Из Википедии, свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Регулирование бактериальной глутаминсинтазы (GlnA) аденилилированием и (косвенно) уридилилированием . Уридилилтрансфераза (GlnD) уридилилирует регуляторный белок PII (GlnB), который определяет, аденилилирует или деаденилилирует глутаминсинтазу аденилилтрансфераза (GlnE). GlnD - это бифункциональный фермент, который как присоединяет, так и удаляет UMP из GlnB. GlnD активируется α-кетоглутаратом и АТФ (зеленый), но ингибируется глутамином и неорганическим фосфатом (P i , красным). Названия белков такие же, как у E. coli . Гомологи у других бактерий могут иметь другие названия. [1]

Нуклеотидилтрансферазы представляют собой ферменты трансферазы фосфорсодержащих групп, например заместители нуклеотидиловых кислот или просто нуклеозидмонофосфаты . Общая реакция переноса нуклеозидмонофосфатной части от A к B может быть записана как:

А- ПН + В А + В- ПН

Например, в случае полимераз A представляет собой пирофосфат, а B представляет собой растущий полинуклеотид. Они классифицируются по [[Enzyme Commw9iudn owiddmlsi; ja \ l- группам

  1. Аденилилтрансферазы , переносящие аденилил - группы
  2. Гуанилилтрансферазы , переносящие гуанилил - группы
  3. Цититидилилтрансферазы , переносящие цитидилил - группы
  4. Тимидилилтрансферазы , переносящие тимидилил - группы

Роль в метаболизме [ править ]

Многие метаболические ферменты модифицированы нуклеотидилтрансферазами. Присоединение AMP (аденилилирование) или UMP (уридилилирование) может активировать или инактивировать фермент или изменить его специфичность ( см. Рисунок ). Эти модификации могут привести к возникновению сложных регуляторных сетей, которые могут точно настроить ферментативную активность, чтобы вырабатывались только необходимые соединения (здесь: глутамин). [1]

Роль в механизмах восстановления ДНК [ править ]

Нуклеотидилтрансфераза является компонентом пути репарации для эксцизионной репарации единичного нуклеотидного основания . Этот механизм репарации начинается, когда один нуклеотид распознается ДНК- гликозилазой как неправильно подобранный или каким-то образом мутирован (УФ-свет, химический мутаген и т. Д.), И удаляется. Позже, чтобы заполнить пробел правильным основанием, используют нуклеотидилтрансферазу, используя цепочку матрицы в качестве эталона. [2]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Voet D, Voet JG, Pratt CW (2008). Основы биохимии (3-е изд.). Джон Уайли и сыновья, стр. 767
  2. ↑ Юань Лю; Раджендра Прасад; Уильям А. Бирд; Падмини С. Кедар; Эстер В. Хоу; Дэвид Д. Шок; Сэмюэл Х. Уилсон (4 мая 2007 г.). «Координация шагов в репарации эксцизии однонуклеотидных оснований, опосредованной апуриновой / апиримидиновой эндонуклеазой 1 и ДНК-полимеразой β» . Журнал биологической химии . 282 (18): 13532–13541. DOI : 10.1074 / jbc.M611295200 . PMC 2366199 . PMID 17355977 .  Значительное внимание привлекли ферменты и вспомогательные факторы, участвующие в субпутьях BER в клетках млекопитающих. Как суммировано выше, во время SN-BER участвуют пять различных ферментативных реакций. Это 1) удаление модифицированного основания монофункциональной ДНК-N-гликозилазой, специфичной для поражения, 2) 5'-разрез абазического участка ферментом гидролитического разреза цепи, 3) синтез ДНК нуклеотидилтрансферазой, 4) удаление 5'-dRP-группа реакцией a'-элиминирования и 5) запечатывание никеля ДНК-лигазой (36, 37)

Внешние ссылки [ править ]

  • Нуклеотидилтрансферазы в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)


  • v
  • т
  • е