Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Леггемоглобин
Леггемоглобин 1FSL.png
Леггемоглобин А из сои ( PDB : 1FSL ).
Идентификаторы
СимволЛеггемоглобин
ИнтерПроIPR001032
Соответствует всем 3/3-кратным «фитоглобинам». То же для PS00208.
Леггемоглобин, сайт связывания железа
Идентификаторы
СимволЛеггемоглобин_Fe_BS
ИнтерПроIPR019824
PROSITEPS00208

Легоглобин (также легоглобин или legoglobin ) представляет собой кислород , несущий phytoglobin найден в азотфиксирующих клубеньках из бобовых растений. Он вырабатывается этими растениями в ответ на колонизацию корней азотфиксирующими бактериями, называемыми ризобиями , как часть симбиотического взаимодействия между растением и бактерией: корни, не колонизированные Rhizobium , не синтезируют леггемоглобин. Леггемоглобин имеет близкое химическое и структурное сходство с гемоглобином и, как и гемоглобин, имеет красный цвет. Первоначально считалось, что гемПростетическая группа для леггемоглобина растений была предоставлена ​​бактериальным симбионтом в симбиотических корневых клубеньках. [1] [2] Однако последующая работа показывает, что растение-хозяин сильно экспрессирует гены биосинтеза гема в клубеньках, и что активация этих генов коррелирует с экспрессией гена леггемоглобина в развивающихся клубеньках. [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] [10]

У растений, заселенных Rhizobium , таких как люцерна или соя , присутствие кислорода в корневых клубеньках снижает активность чувствительной к кислороду нитрогеназы , фермента, отвечающего за фиксацию атмосферного азота. Показано, что леггемоглобин буферизует концентрацию свободного кислорода в цитоплазме инфицированных растительных клеток, обеспечивая правильное функционирование корневых клубеньков. При этом азотфиксация является чрезвычайно затратным с точки зрения энергии процессом, поэтому в клетках корневого узелка необходимо аэробное дыхание , которое требует высокой концентрации кислорода. [11] Леггемоглобин поддерживает концентрацию свободного кислорода, достаточно низкую для обеспечения функционирования нитрогеназы, но достаточно высокую общую концентрацию кислорода (свободного и связанного с леггемоглобином) для аэробного дыхания.

Другие растения, такие как Casuarina spp., Которые являются актиноризными растениями , производят гемоглобин в своих симбиотических корневых клубеньках. [12]

Структура [ править ]

Леггемоглобины представляют собой мономерные белки с массой около 16 кДа, структурно сходные с миоглобином . [13] Один белок леггемоглобина состоит из гема, связанного с железом, и одной полипептидной цепи (глобина). [13] Подобно миоглобину и гемоглобину, железо гема находится в его двухвалентном состоянии in vivo и является частью, которая связывает кислород. [13] Несмотря на сходство в механизме связывания кислорода между леггемоглобином и животным гемоглобином, а также тот факт, что леггемоглобин и животный гемоглобин произошли от общего предка, существует различие в аминокислотной последовательности между этими белками примерно в 80% позиций. [13]

Карикатуры трех оксигенированных молекул глобина. Кислороды (показаны серым цветом) в каждом из них связываются аналогично гему.

Аффинность связывания кислорода у леггемоглобинов в 11-24 раз выше, чем у миоглобина кашалота. [14] Различия в аффинности обусловлены разной скоростью ассоциации между двумя типами белков. [14] Одно из объяснений этого явления состоит в том, что в миоглобине связанная молекула воды стабилизируется в кармане, окружающем гемовую группу. Эта группа воды должна быть вытеснена, чтобы связался кислород. Такая вода не связана в аналогичном кармане леггемоглобина, поэтому молекуле кислорода легче приблизиться к гему леггемоглобина. [13] Леггемоглобин имеет медленную скорость диссоциации кислорода, как и миоглобин. [15]Подобно миоглобину и гемоглобину, леггемоглобин имеет высокое сродство к окиси углерода. [15]

Гемовые группы одинаковы во всех известных леггемоглобинах, но аминокислотная последовательность глобина немного отличается в зависимости от штамма бактерий и видов бобовых. [13] Даже внутри одного бобового растения может существовать несколько изоформ леггемоглобинов. Они часто отличаются по сродству к кислороду и помогают удовлетворить потребности клетки в конкретной среде внутри узелка. [16]

Обсуждение основной функции [ править ]

Результаты исследования 1995 года показали, что низкая концентрация свободного кислорода в клетках корневых клубеньков на самом деле связана с низкой кислородной проницаемостью клеток корневых клубеньков. [17] Отсюда следует, что основная цель леггемоглобина - поглощать ограниченный свободный кислород в клетке и доставлять его в митохондрии для дыхания. Но ученые в более поздней статье 2005 года предполагают, что леггемоглобин отвечает как за буферную концентрацию кислорода, так и за доставку кислорода в митохондрии. [18] Их нокаут по леггемоглобину.Исследования показали, что леггемоглобин действительно значительно снижает концентрацию свободного кислорода в клетках корневых клубеньков, и что экспрессия нитрогеназы была устранена у мутантов с нокаутом леггемоглобина, предположительно из-за деградации нитрогеназы с высокой концентрацией свободного кислорода. Их исследование также показало более высокое соотношение АТФ / АДФ в клетках корневых клубеньков дикого типа с активным леггемоглобином, предполагая, что леггемоглобин также помогает с доставкой кислорода для дыхания.

Другие гемоглобины растений [ править ]

Основная статья: Фитоглобин

С тех пор глобины были идентифицированы как белок, общий для многих таксонов растений, а не только для симбиотических. В свете этого открытия было предложено использовать термин фитоглобины для обозначения глобинов растений в целом. [19]

Фитоглобины можно разделить на две категории. 3/3-кратный тип содержит классы I и II фитоглобинов покрытосеменных растений и является общим для всех эукариот ( HGT бактериального флавогемоглобина). Leghemoglobin sensu stricto - это фитоглобин класса II. 2/2-кратный тип «TrHb2» относится к классу III по номенклатуре покрытосеменных и, по-видимому, был получен от Chloroflexi предком наземных растений. [19]

Коммерческое использование [ править ]

Impossible Foods запросила у американского FDA разрешение на использование соевого леггемоглобина в пищевых продуктах в качестве аналога гемоглобина мясного происхождения . [20] [21] Утверждение FDA было получено в июле 2019 года. [22] В настоящее время он используется в их продуктах для имитации цвета, вкуса и текстуры мяса. [23]

См. Также [ править ]

  • Гемоцианин
  • Гемоглобин
  • Миоглобин
  • Фитоглобин

Ссылки [ править ]

  1. ^ Недлер KD, Avissar YJ (сентябрь 1977). «Синтез гема в клубеньках корня сои: I. О роли бактероидной дельта-аминолевулиновой кислоты синтазы и дельта-аминолевулиновой кислоты дегидразы в синтезе гема леггемоглобина» . Физиология растений . 60 (3): 433–6. DOI : 10.1104 / pp.60.3.433 . PMC  542631 . PMID  16660108 .
  2. ^ О'Брайен MR, Kirshbom PM, Maier RJ (декабрь 1987). «Бактериальный синтез гема необходим для экспрессии голопротеина леггемоглобина, но не апопротеина в клубеньках корня сои» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (23): 8390–3. Bibcode : 1987PNAS ... 84.8390O . DOI : 10.1073 / pnas.84.23.8390 . PMC 299548 . PMID 3479799 .  
  3. ^ Сангван I, О'Брайен MR (март 1991). «Доказательства межорганического пути биосинтеза гема в симбиотических клубеньках корня сои». Наука . 251 (4998): 1220–2. Bibcode : 1991Sci ... 251.1220S . DOI : 10.1126 / science.251.4998.1220 . PMID 17799282 . S2CID 11471787 .  
  4. ^ Сангван I, О'Брайен MR (март 1992). «Характеристика образования дельта-аминолевулиновой кислоты в клубеньках корня сои» . Физиология растений . 98 (3): 1074–9. DOI : 10.1104 / pp.98.3.1074 . PMC 1080310 . PMID 16668729 .  
  5. ^ Сангван I, О'Брайен MR (июль 1993). «Экспрессия гена глутамат-1-полуальдегидаминотрансферазы сои (Glycine max) в клубеньках симбиотических корней» . Физиология растений . 102 (3): 829–34. DOI : 10.1104 / pp.102.3.829 . PMC 158853 . PMID 8278535 .  
  6. ^ Madsen O, сандал L, сандал Н.Н., Marcker KA (октябрь 1993). «Ген копропорфириногеноксидазы сои сильно экспрессируется в корневых клубеньках» . Молекулярная биология растений . 23 (1): 35–43. DOI : 10.1007 / BF00021417 . PMID 8219054 . S2CID 23011457 .  
  7. ^ Kaczor CM, Smith MW, Сангван I, О'Брайен MR (апрель 1994). «Дегидратаза дельта-аминолевулиновой кислоты растений. Экспрессия в клубеньках корня сои и доказательства бактериального происхождения гена Alad» . Физиология растений . 104 (4): 1411–7. DOI : 10.1104 / pp.104.4.1411 . PMC 159307 . PMID 8016269 .  
  8. ^ Frustaci JM, Сангван I, О'Брайен MR (март 1995). «gsa1 является универсальным геном синтеза тетрапиррола в сое и регулируется элементом GAGA» . Журнал биологической химии . 270 (13): 7387–93. DOI : 10.1074 / jbc.270.13.7387 . PMID 7706283 . 
  9. ^ Santana М.А., Pihakaski-Maunsbach K, сандал N, Marcker KA, Smith AG (апрель 1998). «Доказательства того, что растение-хозяин синтезирует гемовую составляющую леггемоглобина в корневых клубеньках» . Физиология растений . 116 (4): 1259–69. DOI : 10.1104 / pp.116.4.1259 . PMC 35032 . PMID 9536042 .  
  10. ^ Сангван I, О'Брайен MR (февраль 1999). «Экспрессия гена сои, кодирующего фермент синтеза тетрапиррола глутамил-тРНК редуктазу в клубеньках симбиотических корней» . Физиология растений . 119 (2): 593–8. DOI : 10.1104 / pp.119.2.593 . PMC 32136 . PMID 9952455 .  
  11. ^ Берг, Дж., Тимочко, Дж., Гатто-младший, Г., Страйер., Л. Биохимия. Восьмое издание; WH & Freeman Company, 2015; С. 715.
  12. ^ Якобсен-Лион К., Йенсен Э.О., Йоргенсен Й.Э., Маркер К.А., Пикок В.Дж., Деннис Э.С. (февраль 1995 г.). «Симбиотические и несимбиотические гены гемоглобина Casuarina glauca» . Растительная клетка . 7 (2): 213–23. DOI : 10.1105 / tpc.7.2.213 . PMC 160777 . PMID 7756831 .  
  13. ^ Б с д е е Singh S., Varma A. (2017) Структура, функции и оценивания легоглобин. В: Hansen A., Choudhary D., Agrawal P., Varma A. (eds) Rhizobium Biology and Biotechnology. Биология почвы, том 50. Спрингер, Чам
  14. ^ а б Структура дезокси- и оксилегемоглобина из люпина Арутюнян Э.Х., Сафонова Т.Н., Куранова И.П., Попов А.Н., Тепляков А.В., Обмолова Г.В., Русаков А.А., Вайнштейн Б.К., Додсон Г.Г., Wilson JC.
  15. ^ a b Виттенберг JB, Appleby CA, Виттенберг BA (1972) J. Biol. Chem. 247: 527–531. https://www.jbc.org/content/247/2/527.short
  16. ^ Кавасима К., Суганума Н., Тамаоки М., Коучи Х. Два типа генов леггемоглобина гороха, демонстрирующие различную аффинность связывания O2 и различные образцы пространственной экспрессии в клубеньках. Plant Physiol. 2001. 125 (2): 641–651. DOI: 10.1104 / стр.125.2.641
  17. Перейти ↑ Ludwig RA, de Vries GE (1986). «Биохимическая физиология диазотфиксации Rhizobium» . В Broughton WJ, Pühler S (ред.). Азотфиксация, Vol. 4: Молекулярная биология . Оксфорд, Великобритания: Издательство Кларендонского университета. С.  50–69 . ISBN 978-0-19-854575-0.
  18. ↑ Ott et al., 2005 T. Ott, JT van Dongen, C. Günther, L. Krusell, G. Desbrosses, H. Vigeolas, et al. Симбиотические леггемоглобины имеют решающее значение для фиксации азота в корневых клубеньках бобовых, но не для общего роста и развития растений. Current Biology, 15 (2005), стр. 531-535.
  19. ^ a b Бекана, Мануэль; Юруэла, Инмакулада; Сарат, Гаутама; Каталон, Пилар; Харгроув, Марк С. (сентябрь 2020 г.). «Гемоглобины растений: путь от одноклеточных зеленых водорослей к сосудистым растениям» . Новый фитолог . 227 (6): 1618–1635. DOI : 10.1111 / nph.16444 . PMID 31960995 . 
  20. ^ "Уведомление GRAS 540" . www.accessdata.fda.gov . Проверено 21 января 2018 .
  21. ^ "Уведомление ГРАС 737" . www.accessdata.fda.gov . Проверено 22 августа 2018 .
  22. ^ «Конкурент Beyond Meat Impossible Foods планирует запустить в продуктовых магазинах в сентябре после получения одобрения FDA» . CNBC . 31 июля 2019 . Проверено 31 июля 2019 года .
  23. ^ Bandoim, L. (2019, 20 декабря). Что решение FDA о соевом леггемоглобине означает для невозможного бургера. Получено 4 марта 2020 г. с https://www.forbes.com/sites/lanabandoim/2019/12/20/what-the-fdas-decision-about-soy-leghemoglobin-means-for-impossible-burger/#. 5e0a8c7457f6

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Виртанен А.И. (1948). «Биологическая азотфиксация». Ежегодный обзор микробиологии . 2 (1 т.) (1): 485–506. DOI : 10.1146 / annurev.mi.02.100148.002413 . PMID  18122253 .
  • Таиз, Л .; Зейгер, Э. (2006). Интернет-физиология растений (3-е изд.). Сандерленд, Массачусетс: Sinauwr Associates, Inc. стр. 269. ISBN. 978-0-87893-856-8. Проверено 3 мая 2008 .
  • «Секретный соус» Impossible Burger подчеркивает проблемы пищевых технологий
  • Обновления FDA объявляет дату вступления в силу окончательного правила о добавлении соевого леггемоглобина в список цветных добавок, освобожденных от сертификации