749 . PMID 11990855 . 
  46. ^ a b Чжан М, Ур Y, Ван И, Роуз Дж. К., Шен Ф, Хань З, Чжан Х, Сюй Х, Ву Т, Хань З. (январь 2017 г.). «Вставка TATA Box обеспечивает механизм выбора, лежащий в основе адаптации к дефициту железа» . Физиология растений . 173 (1): 715–727. DOI : 10.1104 / pp.16.01504 . PMC 5210749 . PMID 27881725 .