Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Элементы цитоскелета Caulobacter crescentus . Прокариотические элементы цитоскелета совпадают со своим эукариотическим гомологом и предполагаемой клеточной функцией. [1]

Прокариот цитоскелет является собирательным названием для всех структурных волокон в прокариоте . Когда-то считалось, что прокариотические клетки не обладают цитоскелетом , но достижения в технологии визуализации и определения структуры привели к открытию филаментов в этих клетках в начале 1990-х годов. [2] Не только аналоги всех основных белков цитоскелета у эукариот были обнаружены у прокариот, но также были обнаружены белки цитоскелета без известных эукариотических гомологов . [3] [4] [5] [6] Элементы цитоскелета играют важную роль вделение клеток , защита, определение формы и определение полярности у различных прокариот. [7] [8]

FtsZ [ править ]

FtsZ , первый идентифицированный прокариотический цитоскелетный элемент, образует нитевидную кольцевую структуру, расположенную в середине клетки, называемую Z-кольцом, которое сужается во время деления клетки , подобно сократительному кольцу актин-миозина у эукариот. [2] Z-кольцо представляет собой высокодинамичную структуру, которая состоит из многочисленных пучков протофиламентов, которые расширяются и сжимаются, хотя механизм сокращения Z-кольца и количество вовлеченных протофиламентов неясны. [1] FtsZ действует как белок-организатор и необходим для деления клеток. Это первый компонент перегородки во время цитокинеза , и он привлекает все другие известные белки деления клеток к участку деления.[9]

Несмотря на это функциональное сходство с актином , FtsZ гомологичен эукариальному тубулину . Хотя сравнение первичных структур FtsZ и тубулина показывает слабую взаимосвязь, их трехмерные структуры удивительно похожи. Кроме того, как и тубулин, мономерный FtsZ связывается с GTP и полимеризуется с другими мономерами FtsZ с гидролизом GTP по механизму, аналогичному димеризации тубулина . [10] Поскольку FtsZ необходим для деления клеток у бактерий, этот белок является мишенью для разработки новых антибиотиков . [11]В настоящее время существует несколько моделей и механизмов, которые регулируют образование Z-кольца, но эти механизмы зависят от вида. Некоторые виды в форме палочки, включая Escherichia coli и Caulobacter crescentus , используют один или несколько ингибиторов сборки FtsZ, которые образуют биполярный градиент в клетке, усиливая полимеризацию FtsZ в центре клетки. [12] Одна из этих систем, формирующих градиент, состоит из белков MinCDE (см. Ниже).

MreB [ править ]

MreB является бактериальный белок считается гомологичной eukaryal актина . MreB и актин имеют слабое совпадение первичной структуры , но очень похожи с точки зрения трехмерной структуры и полимеризации филаментов.

Почти все несферические бактерии полагаются на MreB для определения своей формы. MreB собирается в спиральную сеть нитчатых структур прямо под цитоплазматической мембраной , покрывая всю длину клетки. [13] MreB определяет форму клетки, опосредуя положение и активность ферментов, которые синтезируют пептидогликан, и действуя как жесткая нить под клеточной мембраной, которая оказывает внешнее давление, формируя и укрепляя клетку. [1] MreB конденсируется из своей нормальной спиральной сети и образует плотное кольцо на перегородке у Caulobacter crescentus прямо перед делением клетки, механизм, который, как полагают, помогает определить местонахождение перегородки вне центра. [14]MreB также важен для определения полярности у полярных бактерий, поскольку он отвечает за правильное расположение по крайней мере четырех разных полярных белков у C. crescentus . [14]

Crescentin [ править ]

Кресцентин (кодируемый геном creS ) является аналогом эукариотических промежуточных филаментов (IFs). В отличие от других аналогичных взаимосвязей, обсуждаемых здесь, crescentin имеет довольно большую первичную гомологию с белками IF в дополнение к трехмерному сходству - последовательность creS имеет совпадение идентичности на 25% и сходство с цитокератином 19 на 40% и совпадение идентичности на 24% и 40% сходство с ядерным ламином A . Кроме того, филаменты сресцентина имеют диаметр примерно 10 нм и, таким образом, попадают в диапазон диаметров эукариальных IF (8-15 нм). [15] Кресцентин образует непрерывную нить от полюса к полюсу вдоль внутренней вогнутой стороны бактерии, имеющей форму полумесяца.Caulobacter crescentus . И MreB, и crescentin необходимы C. crescentus для существования в его характерной форме; Считается, что MreB придает клетке форму стержня, а полумесяц изгибает эту форму в форме полумесяца. [1]

ParM и SopA [ править ]

ParM - это элемент цитоскелета, который имеет структуру, аналогичную актину , хотя функционально он ведет себя как тубулин . Кроме того, он полимеризуется в двух направлениях и проявляет динамическую нестабильность , что является характерным для полимеризации тубулина поведением. [4] [16] Он образует систему с ParR и parC, которая отвечает за разделение плазмиды R1 . ParM прикрепляется к ParR, ДНК-связывающему белку, который специфически связывается с 10 прямыми повторами в области parC на плазмиде R1. Это связывание происходит на обоих концах нити ParM. Затем эта нить удлиняется, разделяя плазмиды. [17]Система аналогична эукариотических хромосом , как PARM действует как эукариотической тубулина в митотического веретена , Парра действует как кинетохор комплекса, и PARC действует как центромеры части хромосомы . [18]

Сегрегация плазмиды F происходит в аналогичной системе, где SopA действует как филамент цитоскелета, а SopB связывается с последовательностью sopC в плазмиде F, как кинетохора и центромера соответственно. [18] Недавно актин-подобный гомолог ParM был обнаружен в грамположительной бактерии Bacillus thuringiensis , которая собирается в микротрубочкообразную структуру и участвует в сегрегации плазмид . [19]

Система MinCDE [ править ]

Система MinCDE - это система волокон, которая правильно позиционирует перегородку в середине клетки у Escherichia coli.. Согласно Shih et al., MinC ингибирует образование перегородки, запрещая полимеризацию Z-кольца. MinC, MinD и MinE образуют спиральную структуру, которая наматывается вокруг клетки и связывается с мембраной с помощью MinD. Спираль MinCDE занимает полюс и оканчивается нитевидной структурой, называемой E-кольцом, сделанной из MinE, на самом среднем краю полярной зоны. В этой конфигурации E-кольцо будет сжиматься и двигаться к этому полюсу, разбирая спираль MinCDE по мере ее движения. Одновременно разобранные фрагменты снова соберутся на противоположном полярном конце, преобразовав катушку MinCDE на противоположном полюсе, в то время как текущая спираль MinCDE будет разрушена. Затем этот процесс повторяется, спираль MinCDE колеблется от полюса к полюсу. Это колебание происходит неоднократно в течение клеточного цикла,тем самым сохраняя MinC (и его эффект ингибирования перегородки) на более низкой усредненной по времени концентрации в середине клетки, чем на концах клетки.[20]

Динамическое поведение белков Min было реконструировано in vitro с использованием искусственного липидного бислоя в качестве имитации клеточной мембраны. MinE и MinD самоорганизуются в параллельные и спиральные белковые волны по механизму, подобному реакции-диффузии. [21]

Бактофилин [ править ]

Бактофилин ( InterPro :  IPR007607 ) представляет собой цитоскелетный элемент, который образует волокна в клетках палочковидной протеобактерии Myxococcus xanthus . [22] Белок бактофилин, BacM, необходим для поддержания правильной формы клеток и целостности клеточной стенки. Клетки M. xanthus, лишенные BacM, имеют деформированную морфологию, характеризующуюся изогнутым клеточным телом, а мутанты bacM обладают пониженной устойчивостью к антибиотикам, направленным на стенку бактериальной клетки. Белок M. xanthus BacM отщепляется от его полноразмерной формы, чтобы обеспечить полимеризацию. Бактофилины участвуют в регуляции формы клеток у других бактерий, включая искривлениеProteus Mirabilis клетка, [23] Стебель образования по Caulobacter crescentus , [24] , и спиральная форма Helicobacter Pylori . [25]

Кренактин [ править ]

Кренактин является гомологом актина, уникальным для царства архей Crenarchaeota , который был обнаружен в отрядах Thermoproteales и Candidatus Korarchaeum . [26] Он имеет самое высокое сходство последовательностей с эукариотическими актинами из всех известных гомологов актина. [27] Crenactin был хорошо охарактеризован в Pyryobaculum calidifontis ( A3MWN5 ) и было показано, имеют высокую специфичность в отношении АТФ и ГТФ. [26] Все виды, содержащие кренактин, имеют форму палочек или игл и у P. calidifontisБыло показано, что кренактин формирует спиральные структуры, которые охватывают длину клетки, что указывает на роль кренактина в определении формы, аналогичную роли MreB у других прокариот. [26] [28]

CfpA [ править ]

Внутри филума спирохеты ряд видов разделяет нитевидную цитоплазматическую ленточную структуру, образованную отдельными филаментами, состоящими из белка CfpA (цитоплазматический филаментный белок A, Q56336 ), связанных вместе мостиковыми компонентами и якорями на внутренней мембране. [29] [30] Хотя они присутствуют в родах Treponema , Spirochaeta , Pillotina , Leptonema , Hollandina и Diplocalyx , они, однако, отсутствуют у некоторых видов, как, например, Treponema primitia . [31] [32] [33] [34]При размере поперечного сечения 5 x 6 нм (горизонтально / вертикально) они попадают в диапазон диаметров эукариальных промежуточных филаментов (IF) (8-15 нм). Клетки Treponema denticola, лишенные белка CfpA, образуют длинные сцепленные клетки с дефектом сегрегации хромосомной ДНК, фенотип, также влияющий на патогенность этого организма. [35] [36] Отсутствие другой ультраструктуры клеток, пучка филаментов периплазматических жгутиков, не изменяет структуру цитоплазматической ленты. [37]

См. Также [ править ]

  • Деление клеток
  • Цитокинез
  • Цитоскелет
  • Прокариоты
  • Протеиновая нить

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c d Gitai Z (март 2005 г.). «Новая биология бактериальных клеток: движущиеся части и субклеточная архитектура». Cell . 120 (5): 577–86. DOI : 10.1016 / j.cell.2005.02.026 . PMID  15766522 . S2CID  8894304 .
  2. ^ a b Bi EF, Lutkenhaus J (ноябрь 1991 г.). «Кольцевая структура FtsZ, связанная с делением у Escherichia coli». Природа . 354 (6349): 161–4. DOI : 10.1038 / 354161a0 . PMID 1944597 . S2CID 4329947 .  
  3. ^ Gunning PW, Ghoshdastider U Уитакер S, D Попп, Robinson RC (июнь 2015). «Эволюция композиционно и функционально различных актиновых филаментов» . Журнал клеточной науки . 128 (11): 2009–19. DOI : 10,1242 / jcs.165563 . PMID 25788699 . 
  4. ^ a b Попп Д., Нарита А., Ли LJ, Гошдастидер Ю., Сюэ Б., Сринивасан Р., Баласубраманиан М.К., Танака Т., Робинсон Р.С. (июнь 2012 г.). «Новая актин-подобная филаментная структура из Clostridium tetani» . Журнал биологической химии . 287 (25): 21121–9. DOI : 10.1074 / jbc.M112.341016 . PMC 3375535 . PMID 22514279 .  
  5. ^ Попп Д, Нарита А, Ghoshdastider U, Маеда К., Маэда Y, ОДА Т, Т Фудзисава, Onishi Н, Ито К, Робинсон RC (апрель 2010 г.). «Полимерные структуры и динамические свойства бактериального актина AlfA». Журнал молекулярной биологии . 397 (4): 1031–41. DOI : 10.1016 / j.jmb.2010.02.010 . PMID 20156449 . 
  6. ^ Викстеда B, Галл K (август 2011). «Эволюция цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 194 (4): 513–25. DOI : 10,1083 / jcb.201102065 . PMC 3160578 . PMID 21859859 .  
  7. ↑ Shih YL, Rothfield L (сентябрь 2006 г.). «Бактериальный цитоскелет» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 70 (3): 729–54. DOI : 10.1128 / MMBR.00017-06 . PMC 1594594 . PMID 16959967 .  
  8. ^ Мичи К.А., Лёв J (2006). «Динамические филаменты бактериального цитоскелета» (PDF) . Ежегодный обзор биохимии . 75 : 467–92. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.75.103004.142452 . PMID 16756499 . Архивировано из оригинального (PDF) 17 ноября 2006 года.  
  9. ^ Грауманн PL (декабрь 2004). «Элементы цитоскелета у бактерий». Текущее мнение в микробиологии . 7 (6): 565–71. DOI : 10.1016 / j.mib.2004.10.010 . PMID 15556027 . 
  10. ^ Десаи A, Mitchison TJ (июль 1998). «Структуры тубулина и ФцЗ: функциональное и терапевтическое значение». BioEssays . 20 (7): 523–7. DOI : 10.1002 / (SICI) 1521-1878 (199807) 20: 7 <523 :: AID-BIES1> 3.0.CO; 2-L . PMID 9722999 . 
  11. ↑ Haydon DJ, Stokes NR, Ure R, Galbraith G, Bennett JM, Brown DR, Baker PJ, Barynin VV, Rice DW, Sedelnikova SE, Heal JR, Sheridan JM, Aiwale ST, Chauhan PK, Srivastava A, Taneja A, Collins Я, Эррингтон Дж., Чаплевски Л.Г. (сентябрь 2008 г.). «Ингибитор FtsZ с сильной и селективной антистафилококковой активностью». Наука . 321 (5896): 1673–5. DOI : 10.1126 / science.1159961 . PMID 18801997 . S2CID 7878853 .  
  12. ^ Haeusser DP, Марголин W (апрель 2016). «Сплитсвилл: структурное и функциональное понимание динамического Z-кольца бактерий» . Обзоры природы. Микробиология . 14 (5): 305–19. DOI : 10.1038 / nrmicro.2016.26 . PMC 5290750 . PMID 27040757 .  
  13. ^ Kürner Дж, Medalia О, Linaroudis А.А., Баумейстер Вт (ноябрь 2004 г.). «Новое понимание структурной организации эукариотических и прокариотических цитоскелетов с использованием криоэлектронной томографии». Экспериментальные исследования клеток . 301 (1): 38–42. DOI : 10.1016 / j.yexcr.2004.08.005 . PMID 15501443 . 
  14. ^ a b Gitai Z, Dye N, Shapiro L (июнь 2004 г.). «Актин-подобный ген может определять полярность клеток у бактерий» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (23): 8643–8. DOI : 10.1073 / pnas.0402638101 . PMC 423248 . PMID 15159537 .  
  15. ^ Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C (декабрь 2003). «Бактериальный цитоскелет: промежуточная филаментоподобная функция в форме клетки». Cell . 115 (6): 705–13. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00935-8 . PMID 14675535 . S2CID 14459851 .  
  16. Перейти ↑ Garner EC, Campbell CS, Mullins RD (ноябрь 2004 г.). «Динамическая нестабильность в ДНК-сегрегации гомолога прокариотического актина». Наука . 306 (5698): 1021–5. DOI : 10.1126 / science.1101313 . PMID 15528442 . S2CID 14032209 .  
  17. ↑ Møller-Jensen J, Jensen RB, Löwe J, Gerdes K (июнь 2002 г.). «Прокариотическая сегрегация ДНК актин-подобным филаментом» . Журнал EMBO . 21 (12): 3119–27. дои : 10,1093 / emboj / cdf320 . PMC 126073 . PMID 12065424 .  
  18. ^ a b Gitai Z (февраль 2006 г.). «Плазмидная сегрегация: появляется новый класс цитоскелетных белков» . Текущая биология . 16 (4): R133-6. DOI : 10.1016 / j.cub.2006.02.007 . PMID 16488865 . 
  19. ^ Jiang S, Нарита A, D Попп, Ghoshdastider U, Lee LJ, Сринивазан R, Balasubramanian MK, Ода T, Ко F, Ларссон M, Robinson RC (март 2016). «Новые актиновые филаменты из Bacillus thuringiensis образуют нанотрубочки для сегрегации плазмидной ДНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (9): E1200-5. DOI : 10.1073 / pnas.1600129113 . PMC 4780641 . PMID 26873105 .  
  20. ↑ Shih YL, Le T, Rothfield L (июнь 2003 г.). «Выбор места деления в Escherichia coli включает динамическое перераспределение белков Min внутри спиральных структур, которые простираются между двумя полюсами клетки» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (13): 7865–70. дои : 10.1073 / pnas.1232225100 . PMC 164679 . PMID 12766229 .  
  21. ^ Сыпучие М, Фишер-Friedrich E, Риз J, K Kruse, Schwille P (май 2008). «Пространственные регуляторы для самоорганизации бактериальных клеток в поверхностные волны in vitro». Наука . 320 (5877): 789–92. DOI : 10.1126 / science.1154413 . PMID 18467587 . S2CID 27134918 .  
  22. ^ Koch М.К., McHugh CA, Hoiczyk E (май 2011). «BacM, бактофилин Myxococcus xanthus, процессируемый на N-конце, имеет решающее значение для правильной формы клеток» . Молекулярная микробиология . 80 (4): 1031–51. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2011.07629.x . PMC 3091990 . PMID 21414039 .  
  23. Перейти ↑ Hay NA, Tipper DJ, Gygi D, Hughes C (апрель 1999). «Новый мембранный белок, влияющий на форму клеток и многоклеточное скопление Proteus mirabilis» . Журнал бактериологии . 181 (7): 2008–16. DOI : 10.1128 / JB.181.7.2008-2016.1999 . PMC 93611 . PMID 10094676 .  
  24. ↑ Kühn J, Briegel A, Mörschel E, Kahnt J, Leser K, Wick S, Jensen GJ, Thanbichler M (январь 2010 г.). «Бактофилины, повсеместный класс цитоскелетных белков, опосредующих полярную локализацию синтазы клеточной стенки у Caulobacter crescentus» . Журнал EMBO . 29 (2): 327–39. DOI : 10.1038 / emboj.2009.358 . PMC 2824468 . PMID 19959992 .  
  25. ^ Sycuro LK, Пинкус Z, Gutierrez KD, BiBoy J, Stern CA, Фолльмер W Салама NR (май 2010). «Релаксация сшивания пептидогликанов способствует формированию спиральной формы Helicobacter pylori и колонизации желудка» . Cell . 141 (5): 822–33. DOI : 10.1016 / j.cell.2010.03.046 . PMC 2920535 . PMID 20510929 .  
  26. ^ a b c Ettema TJ, Lindås AC, Bernander R (май 2011 г.). «Актиновый цитоскелет архей» . Молекулярная микробиология . 80 (4): 1052–61. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2011.07635.x . PMID 21414041 . 
  27. ^ Yutin N, Вольф М.Ю., Вольф Ю.И., Кунин Е.В. (февраль 2009). «Истоки фагоцитоза и эукариогенеза» . Биология Директ . 4 : 9. DOI : 10.1186 / 1745-6150-4-9 . PMC 2651865 . PMID 19245710 .  
  28. ^ Ghoshdastider U, Jiang S, D Попп, Робинсон RC (июль 2015). «В поисках первозданной актиновой нити» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (30): 9150–1. DOI : 10.1073 / pnas.1511568112 . PMC 4522752 . PMID 26178194 .  
  29. ^ Izard J, Макьюэн BF, Барнард RM, Portuese T, Samsonoff WA, Limberger RJ (февраль 2004). «Томографическая реконструкция трепонемных цитоплазматических нитей выявляет новые мостиковые и якорные компоненты» . Молекулярная микробиология . 51 (3): 609–18. DOI : 10.1046 / j.1365-2958.2003.03864.x . PMID 14731266 . 
  30. ↑ You Y, Elmore S, Colton LL, Mackenzie C, Stoops JK, Weinstock GM, Norris SJ (июнь 1996). «Характеристика гена белка цитоплазматических филаментов (cfpA) Treponema pallidum subsp. Pallidum» . Журнал бактериологии . 178 (11): 3177–87. DOI : 10.1128 / jb.178.11.3177-3187.1996 . PMC 178068 . PMID 8655496 .  
  31. ^ Izard У (2006). «Цитоскелетная цитоплазматическая филаментная лента Treponema: член семейства промежуточных филаментных белков». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии . 11 (3–5): 159–66. DOI : 10.1159 / 000094052 . PMID 16983193 . S2CID 40913042 .  
  32. ↑ Murphy GE, Matson EG, Leadbetter JR, Berg HC, Jensen GJ (март 2008 г.). «Новые ультраструктуры Treponema primitia и их значение для подвижности» . Молекулярная микробиология . 67 (6): 1184–95. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2008.06120.x . PMC 3082362 . PMID 18248579 .  
  33. ^ Изард Дж, Ренкен С., Се CE, Дерозье, округ Колумбия, Данхэм-Эмс, Ла Ваке, Гебхардт Л.Л., Лимбергер Р.Дж., Кокс Д.Л., Марко М., Радольф Д.Д. «Криоэлектронная томография проясняет молекулярную архитектуру Treponema pallidum, спирохеты сифилиса» . Журнал бактериологии . 191 (24): 7566–80. DOI : 10.1128 / JB.01031-09 . PMC 2786590 . PMID 19820083 .  
  34. ^ Izard J, Шей CE, Limberger RJ, Маннелла CA, Marko M (июль 2008). «Нативная клеточная архитектура Treponema denticola, выявленная с помощью криоэлектронной томографии» . Журнал структурной биологии . 163 (1): 10–7. DOI : 10.1016 / j.jsb.2008.03.009 . PMC 2519799 . PMID 18468917 .  
  35. ^ Изард J, Samsonoff WA, Limberger RJ (февраль 2001). «Мутант Treponema denticola с дефицитом цитоплазматических филаментов имеет плейотропные дефекты» . Журнал бактериологии . 183 (3): 1078–84. CiteSeerX 10.1.1.488.5178 . DOI : 10.1128 / JB.183.3.1078-1084.2001 . PMC 94976 . PMID 11208807 .   
  36. ^ Изард Дж, Sasaki Н, Кент R (2012). «Патогенность Treponema denticola дикого типа и мутантного штамма, проверенная активным режимом пародонтальной инфекции с использованием микроинъекции» . Международный журнал стоматологии . 2012 : 549169. дои : 10,1155 / 2012/549169 . PMC 3398590 . PMID 22829826 .  
  37. ^ Izard J, Samsonoff WA, Киношиты MB, Limberger RJ (ноябрь 1999). «Генетический и структурный анализ цитоплазматических нитей Treponema phagedenis дикого типа и мутанта с дефицитом жгутиковых нитей» . Журнал бактериологии . 181 (21): 6739–46. DOI : 10.1128 / JB.181.21.6739-6746.1999 . PMC 94139 . PMID 10542176 .