Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с лигазы треонин-тРНК )
Перейти к навигации Перейти к поиску
треонин-тРНК лигаза
Идентификаторы
Номер ЕС6.1.1.3
Количество CAS9023-46-5
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

В энзимологии , A - лигазы треонин-тРНК ( ЕС 6.1.1.3 ) представляет собой фермент , который катализирует в химическую реакцию

АТФ + L-треонин + тРНК (Thr) AMP + дифосфат + L-треонил-тРНК (Thr)

Тремя субстратами этого фермента являются АТФ , L-треонин и треонин-специфическая транспортная РНК [тРНК (Thr)], тогда как его тремя продуктами являются АМФ , дифосфат и L-треонил-тРНК (Thr).

Систематическое название данного фермента класса L-треонин: tRNAThr лигазы (АМР-образующих) . Другие имена в общем пользовании , включают треонильные-тРНК синтетазы , треонили-передачу ribonucleate синтетазы , треонили-транспортную РНК синтетазы , треонили-передаточные кислоты синтетазов рибонуклеиновых , треонильную рибонуклеиновую синтетазы , треонин-передачу ribonucleate синтетазы , треонин translase , треонили-тРНК синтетазы , и ГУДРОНЫ .

Треонин-тРНК-лигаза (TARS) принадлежит к семейству лигаз , а именно тех, которые образуют углерод-кислородные связи в тРНК и родственных соединениях. Точнее, он принадлежит к семейству аминоацил-тРНК синтетаз . Эти последние ферменты связывают аминокислоты с их родственными транспортными РНК (тРНК) в реакциях аминоацилирования, которые устанавливают связь между конкретной аминокислотой и триплетным антикодоном нуклеотидов, встроенным в тРНК. В ходе своей долгой эволюции некоторые из этих ферментов приобрели дополнительные функции, включая роль в сплайсинге РНК, перемещении РНК, регуляции транскрипции и т. Д.регуляция трансляции и клеточная сигнализация .

Структурные исследования [ править ]

По состоянию на конец 2007 г. для этого класса ферментов было решено 17 структур с кодами доступа PDB 1EVK , 1EVL , 1FYF , 1KOG , 1NYQ , 1NYR , 1QF6 , 1TJE , 1TKE , 1TKG , 1TKY , 1WWT , 1Y2Q , 2HKZ , 2HL0 , 2HL1 и 2HL2 .

Регулирование перевода [ править ]

Треонил-тРНК - синтетазы (ГУДРОНЫ) из кишечной палочки кодируется THRs гена . Это гомодимерный фермент, который аминоацилирует тРНК (Thr) с помощью аминокислоты треонина . [1] Кроме того, TARS обладает способностью связываться со своей собственной информационной РНК (мРНК) непосредственно перед стартовым кодоном AUG , чтобы ингибировать его трансляцию , конкурируя со связыванием рибосом , и, таким образом, отрицательно регулировать экспрессию своего собственного гена. Цис-действующая область, отвечающая за контроль, называемая оператором , может быть разделена на четыре отдельных домена. [2]Каждый из доменов 2 и 4 может быть свернут в структуру стержня и петли, которая имитирует антикодоновое плечо тРНК E. coli (Thr). Мутагенез и биохимические эксперименты показали, что два антикодоноподобных домена оператора связываются с двумя сайтами узнавания антикодона тРНК (Thr) (по одному на субъединицу) димерного TARS квазисимметричным образом. [3] [4]

Кристаллические структуры (i) TARS в комплексе с двумя молекулами тРНК (Thr), [5] и (ii) TARS в комплексе с двумя изолированными доменами 2, [6] подтвердили, что распознавание TARS в первую очередь регулируется подобными основно-специфическими взаимодействиями между петля антикодона тРНК (Thr) и петля операторного домена 2. Одни и те же аминокислоты взаимодействуют с антикодоновой последовательностью CGU тРНК (Thr) и аналогичными остатками в домене 2.

Ссылки [ править ]

  1. ^ Hennecke, H; Бёк, А; Томале, Дж; Насс, Г. (сентябрь 1977 г.). "Синтетаза рибонуклеиновой кислоты, переносящая треонил, из Escherichia coli: субъединичная структура и генетический анализ структурного гена с помощью мутированного фермента и специализированного трансдуцирующего лямбда-бактериофага" . J Bacteriol . 131 (3): 943–950. DOI : 10.1128 / jb.131.3.943-950.1977 . PMC  235552 . PMID  330505 .
  2. ^ Брюнель, C; Кайе, Дж; Lesage, P; Graffe, M; Дондон, Дж; Мойн, H; Romby, P; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Grunberg-Manago, M; Спрингер, М. (октябрь 1992 г.). «Домены оператора трансляции треонил-тРНК синтетазы Escherichia coli и их связь с изоакцепторами треониновой тРНК». J Mol Biol . 227 (3): 621–634. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (92) 90212-3 . PMID 1383551 . 
  3. ^ Bedouelle, Хьюго (апрель 1993). «Симметричные взаимодействия между оператором трансляции гена thrS и димерной РНК-синтетазой для переноса треонила». J Mol Biol . 230 (3): 704–708. DOI : 10.1006 / jmbi.1993.1190 . PMID 7683056 . 
  4. ^ Romby, P; Кайе, Дж; Эбель, К; Сакердо, К; Graffe, M; Eyermann, F; Брюнель, К; Мойн, H; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Спрингер, М. (ноябрь 1996 г.). «Экспрессия треонил-тРНК синтетазы E.coli регулируется на уровне трансляции с помощью симметричных взаимодействий оператор-репрессор» . EMBO J . 15 (21): 5976–5987. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00984.x . PMC 452390 . PMID 8918475 .  
  5. ^ Sankaranarayanan, R; Док-Брегеон, AC; Romby, P; Кайе, Дж; Springer, M; Рис, В; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Морас, Д. (апрель 1999 г.). «Структура комплекса треонил-тРНК-синтетаза-тРНК (Thr) усиливает его репрессорную активность и выявляет важный ион цинка в активном центре». Cell . 97 (3): 371–381. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (00) 80746-1 . PMID 10319817 . S2CID 1019704 .  
  6. ^ Торрес-Лариос, A; Док-Брегеон, AC; Romby, P; Рис, В; Шанкаранараянан, Р; Кайе, Дж; Springer, M; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Морас, Д. (май 2002 г.). «Структурные основы контроля трансляции с помощью треонил тРНК синтетазы Escherichia coli». Nat Struct Biol . 9 (5): 343–347. DOI : 10.1038 / nsb789 . PMID 11953757 . S2CID 2744686 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Аллен EH, Глассман E, Schweet RS (1960). «Включение аминокислот в рибонуклеиновую кислоту. I. Роль активирующих ферментов». J. Biol. Chem . 235 : 1061–7. PMID  13792726 .
  • Холли Р.В., Брунграбер Э.Ф., Саад Ф., Уильямс Х.Х. (1961). «Частичная очистка активирующих треонин и тирозин ферментов из печени крыс и влияние ионов калия на активность фермента тирозина». J. Biol. Chem . 236 : 197–9. PMID  13715350 .