Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Первичная аминоксидаза
2c10.jpg
Димер аминоксидазы (чувствительный к семикарбазиду), человек
Идентификаторы
ЕС нет.1.4.3.21
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Первичная аминоксидаза , также известная как семикарбазид-чувствительная аминоксидаза ( SSAO ) [1] [2], представляет собой фермент ( EC 1.4.3.21 ) с систематическим названием первичный амин: оксидоредуктаза кислорода (дезаминирующая) . [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] [10] [11] [12]] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

RCH 2 NH 2 + H 2 O + O 2 RCHO + NH 3 + H 2 O 2

Эти ферменты представляют собой хинопротеины меди (2,4,5-тригидроксифенилаланин хинон).

Подобно моноаминоксидазе (МАО), SSAO может дезаминировать короткоцепочечные первичные амины, но нечувствителен к ингибиторам МАО. Семикарбазид ингибирует фермент, помимо других гидразинов , гидроксиламина и пропаргиламина. Однако гидразины являются слабыми ингибиторами, и были разработаны более сильные ингибиторы.

SSAO содержится в гладких мышцах кровеносных сосудов и различных других тканях. Физиологическая функция SSAO изучена недостаточно. Предполагается развитие кровеносных сосудов, регуляция липолиза и детоксикация. Он может действовать как фермент-поглотитель, помогая МАО. Однако в процессе окисления образуются вредные продукты, которые могут вызывать атеросклероз и повреждение сосудов при диабете. Повышение активности SSAO наблюдается при атеросклерозе , сахарном диабете , ожирении , каротидных бляшках и варикозном расширении вен .

В разработке находятся ингибиторы SSAO. [13] [14]

Белки человека, содержащие этот домен [ править ]

  • AOC2
  • AOC3

Бактериальные белки, содержащие этот домен [ править ]

  • Тираминоксидаза ( tynA ) в кишечной палочке [15] [16]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Эндрю Макдональд. «Первичная аминоксидаза» . ExplorEnz - База данных ферментов . Международный союз биохимии и молекулярной биологии . Проверено 30 декабря 2015 года .
  2. ^ Solé M, Unzeta M (ноябрь 2011). «Сосудистые клеточные линии, экспрессирующие SSAO / VAP-1: новый экспериментальный инструмент для изучения его участия в сосудистых заболеваниях». Биология клетки . 103 (11): 543–57. DOI : 10.1042 / BC20110049 . PMID 21819380 . 
  3. ^ Хейвуд GW, Большой PJ (октябрь 1981). «Микробное окисление аминов. Распределение, очистка и свойства двух первичных аминоксидаз из дрожжей Candida boidinii, выращенных на аминах в качестве единственного источника азота» . Биохимический журнал . 199 (1): 187–201. DOI : 10.1042 / bj1990187 . PMC 1163349 . PMID 7337701 .  
  4. ↑ Tipping AJ, McPherson MJ (июль 1995 г.). «Клонирование и молекулярный анализ медноаминоксидазы проростков гороха» . Журнал биологической химии . 270 (28): 16939–46. DOI : 10.1074 / jbc.270.28.16939 . PMID 7622512 . 
  5. ^ Lyles Г.А. (март 1996). «Плазма млекопитающих и связанные с тканями семикарбазид-чувствительные аминоксидазы: биохимические, фармакологические и токсикологические аспекты». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 28 (3): 259–74. DOI : 10.1016 / 1357-2725 (95) 00130-1 . PMID 8920635 . 
  6. ^ Wilce MC, Дули Д., Фримен HC, Guss JM, Мацунами H, Макинтайр WS, Руджеро CE, Tanizawa K, Yamaguchi H (декабрь 1997). «Кристаллические структуры медьсодержащей аминоксидазы из Arthrobacter globiformis в голо и апо формах: значение для биогенеза топахинона». Биохимия . 36 (51): 16116–33. DOI : 10.1021 / bi971797i . PMID 9405045 . 
  7. ↑ Lee Y, Sayre LM (июль 1998 г.). «Подтверждение того, что метаболизм полиаминов аминоксидазой бычьей плазмы происходит строго на первичных аминоконцах» . Журнал биологической химии . 273 (31): 19490–4. DOI : 10.1074 / jbc.273.31.19490 . PMID 9677370 . 
  8. ^ Houen G (1999). «Cu-содержащие аминоксидазы (CAO) млекопитающих: новые методы анализа, структурные взаимосвязи и возможные функции». АПМИС . 107 (S96): 1–46. DOI : 10.1111 / apm.1999.107.s96.5 . PMID 10668504 . 
  9. ^ Andrés N, Лискан Ю.М., Родригес МДж, Ромер М, Unzeta М, Мэхи Н (февраль 2001 г.). «Тканевая активность и клеточная локализация человеческого семикарбазид-чувствительной аминоксидазы» . Журнал гистохимии и цитохимии . 49 (2): 209–17. DOI : 10.1177 / 002215540104900208 . PMID 11156689 . 
  10. ^ Saysell CG, Tambyrajah WS, Мюррей JM, Уилмот CM, Phillips SE, McPherson MJ, Knowles PF (август 2002). «Исследование каталитического механизма аминоксидазы Escherichia coli с использованием мутационных вариантов и обратимого ингибитора в качестве аналога субстрата» . Биохимический журнал . 365 (Pt 3): 809–16. DOI : 10.1042 / BJ20011435 . PMC 1222726 . PMID 11985492 .  
  11. ^ О'Салливан J, M Unzeta, Хили J, О'Салливан MI, Дэви G, Типтон KF (январь 2004). «Семикарбазид-чувствительные аминоксидазы: ферментам, которым предстоит много работы». Нейротоксикология . 25 (1-2): 303-15. DOI : 10.1016 / S0161-813X (03) 00117-7 . PMID 14697905 . 
  12. ^ Airenne ТТЫ, Nymalm Y, Кедры Н, Смит ди - джей, Pihlavisto М, Сале М, Ялканен S, Джонсон М.С., Салминен Т.А. (август 2005 г.). «Кристаллическая структура человеческого белка адгезии сосудов-1: уникальные структурные особенности с функциональным значением» . Белковая наука . 14 (8): 1964–74. DOI : 10.1110 / ps.051438105 . PMC 2279308 . PMID 16046623 .  
  13. ^ О'Рурк А.М., Ван Э.Ю., Миллер А. и др. (2008). «Противовоспалительные эффекты LJP 1586 [Z-3-фтор-2- (4-метоксибензил) аллиламин гидрохлорид], аминового ингибитора активности семикарбазид-чувствительной аминоксидазы». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 324 (2): 867–75. DOI : 10,1124 / jpet.107.131672 . PMID 17993604 . S2CID 5217225 .  
  14. ^ Ван ЭЙ, Гао Х, Салтер-Сид Л. и др. (2006). «Дизайн, синтез и биологическая оценка ингибиторов семикарбазид-чувствительной аминоксидазы (SSAO) с противовоспалительной активностью». Журнал медицинской химии . 49 (7): 2166–73. DOI : 10.1021 / jm050538l . PMID 16570912 . 
  15. ^ «EC 1.4.3.21 - первичная аминоксидаза и организм (ы) Escherichia coli, Escherichia coli K-12» . БРЕНДА . Technische Universität Braunschweig . Проверено 8 августа 2019 .
  16. ^ Elovaara Н, Huusko Т, Maksimow М, Элима К, Yegutkin Г.Г., Skurnik М, Dobrindt U, Сиитонно А, МакФерсон МДж, Сале М, Ялканен S (2015). «Первичная аминоксидаза Escherichia coli представляет собой метаболический фермент, который может использовать молекулу лейкоцитов человека в качестве субстрата» . PLOS ONE . 10 (11): e0142367. Bibcode : 2015PLoSO..1042367E . DOI : 10.1371 / journal.pone.0142367 . PMC 4640556 . PMID 26556595 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Первичный амин + оксидаза в медицинских предметных рубриках Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)