| Лактозосинтаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Мономер лактозосинтазы, Bos taurus + альфа-лактальбумин (мышь) | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.4.1.22 | ||||||||
| Количество CAS | 2604493 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Лактозосинтаза - это фермент , вырабатывающий лактозу из глюкозы и UDP-галактозы .
Он классифицирован согласно EC 2.4.1.22 .
Он состоит из N-ацетиллактозаминсинтазы и альфа-лактальбумина . Альфа-лактальбумин, который экспрессируется в ответ на пролактин , увеличивает сродство N-ацетиллактозаминсинтазы к его субстрату, вызывая повышенное производство лактозы во время лактации.
N-ацетиллактозаминсинтаза попадает в категорию бета-1,4-галактозилтрансферазы, мембранного белка типа II, обнаруженного в Гольджи. [1] [2] Альфа-лактальбумин - это белок, связывающий Са 2+, специфичный для молочных желез. Бета-1,4-галактозилтрансфераза состоит из каталитического компонента, а альфа-лактальбумин состоит из регулирующего компонента синтазы лактозы. [1] Альфа-лактальбумин способствует связыванию глюкозы с бета-1,4-галактозилтрансферазой. [1] [2]Каталитический компонент бета-1,4-галактозилтрансферазы состоит из двух гибких петель: малой петли и большой петли. Малая петля состоит из остатка Trp (Trp314) с окружающими остатками глицина, в то время как большая петля составляет аминокислотные остатки от 345 до 365. Остаток Trp в малой петле перемещается, позволяя нуклеотиду сахара быть заблокированным в сайте связывания. Это вызывает конформационные изменения в большой петле, которая затем создает сайты для связывания олигосахаридов и ионов металлов, а также белок-белковые взаимодействия для альфа-лактальбумина. [3]
Ссылки [ править ]
- ^ a b c Рамакришнан Б., Касба П.К. (июнь 2001 г.). «Кристаллическая структура лактозосинтазы выявляет большое конформационное изменение ее каталитического компонента, бета1,4-галактозилтрансферазы-I». Журнал молекулярной биологии . 310 (1): 205–18. DOI : 10.1006 / jmbi.2001.4757 . PMID 11419947 .
- ^ а б Амадо, М .; Almeida, R .; Schwientek, T .; Клаузен, Х. (1999-12-06). «Идентификация и характеристика больших семейств генов галактозилтрансфераз: галактозилтрансферазы для всех функций». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие вопросы . 1473 (1): 35–53. DOI : 10.1016 / s0304-4165 (99) 00168-3 . ISSN 0006-3002 . PMID 10580128 .
- ^ Рамакришнан, Бупатия; Беггеман, Элизабет; Касба, Прадман К. (15 марта 2002 г.). «Бета-1,4-галактозилтрансфераза и лактозосинтаза: молекулярно-механические устройства». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 291 (5): 1113–1118. DOI : 10.1006 / bbrc.2002.6506 . ISSN 0006-291X . PMID 11883930 .
Внешние ссылки [ править ]
- Лактоза + синтаза в медицинских предметных рубриках Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
| Эта статья по биохимии незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |
