Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

О- связанное гликозилирование - это присоединениемолекулы сахара катому кислорода сериновых (Ser) или треониновых (Thr) остатков в белке. О- гликозилирование - это посттрансляционная модификация, которая происходит после того, как белок был синтезирован. У эукариот он встречается в эндоплазматическом ретикулуме , аппарате Гольджи и иногда в цитоплазме ; у прокариот он находится в цитоплазме. [1]К серину или треонину можно добавить несколько разных сахаров, и они по-разному влияют на белок, изменяя стабильность белка и регулируя активность белка. О-гликаны, представляющие собой сахара, добавленные к серину или треонину, выполняют многочисленные функции по всему телу, включая перемещение клеток в иммунной системе, позволяя распознавать инородный материал, контролировать метаболизм клеток и обеспечивать гибкость хрящей и сухожилий. [2] Из-за множества функций, которые они выполняют, изменения в O-гликозилировании важны при многих заболеваниях, включая рак , диабет и болезнь Альцгеймера . О-гликозилирование происходит во всех сферах жизни, включая эукариоты ,археи и ряд патогенных бактерий , в том числе Burkholderia cenocepacia , [3] гонококков [4] и Acinetobacter baumannii . [5]

Общие типы O- гликозилирования [ править ]

O - N- ацетилгалактозамин ( O -GalNAc) [ править ]

Общие ядерные структуры O -GalNAc; Ядро 1, Ядро 2 и структуры поли- N- ацетиллактозамина.

Добавление N- ацетилгалактозамина (GalNAc) к серину или треонину происходит в аппарате Гольджи после свертывания белка. [1] [6] Этот процесс осуществляется ферментами, известными как трансферазы GalNAc (GALNT), которых существует 20 различных типов. [6] Первоначальная структура O -GalNAc может быть изменена путем добавления других сахаров или других соединений, таких как метильная и ацетильная группы. [1] Эти модификации производят 8 известных на сегодняшний день ядерных структур. [2] В разных клетках есть разные ферменты, которые могут добавлять сахар, известные как гликозилтрансферазы., и поэтому структуры меняются от ячейки к ячейке. [6] Общие сахара добавлены , включают галактозу , N -acetylglucosamine , фукоз и сиаловую кислоту . Эти сахара также можно модифицировать путем добавления сульфатов или ацетильных групп.

N- ацетилгалактозамин (GalNAc) может быть добавлен к H-антигену с образованием A-антигена. Галактоза (Gal) может быть добавлена ​​для образования B-антигена.

Биосинтез [ править ]

GalNAc добавляется к остатку серина или треонина из молекулы-предшественника за счет активности фермента трансферазы GalNAc. [1] Этот прекурсор необходим для транспортировки сахара туда, где он будет добавлен к белку. Конкретный остаток, к которому будет присоединен GalNAc, не определен, потому что существует множество ферментов, которые могут добавлять сахар, и каждый из них будет отдавать предпочтение различным остаткам. [7] Тем не менее, рядом с треонином или серином часто есть остатки пролина (Pro). [6]

После добавления этого начального сахара другие гликозилтрансферазы могут катализировать добавление дополнительных сахаров. Двумя наиболее распространенными образующимися структурами являются Core 1 и Core 2. Ядро 1 формируется добавлением галактозного сахара к исходному GalNAc. Ядро 2 состоит из структуры Ядра 1 с дополнительным сахаром N- ацетилглюкозамина (GlcNAc). [6] Структура поли- N- ацетиллактозамина может быть сформирована путем попеременного добавления сахаров GlcNAc и галактозы к сахару GalNAc. [6]

Конечные сахара на O-гликанах важны для распознавания лектинами и играют ключевую роль в иммунной системе. Добавление фукозных сахаров с помощью фукозилтрансфераз формирует эпитопы Льюиса и каркас для детерминант группы крови. Добавление одной фукозы создает H-антиген, присутствующий у людей с группой крови O. [6] Путем добавления галактозы к этой структуре создается B-антиген группы крови B. В качестве альтернативы добавление сахара GalNAc создаст A-антиген для группы крови A.

PSGL-1 имеет несколько O-гликанов для расширения лиганда от поверхности клетки. Эпитоп sLe x позволяет взаимодействовать с рецептором для локализации лейкоцитов.

Функции [ править ]

Сахара O- GalNAc важны для множества процессов, включая циркуляцию лейкоцитов во время иммунного ответа, оплодотворения и защиты от вторжения микробов . [1] [2]

Сахара O -GalNAc распространены в гликопротеинах мембран , где они помогают увеличить жесткость области, близкой к мембране, так что белок распространяется от поверхности. [6] Например, рецептор липопротеинов низкой плотности (ЛПНП) проецируется с поверхности клетки областью, укрепленной O-гликанами. [2]

Чтобы лейкоциты иммунной системы переместились в инфицированные клетки, они должны взаимодействовать с этими клетками через рецепторы . Лейкоциты экспрессируют лиганды на своей клеточной поверхности, чтобы это взаимодействие происходило. [1] Лиганд-1 гликопротеина P-селектина (PSGL-1) является таким лигандом и содержит много O-гликанов, необходимых для его функции. О-гликаны рядом с мембраной поддерживают удлиненную структуру, и терминальный эпитоп sLe x необходим для взаимодействия с рецептором. [8]

Муцины представляют собой группу сильно О-гликозилированных белков, выстилающих желудочно-кишечный тракт и дыхательные пути, чтобы защитить эти области от инфекции. [6] Муцины заряжены отрицательно, что позволяет им взаимодействовать с водой и предотвращать ее испарение. Это важно с точки зрения их защитной функции, так как смазывает пути, чтобы бактерии не могли связываться и инфицировать организм. Изменения муцинов важны при многих заболеваниях, включая рак и воспалительные заболевания кишечника . Отсутствие О-гликанов в белках муцина резко меняет их трехмерную форму и часто препятствует правильному функционированию. [1] [9]

O - N- ацетилглюкозамин ( O -GlcNAc) [ править ]

Основная статья: O-GlcNAc

Добавление N- ацетилглюкозамина (O-GlcNAc) к остаткам серина и треонина обычно происходит на цитоплазматических и ядерных белках, которые остаются в клетке, тогда как модификации O -GalNAc обычно происходят на белках, которые будут секретироваться. [10] Модификация была обнаружена совсем недавно, но количество белков с ней быстро растет. [7] Это первый пример гликозилирования, которое не происходит в секреторных белках.

O-GlcNAc добавляется к белку трансферазой O-GlcNAc и удаляется O-GlcNAcase в непрерывном цикле.

O -GlcNAцилирование отличается от других процессов O-гликозилирования, потому что обычно в структуру ядра не добавляются сахара, а также потому, что сахар может быть присоединен или удален из белка несколько раз. [6] [7] Это добавление и удаление происходит циклически и осуществляется двумя очень специфическими ферментами. O-GlcNAc добавляется трансферазой O-GlcNAc (OGT) и удаляется O-GlcNAcase ( OGA ). Поскольку есть только два фермента, которые влияют на эту конкретную модификацию, они очень жестко регулируются и зависят от множества других факторов. [11]

Поскольку O-GlcNAc можно добавлять и удалять, он известен как динамическая модификация и имеет много общего с фосфорилированием . O-GlcNAцилирование и фосфорилирование могут происходить на одних и тех же остатках треонина и серина, что свидетельствует о сложной взаимосвязи между этими модификациями, которые могут влиять на многие функции клетки. [6] [12] Модификация влияет на такие процессы, как реакция клеток на клеточный стресс, клеточный цикл, стабильность и обмен белков. Это может быть связано с нейродегенеративными заболеваниями, такими как болезнь Паркинсона и болезнь Альцгеймера с поздним началом [1] [12], и было обнаружено, что он играет роль в развитии диабета . [13]

Кроме того, O-GlcNAcylation может усиливать эффект Варбурга , который определяется как изменение метаболизма раковых клеток, способствующее их росту. [6] [14] Поскольку и O-GlcNAcylation, и фосфорилирование могут влиять на определенные остатки и, следовательно, оба имеют важные функции в регулировании сигнальных путей, оба этих процесса представляют собой интересные цели для исследований рака.

O- манноза ( O- Man) [ править ]

Сахара о-маннозы, прикрепленные к остаткам серина и треонина на α-дистроглине, могут разделять два домена белка. Добавление рибита-П, ксилозы и глюкуроновой кислоты образует длинный сахар, который может стабилизировать взаимодействие с базальной мембраной.

О-маннозилирование включает перенос маннозы от молекулы-донора долихол- P- маннозы на сериновый или треониновый остаток белка. [15] В большинстве других процессов O-гликозилирования в качестве молекулы-донора используется нуклеотид сахара. [7] Еще одним отличием от других O-гликозилирований является то, что процесс инициируется в эндоплазматическом ретикулуме клетки, а не в аппарате Гольджи. [1] Однако дальнейшее добавление сахаров происходит в Гольджи. [15]

До недавнего времени считалось, что этот процесс ограничен грибами , однако он встречается во всех сферах жизни; эукариоты, (eu) бактерии и археи (bacteri) a. [16] Наиболее изученным О-маннозилированным человеческим белком является α-дистрогликан . [15] Сахара O-Man разделяют два домена белка, необходимые для соединения внеклеточной и внутриклеточной областей, чтобы закрепить клетку в нужном положении. [17] Рибитол , ксилоза и глюкуроновая кислота могут быть добавлены к этой структуре в сложной модификации, которая образует длинную сахарную цепь. [8]Это необходимо для стабилизации взаимодействия между α-дистрогликаном и внеклеточной базальной мембраной. Без этих модификаций гликопротеин не может закрепить клетку, что приводит к врожденной мышечной дистрофии (ВМД), характеризующейся тяжелыми пороками развития мозга. [15]

О- Галактоза ( О- Гал) [ править ]

О-галактоза обычно находится на остатках лизина в коллагене , к которым часто добавляется гидроксильная группа с образованием гидроксилизина . Из-за этого добавления кислорода гидроксилизин затем может быть модифицирован O-гликозилированием. Добавление галактозы к гидроксильной группе инициируется в эндоплазматическом ретикулуме, но происходит преимущественно в аппарате Гольджи и только на остатках гидроксилизина в определенной последовательности. [1] [18]

Хотя это O-галактозилирование необходимо для правильного функционирования всех коллагенов, оно особенно характерно для коллагенов типов IV и V. [19] В некоторых случаях глюкозный сахар может быть добавлен к ядру галактозы. [7]

О-фукоза (O-Fuc) [ редактировать ]

Добавление сахаров фукозы к остаткам серина и треонина является необычной формой O-гликозилирования, которое происходит в эндоплазматическом ретикулуме и катализируется двумя фукозилтрансферазами. [20] Они были обнаружены у Plasmodium falciparum [21] и Toxoplasma gondii . [22]

Несколько разных ферментов катализируют удлинение сердцевины фукозы, что означает, что к исходной фукозе на белке могут быть добавлены разные сахара. [20] Наряду с O-глюкозилированием, O-фукозилирование в основном обнаруживается на доменах эпидермального фактора роста (EGF), обнаруженных в белках. [7] O-фукозилирование в доменах EGF происходит между вторым и третьим консервативными остатками цистеина в последовательности белка. [1] После добавления ядра O-фукозы оно часто удлиняется за счет добавления GlcNAc, галактозы и сиаловой кислоты.

Notch - важный белок, находящийся в стадии развития, с несколькими доменами EGF, которые являются O-фукозилированными. [23] Изменения в выработке основной фукозы определяют, какие взаимодействия может формировать белок, и, следовательно, какие гены будут транскрибироваться во время развития. О-фукозилирование также может играть роль в расщеплении белков в печени. [1]

O-глюкоза (O-Glc) [ править ]

Подобно O-фукозилированию, O-глюкозилирование представляет собой необычную O-связанную модификацию, поскольку она происходит в эндоплазматическом ретикулуме, катализируется O-глюкозилтрансферазами, а также требует определенной последовательности для добавления к белку. O-глюкоза часто присоединяется к остаткам серина между первым и вторым консервативными остатками цистеина доменов EGF, например, в факторах свертывания крови VII и IX. [7] O-глюкозилирование, по-видимому, также необходимо для правильной укладки доменов EGF в белке Notch. [24]

Протеогликаны [ править ]

Основная статья: Протеогликаны
Структуры гепарансульфата и кератансульфата, образованные добавлением ксилозы или сахаров GalNAc, соответственно, к сериновым и треониновым остаткам белков.

Протеогликаны состоят из белка с одной или несколькими боковыми цепями сахара, известного как гликозаминогликаны (ГАГ), присоединенного к кислороду остатков серина и треонина. [25] ГАГ состоят из длинных цепочек повторяющихся сахарных единиц. Протеогликаны обычно находятся на поверхности клеток и во внеклеточном матриксе (ВКМ) и важны для прочности и гибкости хрящей и сухожилий. Отсутствие протеогликанов связано с сердечной и дыхательной недостаточностью, дефектами развития скелета и увеличением метастазов опухоли. [25]

Существуют разные типы протеогликанов, в зависимости от сахара, который связан с атомом кислорода остатка в белке. Например, гепарансульфат GAG присоединяется к остатку серина белка через ксилозный сахар. [7] В структуру ксилозы добавлено несколько повторяющихся сахарных единиц N- ацетиллактозамина. Этот процесс необычен и требует определенных ксилозилтрансфераз. [6] Кератансульфат присоединяется к остатку серина или треонина через GalNAc и дополняется двумя сахарами галактозы, за которыми следуют повторяющиеся единицы глюкуроновой кислоты (GlcA) и GlcNAc. Кератансульфат типа II особенно распространен в хрящах. [25]

Липиды [ править ]

Структура церамида, галактозилцерамида и глюкозилцерамида.

Сахара галактозы или глюкозы могут быть присоединены к гидроксильной группе липидов церамидов в другой форме O-гликозилирования, как это не происходит с белками. [6] При этом образуются гликосфинголипиды , которые важны для локализации рецепторов в мембранах. [8] Неправильное расщепление этих липидов приводит к группе заболеваний, известных как сфинголипидозы , которые часто характеризуются нейродегенерацией и нарушениями развития.

Поскольку к церамидному липиду могут быть добавлены и галактоза, и глюкоза, у нас есть две группы гликосфинголипидов. Галактоосфинголипиды, как правило, очень просты по структуре, и ядро ​​галактозы обычно не модифицируется. Однако глюкосфинголипиды часто модифицируются и могут стать намного более сложными.

Биосинтез галакто- и глюкосфинголипидов происходит по-разному. [6] Глюкоза добавляется к церамиду из его предшественника в эндоплазматическом ретикулуме, прежде чем в аппарате Гольджи произойдут дальнейшие модификации. [8] Галактоза, с другой стороны, добавляется к церамиду уже в аппарате Гольджи, где образующийся галактофинголипид часто сульфатируется добавлением сульфатных групп. [6]

Гликогенин [ править ]

Одним из первых и единственных примеров O-гликозилирования тирозина , а не остатков серина или треонина, является добавление глюкозы к остатку тирозина в гликогенине . [7] Гликогенин - это гликозилтрансфераза, которая инициирует преобразование глюкозы в гликоген, присутствующий в клетках мышц и печени. [26]

Клиническое значение [ править ]

Все формы O-гликозилирования распространены по всему телу и играют важную роль во многих клеточных функциях.

Эпитопы Льюиса важны для определения группы крови и позволяют генерировать иммунный ответ, если мы обнаруживаем чужеродные органы. Понимание их важно при трансплантации органов . [1]

Шарнирные области иммуноглобулинов содержат сильно O-гликозилированные области между отдельными доменами для поддержания их структуры, обеспечения взаимодействия с чужеродными антигенами и защиты области от протеолитического расщепления. [1] [8]

На болезнь Альцгеймера может влиять O-гликозилирование. Тау, белок, который накапливается, вызывая нейродегенерацию при болезни Альцгеймера, содержит модификации O-GlcNAc, которые могут быть вовлечены в прогрессирование заболевания. [1]

Изменения O-гликозилирования чрезвычайно распространены при раке . O-гликановые структуры, и особенно терминальные эпитопы Льюиса, важны для того, чтобы опухолевые клетки могли проникать в новые ткани во время метастазирования. [6] Понимание этих изменений в O-гликозилировании раковых клеток может привести к новым диагностическим подходам и терапевтическим возможностям. [1]

См. Также [ править ]

  • Гликозилирование
  • N- связанное гликозилирование

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p Ван ден Стин П., Радд П. М., Двек Р. А., Опденаккер Г. (1998). «Понятия и принципы О-связанного гликозилирования». Критические обзоры в биохимии и молекулярной биологии . 33 (3): 151–208. DOI : 10.1080 / 10409239891204198 . PMID  9673446 .
  2. ^ a b c d Хаунселл EF, Дэвис MJ, Renouf DV (февраль 1996). «Структура и функция гликозилирования О-связанного белка». Журнал гликоконъюгатов . 13 (1): 19–26. DOI : 10.1007 / bf01049675 . PMID 8785483 . S2CID 31369853 .  
  3. ^ Литгоу К. Скотт NE, Iwashkiw JA, Thomson Е.Л., Фостер LJ, Фельдман М. Ф., Dennis JJ (апрель 2014). «Общая система O-гликозилирования белка в комплексе Burkholderia cepacia участвует в подвижности и вирулентности». Молекулярная микробиология . 92 (1): 116–37. DOI : 10.1111 / mmi.12540 . PMID 24673753 . S2CID 25666819 .  
  4. ^ Vik A, Aas FE, Anonsen JH, Bilsborough S, Schneider A, Egge-Jacobsen W, Koomey M (март 2009 г.). «Широкий спектр O-связанного гликозилирования белка в патогене человека Neisseria gonorrhoeae» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (11): 4447–52. Bibcode : 2009PNAS..106.4447V . DOI : 10.1073 / pnas.0809504106 . PMC 2648892 . PMID 19251655 .  
  5. ^ Iwashkiw JA, Seper A, Weber BS, Scott NE, Vinogradov E, Stratilo C, et al. (2012). «Идентификация общей системы гликозилирования O-связанных белков в Acinetobacter baumannii и ее роль в вирулентности и формировании биопленок» . PLOS Патогены . 8 (6): e1002758. DOI : 10.1371 / journal.ppat.1002758 . PMC 3369928 . PMID 22685409 .  
  6. ^ Б с д е е г ч я J к л м п о р д Варки A (2015). Основы гликобиологии (3-е изд.). Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: Лабораторная пресса Колд-Спринг-Харбор. ISBN 9781621821328.
  7. ^ a b c d e f g h i Spiro RG (апрель 2002 г.). «Гликозилирование белков: природа, распределение, ферментативное образование и влияние гликопептидных связей на болезнь» . Гликобиология . 12 (4): 43R – 56R. DOI : 10.1093 / glycob / 12.4.43R . PMID 12042244 . 
  8. ^ а б в г д E Тейлор М., Дрикамер К. (2011). Введение в гликобиологию (3-е изд.). Нью-Йорк: ISBN Oxford University Press Inc. 978-0-19-956911-3.
  9. ^ Варки A (1999). Основы гликобиологии . Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: Лабораторная пресса Колд-Спринг-Харбор.
  10. ↑ Ян Х, Цянь К. (июль 2017 г.). «Белок O-GlcNAcylation: новые механизмы и функции» . Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 18 (7): 452–465. DOI : 10.1038 / nrm.2017.22 . PMC 5667541 . PMID 28488703 .  
  11. ^ Lazarus MB, Jiang J, Kapuria V, Bhuiyan T, Janetzko J, Zandberg WF и др. (Декабрь 2013). «HCF-1 расщепляется в активном центре трансферазы O-GlcNAc» . Наука . 342 (6163): 1235–9. Bibcode : 2013Sci ... 342.1235L . DOI : 10.1126 / science.1243990 . PMC 3930058 . PMID 24311690 .  
  12. ^ a b Харт GW, Slawson C, Ramirez-Correa G, Lagerlof O (2011). «Перекрестный разговор между O-GlcNAcylation и фосфорилированием: роли в передаче сигналов, транскрипции и хронических заболеваниях» . Ежегодный обзор биохимии . 80 (1): 825–58. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-060608-102511 . PMC 3294376 . PMID 21391816 .  
  13. Перейти ↑ Ma J, Hart GW (август 2013). «Белок O-GlcNAcylation при диабете и диабетических осложнениях» . Экспертный обзор протеомики . 10 (4): 365–80. DOI : 10.1586 / 14789450.2013.820536 . PMC 3985334 . PMID 23992419 .  
  14. ^ de Queiroz RM, Carvalho E, Dias WB (2014). «O-GlcNAcylation: сладкая сторона рака» . Границы онкологии . 4 : 132. DOI : 10,3389 / fonc.2014.00132 . PMC 4042083 . PMID 24918087 .  
  15. ^ a b c d Lommel M, Strahl S (август 2009 г.). «О-маннозилирование белка: сохраняется от бактерий к человеку» . Гликобиология . 19 (8): 816–28. DOI : 10.1093 / glycob / cwp066 . PMID 19429925 . 
  16. ^ Стрэхл-Bolsinger S, Gentzsch М, Таннера Вт (январь 1999 г.). «О-маннозилирование белков». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие вопросы . 1426 (2): 297–307. DOI : 10.1016 / S0304-4165 (98) 00131-7 . PMID 9878797 . 
  17. ^ Inamori К, Yoshida-Моригути Т, Хара У, Андерсон Е., Ю.Л., Кэмпбелл КП (январь 2012). «Функция дистрогликана требует БОЛЬШОЙ активности ксилозил- и глюкуронилтрансфераз» . Наука . 335 (6064): 93–6. Bibcode : 2012Sci ... 335 ... 93I . DOI : 10.1126 / science.1214115 . PMC 3702376 . PMID 22223806 .  
  18. ↑ Harwood R, Grant ME, Jackson DS (ноябрь 1975 г.). «Исследования гликозилирования остатков гидроксилизина во время биосинтеза коллагена и субклеточной локализации галактозилтрансферазы коллагена и глюкозилтрансферазы коллагена в клетках сухожилия и хряща» . Биохимический журнал . 152 (2): 291–302. DOI : 10.1042 / bj1520291 . PMC 1172471 . PMID 1220686 .  
  19. ^ Jürgensen HJ, Madsen DH, Ingvarsen S, Melander MC, Gårdsvoll H, Patthy L, et al. (Сентябрь 2011 г.). «Новая функциональная роль гликозилирования коллагена: взаимодействие с эндоцитарным рецептором коллагена uparap / ENDO180» . Журнал биологической химии . 286 (37): 32736–48. DOI : 10.1074 / jbc.M111.266692 . PMC 3173195 . PMID 21768090 .  
  20. ^ a b Молони DJ, Лин AI, Haltiwanger RS ​​(июль 1997 г.). «Путь гликозилирования О-связанной фукозы. Доказательства специфического для белка удлинения О-связанной фукозы в клетках яичников китайского хомячка» . Журнал биологической химии . 272 (30): 19046–50. DOI : 10.1074 / jbc.272.30.19046 . PMID 9228088 . 
  21. ^ Lopaticki S, Yang AS, John A, Scott NE, Lingford JP, O'Neill MT и др. (Сентябрь 2017 г.). «О-фукозилирование белка в Plasmodium falciparum обеспечивает эффективное инфицирование комаров и позвоночных-хозяев» . Nature Communications . 8 (1): 561. Bibcode : 2017NatCo ... 8..561L . DOI : 10.1038 / s41467-017-00571-у . PMC 5601480 . PMID 28916755 .  
  22. ^ Khurana S, Coffey MJ, John A, Uboldi AD, Huynh MH, Stewart RJ и др. (Февраль 2019). «Тахизоитная инфекция Toxoplasma gondii» . Журнал биологической химии . 294 (5): 1541–1553. DOI : 10.1074 / jbc.RA118.005357 . PMC 6364784 . PMID 30514763 .  
  23. ^ Рана Н.А., Haltiwanger RS (октябрь 2011). «Дополнительные преимущества: функциональные и структурные воздействия O-гликозилирования на внеклеточный домен рецепторов Notch» . Текущее мнение в структурной биологии . 21 (5): 583–9. DOI : 10.1016 / j.sbi.2011.08.008 . PMC 3195399 . PMID 21924891 .  
  24. ^ Takeuchi H, J Kantharia, Sethi MK, Баккер H, Haltiwanger RS (октябрь 2012). «Сайт-специфическое O-глюкозилирование повторов, подобных эпидермальному фактору роста (EGF) notch: эффективность гликозилирования зависит от правильной укладки и аминокислотной последовательности отдельных повторов EGF» . Журнал биологической химии . 287 (41): 33934–44. DOI : 10.1074 / jbc.M112.401315 . PMC 3464504 . PMID 22872643 .  
  25. ^ a b c Помин В. Х., Маллой Б. (февраль 2018 г.). «Гликозаминогликаны и протеогликаны» . Фармацевтика . 11 (1): 17. DOI : 10,3390 / ph11010027 . PMC 5874723 . PMID 29495527 .  
  26. ^ Литвак G (2017). Биохимия человека . Академическая пресса. С. 161–181. ISBN 978-0-12-383864-3.

Внешние ссылки [ править ]

  • GlycoEP : платформа In silico для прогнозирования N- , O- и C- гликозитов в последовательностях эукариотических белков