Perilipin , также известный как липидная капелька-ассоциированный белок , Perilipin 1, или PLIN , является белком , который, в организме человека, кодируются PLIN ген . [5] Перилипины - это семейство белков, которые связаны с поверхностью липидных капель . Фосфорилирование перилипина необходимо для мобилизации жиров в жировой ткани. [6]
PLIN1 | |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||
Псевдонимы | PLIN1 , FPLD4, PERI, PLIN, перилипин 1 | ||||||||||||||||||||||||
Внешние идентификаторы | OMIM : 170290 MGI : 1890505 HomoloGene : 2001 GeneCards : PLIN1 | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
Ортологи | |||||||||||||||||||||||||
Разновидность | Человек | Мышь | |||||||||||||||||||||||
Entrez | |||||||||||||||||||||||||
Ансамбль | |||||||||||||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||||||||||
RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||||||||||
RefSeq (белок) |
|
| |||||||||||||||||||||||
Расположение (UCSC) | Chr 15: 89.66 - 89.68 Мб | Chr 7: 79.72 - 79.73 Мб | |||||||||||||||||||||||
PubMed поиск | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Викиданные | |||||||||||||||||||||||||
|
Семейство белков перилипина
Перилипин является частью генного семейства, состоящего из шести известных в настоящее время членов. У позвоночных близкородственные гены включают адипофилин (также известный как белок, связанный с дифференцировкой жировой ткани или перилипин 2 ), TIP47 ( перилипин 3 ), перилипин 4 и перилипин 5 (также называемый MLDP, LSDP5 или OXPAT). Насекомые экспрессируют родственные белки LSD1 и LSD2 в жировых телах. [7] Дрожжи Saccharomyces cerevisiae экспрессируют PLN1 (ранее PET10), который стабилизирует липидные капли и помогает в их сборке. [8]
Эволюция
Считается, что перилипины происходят от общего предкового гена, который во время первой и второй дупликации генома позвоночных дал начало шести типам генов PLIN. [9]
Состав и структура
Человеческий перилипин
Человеческий перилипин-1 состоит из 522 аминокислот , общая молекулярная масса которых составляет 55,990 кДа. Он представляет собой примерное количество из 15 сайтов фосфорилирования (остатки 81, 85, 126, 130, 132, 137, 174, 299, 301, 382, 384, 408, 436, 497, 499 и 522) [11], из которых 3 - те, которые выделены жирным шрифтом, считаются релевантными для стимулированного липолиза посредством фосфорилирования PKA - они соответствуют сайтам 1, 5 и 6 фосфорилирования PKA соответственно. [12] Композиционное смещение глутаминовой кислоты можно найти между остатками 307 и 316. [ 13] Его вторичная структура была предложена быть подобными исключительно частично гидрофобными a-спиралями , [10] , а также соответствующие катушки и изгибы.
В то время как перилипин-1 кодируется одним геном, альтернативные процессы сплайсинга мРНК могут привести к трем изоформам белка (перилипин A, B и C). И перилипин A, и B представляют общие N-концевые области, отличающиеся от C-концевых. [14] Конкретно, начиная с N-конца перилипина-1, можно найти домен PAT, характерный для его семейства белков, за которым следует также характерная повторяющаяся последовательность из 13 остатков, которые образуют амфипатические спирали с активной ролью в связывании мембраны. [15] - и пучок из 4 спиралей перед С-концевым углеродом [16] В перилипине А липофильная природа придается слегка гидрофобным аминокислотам, сконцентрированным в центральных 25% последовательности , области, которая прикрепляет белок к ядро липидной капли. [17]
Перилипин | ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||||
Символ | Перилипин | |||||||||
Pfam | PF03036 | |||||||||
ИнтерПро | IPR004279 | |||||||||
|
Перилипин мышиный
В отличие от своего человеческого ортолога, он состоит из 517 аминокислот, в первичной структуре которых можно выделить несколько участков. В центре белка также могут быть идентифицированы три умеренно гидрофобные последовательности (H1, H2, H3) из 18 бэр (243-260 аминокислотных остатков), 23 rem (320-332 аминокислотных остатка) и 16 rem (349-364 аминокислотных остатка). в виде кислой области из 28 остатков, где как глутаминовая, так и аспарагиновая кислоты в сумме составляют 19 из них. Пять последовательностей длиной 18 остатков, которые могут образовывать амфипатические β-складчатые листы, согласно прогнозу, сделанному с помощью программы LOCATE, находятся между аминокислотами 111 и 182. Серины, занимающие положения 81, 222, 276, 433, 492 и 517, действуют как сайты фосфорилирования - пронумерованы от 1 до 6 - для PKA, [18], а также для нескольких других треонинов и серинов, которые добавляют до 27 сайтов фосфорилирования. [19]
Функция
Perilipin представляет собой белок , который покрывает липидных капель (LDS) в адипоцитах , [20] жир -storing клетки в жировой ткани . Фактически, PLIN1 сильно экспрессируется в белых адипоцитах. [21]
Он контролирует липидный обмен в адипоцитах . [22] Он выполняет важные функции в регуляции базального и гормонально стимулированного липолиза [23], а также увеличивает образование больших LD, что подразумевает увеличение синтеза триглицеридов . [21]
У человека Perilipin A является наиболее распространенным белком, связанным с LD адипоцитов [7], а более низкая экспрессия PLIN1 связана с более высокой скоростью липолиза. [24]
В базовых условиях перилипин действует как защитная оболочка для LD из естественных липаз организма , таких как гормоночувствительная липаза (HSL) и липаза триглицеридов жиров (ATGL), [25] [24], которые расщепляют триглицериды на глицерин и свободные жирные кислоты. для использования в липидном обмене. [6]
Во времена дефицита энергии, Perilipin является гиперфосфорилированным с помощью PKA следующих бета-адренергической активации рецептора. [6] Фосфорилированный перилипин изменяет конформацию, подвергая накопленные липиды действию липолиза, опосредованного гормонально-чувствительной липазой.
Модулятор липидного обмена адипоцитов
В частности, в базальном состоянии Perilipin A обеспечивает низкий уровень базального липолиза [26] за счет уменьшения доступа цитозольных липаз к хранящимся в LDs триацилглицерину. [23] Он обнаружен на их поверхности в комплексе с CGI-58, соактиватором ATGL. ATGL также может быть в этом комплексе, но находится в состоянии покоя. [27]
В условиях липолитической стимуляции PKA активируется и фосфорилирует до 6 остатков серина на перилипине A (Ser81, 222, 276, 433, 492 и 517) и 2 на HSL (Ser659 и 660). [27] Хотя PKA также фосфорилирует HSL, который может увеличивать его активность, более чем 50-кратное увеличение мобилизации жира (запускаемое адреналином ) в первую очередь связано с фосфорилированием перилипина [ цитата необходима ] .
Затем фосфорилированный HSL перемещается на поверхность LD и связывается с перилипином A и адипоцитарным жирнокислотным белком (AFABP). [27] Следовательно, HSL получает доступ к триацилглицерину (TAG) и диацилглицерину (DAG), субстратам в LD. Кроме того, CGI-58 отделяется от внешнего слоя LD, что приводит к перераспределению ATGL. [23] В частности, ATGL взаимодействует с перилипином А через фосфорилированный Ser517. [27]
В результате фосфорилирование PKA предполагает одновременное обогащение HLS и ATGL, что способствует максимальному липолизу двумя липазами. [23]
Клиническое значение
Перилипин - важный регулятор накопления липидов. [6] Как сверхэкспрессия, так и дефицит белка, вызванные мутацией, приводят к серьезным проблемам со здоровьем.
Сверхэкспрессия
Perilipin экспрессия повышена у тучных животных и человека. Полиморфизм гена перилипина человека (PLIN) был связан с изменчивостью в регуляции массы тела и может иметь генетическое влияние на риск ожирения у людей. [28]
Этот белок может быть модифицирован O-связанными фрагментами ацетилглюкозамина ( O-GlNac ), и фермент, который вмешивается, представляет собой O-GlcNAc трансферазу (OGT). Обилие OGT препятствует липолизу и способствует ожирению, вызванному диетой, и инсулинорезистентности всего тела. Исследования также предполагают, что избыточная экспрессия передачи сигналов O-GlcNAc жировой ткани является молекулярным проявлением ожирения и диабета у людей. [29]
Дефицит
Мыши с нулевым перилипином едят больше пищи, чем мыши дикого типа , но получают на 1/3 меньше жира, чем мыши дикого типа на той же диете; перилипин-нулевые мыши тоньше, с большей безжировой мышечной массой. [30] Перилипин-нулевые мыши также демонстрируют повышенную продукцию лептина и большую склонность к развитию инсулинорезистентности, чем мыши дикого типа. Хотя перилипин-нулевые мыши демонстрируют меньшую жировую массу и более высокую инсулинорезистентность, они не проявляют признаков полного липодистрофического фенотипа . [31]
Исследования показывают, что у людей дефицит PLIN1 вызывает липодистрофические синдромы [32], что препятствует оптимальному накоплению триглицеридов в адипоцитах, которое возникает в результате аномального отложения липидов в таких тканях, как скелетные мышцы и печень. Накопление липидов в печени приводит к инсулинорезистентности и гипертриглицеридемии . Пораженные пациенты характеризуются подкожно-жировой клетчаткой с меньшим, чем обычно, адипоцитами, инфильтрацией макрофагов и фиброзом .
Эти данные подтверждают новую первичную форму наследственной липодистрофии и подчеркивают серьезные метаболические последствия дефекта образования липидных капель в жировой ткани.
В частности, варианты 13041A> G и 14995A> T были связаны с повышенным риском ожирения у женщин, а варианты 11482G> A были связаны со снижением экспрессии перилипина и повышенным липолизом у женщин. [33] [34]
Рекомендации
- ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000166819 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030546 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Энтрез Джин: перилипин ПЛИН» .
- ^ a b c d Мобилизация и клеточное поглощение накопленных жиров (с анимацией)
- ^ а б Брасемле Д.Л., Субраманиан В., Гарсия А., Марцинкевич А., Ротенберг А. (июнь 2009 г.). «Перилипин А и контроль метаболизма триацилглицерина». Молекулярная и клеточная биохимия . 326 (1-2): 15-21. DOI : 10.1007 / s11010-008-9998-8 . PMID 19116774 . S2CID 19802945 .
- ^ Гао Кью, Биннс Д.Д., Кинч Л.Н., Гришин Н.В., Ортиз Н., Чен Х, Гудман Дж. М. (октябрь 2017 г.). «Pet10p - это дрожжевой перилипин, который стабилизирует липидные капли и способствует их сборке» . Журнал клеточной биологии . 216 (10): 3199–3217. DOI : 10,1083 / jcb.201610013 . PMC 5626530 . PMID 28801319 .
- ^ "Перилипин-5" , Википедия , 03.11.2020 , дата обращения 09.11.2020.
- ^ а б Noureldein MH (2014). «Открытие in silico ингибитора перилипина 1 для использования в качестве нового средства лечения ожирения». Европейский обзор медицинских и фармакологических наук . 18 (4): 457–60. PMID 24610610 .
- ^ Биан И, Сонг С, Ченг К., Донг М, Ван Ф, Хуанг Дж и др. (Январь 2014). «Ферментный подход RP-RPLC для углубленного анализа фосфопротеома печени человека». Журнал протеомики . 96 : 253–62. DOI : 10.1016 / j.jprot.2013.11.014 . PMID 24275569 .
- ^ Sztalryd C, Xu G, Dorward H, Tansey JT, Contreras JA, Kimmel AR, Londos C (июнь 2003 г.). «Перилипин А необходим для транслокации гормоночувствительной липазы во время липолитической активации» . Журнал клеточной биологии . 161 (6): 1093–103. DOI : 10,1083 / jcb.200210169 . PMC 2172984 . PMID 12810697 .
- ^ «PLIN1 - перилипин-1 - Homo sapiens (человек) - ген и белок PLIN1» . www.uniprot.org . Проверено 1 ноября 2020 .
- ^ Лондос С., Брасемле Д.Л., Шульц С.Дж., Сегрест Дж. П., Киммель А. Р. (февраль 1999 г.). «Перилипины, ADRP и другие белки, которые связываются с внутриклеточными капельками нейтральных липидов в клетках животных». Семинары по клеточной биологии и биологии развития . 10 (1): 51–8. DOI : 10,1006 / scdb.1998.0275 . PMID 10355028 .
- ^ Rowe ER, Mimmack ML, Barbosa AD, Haider A, Isaac I, Ouberai MM, et al. (Март 2016 г.). «Консервированные амфипатические спирали опосредуют нацеливание липидных капель перилипинов 1-3» . Журнал биологической химии . 291 (13): 6664–78. DOI : 10.1074 / jbc.M115.691048 . PMC 4807253 . PMID 26742848 .
- ^ Итабе Х., Ямагути Т., Нимура С., Сасабэ Н. (апрель 2017 г.). «Перилипины: разнообразие внутриклеточных липидных капельных белков» . Липиды в здоровье и болезнях . 16 (1): 83. DOI : 10,1186 / s12944-017-0473-у . PMC 5410086 . PMID 28454542 .
- ^ Гарсия А., Сековски А., Субраманиан В., Брасемле Д.Л. (январь 2003 г.). «Центральный домен необходим для нацеливания и закрепления перилипина А на липидных каплях» . Журнал биологической химии . 278 (1): 625–35. DOI : 10.1074 / jbc.M206602200 . PMID 12407111 . S2CID 12795601 .
- ^ Zhang HH, Souza SC, Muliro KV, Kraemer FB, Obin MS, Greenberg AS (декабрь 2003 г.). «Селективные к липазе функциональные домены перилипина А по-разному регулируют конститутивный и стимулируемый протеинкиназой А липолиз» . Журнал биологической химии . 278 (51): 51535–42. DOI : 10.1074 / jbc.M309591200 . PMID 14527948 . S2CID 8227051 .
- ^ Rogne M, Chu DT, Küntziger TM, Mylonakou MN, Collas P, Tasken K (июнь 2018 г.). Партон Р.Г. (ред.). «OPA1-заякоренная PKA фосфорилирует перилипин 1 на S522 и S497 в адипоцитах, дифференцированных из стволовых жировых клеток человека» . Молекулярная биология клетки . 29 (12): 1487–1501. DOI : 10,1091 / mbc.E17-09-0538 . PMC 6014102 . PMID 29688805 .
- ^ Гринберг А.С., Иган Дж. Дж., Век С. А., Гарти Н. Б., Бланшетт-Маки Е. Дж., Лондон С. (июнь 1991 г.). «Перилипин, главный гормонально регулируемый адипоцит-специфический фосфопротеин, связанный с периферией липидных капель» . Журнал биологической химии . 266 (17): 11341–6. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 99168-4 . PMID 2040638 .
- ^ а б Shijun L, Khan R, Raza SH, Jieyun H, Chugang M, Kaster N, et al. (Май 2020 г.). «Функция и характеристика промоторной области перилипина 1 (PLIN1): роли E2F1, PLAG1, C / EBPβ и SMAD3 в адипоцитах крупного рогатого скота». Геномика . 112 (3): 2400–2409. DOI : 10.1016 / j.ygeno.2020.01.012 . PMID 31981700 .
- ^ «UniProtKB - O60240 (PLIN1_HUMAN)» .
- ^ а б в г Brasaemle DL (декабрь 2007 г.). «Серия тематических обзоров: биология адипоцитов. Семейство перилипинов структурных липидных капельных белков: стабилизация липидных капель и контроль липолиза» . Журнал липидных исследований . 48 (12): 2547–59. DOI : 10,1194 / jlr.R700014-JLR200 . PMID 17878492 . S2CID 38744670 .
- ^ а б Grahn TH, Zhang Y, Lee MJ, Sommer AG, Mostoslavsky G, Fried SK и др. (Март 2013 г.). «Взаимодействие FSP27 и PLIN1 способствует образованию больших липидных капель в адипоцитах человека» . Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 432 (2): 296–301. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2013.01.113 . PMC 3595328 . PMID 23399566 .
- ^ Вонг К. (2000-11-29). «Изготовление жиронепроницаемых мышей» . Scientific American . Проверено 22 мая 2009 .
- ^ Sztalryd C, Brasaemle DL (октябрь 2017 г.). "Семейство перилипина липидных капель белков: привратники внутриклеточного липолиза" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - молекулярная и клеточная биология липидов . 1862 г. (10 баллов B): 1221–1232. DOI : 10.1016 / j.bbalip.2017.07.009 . PMC 5595658 . PMID 28754637 .
- ^ а б в г Bickel PE, Tansey JT, Welte MA (июнь 2009 г.). «Белки PAT, древнее семейство белков липидных капель, которые регулируют клеточные запасы липидов» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - молекулярная и клеточная биология липидов . 1791 (6): 419–40. DOI : 10.1016 / j.bbalip.2009.04.002 . PMC 2782626 . PMID 19375517 .
- ^ Soenen S, Mariman EC, Vogels N, Bouwman FG, den Hoed M, Brown L, Westerterp-Plantenga MS (март 2009 г.). «Взаимосвязь между полиморфизмом гена перилипина и массой тела и составом тела во время похудания и поддержания веса». Физиология и поведение . 96 (4–5): 723–8. DOI : 10.1016 / j.physbeh.2009.01.011 . PMID 19385027 . S2CID 24747708 .
- ^ Ян Й, Фу М., Ли MD, Чжан К., Чжан Б., Ван С. и др. (Январь 2020 г.). «Трансфераза O-GlcNAc ингибирует липолиз висцерального жира и способствует ожирению, вызванному диетой» . Nature Communications . 11 (1): 181. Bibcode : 2020NatCo..11..181Y . DOI : 10.1038 / s41467-019-13914-8 . PMC 6954210 . PMID 31924761 .
- ^ telegraph.co.uk , 19 июня 2001 г., Хайфилд Р. (2000-11-29). «Картофельные мышки открывают для себя ленивый способ оставаться стройным» . Дейли телеграф . Лондон . Проверено 3 сентября 2008 .
- ^ Tansey JT, Sztalryd C, Gruia-Gray J, Roush DL, Zee JV, Gavrilova O, et al. (Май 2001 г.). «Удаление перилипина приводит к тому, что у худых мышей наблюдается аберрантный липолиз адипоцитов, повышенное производство лептина и устойчивость к ожирению, вызванному диетой» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (11): 6494–9. Bibcode : 2001PNAS ... 98.6494T . DOI : 10.1073 / pnas.101042998 . PMC 33496 . PMID 11371650 .
- ^ Гандотра С., Ле Дор С., Боттомли В., Сервера П., Жираль П., Резник Ю. и др. (Февраль 2011 г.). «Дефицит перилипина и аутосомно-доминантная частичная липодистрофия» . Медицинский журнал Новой Англии . 364 (8): 740–8. DOI : 10.1056 / NEJMoa1007487 . PMC 3773916 . PMID 21345103 .
- ^ Ци Л., Шен Х., Ларсон И., Шефер Э.Дж., Гринберг А.С., Трегуэ Д.А. и др. (Ноябрь 2004 г.). «Гендерная ассоциация гаплотипа гена перилипина с риском ожирения среди белого населения» . Исследование ожирения . 12 (11): 1758–65. DOI : 10.1038 / oby.2004.218 . PMID 15601970 .
- ^ Корелла Д., Ци Л., Сорли Дж. В., Годой Д., Портолес О., Колтелл О. и др. (Сентябрь 2005 г.). «Субъекты с ожирением, несущие полиморфизм 11482G> A в локусе перилипина, устойчивы к потере веса после диетического ограничения энергии» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 90 (9): 5121–6. DOI : 10.1210 / jc.2005-0576 . PMID 15985482 .
дальнейшее чтение
- Brasaemle DL (декабрь 2007 г.). «Серия тематических обзоров: биология адипоцитов. Семейство перилипинов структурных липидных капельных белков: стабилизация липидных капель и контроль липолиза» . Журнал липидных исследований . 48 (12): 2547–59. DOI : 10,1194 / jlr.R700014-JLR200 . PMID 17878492 .
- Тай ES, Ордовас JM (апрель 2007 г.). «Роль перилипина в ожирении и инсулинорезистентности человека». Текущее мнение в липидологии . 18 (2): 152–6. DOI : 10.1097 / MOL.0b013e328086aeab . PMID 17353663 . S2CID 23086524 .
- Нишиу Дж, Танака Т., Накамура Й. (март 1998 г.). «Выделение и картирование хромосом человеческого гомолога перилипина (PLIN), гена, специфичного для жировой ткани крыс, методом дифференциального отображения». Геномика . 48 (2): 254–7. DOI : 10.1006 / geno.1997.5179 . PMID 9521880 .
- Souza SC, Muliro KV, Liscum L, Lien P, Yamamoto MT, Schaffer JE и др. (Март 2002 г.). «Модуляция гормон-чувствительной липазы и протеинкиназы А-опосредованного липолиза перилипином А в восстановленной аденовирусной системе» . Журнал биологической химии . 277 (10): 8267–72. DOI : 10.1074 / jbc.M108329200 . PMID 11751901 .
- Hagström-Toft E, Qvisth V, Nennesmo I, Rydén M, Bolinder H, Enoksson S и др. (Декабрь 2002 г.). «Выраженная неоднородность липолиза скелетных мышц человека в покое» . Диабет . 51 (12): 3376–83. DOI : 10.2337 / diabetes.51.12.3376 . PMID 12453889 .
- Mottagui-Tabar S, Rydén M, Löfgren P, Faulds G, Hoffstedt J, Brookes AJ, et al. (Июнь 2003 г.). «Доказательства важной роли перилипина в регуляции липолиза адипоцитов человека» . Диабетология . 46 (6): 789–97. DOI : 10.1007 / s00125-003-1112-х . PMID 12802495 .
- Ван И, Салливан С., Трухильо М., Ли М.Дж., Шнайдер С.Х., Бролин Р.Э. и др. (Август 2003 г.). «Экспрессия перилипина в жировой ткани человека: эффекты тяжелого ожирения, пола и депо» . Исследование ожирения . 11 (8): 930–6. DOI : 10.1038 / oby.2003.128 . PMID 12917496 .
- Zhang HH, Souza SC, Muliro KV, Kraemer FB, Obin MS, Greenberg AS (декабрь 2003 г.). «Селективные к липазе функциональные домены перилипина А по-разному регулируют конститутивный и стимулируемый протеинкиназой А липолиз» . Журнал биологической химии . 278 (51): 51535–42. DOI : 10.1074 / jbc.M309591200 . PMID 14527948 .
- Керн П.А., Ди Грегорио Дж., Лу Т., Рассули Н., Ранганатан Дж. (Март 2004 г.). «Экспрессия перилипина в жировой ткани человека повышается при ожирении» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 89 (3): 1352–8. DOI : 10.1210 / jc.2003-031388 . PMID 15001633 .
- Арвидссон Э., Бломквист Л., Риден М. (май 2004 г.). «Депо-специфические различия мРНК перилипина, но не экспрессия белка при ожирении». Журнал внутренней медицины . 255 (5): 595–601. DOI : 10.1111 / j.1365-2796.2004.01314.x . PMID 15078502 . S2CID 10719527 .
- Дален К.Т., Шунджанс К., Ульвен С.М., Видон-Фекьяер М.С., Бенцен Т.Г., Кутникова Х. и др. (Май 2004 г.). «Экспрессия жировой ткани липидных капель-ассоциированных белков S3-12 и перилипина контролируется гамма-рецептором, активируемым пролифератором пероксисом» . Диабет . 53 (5): 1243–52. DOI : 10.2337 / diabetes.53.5.1243 . PMID 15111493 .
- Ци Л., Корелла Д., Сорли Дж. В., Портолес О., Шен Х., Колтелл О. и др. (Октябрь 2004 г.). «Генетическая изменчивость в локусе перилипина (PLIN) связана с фенотипами, связанными с ожирением, у белых женщин». Клиническая генетика . 66 (4): 299–310. DOI : 10.1111 / j.1399-0004.2004.00309.x . PMID 15355432 . S2CID 24420287 .
- Янь В., Чен С., Хуан Дж, Шен Й, Цян Б., Гу Д (ноябрь 2004 г.). «Полиморфизмы PLIN и гипертензии в сочетании с ожирением и липидными профилями у китайцев хань» . Исследование ожирения . 12 (11): 1733–7. DOI : 10.1038 / oby.2004.214 . PMID 15601966 .
- Ци Л., Шен Х., Ларсон И., Шефер Э.Дж., Гринберг А.С., Трегуэ Д.А. и др. (Ноябрь 2004 г.). «Гендерная ассоциация гаплотипа гена перилипина с риском ожирения среди белого населения» . Исследование ожирения . 12 (11): 1758–65. DOI : 10.1038 / oby.2004.218 . PMID 15601970 .
- Qi L, Tai ES, Tan CE, Shen H, Chew SK, Greenberg AS и др. (Июнь 2005 г.). «Неравновесная структура внутригенного сцепления гена перилипина человека (PLIN) и связь гаплотипа с повышенным риском ожирения в многонациональной азиатской популяции». Журнал молекулярной медицины . 83 (6): 448–56. DOI : 10.1007 / s00109-004-0630-4 . PMID 15770500 . S2CID 7820923 .
- Форшерон Ф., Легедз Л., Чинетти Дж., Фежье П., Летексье Д., Брикка Дж., Бейлот М. (август 2005 г.). «Гены метаболизма холестерина в атероме человека: сверхэкспрессия перилипина и генов, способствующих хранению холестерина и подавлению экспрессии ABCA1». Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов . 25 (8): 1711–7. CiteSeerX 10.1.1.581.2332 . DOI : 10.1161 / 01.ATV.0000174123.19103.52 . PMID 15961705 . S2CID 5150107 .
- Корелла Д., Ци Л., Сорли Дж. В., Годой Д., Портолес О., Колтелл О. и др. (Сентябрь 2005 г.). «Субъекты с ожирением, несущие полиморфизм 11482G> A в локусе перилипина, устойчивы к потере веса после диетического ограничения энергии» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 90 (9): 5121–6. DOI : 10.1210 / jc.2005-0576 . PMID 15985482 .
- Moore HP, Silver RB, Mottillo EP, Bernlohr DA, Granneman JG (декабрь 2005 г.). «Перилипин нацелен на новый пул липидных капель для липолитической атаки гормонально-чувствительной липазой» . Журнал биологической химии . 280 (52): 43109–20. DOI : 10.1074 / jbc.M506336200 . PMID 16243839 .
- Симидзу М., Актер М.Х., Эми Й., Сато Р., Ямагути Т., Хиросе Ф., Осуми Т. (март 2006 г.). «Подтипы рецепторов, активируемых пролифератором пероксисом, по-разному взаимодействуют с другими факторами транскрипции в селективной трансактивации пары генов перилипин / PEX11 альфа». Журнал биохимии . 139 (3): 563–73. DOI : 10.1093 / Jb / mvj053 . PMID 16567422 .