Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Оригинальные области φ, ψ твердых сфер, уменьшенного радиуса и тау-тау с ослабленным тау из Рамачандрана, с обновленными метками и осями
Двугранные углы позвоночника φ и ψ (и ω). Все три угла составляют 180 ° в показанной конфигурации.

В биохимии , А Рамачандрана участок (известный также как сюжет Рама , на Рамачандрана диаграмме или [ф, ψ] участка ), первоначально разработанный в 1963 году Г.Н. Рамачандрану , К. Рамакришнан и В. Sasisekharan , [1] способ для визуализации энергетически разрешенных областей для двугранных углов каркаса ψ относительно φ аминокислотных остатков в структуре белка . Рисунок слева иллюстрирует определение двугранных углов φ и ψ основной цепи [2].(Рамачандран назвал φ и φ '). Угол ω у пептидной связи обычно составляет 180 °, поскольку характер частичной двойной связи сохраняет пептид плоским. [3] На рисунке в правом верхнем углу показаны разрешенные конформационные области скелета φ, ψ из Ramachandran et al. Расчеты твердых сфер в 1963 и 1968 годах: полный радиус - сплошным контуром, уменьшенный радиус - пунктирной линией и ослабленный угол тау (N-Cα-C) - пунктирными линиями. [4] Поскольку значения двугранного угла круговые, а 0 ° - это то же самое, что и 360 °, края графика Рамачандрана «оборачиваются» справа налево и снизу вверх. Например, небольшая полоса допустимых значений вдоль нижнего левого края графика является продолжением большой области с расширенной цепочкой в ​​верхнем левом углу.

График Рамачандрана, полученный из человеческого PCNA , тримерного фиксирующего белка ДНК, который содержит как β-лист, так и α-спираль ( PDB ID 1AXC). Красная, коричневая и желтая области представляют собой предпочтительные, разрешенные и «щедро разрешенные» области, как определено ProCheck.

Использует [ редактировать ]

Сюжет Рамачандрана можно использовать двумя разными способами. Один из них - теоретически показать, какие значения или конформации углов ψ и φ возможны для аминокислотного остатка в белке (как показано наверху справа). Второй - показать эмпирическое распределение точек данных, наблюдаемых в одной структуре (как здесь справа) при использовании для проверки структуры , или же в базе данных из многих структур (как на нижних 3 графиках слева). Любой из этих случаев обычно противопоставляется очертаниям теоретически благоприятных регионов.

Предпочтения по аминокислотам [ править ]

Можно было бы ожидать, что более крупные боковые цепи приведут к большему количеству ограничений и, следовательно, к меньшей допустимой области на графике Рамачандрана, но влияние боковых цепей невелико. [5] На практике наиболее заметным эффектом является присутствие или отсутствие метиленовой группы у Cβ. [5] Глицин имеет только атом водорода для боковой цепи с гораздо меньшим ван-дер-ваальсовым радиусом, чем группа CH 3 , CH 2 или CH, которая начинает боковую цепь всех других аминокислот. Следовательно, он наименее ограничен, и это очевидно на графике Рамачандрана для глицина (см. График Gly в галерее ), для которого допустимая площадь значительно больше. Напротив, сюжет Рамачандрана дляпролин с его 5-членной кольцевой боковой цепью, соединяющей Cα с основной цепью N, показывает ограниченное количество возможных комбинаций ψ и φ (см. график Pro в галерее ). Остаток, предшествующий пролину («препролин»), также имеет ограниченные комбинации по сравнению с общим случаем.

Более свежие обновления [ править ]

Первый график Рамачандрана был рассчитан сразу после того, как была определена первая структура белка при атомном разрешении ( миоглобин , в 1960 году [6] ), хотя выводы были основаны на кристаллографии малых молекул коротких пептидов. Сейчас, много десятилетий спустя, существуют десятки тысяч белковых структур с высоким разрешением, определенных с помощью рентгеновской кристаллографии и депонированных в Protein Data Bank (PDB) . Многие исследования использовали эти данные для создания более подробных и точных графиков φ, ψ (например, Morris et al. 1992; [7] Kleywegt & Jones 1996; [8] Hooft et al. 1997; [9] Hovmöllerи другие. 2002; [10] Lovell et al. 2003; [11] Андерсон и др. 2005 . [12] Тинг и др. 2010 [13] ).

На четырех рисунках ниже показаны точки данных из большого набора структур с высоким разрешением и контуры для предпочтительных и разрешенных конформационных областей для общего случая (все аминокислоты, кроме Gly, Pro и pre-Pro), для Gly и для Pro. . [11] Наиболее распространенные области помечены: α для α-спирали , Lα для левой спирали, β для β-листа и ppII для полипролина II. Подобная кластеризация альтернативно описана в системе ABEGO, где каждая буква обозначает α (и 3 10 ) спираль, правые β-листы (и расширенные структуры), левые спирали, левые листы и, наконец, не отображаемый на графике цис-пептид. связи, иногда наблюдаемые с пролином; он был использован при классификации мотивов [14]и совсем недавно для конструирования белков. [15]

Хотя график Рамачандрана был учебным ресурсом для объяснения структурного поведения пептидной связи, исчерпывающее исследование того, как пептид ведет себя в каждой области графика Рамачандрана, было опубликовано только недавно (Mannige 2017 [16] ).

Подразделение молекулярной биофизики Индийского института науки отпраздновало 50-летие карты Рамачандрана [17] , организовав Международную конференцию по биомолекулярным формам и функциям с 8 по 11 января 2013 г. [18]

Связанные соглашения [ править ]

Можно также построить двугранные углы в полисахаридах (например, с помощью CARP ; [19]

Галерея [ править ]

  • Заговор Рамачандрана для общего случая; данные Lovell 2003

  • Заговор Рамачандрана для Глицина

  • Заговор Рамачандрана о Пролине

  • Заговор Рамачандрана для пре-пролина

Программное обеспечение [ править ]

  • Веб-инструмент структурного анализа для любого загруженного файла PDB, создание графиков Рамачандрана, вычисление двугранных углов и извлечение последовательности из PDB
  • Веб-инструмент, показывающий график Рамачандрана для любой записи PDB
  • Веб-сервис MolProbity, который создает графики Рамачандрана и другую проверку любого файла в формате PDB
  • SAVES (Анализ и проверка структуры) - использует WHATCHECK, PROCHECK и создает собственный внутренний график Рамачандрана.
  • STING
  • Pymol с расширением DynoPlot
  • VMD , распространяется с плагином динамического сюжета Рамачандрана
  • WHAT CHECK , автономные процедуры проверки из программного обеспечения WHAT IF
  • UCSF Chimera , находится под панелью моделей.
  • Сириус
  • Швейцарский PDB Viewer
  • ТАЛОС
  • Средство просмотра молекул Zeus - находится в меню «Инструменты», высококачественные графики с региональными контурами.
  • Procheck
  • Распределения вероятностей Рамачандрана, зависящие от соседей и независимые от соседей [13]

См. Также PDB для списка аналогичного программного обеспечения.

Ссылки [ править ]

  1. ^ Рамачандран, GN; Рамакришнан, С .; Сасисехаран, В. (1963). «Стереохимия конфигураций полипептидных цепей». Журнал молекулярной биологии . 7 : 95–9. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (63) 80023-6 . PMID  13990617 .
  2. Перейти ↑ Richardson, JS (1981). «Анатомия и систематика белковых структур». Достижения в химии белков. 34 : 167–339. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3 . ISBN 9780120342341. PMID  7020376 . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  3. ^ Полинг, L .; Кори, HR; Брэнсон, HR (1951). «Структура белков: две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородной связью» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 37 (4): 205–211. Полномочный код : 1951PNAS ... 37..205P . DOI : 10.1073 / pnas.37.4.205 . PMC 1063337 . PMID 14816373 .  
  4. ^ Рамачандран, GN; Сасисхаран, В. (1968). «Конформация полипептидов и белков». Достижения в химии белков. 23 : 283–437. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60402-7 . ISBN 9780120342235. PMID  4882249 . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  5. ^ а б Чакрабарти, Пинак; Приятель, Дебнат (2001). «Взаимосвязь конформаций боковой и основной цепи в белках» . Прогресс в биофизике и молекулярной биологии . 76 (1–2): 1–102. DOI : 10.1016 / S0079-6107 (01) 00005-0 . PMID 11389934 . 
  6. ^ Кендрю, JC; Дикерсон, RE; Strandberg, BE; Hart, RG; Дэвис, Д.Р .; Филипс, округ Колумбия; Шор, В.К. (1960). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2Å». Природа . 185 (4711): 422–427. Bibcode : 1960Natur.185..422K . DOI : 10.1038 / 185422a0 . PMID 18990802 . S2CID 4167651 .  
  7. ^ Моррис, AL; MacArthur, MW; Hutchinson, E.G .; Торнтон, Дж. М. (1992). «Стереохимическое качество координат структуры белка». Белки: структура, функции и генетика . 12 (4): 345–64. DOI : 10.1002 / prot.340120407 . PMID 1579569 . 
  8. ^ Kleywegt, GJ; Джонс, Т.А. (1996). «Фи / пси-хология: новый взгляд на Рамачандрана». Структура . 4 (12): 1395–400. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (96) 00147-5 . PMID 8994966 . 
  9. ^ Хоофт, RWW; Sander, C .; Вринд, Г. (1997). «Объективная оценка качества белковой структуры по графику Рамачандрана» . Comput Appl Biosci . 13 (4): 425–430. DOI : 10.1093 / биоинформатики / 13.4.425 . PMID 9283757 . 
  10. ^ Hovmöller, S .; Чжоу, Т .; Олсон, Т. (2002). «Конформации аминокислот в белках» . Acta Crystallographica D . 58 (Pt 5): 768–76. DOI : 10.1107 / S0907444902003359 . PMID 11976487 . 
  11. ^ а б Ловелл, Южная Каролина; Дэвис, И. В.; Арендалл, ВБ; Де Баккер, PIW; Word, JM; Присант, МГ; Ричардсон, Дж. С.; Ричардсон, округ Колумбия (2003). «Проверка конструкции по геометрии Cα: отклонение ϕ, ψ и Cβ». Белки: структура, функции и генетика . 50 (3): 437–50. DOI : 10.1002 / prot.10286 . PMID 12557186 . 
  12. ^ Андерсон RJ, Вэн Z, Кэмпбелл Р., Цзян X (2005). «Конформационные тенденции основных цепей аминокислот». Белки . 60 (4): 679–89. DOI : 10.1002 / prot.20530 . PMID 16021632 . 
  13. ^ a b Ting, D .; Wang, G .; Mitra, R .; Иордания, Мичиган; Данбрак, Р.Л. (2010). «Зависимые от соседей распределения вероятностей Рамачандрана аминокислот, разработанные на основе иерархической модели процесса Дирихле» . PLOS Вычислительная биология . 6 (4): e1000763. Bibcode : 2010PLSCB ... 6E0763T . DOI : 10.1371 / journal.pcbi.1000763 . PMC 2861699 . PMID 20442867 .  
  14. ^ Винтдженс, Рене Т .; Rooman, Marianne J .; Водак, Шошана Дж. (Январь 1996 г.). «Автоматическая классификация и анализ мотивов αα-поворота в белках». Журнал молекулярной биологии . 255 (1): 235–253. DOI : 10.1006 / jmbi.1996.0020 . PMID 8568871 . 
  15. ^ Лин, Ю-Ру; Кога, Нобуясу; Тацуми-Кога, Рие; Лю, Гаохуа; Клоузер, Аманда Ф .; Монтелионе, Гаэтано Т .; Бейкер, Дэвид (6 октября 2015 г.). «Контроль общей формы и размера белков, созданных de novo» . Труды Национальной академии наук . 112 (40): E5478 – E5485. DOI : 10.1073 / pnas.1509508112 . PMC 4603489 . PMID 26396255 .  
  16. ^ Mannige, Ranjan (16 мая 2017). «Исчерпывающий обзор регулярных пептидных конформаций с использованием новой метрики для основной руки ( h )» . PeerJ . 5 : e3327. DOI : 10,7717 / peerj.3327 . PMC 5436576 . PMID 28533975 . Дата обращения 18 мая 2017 .  
  17. ^ "50 лет заговорам Рамачандрана" . Профессор Лоуренс А. Моран . Проверено 17 января 2013 года .
  18. ^ «ICBFF-2013» . MBU, IISc, Бангалор. Архивировано из оригинального 15 января 2013 года . Проверено 28 января 2013 года .
  19. ^ Lütteke, T .; Франк, М .; фон дер Лит, CW (2005). «Набор структур углеводов (CSS): анализ трехмерных структур углеводов, полученных из PDB» . Nucleic Acids Res . 33 (выпуск базы данных): D242–246. DOI : 10.1093 / NAR / gki013 . PMC 539967 . PMID 15608187 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и систематика белковых структур». Достижения в химии белков. 34 : 167–339. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3 . ISBN 9780120342341. PMID  7020376 . Цитировать журнал требует |journal=( помощь ), доступно в Интернете на Anatax [ постоянная мертвая ссылка ]
  • Branden, C.-I .; Туз, Дж. (1991), Введение в структуру белка , издательство Garland Publishing, Нью-Йорк, ISBN. 0-8153-0344-0

Внешние ссылки [ править ]

  • DynoPlot в вики PyMOL
  • Ссылка на сюжетную карту Рамачандрана с местоположениями альфа-спирали и бета-листов
  • Ссылка на график Рамачандрана, рассчитанный на основе структур белков, определенных с помощью рентгеновской кристаллографии, по сравнению с исходным Рамачаном.
  • Протеопедия Рамачандрана Заговор